Электрохимические биосенсорные системы для анализа клинически значимых белков и пептидов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Супрун, Елена Владимировна

• Супрун, Елена Владимировна
• кандидат наук
• 2016

Оглавление диссертации кандидат наук Супрун, Елена Владимировна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ 4 ГЛАВА 1. ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ 14 (Обзор литературы)

1.1. Электрохимия белка

1.1.1. Историческая ретроспектива

1.1.2. Кофакторы

1.1.3. Аминокислоты

1.1.4. Перенос заряда на границе жидкость-жидкость

1.2. Некоторые теоретические аспекты вольтамперометрии

1.2.1. Перенос электрона на границе электрод-раствор 3

1.2.2. Обратимость электрохимической реакции

1.2.3. Методы и приемы вольтамперометрии

1.3. Электрохимические (био)сенсорные системы для детекции белков 47 и пептидов

1.3.1. Окисление белков и пептидов за счет аминокислотных 48 остатков

1.3.2. Перенос электрона в кофактор-содержащих белках

1.3.3. Косвенные электрохимические процессы

1.4. Коммерческие тест-системы для детекции белков «у постели 66 больного»

1.4.1. Анализ «у постели больного»

1.4.2. Диагностика острого инфаркта миокарда 76 ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Реактивы, препараты и биообразцы

2.2. Оборудование и материалы

2.3. (Био)сенсоры: изготовление и измерение сигнала

2.3.1. Иммуносенсор для определения содержания миоглобина в 96 плазме крови

2.3.2. Сенсор для диагностики инфаркта миокарда по «профилю» 99 плазмы крови

2.3.3. Аптасенсор на тромбин на основе наночастиц серебра

2.3.4. Аптасенсор на тромбин на основе золотых наночастиц

2.4. Электрохимический анализ аминокислот, пептидов и белков

2.4.1. Аминокислоты и белки

2.4.2. Пептид амилоид-бета

2.5. Математические расчеты и моделирование

2.5.1. Молекулярное моделирование структур белков

2.5.2. Расчет активной площади поверхности электрода

2.5.3. Расчет константы скорости обратимой электрохимической 109 реакции по Николсону

2.5.4. Хемометрический анализ 109 ГЛАВА 3. ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ (БИО)СЕНСОРЫ ДЛЯ 111 ДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА

3.1. Иммуносенсор для определения содержания миоглобина в плазме 111 крови

3.2. Сенсор для диагностики инфаркта миокарда по «профилю» плазмы 150 крови

ГЛАВА 4. АПТАСЕНСОРЫ ДЛЯ ДЕТЕКЦИИ ТРОМБИНА

4.1. Аптасенсор на основе золотых наночастиц

4.2. Аптасенсор на основе наночастиц серебра 175 ГЛАВА 5. ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ БЕЛКОВ 184 И ПЕПТИДОВ, ОБУСЛОВЛЕННАЯ АМИНОКИСЛОТНЫМИ ОСТАТКАМИ

5.1. Электрохимическая активность и строение молекулы белка

5.2. Амилоид-бета: комплексообразование с ионами металлов и 199 агрегация

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

БИБЛИОГРАФИЯ

БЛАГОДАРНОСТИ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Электрохимические биосенсорные системы для анализа клинически значимых белков и пептидов»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность исследования. Расширение и углубление знаний о строении и функциях белков и пептидов, выявление новых путей развития заболеваний и обнаружение ранних белковых биомаркеров как результат прогресса аналитических и биоинформационных технологий влечет за собой разработку устройств, доступных для массового пользователя. Неотъемлемой частью любого исследования, связанного с выделением, очисткой и характеристикой белка или пептида, является оценка его концентрации [1]. В медицине белки и пептиды широко используют как вакцины и лекарственные препараты, компенсирующие недостаток определенных веществ в организме [2, 3]. Белки служат распознающими элементами (антитела) [4, 5] и высокоселективными катализаторами (ферменты) [6, 7] в различных аналитических системах; они выступают в роли «мишеней» при поиске потенциальных лекарственных средств [8, 9] и в качестве маркеров при диагностике заболеваний [10, 11]. Так, перечень подтвержденных и потенциальных биомаркеров сердечно-сосудистых заболеваний насчитывает более 170 индивидуальных белков [11]. На наиболее специфичные из них разрабатывают диагностические тесты.

В последние годы многие исследования in vitro и in vivo направлены на выявление белков и пептидов с посттрансляционными модификациями (ПТМ) [12], чей уровень резко изменяется при возникновении заболеваний. Известно, что ПТМ белков и пептидов, такие как фосфорилирование, ацилирование, метилирование, убиквитинилирование, возникают под действием определенных ферментов [12]. Неферментативные ПТМ (окисление, нитрование, нитрозилирование) являются результатом взаимодействия белков (пептидов) с активными формами кислорода и азота [13-15]. Повреждение белков и пептидов путем окислительных модификаций и/или присоединения нитро- или нитрозогрупп имеет место в процессе старения, при воспалении, диабете, в патогенезе сердечно-сосудистых, нейродегенеративных заболеваний (болезни Альцгеймера (БА), Паркинсона, Хантингтона) и онкологии [15, 16]. Однако только некоторые аминокислотные остатки и только небольшое количество молекул белка (пептида) подвергаются ПТМ [17, 18]. Так, было обнаружено, что в плазме пациентов с БА по сравнению с нормой повышен уровень окисленных белков:

прекурсора a-1-антитрипсина и прекурсора у-цепи фибриногена [19]. Нитроальбумин может служить маркером перинатальной энцефалопатии у новорожденных [20]. При амнестическом варианте умеренного когнитивного нарушения (переходном состоянии между нормой и БА) и при БА повышается уровень нитротирозина в белках мозга [21, 22]. Помимо изменений в аминокислотной последовательности белков и пептидов, при нейродегенеративных и прионовых заболеваниях найдены различные белковые (пептидные) агрегаты, возможно, вызывающие эти нарушения [23]. Ингибирование образования нейротоксичных олигомерных агрегатов белков и пептидов - одна из перспективных стратегий терапии нейродегенеративных заболеваний [24]. Другой фармакологический путь замедления развития болезней - ингибирование активности определенных ферментов: при БА - холинэстеразы [25], при онкологических заболеваниях - цитохромов Р450 [8] и тирозинкиназ [9].

В настоящее время в диагностике на основе белков-маркеров чаще всего используют количественные параметры, характеризующие их концентрацию или ферментативную активность. Существенно реже обращают внимание на качественные изменения, произошедшие в молекулах. Подобные изменения в белках и пептидах относят, прежде всего, к генетическим нарушениям их первичной структуры [26]. Важным показателем в комплексе профилактических и лечебных мероприятий является общий белок плазмы (сыворотки) крови пациента [3, 26]. Концентрацию белков и пептидов чаще всего определяют различными оптическими методами [1]. Общий белок в пробе измеряют спектрофотометрически по методу Лоури (O.H. Lowry) [27], по методу Бредфорд (M.M. Bradford) [28], методом с использованием бицинхониновой кислоты (БХК)

[29]. Концентрацию белка или пептида устанавливают по спектру поглощения в ультрафиолетовой области (обычно при 280 нм), который обусловлен присутствием в молекулах аминокислот с ароматическими группами. Коэффициенты экстинкции многих индивидуальных белков и пептидов известны [1]. Иммуноферментный анализ служит для определения в образце индивидуального белка путем его вовлечения в комплекс антиген-антитело с ферментативной меткой (например, с пероксидазой)

[30]. В основе протеомных исследований лежит (хромато-)масс-спектрометрия, позволяющая установить аминокислотный состав и идентифицировать белок или пептид в сложных биологических объектах, таких как сыворотка и плазма крови

[31]. Метод поверхностного плазмонного резонанса [32] используют в основном для установления констант, характеризующих взаимодействие «белок-белок»; процедура требует использования, как правило, чистых препаратов. Для разделения белков разработаны различные виды хроматографии и электрофореза. Существует множество способов определения каталитической активности ферментов, основанных преимущественно на оптических методах (спектрофотометрия, турбидиметрия, нефелометрия), которые используют хромогенный или нерастворимый в воде субстрат или продукт реакции [26].

Таким образом, сегодня в распоряжении специалиста имеется мощный спектр методов определения содержания белка и установления его ферментативной активности. Однако общими недостатками данных методов являются высокая стоимость оборудования и/или расходных материалов, трудоемкость и продолжительность анализа. Определение белка с помощью указанных методов в большинстве случаев требует лабораторных условий, квалифицированного персонала и не реализовано в варианте «у постели больного» (рот^о^саге - англ. яз.). Электрохимические методы анализа представляются наиболее перспективными для разработки доступных методов определения концентрации белков и пептидов и установления изменений в их структуре, благодаря своей высокой чувствительности, широкому диапазону определяемых концентраций, минимальному эффекту матрицы пробы, относительной дешевизне, простоте эксплуатации, возможности миниатюризации оборудования, а также разнообразию материалов электродов и их модификаторов. Электрохимия белков - быстро развивающаяся научная область с глубокими фундаментальными основами. Потребность в надежных и относительно недорогих устройствах для определения белков и пептидов может быть удовлетворена главным образом посредством создания электрохимических сенсорных и биосенсорных систем. Согласно определению, принятому Международным союзом теоретической и прикладной химии [33], химический сенсор представляет собой устройство, трансформирующее химическую информацию, начиная от концентрации компонента и заканчивая композиционным составом, в аналитический сигнал. Химические сенсоры обычно состоят из двух основных частей: химической (молекулярной) распознающей системы (рецептора) и физико-химического трансдьюсера. Биосенсоры - это химические сенсоры, в которых распознающая

система основана на биохимическом механизме. Биологическая распознающая система передает информацию от биохимического рецептора, обычно концентрацию определяемого вещества, в виде химического или физического выходящего сигнала с определенной чувствительностью. Согласно рекомендациям Международного союза теоретической и прикладной химии [33], термин «биосенсор» следует отделять от аналитических систем, которые включают в себя дополнительные стадии разделения (такие как высокоэффективная жидкостная хроматография), вспомогательные устройства и/или обработку образца введением специальных реагентов (например, проточно-инжекционный анализ). Таким образом, биосенсор должен представлять собой аналитическое устройство, не требующее дополнительных реагентов, помимо природных косубстратов, необходимых для определения аналита. В то же время существует альтернативная точка зрения. A. Turner в своем обзоре [34] подразделяет современные биосенсоры на две категории: (1) сложное, высокопроизводительное лабораторное оборудование, способное быстро, легко и точно детектировать биологические взаимодействия и определять интересующие компоненты; (2) простые в использовании, портативные устройства, рассчитанные на широкий круг потребителей, для децентрализованного, in situ или домашнего анализа. Первые -дорогие, последние - массово производимые и доступные.

Концепция первого биосенсора была предложена L.C. Clark и С. Lyons в 1962 г. [35]. С тех пор рынок биосенсоров постоянно развивается. Если 30 лет назад его оценивали в 5 миллионов долларов в год, то по прогнозам на 2016 г. объем рынка составит около 16 миллиардов долларов [36]. Своему коммерческому успеху биосенсоры обязаны электрохимическим анализаторам глюкозы на основе ферментативной реакции глюкозооксидазы (ГОД), произведенным фирмой Yellow Springs Instrument (1975 г.) [6], и изобретению в 1984 г. электрохимического биосенсора для измерения глюкозы в домашних условиях [37]. Сегодня химические сенсоры стали общедоступным средством самоконтроля, в частности, больных диабетом во всем мире. Электрохимические сенсоры доминируют, но сфокусированы главным образом на определении метаболитов, в то время как детекцию биоаффинных взаимодействий проводят в основном оптическими методами. Перспективное направление развития химических сенсоров -персонализированная медицина [34]. При этом биосенсоры пока не нашли своего

применения в случаях острой травмы, послеоперационного периода, ухода за престарелыми и тяжелобольными, диагностики многих заболеваний и скрининга потенциальных лекарственных препаратов [36]. Для создания биосенсорных систем, действующих по принципу «у постели больного» и доступных для широкого круга потребителей, необходима разработка новых способов детекции белков и пептидов. Конструирование электрохимических сенсоров для определения концентрации и установления изменений в структуре белков и пептидов может быть осуществлено как за счет использования электроактивных материалов (например, наночастиц металлов, проводящих полимеров), так и на основе собственной электроактивности белковых молекул, обусловленной редокс-активными простетическими группами [7] и/или электроактивными группами аминокислотных остатков [38, 39].

Исходя из вышесказанного, в работе были поставлены следующие цель и задачи:

Цель исследования: создание электрохимических биосенсорных и сенсорных систем для детекции белков и пептидов, регистрации комплексообразования, аминокислотных замен и модификаций в их структуре для применения в биохимии и медицине.

Задачи исследования:

1. Разработать способ количественного определения белков с использованием их редокс-активных простетических групп и апробировать его на примере биосенсора для детекции кардиомаркера миоглобина в образцах плазмы крови.

2. Разработать метод распознавания заболеваний на основе хемометрического анализа вольтамперных кривых плазмы крови на примере острого инфаркта миокарда.

3. Разработать способ электрохимической детекции белков на основе сигнала наночастиц металлов, нанесенных на поверхность электродов, и провести его проверку на примере аптасенсоров на тромбин.

4. Найти зависимость между электрохимической активностью белков и пептидов и их структурой (аминокислотным составом и конформацией) и разработать методики регистрации агрегации белковых молекул, выявления аминокислотных замен и модификаций.

5. Изучить влияние ионов металлов на электрохимический сигнал окисления белков и пептидов и разработать процедуру регистрации образования комплексов между пептидами (белками) и ионами металлов.

Научная новизна работы состоит в том, что:

- разработана методология определения концентрации белков, содержащих редокс-активные простетические группы, путем регистрации прямого переноса электрона между электродом и редокс-активным кофактором;

- выявлена количественная зависимость электрохимического сигнала окисления белков от плотности электроактивных аминокислотных остатков (тирозина, триптофана и цистеина), локализованных на поверхности молекул;

- разработан способ регистрации образования комплексов между молекулами пептидов (белков) и ионами металлов, позволяющий проводить оценку влияния различных факторов на процесс комплексообразования;

- на основе регистрации электрохимических сигналов окисления электроактивных аминокислотных остатков продемонстрирована эффективность электрохимического анализа в детекции агрегации пептидов и выявлении аминокислотных замен и модификаций в их структуре;

- разработаны оригинальные способы детекции белков с помощью инверсионной вольтамперометрии на основе электрохимических сигналов наночастиц золота и серебра, нанесенных на поверхность электродов совместно с биораспознающими элементами;

- разработан метод распознавания острого инфаркта миокарда на основе хемометрического анализа характеристик вольтамперных кривых плазмы крови.

Теоретическая и практическая значимость работы состоит в том, что:

- разработаны доступные и удобные в использовании электрохимические способы детекции белков и пептидов как содержащих редокс-активные простетические группы, так и состоящих только из аминокислотных остатков; разработанные способы перспективны при конструировании сенсорных систем для анализа «у постели больного»;

- выявленная количественная взаимосвязь между строением белка (пептида) и параметрами электрохимического окисления его аминокислотных остатков принципиально важна для детекции белковых молекул и регистрации различных

изменений в их структуре, таких как денатурация или агрегация, а также установления образования комплексов типа «белок-белок» и «белок-лиганд»;

- электрохимический анализ образования комплексов между пептидом амилоид-бета и ионами металлов предназначен для выявления факторов, влияющих на процесс комплексообразования, и изучения механизма развития болезни Альцгеймера;

- знания об электрохимическом окислении амилоида-бета за счет аминокислотных остатков легли в основу способов идентификации пептидов, регистрации агрегации и выявления аминокислотных замен и модификаций;

- создан иммуносенсор для определения содержания миоглобина - раннего маркера острого инфаркта миокарда;

- разработан метод распознавания острого инфаркта миокарда путем регистрации и хемометрического анализа вольтамперных кривых плазмы крови пациента.

Методология и методы диссертационного исследования. Работа построена на базе биохимических знаний о строении и функциях белков и пептидов с использованием методологии и методов электрохимического анализа (циклическая, инверсионная, квадратно-волновая вольтамперометрия) в комплексе с другими физико-химическими методами (сканирующая электронная микроскопия, спектрофотометрия, динамическое светорассеяние и др.), математической статистикой и молекулярным моделированием.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Способ определения концентрации белков с использованием их редокс-активных простетических групп на примере иммуносенсора для детекции кардиомаркера миоглобина в образцах плазмы крови.

2. Метод распознавания заболеваний на основе хемометрического анализа вольтамперных кривых плазмы крови на примере острого инфаркта миокарда.

3. Способ определения концентрации белков за счет изменения электрохимического сигнала наночастиц серебра и золота, нанесенных на поверхность электрода совместно с биораспознающим элементом, на примере аптасенсоров на тромбин.

4. Установленные закономерности между числом и расположением электроактивных аминокислотных остатков (тирозина, триптофана и цистеина) белка и сигналом его электрохимического окисления.

5. Способ регистрации образования комплексов между молекулами пептидов (белков) и ионами металлов, позволяющий проводить оценку влияния различных факторов на процесс комплексообразования.

6. Электрохимическая детекция агрегации, аминокислотных замен и модификаций в пептидах на основе сигналов окисления электроактивных аминокислотных остатков.

Личный вклад соискателя. Все описанные в диссертационной работе результаты, касающиеся разработки электрохимических способов измерения и новых подходов к анализу белков и пептидов, получены автором лично. Диссертант самостоятельно спланировал и выполнил всю электрохимическую экспериментальную часть и принимал непосредственное участие в постановке и решении задач по проведению исследований с помощью дополнительных физико-химических методов, математической обработке электрохимических данных и анализу трехмерных структур белков. Соискатель является автором научных публикаций по теме диссертации и лично выступал с докладами на российских и международных конференциях. При подготовке диссертации автор провел глубокий анализ литературных данных по теме исследования. Соавторами публикаций, отражающих научное содержание диссертации, являются специалисты, ответственные за синтез аптамеров к тромбину; сбор образцов плазмы крови и определение концентрации биомаркеров острого инфаркта миокарда независимым методом; определение общего белка; статистический анализ данных на основе вольтамперных кривых плазмы крови для диагностики острого инфаркта миокарда; оценку расположения аминокислотных остатков в молекулах белков; результаты вспомогательных экспериментов.

Степень достоверности и апробация результатов. Достоверность полученных результатов подтверждена соответствующими статистическими характеристиками воспроизводимости экспериментальных данных и независимыми методами анализа. Результаты работы согласуются с известными теоретическими и практическими знаниями по теме диссертации, полученными

другими группами исследователей с помощью электрохимических или альтернативных физико-химических и биохимических методов.

Основные положения диссертационной работы были представлены в виде устных докладов и стендовых сообщений на российских и международных конференциях: VII, VIII и IX Всероссийской конференции по электрохимическим методам анализа «ЭМА» (Уфа-Абзаково, 2008, 2012 - грамота за лучший пленарный доклад; Екатеринбург, 2016); VI Международной конференции «Молекулярная медицина и биобезопасность» (Москва, 2009 - диплом победителя конкурса молодых ученых); II и IV Международном форуме по нанотехнологиям (Москва, 2009 - 3-е место международного конкурса научных работ молодых ученых в области нанотехнологий, 2011); 5-й Международной конференции «Геномика, протеомика, биоинформатика и нанобиотехнологии для медицины» (Санкт-Петербург, 2010); I и II Всероссийской научной конференции молодых ученых «Проблемы биомедицинской науки третьего тысячелетия» (Санкт-Петербург, 2010, 2012 - диплом за лучший стендовый доклад); 5-м Международном симпозиуме по модификации поверхности для химической и биохимической детекции (Лохов, Польша, 2011); 64-м и 65-м Годовом съезде международного электрохимического общества (Сантьяго де Керетаро, Мексика, 2013; Лозанна, Швейцария, 2014); Втором съезде аналитиков России (Москва, 2013); VIII Московском международном конгрессе «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2015); Международной научно-практической конференции «Биотехнологии в комплексном развитии регионов» (Москва, 2016).

Публикации. По материалам диссертации автором опубликовано 40 работ, в том числе 19 статей в научных рецензируемых изданиях: из них 5 в российских и 14 в международных научных журналах, 2 главы в коллективных монографиях, 2 патента и 17 публикаций в материалах конференций.

Работа выполнена в лаборатории биоэлектрохимии Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича» (ИБМХ) при поддержке Федеральной целевой программы «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы»: ГК № 02.512.11.2212 «Разработка экспериментальной схемы усиления биосенсорного сигнала для количественного определения биохимических маркеров острой стадии инфаркта миокарда»; ГК № 16.512.11.2215 «Разработка

макетов электрохимических сенсоров для экспресс-диагностики инфаркта миокарда с использованием наноэлектродов»; Федеральной целевой программы «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013 годы: ГК № 02.740.11.0306 «Фундаментальные методы протеомного профилирования плазмы крови человека в норме и патологии»; Соглашение о предоставлении гранта в форме субсидии № 8806 «Создание электрохимических биосенсорных систем медицинского назначения»; Федеральной целевой программы «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2014-2020 годы»: Соглашение о предоставлении субсидии № 14.604.21.0074 «Разработка электрохимического сенсора патогенной агрегации бета-амилоида при болезни Альцгеймера».

ГЛАВА 1. ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ

(Обзор литературы)

1.1. Электрохимия белка 1.1.1. Историческая ретроспектива

Свое начало электрохимия белка берет с пионерских работ I. ИеугоУ8ку и I. БаЫска 1930 г., которые при добавлении белка в полярографическую ячейку наблюдали на вольтамперограмме появление волны при потенциале -1.6 В (на 0.2 В более положительном, чем восстановление МИ4-ионов аммиачного буфера) [40]. Волну отнесли к процессу электрохимического восстановления (электровосстановления) водорода на поверхности ртути, катализируемому белком. В 1932 г. Б. Иег1е8 и А. Уапсига зарегистрировали менее выраженный сигнал: внесение белка в раствор хлорида натрия вызвало рост тока при потенциале на 0.3 В более положительном, чем восстановление натриевых ионов фона [41]. Сигнал был назван «преднатриевая волна» (рис. 1.1.1). Процессы, протекающие в полярографической ячейке с участием белка, могут быть выражены следующими уравнениями реакций (1.1.1-1.1.3) [42]:

Р + DH ^ РН+ + D_ (1.1.1)

РН+ + ё ^ РН0 (1.1.2)

2РН0 ^ 2Р + Н2 Т, (1.1.3)

где Р - белок (катализатор), РИ+ - протонированная форма белка и БИ - донор протонов. Перенапряжение каталитического выделения водорода, возникающее при этом, описывается уравнением Тафеля (раздел 1.2, (1.2.18)), которое можно в данном случае записать как (1.1.4) [42]:

Е = —1п[Н+] - —Ы + а , (1.1.4)

Р 2 Р

где Е - потенциал электрода (В), I - фарадеевский ток восстановления ионов водорода (А), а - константа, зависящая от конструкции рабочего электрода, Е -постоянная Фарадея (96485 Кл моль-1), Я - универсальная газовая постоянная (8.314 Дж моль- 1 К-1) - температура (К) [42]. Функциональные группы аминокислотных остатков белка, такие как -ЫИ2, = МИ, -8И и -СООИ, адсорбируются на поверхности ртути и сдвигают перенапряжение выделения водорода в область более

положительных потенциалов. Регистрируемый ток восстановления в большинстве случаев пропорционален концентрации белка-катализатора и наблюдается при его сверхнизких количествах. Однако электрохимические методы, использующие систему каталитического выделения водорода, ограничены низкой селективностью и не всегда линейной зависимостью каталитического тока от концентрации белка. Некоторые ионы металлов и органические соединения также способны катализировать выделение водорода на ртути и электродах из других металлов [42]. Кроме того, «преднатриевая» волна расположена слишком близко к разряду ионов фонового электролита и вследствие этого трудно идентифицируется и измеряется. Активное применение явления каталитического выделения водорода для детекции белков и пептидов началось только со второй половины 1990-х гг., когда группой E. Palecek был предложен постояннотоковый хроноамперометрический инверсионный анализ (ПХИА) [43]. ПХИА регистрирует изменение потенциала во времени при наложении на рабочий электрод небольшого постоянного тока. Метод снижает влияние фонового тока и позволяет получить вместо трудно определяемой волны ярко-выраженный пик восстановления водорода в координатах: (AE/At)-1 - E, где Е - потенциал электрода (В), t - время (с). Сигнал, регистрируемый методом ПХИА, получил название «пик Н» в честь J. Heyrovsky (Я. Гейровского - родоначальника электрохимии), hydrogen evolution (выделения водорода - перевод с англ. яз.) и High sensitivity (высокой чувствительности - перевод с англ. яз.). ПХИА на ртутном электроде можно детектировать белки и пептиды вплоть до наномолярных и субнаномолярных концентраций. За последние годы с помощью данного метода был протестирован целый ряд пептидов и белков [43-46]. Однако, несмотря на известный механизм реакции, так и не было выявлено какие именно остатки аминокислот вносят основной вклад в регистрируемый сигнал. Считают, что в данном случае ключевую роль играют остатки цистеина (Цис). В слабокислых средах все пептиды (с остатками Цис и без них) дают «пик Н». В слабощелочных растворах пептиды, не содержащие Цис, не дают сигнал, тогда как Цис-содержащие пептиды в тех же условиях демонстрируют четкий пик. Исходя из данных группы E. Palecek, практически любой пептид и белок в соответствующих условиях дает «пик Н» [46].

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Супрун, Елена Владимировна, 2016 год

БИБЛИОГРАФИЯ

1. Степанченко Н.С. Количественное определение содержания белка /

H.С. Степанченко, Г.В. Новикова, И.Е. Мошков // Физиол. раст. - 2011. - Т. 58. -№ 4. - C. 624-630.

2. Биохимия человека: в 2 т. / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. -М.: Мир: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2009. - Т. 1 / пер. с англ. В.В. Борисова, Е.В. Дайниченко / под ред. Л.М. Гинодмана. - 2009. - 381 с.

3. Биохимия человека: в 2 т. / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. -М.: Мир: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2009. - Т. 2 / пер. с англ. М.Д. Гроздовой, Р.Б. Капнер, А.Л. Остермана, А.С. Серпинской, Л.Г. Тер-Саркисян / под ред. Л.М. Гинодмана, В.И. Кандора. - 2009. - 414 с.

4. Diaconu I. Electrochemical immunosensors in breast and ovarian cancer /

I. Diaconu, C. Cristea, V. Harceaga, G. Marrazza, I. Berindan-Neagoe, R. Sandulescu // Clin. Chim. Acta. - 2013. - V. 425. - № 21. - P. 128-138.

5. Iqbal S.S. A review of molecular recognition technologies for detection of biological threat agents / S.S. Iqbal, M.W. Mayo, J.G. Bruno, B.V. Bronk, C.A. Batt, J.P. Chambers // Biosens. Bioelectron. - 2000. - V. 15. - № 11-12. - P. 549-578.

6. Wang J. Electrochemical Glucose Biosensors / J. Wang // Chem. Rev. - 2008. - V. 108. - № 2. - P. 814-825.

7. Borgmann S. Amperometric Enzyme Sensors based on Direct and Mediated Electron Transfer / S. Borgmann, G. Hartwich, A. Schulte, W. Schuhmann // Perspect. Bioanal. - 2005. - V. 1. - P. 599-655.

8. Bruno R.D. Targeting cytochrome P450 enzymes: A new approach in anticancer drug development / R.D. Bruno, V.C.O. Njar // Bioorg. Med. Chem. - 2007. - V. 15. - № 15. - P. 5047-5060.

9. Kohno M. Targeting the Extracellular Signal-Regulated Kinase Pathway in Cancer Therapy / M. Kohno, S. Tanimura, K. Ozaki // Biol. Pharm. Bull. - 2011. - V. 34. - № 12. - P. 1781-1784.

10. Polanski M. A List of Candidate Cancer Biomarkers for Targeted Proteomics / M. Polanski, N.L. Anderson // Biomark. Insights. - 2006. - V. 1. - P. 1-48.

11. Anderson L. Candidate-based proteomics in the search for biomarkers of cardiovascular disease / L. Anderson // J. Physiol. - 2005. - V. 563. - № 1. - P. 23-60.

12. Walsh C.T. Protein Posttranslational Modifications: The Chemistry of Proteome Diversifications / C.T. Walsh, S. Garneau-Tsodikova, G.J. Gatto Jr. // Angew. Chem. Int. Ed. - 2005. - V. 44. - № 45. - P. 7342-7372.

13. Bischoff R. Amino acids: Chemistry, functionality and selected non-enzymatic post-translational modifications / R. Bischoff, H. Schluter // J. Proteomics. -2012. - V. 75. - № 8. - P. 2275-2296.

14. Berlett B.S. Protein Oxidation in Aging, Disease, and Oxidative Stress / B.S. Berlett, E.R. Stadtman // J. Biol. Chem. - 1997. - V. 272. - № 33. - P. 2031320316.

15. Pacher P. Nitric Oxide and Peroxynitrite in Health and Disease / P. Pacher, J.S. Beckman, L. Liaudet // Physiol. Rev. - 2007. - V. 87. - № 1. - P. 315-424.

16. Soskic V. Nonenzymatic posttranslational protein modifications in ageing / V. Soskic, K. Groebe, A. Schrattenholz // Exp. Gerontol. - 2008. - V. 43. - № 4. - P. 247257.

17. Tichy A. Phosphoproteomics: Searching for a needle in a haystack / A. Tichy, B. Salovska, P. Rehulka, J. Klimentova, J. Vavrova, J. Stulik, L. Hernychova // J. Proteomics. - 2011. - V. 74. - № 12. - P. 2786-2797.

18. Souza J.M. Protein tyrosine nitration - Functional alteration or just a biomarker? / J.M. Souza, G. Peluffo, R. Radi // Free Radic. Biol. Med. - 2008. - V. 45. -№ 4. - P. 357-366.

19. Choi J. Identification of oxidized plasma proteins in Alzheimer's disease / J. Choi, C.A. Malakowsky, J.M. Talent, C.C. Conrad, R.W. Gracy // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2002. - V. 293. - № 5. - P. 1566-1570.

20. Wayenberg J.L. Nitrated plasma albumin as a marker of nitrative stress and neonatal encephalopathy in perinatal asphyxia / J.L. Wayenberg, V. Ransy, D. Vermeylen, E. Damis, S.P. Bottari // Free Radic. Biol. Med. - 2009. - V. 47. - № 7. -P. 975-982.

21. Butterfield D.A. Elevated levels of 3-nitrotyrosine in brain from subjects with amnestic mild cognitive impairment: Implications for the role of nitration in the progression of Alzheimer's disease / D.A. Butterfield, T.T. Reed, M. Perluigi, C. De Marco, R. Coccia, J.N. Keller, W.R. Markesbery, R. Sultana // Brain Res. - 2007. -V. 1148. - P. 243-248.

22. Butterfield D.A. Oxidative stress in Alzheimer's disease brain: New insights from redox proteomics / D.A. Butterfield, M. Perluigi, R. Sultana // Eur. J. Pharmacol. -

2006. - V. 545. - № 1. - P. 39-50.

23. Haass C. Soluble protein oligomers in neurodegeneration: lessons from the Alzheimer's amyloid P-peptide / C. Haass, D.J. Selkoe // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. -

2007. - V. 8. - № 2. - P. 101-112.

24. Carter M.D. The Development of New Therapeutics for Alzheimer's Disease / M.D. Carter, G.A. Simms, D.F. Weaver // Clin. Pharmacol. Ther. - 2010. - V. 88. - № 4. - P. 475-486.

25. Small G. Defining optimal treatment with cholinesterase inhibitors in Alzheimer's disease / G. Small, R. Bullock // Alzheimers Dement. - 2011. - V. 7. - № 2. - P. 177-184.

26. Клиническая биохимия: учеб. пособие. - 3-е изд., испр. и доп. / В.Н. Бочков, А.Б. Добровольский, Н.Е. Кушлинский, В.А. Логинов, Е.П. Панченко, В.Н. Титов, В. А. Ткачук / под ред. В. А. Ткачука. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. - 264 с.

27. Lowry O.H. Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent / O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr, R.J. Randall // J. Biol. Chem. - 1951. -V. 193. - № 1. - P. 265-275.

28. Bradford M.M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding // Anal. Biochem. - 1976. - V. 72. - № 1-2. - P. 248-254.

29. Smith P.K. Measurement of Protein Using Bicinchoninic Acid / P.K. Smith, R.I. Krohn, G.T. Hermanson, A.K. Mallia, F.H. Gartner, M.D. Provenzano, E.K. Fujimoto, N.M. Goeke, B.J. Olson, D.C. Klenk // Anal. Biochem. - 1985. - V. 150. -№ 1. - P. 76-85.

30. Теория и практика иммуноферментного анализа / А.М. Егоров, А.П. Осипов, Б.Б. Дзантиев, Е.М. Гаврилова. - М.: Высшая школа, 1991. - 288 с.

31. Issaq H.J. Serum and Plasma Proteomics / H.J. Issaq, Z. Xiao, T.D. Veenstra // Chem. Rev. - 2007. -V. 107. - № 8. - P. 3601-3620.

32. Homola J. Surface Plasmon Resonance Sensors for Detection of Chemical and Biological Species / J. Homola // Chem. Rev. - 2008. - V. 108. - № 2. - P. 462-493.

33. Theavenot D.R. Electrochemical Biosensors: Recommended Definitions and Classification / D.R. Theavenot, K. Toth, R.A. Durst, G.S. Wilson // Pure Appl. Chem. -1999. - V. 71. - № 12. - P. 2333-2348.

34. Turner A.P.F. Biosensors: sense and sensibility / A.P.F. Turner // Chem. Soc. Rev. - 2013. - V. 42. - № 8. - P. 3184-3196.

35. Clark L.C. Electrode systems for continuous monitoring in cardiovascular surgery / L.C. Clark, C. Lyons // Ann. N. Y. Acad. Sci. - 1962. - V. 102. - № 1. -P. 29-45.

36. Turner A. Biosensors: then and now / A. Turner // Trends Biotechnol. -2013. - V. 31. - № 3. - P. 119-120.

37. Cass A.E.G. Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose / A.E.G. Cass, G. Davis, G.D. Francis, H.A.O. Hill, W.J. Aston, I.J. Higgins, E.V. Plotkin, L.D.L. Scott, A.P.F. Turner // Anal. Chem. - 1984. -V. 56. - № 4. - P. 667-671.

38. Brabec V. Electrochemical behaviour of proteins at graphite electrodes: I. Electrooxidation of proteins as a new probe of protein structure and reactions / V. Brabec, V. Mornstein // Biochim. Biophys. Acta - Protein Structure. - 1980. - V. 625. -№ 1. - P. 43-50.

39. Reynaud J.A. The electrochemical oxidation of three proteins: RNAase A, bovine serum albumin and concanavalin A at solid electrodes / J.A. Reynaud, B. Malfoy, A. Bere // J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem. - 1980. - V. 116. - P. 595-606.

40. Heyrovsky J. Polarographic Studies with the Dropping Mercury Cathode. Part XIII - The Effect of Albumins / J. Heyrovsky, J. Babicka // Collect. Czech. Chem. Commun. - 1930. - V. 2. - P. 370-378.

41. Herles F. Research on the Cause of the Characteristic ''Wave'' on the Polarographic Curve of Human Serum / F. Herles, A. Vancura // Bull. Int. Acad. Sci. Boheme. - 1932. - V. 33. - P. 119-120.

42. Bobrowski A. Catalytic Systems in Adsorptive Stripping Voltammetry / A. Bobrowski, J. Zarebski // Electroanalysis. - 2000. - V. 12. - № 15. - P. 1177-1186.

43. Tomschik M. Constant Current Chronopotentiometric Stripping Analysis of Bioactive Peptides at Mercury and Carbon Electrodes / M. Tomschik, L. Havran, M. Fojta, E. Palecek // Electroanalysis. - 1998. - V. 10. - № 6. - P. 403-409.

44. Palecek E. Changes in interfacial properties of a-synuclein preceding its aggregation / E. Palecek, V. Ostatna, M. Masarik, C.W. Bertoncini, T.M. Jovin // Analyst. - 2008. - V. 133. - № 1. - P. 76-84.

45. Zivanovic M. Polylysine-Catalyzed Hydrogen Evolution at Mercury Electrodes / M. Zivanovic, M. Aleksic, V. Ostatna, T. Doneux, E. Palecek // Electroanalysis. - 2010. - V. 22. - № 17-18, - P. 2064-2070.

46. Palecek E. Electroactivity of Nonconjugated Proteins and Peptides. Towards Electroanalysis of All Proteins / E. Palecek, V. Ostatna // Electroanalysis. - 2007. -V. 19. - № 23. - P. 2383-2403.

47. Brdicka R. Polarographic Studies with the Dropping Mercury Kathode. - Part

XXXI. - A New Test for Proteins in The presence of Cobalt Salts in Ammoniacal Solutions of Ammonium Chloride / R. Brdicka // Coll. Czech. Chem. Commun. - 1933. - V. 5. - P. 112-128.

48. Brdicka R. Polarographic Studies with the Dropping Mercury Kathode. - Part

XXXII. - Activation of Hydrogen in Sulphydryl Group of Some Thio-Acids in Cobalt Salts Solutions / R. Brdicka // Coll. Czech. Chem. Commun. - 1933. - V. 5. - P. 148164.

49. Brdicka R. Polarographic investigations in serological cancer diagnosis / R. Brdicka // Nature. - 1937. - V. 139. - № 3528. - P. 1020-1021.

50. Walker I.C. Polarographic Studies of Human Blood Sera / I.C. Walker, S.P. Reimann // Am. J. Cancer. - 1939. - V. 37. - № 4. - P. 585-595.

51. Millar G.J. Studies on the Polarography of Proteins 1. The relation of wave heights to protein concentration and origin of wave III / G.J. Millar // Biochem. J. -1953. - V. 53. - № 3. - P. 385-393.

52. Millar G.J. Studies on the Polarography of Proteins 2. The influence of pH and concentration of ammonia and ammonium ion upon the polarographic waves / G.J. Millar // Biochem. J. - 1953. - V. 53. - № 3. - P. 393-402.

53. Kalous V. Polarographic characterization of proteins / V. Kalous, Z. Pavlicek // Biochim. Biophys. Acta - 1962. - V. 57. - № 1. - P. 44-47.

54. Kizek R. Determination of Metallothionein at the Femtomole Level by Constant Current Stripping Chronopotentiometry / R. Kizek, L. Trnkova, E. Palecek // Anal. Chem. - 2001. - V. 73. - № 20. - P. 4801-4807.

55. Raspor B. Analysis of metallothioneins by the modified Brdicka procedure / B. Raspor, M. Paic, M. Erk. // Talanta. - 2001. - V. 55. - № 1. - P. 109-115.

56. Fojta M. Electrochemical monitoring of phytochelatin accumulation in Nicotiana tabacum cells exposed to sub-cytotoxic and cytotoxic levels of cadmium / M. Fojta, M. Fojtova, L. Havran, H. Pivonkova, V. Dorcak, I. Sestakova // Anal. Chim. Acta. - 2006. - V. 558. - № 1-2. - P. 171-178.

57. Cecil R. The electroreduction of the disulphide bonds of insulin and other proteins / R. Cecil, P.D.J. Weitzman // Biochem. J. - 1964. - V. 93. - № 1. - P. 1-11.

58. Zikan J. Polarographic reaction of proteins and peptides. II. Catalytic and reduction waves of insulin S-sulphopeptides and of S-sulphocysteine / J. Zikan, V. Kalous // Coll. Czech. Chem. Commun. - 1967. - V. 32. - № 1. - P. 246-259.

59. Kolthoff I.M. The Polarographic Prewaves of Cystine (RSSR) and Dithiodiglycolic Acid (TSST) and the Oxidation Potentials of the Systems RSSR-RSH and TSST-TSH / I.M. Kolthoff, W. Stricks, N. Tanaka // J. Amer. Chem. Soc. - 1955. -V. 77. - № 18. - P. 4739-4742.

60. Stricks W. Polarography of Glutathione / W. Stricks, I.M. Kolthoff // J. Am. Chem. Soc. - 1952. - V. 74. - № 18. - P. 4646-4653.

61. Stankovich M.T. The electrochemistry of proteins and related substances: I. Cystine and cysteine at the mercury electrode / M.T. Stankovich, A.J. Bard // J. Electroanal. Chem. - 1977. - V. 75. - № 2. - P. 487-505.

62. Ralph T.R. The electrochemistry of l-cystine and l-cysteine: Part 1: thermodynamic and kinetic studies / T.R. Ralph, M.L. Hitchman, J.P. Millington, F.C. Walsh // J. Electroanal. Chem. - 1994. - V. 375. - № 1. - P. 1-15.

63. Betso S.R. Electrochemical studies of heme proteins. Coulometric, polarographic and combined spectroelectrochemical methods for reduction of the heme prosthetic group in cytochrome c / S.R. Betso, M.H. Klapper, L.B. Anderson // J. Am. Chem. Soc. - 1972. - V. 94. - № 23. - P. 8197-8204.

64. Scheller F. Studies on electron transfer between mercury electrode and hemoprotein / F. Scheller, M. Janchen, J. Lampe, H. J. Prumke, J. Blanck, E. Palecek // Biochim. Biophys. Acta. - 1975. - V. 412. - № 1. - P. 157-167.

65. Scheller F. Functional properties of adsorbed hemoproteins / F. Scheller // Bioelectrochem. Bioenerg. - 1977. - V. 4. - № 4. - P. 490-499.

66. Palecek E. Electroactivity of Proteins: Possibilities in Biomedicine and Proteomics / E. Palecek // Perspect. Bioanal. - 2005. - V. 1. - P. 689-750.

67. Zuman P. Polarography of Proteins: A History / P. Zuman, E. Palecek // Perspect. Bioanal. - 2005. - V. 1. - P. 755-771.

68. Cammann K. Bio-Sensors Based on Ion-Selective Electrodes / K. Cammann // Fresenius J. Anal. Chem. - 1977. - V. 287. - № 1. - P. 1-9.

69. Thevenot D.R. Electrochemical biosensors: recommended definitions and classification / D.R. Thevenot, K. Toth, R.A. Durst, G.S. Wilson // Biosens. Bioelectron. - 2001. - V. 16. - № 1-2. - P. 121-131.

70. Ludwig R. Direct Electron Transfer to Enzymes // Encyclopedia of Applied Electrochemistry / G. Kreysa, K. Ota, R.F. Savinell Eds. - New York: Springer, 2014. -P. 330-335.

71. Yeh P. Reversible electrode reaction of cytochrome c / P. Yeh, T. Kuwana // Chem. Lett. - 1977. - V. 6. - № 10. - P. 1145-1148.

72. Eddowes M.J. A novel method for investigation of the electrochemistry of metalloproteins: cytochrome c / M.J. Eddowes, H.A.O. Hill // J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1977. - № 21. - P. 771b-772.

73. Eddowes M.J. The electrochemistry of cytochrome c. Investigation of the mechanism of the 4,4'-bipyridyl surface modified gold electrode / M.J. Eddowes, H.A.O. Hill, K. Uosaki // J. Electroanal. Chem. - 1980. - V. 116. - P. 527-537.

74. Rusling J.F. Liquid crystal surfactant films for electrochemical catalysis / J.F. Rusling // Microporous Mater. - 1994. - V. 3. - № 1-2. - P. 1-16.

75. Battistuzzi G. Redox properties of heme peroxidases / G. Battistuzzi, M. Bellei, C.A. Bortolotti, M. Sola // Archiv. Biochem. Biophys. - 2010. - V. 500. - № 1. -P. 21-36.

76. King B.C. A study of the electron transfer and oxygen binding reactions of myoglobin / B.C. King, F.M. Hawkridge // J. Electroanal. Chem. - 1987. - V. 237. -№ 1. - P. 81-92.

77. Scheller F.W. Thirty years of haemoglobin electrochemistry / F.W. Scheller, N. Bistolas, S. Liu, M. Janchen, M. Katterle, U. Wollenberger // Adv. Colloid Interface Sci. - 2005. - V. 116. - № 1-3. - P. 111-120.

78. Kazlauskaite J. Direct electrochemistry of cytochrome P450cam / J. Kazlauskaite, A.C.G. Westlake, L.L. Wong, H.A.O. Hill // Chem. Commun. - 1996. -№ 18. - P. 2189-2190.

79. Iyer R.N. Observations on the direct electrochemistry of bovine copper-zinc superoxide-dismutase / R.N. Iyer, W.E. Schmidt // Bioelectrochem. Bioenerg. - 1992. -V. 27. - № 3. - P. 393-404.

80. Ferapontova E.E. Direct Electrochemistry of Proteins and Enzymes / E.E. Ferapontova, S. Shleev, T. Ruzgas, L. Stoica, A. Christenson, J. Tkac, A.I. Yaropolov, L. Gorton // Perspect. Bioanal. - 2005. - V. 1. - P. 517-598.

81. Karyakin A.A. Principles of direct (mediator free) bioelectrocatalysis / A.A. Karyakin // Bioelectrochemistry. - 2012. - V. 88. - P. 70-75.

82. Berezin I.V. Bioelectrocatalysis. Equilibrium oxygen potential in the presence of laccase / I.V. Berezin, V.A. Bogdanovskaya, S.D. Varfolomeev, M.R. Tarasevich, A.I. Yaropolov // Dokl. Akad. Nauk SSSR. - 1978. - V. 240. - № 3. - P. 615-618.

83. Шлеев С.В. Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз: дис.... докт. хим. наук / С.В. Шлеев. - М., 2010. - 322 с.

84. Shleev S. Direct electron transfer reactions of laccases from different origins on carbon electrodes / S. Shleev, A. Jarosz-Wilkolazka, A. Khalunina, O. Morozova, A. Yaropolov, T. Ruzgas, L. Gorton // Bioelectrochemistry. - 2005. - V. 67. - № 1. -P. 115-124.

85. Yaropolov A.I. Electroreduction of hydrogen peroxide on an electrode with immobilized peroxidase / A.I. Yaropolov, V. Malovik, S.D. Varfolomeev, I.V. Berezin // Dokl. Akad. Nauk SSSR. - 1979. - V. 249. - № 6. - P. 1399-1401.

86. Yaropolov A.I. Mechanism of H2-electrooxidation with immobilized hydrogenase / A.I. Yaropolov, A.A. Karyakin, S.D. Varfolomeyev, I.V. Berezin // Bioelectrochem. Bioenerg. - 1984. - V. 12. - № 3-4. - P. 267-277.

87. Efremov B.N. Electroreduction of oxygen in the presence of tyrosinase adsorbed on carbon materials / B.N. Efremov, V.A. Bogdanovskaya, M.R. Tarasevich // Russ. J. Electrochem. - 2001. - V. 37. - № 6. - P. 639-642.

88. Tsujimura S. Kinetic study of direct bioelectrocatalysis of dioxygen reduction with bilirubin oxidase at carbon electrodes / S. Tsujimura, T. Nakagawa, K. Kano, T. Ikeda // Electrochemistry (Tokyo). - 2004. - V. 72. - № 6. - P. 437-439.

89. Ikeda T. Amperometric fructose sensor based on direct bioelectrocatalysis / T. Ikeda, F. Matsushita, M. Senda // Biosens. Bioelectron. - 1991. - V. 6. - № 4. -P. 299-304.

90. Ikeda T. Bioelectrocatalysis at electrodes coated with alcohol-dehydrogenase, a quinohemoprotein with heme-C serving as a built-in mediator / T. Ikeda, D. Kobayashi, F. Matsushita, T. Sagara, K. Niki // J. Electroanal. Chem. - 1993. - V. 361. -№ 1-2. - P. 221-228.

91. Estabrook R.W. [5] Application of electrochemistry for P450-catalyzed reactions / R.W. Estabrook, K.M. Faulkner, M.S. Shet, C.W. Fisher // Methods Enzymol.

- 1996. - V. 272. - P. 44-51.

92. Fapyane D. Bioelectrocatalytic oxidation of glucose by hexose oxidase directly wired to graphite / D. Fapyane, C.H. Poulsen, E.E. Ferapontova // Electrochem. Commun. - 2016. - V. 65. - P. 1-4.

93. Ferapontova E.E. Direct Peroxidase Bioelectrocatalysis on a Variety of Electrode Materials / E.E. Ferapontova // Electroanalysis - 2004. - V. 16. - № 13-14. -P. 1101-1112.

94. Willner I. Integration of Layered Redox-Proteins and Conductive Supports for Bioelectronic Applications / I. Willner, E. Katz // Angew. Chem. Int. Ed. - 2000. - V. 39. - № 7. - P. 1180-1280.

95. Scheller F.W. Bioelectrocatalysis by redox enzymes at modified electrodes /

F.W. Scheller, U. Wollenberger, C. Lei, W. Jin, B. Ge, C. Lehmann, F. Lisdat, V. Fridman // Rev. Mol. Biotechnol. - 2002. - V. 82. - № 4. - P. 411-424.

96. Bioelectrochemistry: fundamentals, experimental techniques, and applications / P.N. Barlett Ed. - Chichester: John Wiley & Sons, 2008. - 478 p.

97. Shikama K. Nature of the FeO2 bonding in myoglobin and hemoglobin: A new molecular paradigm / K. Shikama // Prog. Biophys. Mol. Biol. - 2006. - V. 91. -№ 1. - P. 83-162.

98. Archakov A.I. Cytochrome P450 and active oxygen / A.I. Archakov,

G.I. Bachmanova. - London; New York; Philadelphia: Taylor & Francis, 1990. - 339 p.

99. Gilardi G. Engineering and design in the bioelectrochemistry of metalloproteins / G. Gilardi, A. Fantuzzi, S.J. Sadeghi // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2001.

- V. 11. - № 4. - P. 491-499.

100. Ferapontova E.E. Direct electron transfer in the system gold electrode-recombinant horseradish peroxidases / E.E. Ferapontova, V.G. Grigorenko, A.M. Egorov, T. Borchers, T. Ruzgas, L. Gorton // J. Electroanal. Chem. - 2001. -V. 509. - № 1. - P. 19-26.

101. Advances in Electrochemical Science and Engineering. - V. 13: Bioelectrochemistry: Fundamentals, Applications and Recent Developments / R.C. Alkire, D.M. Kolb, J. Lipkowski Eds, P.N. Ross Series Ed. - Weinheim: Wiley-VCH, 2011. - 411 p.

102. Johannes C. Natural Mediators in the Oxidation of Polycyclic Aromatic Hydrocarbons by Laccase Mediator Systems / C. Johannes, A. Majcherczyk // Appl. Environ. Microbiol. - 2000. - V. 66. - № 2. - P. 524-528.

103. Kulys J.J. Biochemical cell for the determination of lactate / J.J. Kulys, G.J.S. Svirmickas // Anal. Chim. Acta. - 1979. - V. 109. - № 1. - P. 55-60.

104. Hagihara B. Type b cytochromes / B. Hagihara, N. Sato, T. Yamanaka // The Enzymes. - 3rd ed. / P.D. Boyer Ed. - New York: Academic Press, 1975. - V. 11 -P. 549-593.

105. Kulys J.J. Reagentless lactate sensor based on cytochrome b2 / J.J. Kulys, G.J.S. Svirmickas // Anal. Chim. Acta. - 1980. - V. 117. - № 6. - P. 115-120.

106. Pradac J. Electrode processes of the sulfhydryl-disulfide system: I. Cystine at a platinum electrode / J. Pradac, J. Koryta // J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem. - 1968. - V. 17. - № 1-2. - P. 167-175.

107. Pradac J. Electrode processes of the sulfhydryl-disulfide system: II. Cystine at a gold electrode / J. Pradac, J. Koryta // J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem.

- 1968. - V. 17. - №1-2. - P. 177-183.

108. Pradac J. Electrode processes of the sulfhydryl-disulfide system: Electrode processes of the sulfhydryl-disulfide system: III. Cysteine at platinum and gold electrodes / J. Pradac, J. Koryta // J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem. - 1968.

- V. 17. - № 1-2. - P. 185-189.

109. Brabec V. Electrochemical behaviour of proteins at graphite electrodes: II. Electrooxidation of amino acids / V. Brabec, V. Mornstein // Biophys. Chem. - 1980. -V. 12. - № 2. - P. 159-165.

110. Reynaud J.A. Electrochemical investigations of amino acids at solid electrodes. Part I. Sulfur components: cystine, cysteine, methionine / J.A. Reynaud, B. Malfoy, P. Canesson // J. Electroanal. Chem. - 1980. - V. 114. - № 2. - P. 195-211.

111. Malfoy B. Electrochemical investigations of amino acids at solid electrodes. Part II. Amino acids containing no sulfur atoms: trypthophan, tyrosine, histidine and derivatives / B. Malfoy, J.A. Reynaud // J. Electroanal. Chem. - 1980. - V. 114. - № 2. -P. 213-223.

112. Nguyen N.T. Electrochemical oxidation of tryptophan / N.T. Nguyen, M.Z. Wrona, G. Dryhurst // J. Electroanal. Chem. - 1986. - V. 199. - № 1. - P. 101-126.

113. Enache T.A. Boron doped diamond and glassy carbon electrodes comparative study of the oxidation behaviour of cysteine and methionine / T.A. Enache, A.M. Oliveira-Brett // Bioelectrochemistry. - 2011. - V. 81. - № 1. - P. 46-52.

114. Enache T.A. Peptide methionine sulfoxide reductase A (MsrA): Direct electrochemical oxidation on carbon electrodes / T.A. Enache, A.M. Oliveira-Brett // Bioelectrochemistry. - 2013. - V. 89. - P. 11-18.

115. Topal B.D. Direct electrochemistry of native and denatured alpha-2-Macroglobulin by solid electrodes / B.D. Topal, S.A. Ozkan, B. Uslu. // J. Electroanal. Chem. - 2014. - V. 719. - P. 14-18.

116. Wang J. Trace measurements of insulin by potentiometric stripping analysis at carbon paste electrodes / J. Wang, G. Rivas, X. Cai, M. Chirarro, P.A.M. Farias, E. Palecek // Electroanalysis. - 1996. - V. 8. - № 10. - P. 902-906.

117. Petrlova J. Zeptomole Detection of Streptavidin Using Carbon Paste Electrode and Square-Wave Voltammetry / J. Petrlova, M. Masarik, D. Potesil, V. Adam, L. Trnkova, R. Kizek // Electroanalysis. - 2007. - V. 19. - № 11. - P. 11771182.

118. Ostatna V. Native and denatured forms of proteins can be discriminated at edge plane carbon electrodes / V. Ostatna, H. Cernocka, K. Kurzatkowska, E. Palecek // Anal. Chim. Acta. - 2012. - V. 735. - P. 31-36.

119. Somji M. Electroanalysis of amino acid substitutions in bioengineered acetylcholinesterase / M. Somji, V. Dounin, S.B. Muench, H. Schulze, T.T. Bachmann, K. Kerman // Bioelectrochemistry. - 2012. - V. 88. - P. 110-113.

120. Chiku M. Direct electrochemical oxidation of proteins at conductive diamond electrodes / M. Chiku, T.A. Ivandini, A. Kamiya, A. Fujishima, Y. Einaga // J. Electroanal. Chem. - 2008. - V. 612. - № 2. - P. 201-207.

121. Chiku M. Conformational Change Detection in Nonmetal Proteins by Direct Electrochemical Oxidation Using Diamond Electrodes / M. Chiku, J. Nakamura, A. Fujishima, Y. Einaga // Anal. Chem. - 2008. - V. 80. - № 15. - P. 5783-5787.

122. Wei M.Y. Electrocatalytic oxidation of tyrosines shows signal enhancement in label-free protein biosensors / M.Y. Wei, L.H. Guo, P. Famouri // Trends Analyt. Chem. - 2012. - V. 39. - P. 130-148.

123. Chen L.C. Electrochemical oxidation of histidine at an anodic oxidized boron-doped diamond electrode in neutral solution / L.C. Chen, C.C. Chang, H.C. Chang // Electrochim. Acta. - 2008. - V. 53. - № 6. - P. 2883-2889.

124. Hampson N.A. Oxidations at copper electrodes: Part 4. The oxidation of a-amino acids / N.A. Hampson, J.B. Lee, K.I. Macdonald // J. Electroanal. Chem. - 1972. - V. 34. - № 1. - P. 91-99.

125. Roushani M. Amprometric detection of Glycine, L-Serine, and L-Alanine using glassy carbon electrode modified by NiO nanoparticles / M. Roushani, M. Shamsipur, S.M. Pourmortazavi // J. Appl. Electrochem. - 2012. - V. 42. - № 12. - P. 1005-1011.

126. Raoof J.B. L-Cysteine Voltammetry at a Carbon Paste Electrode Bulk-Modified with Ferrocenedicarboxylic Acid / J.B. Raoof, R. Ojani, H. Beitollahi // Electroanalysis. - 2007. - V. 19. - № 17. - P. 1822-1830.

127. Guo L.H. Chemical-Induced Unfolding of Cofactor-Free Protein Monitored by Electrochemistry / L.H. Guo, N. Qu // Anal. Chem. - 2006. - V. 78. - № 17. -P. 6275-6278.

128. Herzog G. Electrochemical strategies for the label-free detection of amino acids, peptides and proteins / G. Herzog, D.W.M. Arrigan // Analyst. - 2007. - V. 132. -№ 7. - P. 615-632.

129. Scanlon M.D. Electrochemical behaviour of hen-egg-white lysozyme at the polarized water/1,2-dichloroethane interface / M.D. Scanlon, E. Jennings, D.W.M. Arrigan // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2009. - V. 11. - № 13. - P. 2272-2280.

130. Herzog G. Interactions of proteins with small ionised molecules: electrochemical adsorption and facilitated ion transfer voltammetry of haemoglobin at

the liquid|liquid interface / G. Herzog, W. Moujahid, J. Strutwolf, D.W.M. Arrigan // Analyst. - 2009. - V. 134. - № 8. - P. 1608-1613.

131. O'Sullivan S. Electrochemical behaviour of myoglobin at an array of microscopic liquid-liquid interfaces / S. O'Sullivan, D.W.M. Arrigan // Electrochim. Acta. - 2012. - V. 77. - P. 71-76.

132. O'Sullivan S. Stripping voltammetric detection of insulin at liquid-liquid microinterfaces in the presence of bovine albumin / S. O'Sullivan, E.A. de Eulate, Y.H. Yuen, E. Helmerhorst, D.W.M. Arrigan // Analyst. - 2013. - V. 138. - № 20. -P. 6192-6196.

133. Herzog G. Electrochemical behaviour of denatured haemoglobin at the liquid|liquid interface / G. Herzog, P. Eichelmann-Daly, D.W.M. Arrigan // Electrochem. Commun. - 2010. - V. 12. - № 3. - P. 335-337.

134. Herzog G. Haemoglobin unfolding studies at the liquid-liquid interface / G. Herzog, M.T. Nolan, D.W.M. Arrigan // Electrochem. Commun. - 2011. - V. 13. - № 7. - P. 723-725.

135. Будников Г.К. Основы современного электрохимического анализа / Г.К. Будников, В.Н. Майстренко, М.Р. Вяселев. - М.: Мир: Бином ЛЗ, 2003. - 592 с.

136. Bard A.J. Electrochemical methods: fundamentals and applications. - 2nd ed. / A.J. Bard, L.R. Faulkner. - New York; Chichester; Weinheim; Brisbane; Singapore; Toronto: John Wiley and Sons, 2001. - 833 p.

137. Instrumental Methods in Electrochemistry / R. Greef, R. Peat, L.M. Peter, D. Pletcher, J. Robinson. - New York; Chichester; Brisbane; Toronto: Ellis Horwood, 1985. - 443 p.

138. Электроаналитические методы. Теория и практика / под ред. Ф. Шольца; пер. с англ. под ред. В.Н. Майстренко. - М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2006. - 326 c.

139. Matsuda H. Zur Theorie der Randles-Sevcikschen Kathodenstrahl-Polarographie / H. Matsuda, Y. Ayabe // Zeitschrift für Elektrochemie, Berichte der Bunsengesellschaft für physikalische Chemie. - 1955. - V. 59. - № 6. - P. 494-503.

140. Laviron E. General expression of the linear potential sweep voltammogram in the case of diffusionless electrochemical systems // J. Electroanal. Chem. - 1979. -V. 101. - № 1. - P. 19-28.

141. Campos R. Electrochemistry of weakly adsorbed species: Voltammetric analysis of electron transfer between gold electrodes and Ru hexaamine electrostatically interacting with DNA duplexes / R. Campos, E.E. Ferapontova // Electrochim. Acta. -2014. - V. 126. - P. 151-157.

142. Lovric M. Square-wave voltammetry of an adsorbed reactant / M. Lovric, S. Komorsky-Lovric // J. Electroanal. Chem. - 1988. - V. 248. - № 2. - P. 239-253.

143. Mirceski V. Square-Wave Voltammetry: Theory and Application / V. Mirceski, S. Komorsky-Lovric, M. Lovric. - Berlin: Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 2007. - 201 p.

144. Nicholson R.S. Theory and application of cyclic voltammetry for measurement of electrode reaction kinetics / R.S. Nicholson // Anal. Chem. - 1965. -V. 37. - № 11. - P.1351-1355.

145. Reynolds N.C. The Voltammetry of Neuropeptides Containing L-Tyrosine / N.C. Reynolds, B.M. Kissefui, L.H. Fleming // Electroanalysis. - 1995. - V. 7. - № 12 -P. 1177-1181.

146. Chikae M. Amyloid-P detection with saccharide immobilized gold nanoparticle on carbon electrode / M. Chikae, T. Fukuda, K. Kerman, K. Idegami, Y. Miura, E. Tamiya // Bioelectrochemistry. - 2008. - V. 74. - № 1. - P. 118-123.

147. Salimi A. Electrooxidation of insulin at silicon carbide nanoparticles modified glassy carbon electrode / A. Salimi, L. Mohamadi, R. Hallaj, S. Soltanian // Electrochem. Commun. - 2009. - V. 11. - № 6. - P. 1116-1119.

148. Cai X. Potentiometric stripping analysis of bioactive peptides at carbon electrodes down to subnanomolar concentrations / X. Cai, G. Rivas, P.A.M. Farias, H. Shiraishi, J. Wang, E. Palecek // Anal. Chim. Acta. - 1996. - V. 332. - № 1. - P. 49-57.

149. Kerman K. Label-Free Electrochemical Immunoassay for the Detection of Human Chorionic Gonadotropin Hormone / K. Kerman, N. Nagatani, M. Chikae, T. Yuhi, Y. Takamura, E. Tamiya // Anal. Chem. - 2006. - V. 78. - № 15. - P. 5612-5616.

150. Kawde A.N. Label-free electrochemical aptasensor for the detection of lysozyme / A.N. Kawde, M.C. Rodriguez, T.M.H. Lee, J. Wang // Electrochem. Commun. - 2005. - V. 7. - № 5. - P. 537-540.

151. Kerman K. Label-free electrochemical detection of the phosphorylated and non-phosphorylated forms of peptides based on tyrosine oxidation / K. Kerman,

M. Vestergaard, M. Chikae, S. Yamamura, E. Tamiya // Electrochem. Commun. - 2007.

- V. 9. - № 5. - P. 976-980.

152. Yang Y. Label-free electrochemical measurement of protein tyrosine kinase activity and inhibition based on electro-catalyzed tyrosine signaling / Y. Yang, L.H. Guo, N. Qu, M.Y. Wei, L.X. Zhao, B. Wan // Biosens. Bioelectron. - 2011. - V. 28. -№ 1. - P. 284-290.

153. Chiku M. Electrochemical detection of tyrosine derivatives and protein tyrosine kinase activity using boron-doped diamond electrodes / M. Chiku, K. Horisawa, N. Doi, H. Yanagawa, Y. Einaga // Biosens. Bioelectron. - 2010. - V. 26. - № 1. -P. 235-240.

154. Qu N. An electrochemical biosensor for the detection of tyrosine oxidation induced by Fenton reaction / N. Qu, L.H. Guo, B.Z. Zhu // Biosens. Bioelectron. - 2011.

- V. 26. - № 5. - P. 2292-2296.

155. Alvarez B. Peroxynitrite reactivity with amino acids and proteins / B. Alvarez, R. Radi // Amino Acids. - 2003. - V. 25. - № 3-4. - P. 295-311.

156. Veloso A. Advances in electrochemical detection for study of neurodegenerative disorders / A. Veloso, K. Kerman // Anal. Bioanal. Chem. - 2013. -V. 405. - № 17. - P. 5725-5741.

157. Vestergaard M. A Rapid Label-Free Electrochemical Detection and Kinetic Study of Alzheimer's Amyloid Beta Aggregation / M. Vestergaard, K. Kerman, M. Saito, N. Nagatani, Y. Takamura, E. Tamiya // J. Am. Chem. Soc. - 2005. - V. 127. - № 34. -P. 11892-11893.

158. Hung V.W.S. Label-free electrochemical detection of Amyloid beta aggregation in the presence of iron, copper and zinc / V.W.S. Hung, H. Masoom, K. Kerman // J. Electroanal. Chem. - 2012. - V. 681. - P. 89-95.

159. Geng J. Rapid label-free detection of metal-induced Alzheimer's amyloid ß peptide aggregation by electrochemical method / J. Geng, H. Yu, J. Ren, X. Qu // Electrochem. Commun. - 2008. - V. 10. - № 11. - P. 1797-1800.

160. Veloso A.J. Analysis of Amyloid Beta Aggregation Kinetics Using Sym-Triazine b-Sheet Inhibitors / A.J. Veloso, V.W.S. Hung, X.R. Cheng, K. Kerman // Electroanalysis. - 2012. - V. 24. - № 9. - P. 1847-1851.

161. Veloso A.J. Modulation of fibril formation by a beta-sheet breaker peptide ligand: An electrochemical approach / A.J. Veloso, K. Kerman // Bioelectrochemistry. 2012. - V. 84. - P. 49-52.

162. Chan T. Interaction of baicalein and copper with a-synuclein: Electrochemical approach to Parkinson's Disease / T. Chan, A.M. Chow, D.W.F. Tang, Q. Li, X. Wang, I.R. Brown, K. Kerman // J. Electroanal. Chem. - 2010. - V. 648. -№ 2. - P. 151-155.

163. Masarik M. Sensitive Electrochemical Detection of Native and Aggregated a-Synuclein Protein Involved in Parkinson's Disease / M. Masarik, A. Stobiecka, R. Kizek, F. Jelen, Z. Pechan, W. Hoyer, T.M. Jovin, V. Subramaniam, E. Palecek // Electroanalysis. - 2004. - V. 16. - № 13-14. - P. 1172-1181.

164. Pundir C.S. Determination of glycated hemoglobin with special emphasis on biosensing methods / C.S. Pundir, S. Chawla // Anal. Biochem. - 2014. - V. 444. -P. 47-56.

165. Blankenberg S. Glutathione Peroxidase 1 Activity and Cardiovascular Events in Patients with Coronary Artery Disease / S. Blankenberg, H.J. Rupprecht, C. Bickel, M. Torzewski, G. Hafner, L. Tiret, M. Smieja, F. Cambien, J. Meyer, K.J. Lackner // N. Engl. J. Med. - 2003. - V. 349. - № 17. - P. 1605-1613.

166. Takahara S. Hypocatalasemia: a new genetic carrier state / S. Takahara, H.B. Hamilton, J.V. Neel, T.Y. Kobara, Y. Ogura, E.T. Nishimura // J. Clin. Invest. -1960. - V. 39. - № 4. - P. 610-619.

167. Brennan M.L. Prognostic Value of Myeloperoxidase in Patients with Chest Pain / M.L. Brennan, M.S. Penn, F.V. Lente, V. Nambi, M.H. Shishehbor, R.J. Aviles, M. Goormastic, M.L. Pepoy, E.S. McErlean, E.J. Topol, S.E. Nissen, S.L. Hazen // N. Engl. J. Med. - 2003. - V. 349. - № 17. - 1595-1604.

168. Yang Z. Cardiac markers and their point-of-care testing for diagnosis of acute myocardial infarction / Z. Yang, D.M. Zhou // Clin. Biochem. - 2006. - V. 39. -№ 8. - P. 771-780.

169. Kagan V.E. Cytochrome c/cardiolipin relations in mitochondria: a kiss of death / V.E. Kagan, H.A. Bayir, N.A. Belikova, O. Kapralov, Y.Y. Tyurina, V.A. Tyurin, J. Jiang, D.A. Stoyanovsky, P. Wipf, P.M. Kochanek, J.S. Greenberger, B. Pitt, A.A.Shvedova, G. Borisenko // Free Radic. Biol. Med. - 2009. - V. 46. - № 11. -P.1439-1453.

170. Hsieh M.S. Comparison of an electrochemical biosensor with optical devices for hemoglobin measurement in human whole blood samples / M.S. Hsieh, T.G. Wu, C.S. Su, W. J. Cheng, N. Ozbek, K.Y. Tsai, C.Y. Lin // Clin. Chim. Acta. - 2011. - V. 412. - № 23-24. - P. 2150-2156.

171. Reddy S.M. Electrochemical probing of selective haemoglobin binding in hydrogel-based molecularly imprinted polymers / S.M. Reddy, G. Sette, Q. Phan // Electrochim. Acta. - 2011. - V. 56. - № 25. - P. 9203-9208.

172. Pakapongpan S. Electrochemical sensors for hemoglobin and myoglobin detection based on methylene blue-multiwalled carbon nanotubes nanohybrid-modified glassy carbon electrode / S. Pakapongpan, R. Palangsuntikul, W. Surareungchai // Electrochim. Acta. - 2011. - V. 56. - № 19. - P. 6831-6836.

173. Lu W. Use of Prussian Blue/Conducting Polymer Modified Electrodes for the Detection of Cytochrome C / W. Lu, G.G. Wallace, A.A. Karayakin // Electroanalysis. - 1998. - V. 10. - № 7. - P. 472-476.

174. Ashe D. Serum cytochrome c detection using a cytochrome c oxidase biosensor / D. Ashe, T. Alleyne, E. Iwuoha // Biotechnol. Appl. Biochem. - 2007. -V. 46. - № 4. - P. 185-189.

175. Pandiaraj M. Designing label-free electrochemical immunosensors for cytochrome c using nanocomposites functionalized screen printed electrodes / M. Pandiaraj, N.K. Sethy, K. Bhargava, V. Kameswararao, C. Karunakaran // Biosens. Bioelectron. - 2014. - V. 54. - P. 115-121.

176. Гиндилис А. Л. Роль механизма действия фермента в проявлении его электрокаталитических свойств / А.Л. Гиндилис, А.И. Ярополов, И.В. Березин // Доклады АН СССР. - 1987. - Т. 293. - № 2. - С 383-386.

177. Cytochrome P450: Structure, Mechanism, and Biochemistry. - 3rd ed. / P.R. Ortiz de Montellano Ed. - New York; Boston; Dordrecht; London; Moscow: Kluwer Academic: Plenum Publishers, 2005. - 689 p.

178. Granville D.J. Cytochromes P450 and ischemic heart injury: Potential role for inhibitors in the treatment of myocardial infarction / D.J. Granville, R.A. Gottlieb // Drug DiscoV. Today: Dis. Mech. - 2005. - V. 2. - № 1. - P. 123-127.

179. Shumyantseva V.V. Direct Electron Transfer of Cytochrome P450 2B4 at Electrodes Modified with Nonionic Detergent and Colloidal Clay Nanoparticles /

V.V. Shumyantseva, Y.D. Ivanov, N. Bistolas, F.W. Scheller, A.I. Archakov, U. Wollenberger // Anal. Chem. - 2004. - V. 76. - № 20. - P. 6046-6052.

180. Bistolas N. Cytochrome P450 biosensors - a review / N. Bistolas, U. Wollenberger, C. Jung, F.W. Scheller // Biosens. Bioelectron. - 2005. - V. 20. - № 12. -P.2408-2423.

181. Schneider E. Cytochrome P450 (CYP) enzymes and the development of CYP biosensors / E. Schneider, D.S. Clark // Biosens. Bioelectron. - 2013. - V. 39. -№ 1. - P. 1-13.

182. Joseph S. An amperometric biosensor with human CYP3A4 as a novel drug screening tool / S. Joseph, J.F. Rusling, Y.M. Lvov, T. Friedberg, U. Fuhr // Biochem. Pharmacol. - 2003. - V. 65. - № 11. - P. 1817-1826.

183. Alonso-Lomillo M.A. CYP450 biosensors based on gold chips for antiepileptic drugs determination / M.A. Alonso-Lomillo, J. Gonzalo-Ruiz, O. Dominguez-Renedo, F.J. Munoz, M.J. Arcos-Martinez // Biosens. Bioelectron. - 2008. -V. 23. - № 11. - P. 1733-1737.

184. Asturias-Arribas L. CYP450 biosensors based on screen-printed carbon electrodes for the determination of cocaine / L. Asturias-Arribas, M.A. Alonso-Lomillo, O. Dominguez-Renedo, M.J. Arcos-Martinez // Anal. Chim. Acta. - 2011. - V. 685. -№ 1. - P. 15-20.

185. Asturias-Arribas L. Electrochemical determination of cocaine using screen-printed cytochrome P450 2B4 based biosensors / L. Asturias-Arribas, M.A. Alonso-Lomillo, O. Dominguez-Renedo, M.J. Arcos-Martinez // Talanta. - 2013. - V. 105. -P. 131-134.

186. Ndangili P.M. 3-Mercaptopropionic acid capped ZnSe quantum dot-cytochrome P450 3A4 enzyme biotransducer for 17b-estradiol / P.M. Ndangili, A.M. Jijana, P.G.L. Baker, E.I. Iwuoha // J. Electroanal. Chem. - 2011. - V. 653. - № 1-2. -P. 67-74.

187. Sadeghi S.J. Drug-drug interactions and cooperative effects detected in electrochemically driven human cytochrome P450 3A4 / S.J. Sadeghi, S. Ferrero, G. Di Nardo, G. Gilardi // Bioelectrochemistry. - 2012. - V. 86. - P. 87-91.

188. Zhu L. Direct electrochemistry of cholesterol oxidase immobilized on gold nanoparticles-decorated multi walled carbon nanotubes and cholesterol sensing // L. Zhu, L. Xu, L. Tan, H. Tan, S. Yang, S. Yao // Talanta. - 2013. - V. 106. - P. 192-199.

189. Feng Q. Synthesis of the multi-walled carbon nanotubes-COOH/graphene/gold nanoparticles nanocomposite for simple determination of Bilirubin in human blood serum / Q. Feng, Y. Du, C. Zhang, Z. Zheng, F. Hu, Z. Wang, C. Wang // Sens. Actuators B Chem. - 2013. - V. 185. - P. 337-334.

190. Schwarz A. A Sensitive Electrochemical Protein Quantification Method / A. Schwarz, O. Bagel, H.H. Girault // Electroanalysis. - 2000. - V. 12. - № 11. - P. 811815.

191. Luque G.L. Electrochemical sensor for amino acids and albumin based on composites containing carbon nanotubes and copper microparticles / G.L. Luque, N.F. Ferreyra, G.A. Rivas // Talanta. - 2007. - V. 71. - № 3. - P. 1282-1287.

192. Chuang M.C. An electrochemical tyrosinase-immobilized biosensor for albumin - toward a potential total protein measurement / M.C. Chuang, C.C. Liu, M.C. Yang // Sens. Actuators B Chem. - 2006. - V. 114. - № 1. - P. 357-363.

193. Bahadir E.B. Applications of electrochemical immunosensors for early clinical diagnostics / E.B. Bahadir, M.K. Sezgintürk // Talanta. - 2015. - V. 132. -P. 162-174.

194. Tombelli S. Analytical applications of aptamers / S. Tombelli, M. Minunni, M. Mascini // Biosens. Bioelectron. - 2005. - V. 20. - № 12. - P. 2424-2434.

195. Rohloff J.C. Nucleic Acid Ligands With Protein-like Side Chains: Modified Aptamers and Their Use as Diagnostic and Therapeutic Agents / J.C. Rohloff, A.D. Gelinas, T.C. Jarvis, U.A. Ochsner, D.J. Schneider, L. Gold, N. Janjic // Mol. Ther. Nucleic. Acids. - 2014. - V. 3. - P. e201-213.

196. Justino C.I.L. Analytical applications of affibodies / C.I.L. Justino, A.C. Duarte, T.A.P. Rocha-Santos // Trends Analyt. Chem. - 2015. - V. 65. - P. 73-82.

197. Sharma P.S. Bioinspired intelligent molecularly imprinted polymers for chemosensing: A mini review / P.S. Sharma, Z. Iskierko, A. Pietrzyk-Le, F. D'Souza, W. Kutner // Electrochem. Commun. - 2015. - V. 50. - P. 81-87.

198. Piletsky S.A. Electrochemical Sensors Based on Molecularly Imprinted Polymers / S.A. Piletsky, A.P.F. Turner // Electroanalysis. - 2002. - V. 14. - № 5. -P. 317-323.

199. Hianik T. Detection of aptamer-protein interactions using QCM and electrochemical indicator methods / T. Hianik, V. Ostatná, Z. Zajacová, E. Stoikova, G. Evtugyn // Bioorg. Med. Chem. Lett. - 2005. - V. 15. - № 2. - P. 291-295.

200. Bang G.S. A novel electrochemical detection method for aptamer biosensors / G.S. Bang, S. Cho, B.G. Kim // Biosens. Bioelectron. - 2005. - V. 21. - № 6. - P. 863870.

201. Radi A.E. Reagentless, Reusable, Ultrasensitive Electrochemical Molecular Beacon Aptasensor / A.E. Radi, J.L.A. Sánchez, E. Baldrich, C.K. O'Sullivan // J. Am. Chem. Soc. - 2006. - V. 128. - № 1. - P. 117-124.

202. Lai R.Y. Aptamer-Based Electrochemical Detection of Picomolar Platelet-Derived Growth Factor Directly in Blood Serum / R.Y. Lai, K.W. Plaxco, A.J. Heeger // Anal. Chem. - 2007. - V. 79. - № 1. - P. 229-233.

203. Ikebukuro K. Novel electrochemical sensor system for protein using the aptamers in sandwich manner / K. Ikebukuro, C. Kiyohara, K. Sode // Biosens. Bioelectron. - 2005. - V. 20. - № 10. - P. 2168-2172

204. Shlyahovsky B. Proteins modified with DNAzymes or aptamers act as biosensors or biosensor labels / B. Shlyahovsky, D. Li, E. Katz, I. Willner // Biosens. Bioelectron. - 2007. - V. 22. - № 11. - P. 2570-2576.

205. Zheng J. A new amplification strategy for ultrasensitive electrochemical aptasensor with network-like thiocyanuric acid/gold nanoparticles / J. Zheng, W. Feng, L. Lin, F. Zhang, G. Cheng, P. He, Y. Fang // Biosens. Bioelectron. - 2007. - V. 23. - № 3. - P. 341-347.

206. Mir M. Different strategies to develop an electrochemical thrombin aptasensor / M. Mir, M. Vreeke, I. Katakis // Electrochem. Commun. - 2006. - V. 8. -№ 3. -P. 505-511.

207. Rodriguez M.C. Label-free electrochemical aptasensor for the detection of lysozyme / M.C. Rodriguez, G.A. Rivas // Talanta. - 2009. - V. 78. - № 1. - P. 212216.

208. Piras L. Colloidal gold based electrochemical immunoassays for the diagnosis of acute myocardial infarction / L. Piras, S. Reho // Sens. Actuators B Chem. -2005. - V. 111-112. - P. 450-454.

209. O'Regan T.M. Direct detection of myoglobin in whole blood using a disposable amperometric immunosensor / T.M. O'Regan, L.J. O'Riordan, M. Pravda, C.K. O'Sulivan, G.G. Guilbault // Anal. Chim. Acta. - 2002. - V. 460. - № 2. - P. 141150.

210. Rajesh. Electrochemical impedance immunosensor for the detection of cardiac biomarker Myogobin (Mb) in aqueous solution / Rajesh, V. Sharma, V.K. Tanwar, S.K. Mishra, A.M. Biradar // Thin Solid Films. - 2010. - V. 519. - № 3. -P.1167-1170.

211. Liu L. Competitive electrochemical immunoassay for detection of P-amyloid (1-42) and total P-amyloid peptides using p-aminophenol redox cycling / L. Liu, Q. He, F. Zhao, N. Xia, H. Liu, S. Li, R. Liu, H. Zhang // Biosens. Bioelectron. - 2014. -V. 51. - P. 208-212.

212. Chiu C.C. Electrochemical impedance spectroscopy analysis of A-beta (142) peptide using a nanostructured biochip / C.C. Chiu, G.J. Wang, Y.H. Yang, S.J. Wu // Electrochim. Acta. - 2014. - V. 134. - P. 249-257.

213. Luo J. Electrochemical sensor for bovine hemoglobin based on a novel graphene-molecular imprinted polymers composite as recognition element / J. Luo, S. Jiang, X. Liu // Sens. Actuators B Chem. - 2014. - V. 203. - P. 782-789.

214. Karimian N. Electrochemical evaluation of troponin T imprinted polymer receptor / N. Karimian, A.P.F. Turner, A. Tiwari // Biosens. Bioelectron. - 2014. - V. 59. - P. 160-165.

215. Kost G.J. Goals, guidelines and principles for point of care testing // Principles and practice of point of care testing / G.J. Kost Ed. - Philadelphia: Lippincott Williams and Wilkins, 2002. - P. 3-12.

216. Nieuwenhuis J.H. The role of consumer electronics in point-of-care testing / J.H. Nieuwenhuis, M. van Kasteel // Point-of-Care Testing: Needs, Opportunity, and Innovation. - 3rd ed. / C.P. Price, A.S. John, L.J. Kricka Eds. - Washington: AACC Press, 2010. - P. 97-106.

217. Компания Bayer Health Care LLC. История Bayer Diabetes Care. [Электронный ресурс]. - URL: http://diabetes.ascensia.com.ru/about-us/history/ (дата обращения: 15.02.2016).

218. Компания Genesis Health Technologies, Inc. The GHT Blood Glucose Meter. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.genesishealthtechnologies.com/ (дата обращения: 15.02.2016).

219. Компания Ascensia Diabetes Care Canada Inc. CONTOUR® NEXT USB meter. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.ascensiadiabetes.ca/en/-products/contour-next-usb-meter/features/ (дата обращения: 15.02.2016).

220. Evtugyn G. Biosensors: Essentials / G. Evtugyn // Lecture Notes in Chemistry, V. 84. - Berlin; Heidelberg: Springer-Verlag, 2014. - 265 p.

221. ООО НПО «БиоТест». Экспресс-тест «КардиоБСЖК». [Электронный ресурс]. - URL: http://biotst.ru/ru/products/cardio-bszhk/about (дата обращения: 15.02.2016).

222. Компания SPD Swiss Precision Diagnostics GmbH. Clearblue®. [Электронный ресурс]. - URL: http://ru.clearblue.com/ (дата обращения: 15.02.2016).

223. Компания Base Pair Biotechnologies, Inc. Aptacolor Aptamer Test Kit. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.basepairbio.com/aptacolor-test-kit/ (дата обращения: 15.02.2016).

224. Watanabe T. Development of a simple whole blood panel test for detection of human heart-type fatty acid-binding protein / T. Watanabe, Y. Ohkubo, H. Matsuoka, H. Kimura, Y. Sakai, Y. Ohkaru, T. Tanaka, Y. Kitaura // Clin. Biochem. - 2001. -V. 34. - № 4. - P. 257-263.

225. Компания Response Biomedical Corp: [Электронный ресурс]. - URL: http://responsebio.com/ (дата обращения: 15.02.2016).

226. Компания Atonomics A/S. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.atonomics.com/ (дата обращения: 15.02.2016).

227. Jarrige V. A fast intraoperative PTH point-of-care assay on the Philips handheld magnotech system / V. Jarrige, J.H. Nieuwenhuis, J.P.H.F. van Son, M.F.W.C. Martens, J.L.M. Vissers // Langenbecks Arch. Surg. - 2011. - V. 396. - № 3. - P. 337343.

228. Dittmer W.U. Sensitive and rapid immunoassay for parathyroid hormone using magnetic particle labels and magnetic actuation / W.U. Dittmer, P. de Kievit, M.W.J. Prins, J.L.M. Vissers, M.E.C. Mersch, M.F.W.C. Martens // J. Immunol. Methods. - 2008. - V. 338. - № 1-2. - P. 40-46.

229. Bingisser R. Measurement of natriuretic peptides at the point of care in the emergency and ambulatory setting: Current status and future perspectives / R. Bingisser, C. Cairns, M. Christ, P. Collinson, P. Hausfater, B. Lindahl, J. Mair, M. Panteghini, C. Price, P. Venge // Am. Heart J. - 2013. - V. 166. - № 4. - P. 614-621.

230. Dittmer W.U. Rapid, high sensitivity, point-of-care test for cardiac troponin based on optomagnetic biosensor / W.U. Dittmer, T.H. Evers, W.M. Hardeman, W.

Huijnen, R. Kamps, P. de Kievit, J.H.M. Neijzen, J.H. Nieuwenhuis, M.J.J. Sijbers,

D.W.C. Dekkers, M.H. Hefti, M.F.W.C. Martens // Clin. Chim. Acta. - 2010. - V. 411. - № 11-12. - P. 868-873.

231. Компания Mitsubishi Chemical Europe GmbH. PATHFASTTM Immunoanalyzer. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.pathfast.de/ (дата обращения: 15.02.2016).

232. Davies E. Analytical Performance and Clinical Utility of a Sensitive Immunoassay for Determination of Human Cardiac Troponin I / E. Davies, Y. Gawad, M. Takahashi, Q. Shi, P. Lam, G. Styba, A. Lau, C. Heescen, M. Usategui, G. Jackowski // Clin. Biochem. - 1997. - V. 30. - № 6. - P. 479-490.

233. Компания Roche Diagnostics Ltd. Cobas h 232 POC system. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.cobas.com/home/product/point-of-care-testing/cobas-h-232.html (дата обращения: 15.02.2016).

234. Chin C.D. Commercialization of microfluidic point-of-care diagnostic devices / C.D. Chin, V. Linder, S.K. Sia // Lab. Chip. - 2012. - V. 12. - № 12. - P. 2118-2134.

235. Компания Epocal Inc. Fluidics-on-Flex™ Technology. [Электронный ресурс]. - URL: http://epocal.com/immunoassay.htm (дата обращения: 15.02.2016).

236. Компания General Life Biotechnology Co., Ltd. BeneCheck Hb. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.glbiotech.com.tw/productdesc.php7pdtid = 34 (дата обращения: 15.02.2016).

237. Компания PalmSens B.V. EmStat: [сайт]. - URL: http://www.palmsens.com/en/instruments/emstat/ (дата обращения: 15.02.2016).

238. Компания Metrohm Autolab B.V. Metrohm 910 PSTAT Mini. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.metrohm-autolab.com/Products/Echem/PortablePot/PSTAT910.html (дата обращения: 15.02.2016).

239. Компания DropSens. Potentiostats. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.dropsens.com/en/potentiostats_pag.html (дата обращения: 15.02.2016).

240. Bernard R. Nomenclature and criteria for diagnosis of ischemic heart disease. Report of the Joint International Society and Federation of Cardiology/World Health Organization task force on standardization of clinical nomenclature / R. Bernard,

E. Corday, H. Eliasch, A. Gonin, R. Hiait, L.F. Nikolaeva, C.M. Oakley, M.F. Oliver, Z.

Pisa, V. Puddu, E. Rapaport, T. Strasser, H. Wellens // Circulation. - 1979. - V. 59. -P.607 -609.

241. McDonnell В. Cardiac biomarkers and the case for point-of-care testing / В. McDonnell, S. Hearty, P. Leonard, R. O'Kennedy // Clin. Biochem. - 2009. - V. 42. - № 7-8. - P. 549-561.

242. Mair J. Equivalent Early Sensitivities of Myoglobin, Creatine Kinase MB Mass, Creatine Kinase isoform Ratios, and Cardiac Troponins I and T for Acute Myocardial Infarction / J. Mair, D. Morandell, N. Genser, P. Lechleitner, F. Dienstl, B. Puschendorf // Clin. Chem. - 1995. - V. 41. - № 9. - P. 1266-1272.

243. Компания VEDALAB [Электронный ресурс]. - URL: http:// http://www.vedalab.com/FR/ (дата обращения: 15.02.2016).

244. Лапшина Г.П. Миоглобиновый тест в диагностике инфаркта миокарда: информационные материалы. - изд. 2-е, доп. / Г.П. Лапшина, Т.В. Блинова, Г.М. Ротт. - Н. Новгород, 2007. - 18 с. ООО «НПО «Диагностические системы». [Электронный ресурс]. - URL: http://www.npods.ru/data/pages/science/files/7_Mioglobinovyy_test.pdf (дата обращения: 15.02.2016).

245. Компания Siemens Healthcare GmbH. Stratus CS Acute Care Diagnostic System. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.healthcare.siemens.com/point-of-care/cardiac/stratus-cs-acute-care (дата обращения: 15.02.2016).

246. Компания Abbott Point of Care Inc. i-STAT® System. [Электронный ресурс]. - URL: https://www.abbottpointofcare.com/products-services/istat-handheld (дата обращения: 15.02.2016).

247. Компания AlereTM. Alere Triage® MeterPro. [Электронный ресурс]. -URL: http://www.alere. com/us/en/product-details/triage-meterpro.html (дата обращения: 15.02.2016).

248. Компания bioMerieux SA. Vidas® Multiparametric immunoassay system for medium throughput. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.biomerieux-diagnostics.com/vidas-immunoassay-system (дата обращения: 15.02.2016).

249. Christenson R.H. Cardiac point of care testing: A focused review of current National Academy of Clinical Biochemistry guidelines and measurement platforms / R.H. Christenson, H.M.E. Azzazy // Clin. Biochem. - 2009. - V. 42. - № 3. - P. 150157.

250. Liao J. Human heart-type fatty acid-binding protein for on-site diagnosis of early acute myocardial infarction / J. Liao, C.P. Chan, Y. Cheung, J. Lu, Y. Luo, G.W.H. Cautherley, J.F.C. Glatz, R. Renneberg // In. J. Cardiology. - 2009. - V. 133. - № 3. -P. 420-423.

251. Mathew T. Diagnosis and risk stratification of patients with anginal pain and non-diagnostic electrocardiograms / T. Mathew, I. Menown, B. Smith, M. Smye, S. Nesbitt, I. Young, A.A.J. Adgey // Q. J. Med. - 1999. - V. 92. - № 10. - P. 565-571.

252. Di Serio F. Appropriateness of point-of-care testing (POCT) in an emergency department / F. Di Serio, G. Antonelli, P. Trerotoli, M. Tampoia, A. Matarrese, N. Pansini // Clin. Chim. Acta. - 2003. - V. 333. - № 2. - P. 185-189.

253. Castaldo A.M. Plasma myoglobin in the early diagnosis of acute myocardial infarction / A.M. Castaldo, P. Ercolini, F. Forino, A. Basevi, L. Vrenna, P. Castaldo, V. D'Ambrosio, A. Castaldo // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. - 1994. - V. 32. -№ 5. - P. 349-353.

254. Newby L.K. Bedside multimarker testing for risk stratification in chest pain units: the chest pain evaluation by creatine kinase-MB, myoglobin, and troponin I (CHECKMATE) study / L.K. Newby, A.B. Storrow, W.B. Gibler, J.L. Garvey, J.F. Tucker, A.L. Kaplan, D.H. Schreiber, R.H. Tuttle, S.E. McNulty, E.M. Ohman // Circulation. - 2001. - V. 103. - № 14. - P. 1832-1837.

255. de Groot M.J.M. Measurement of myocardial infarct size from plasma fatty acid-binding protein or myoglobin, using individually estimated clearance rates / M.J.M. de Groot, K.W.H. Wodzig, M.L. Simoons, J.F.C. Glatz, W.T. Hermens // Cardiovasc. Res. - 1999. - V. 44. - № 2. - P. 315-324.

256. Butkowski R.J. Primary structure of human prethrombin 2 and a-thrombin / R.J. Butkowski, J. Elion, M.R. Downing, K.G. Mann // J. Biol. Chem. - 1977. - V. 252. - № 14 - P. 4942-4957.

257. Ellington A.D. In vitro selection of RNA molecules that bind specific ligands / A.D. Ellington, J.W. Szostak // Nature. - 1990. - V. 346. - № 6287. - P. 818-822.

258. Macaya R.F. Structural and Functional Characterization of Potent Antithrombotic Oligonucleotides Possessing Both Quadruplex and Duplex Motifs / R.F. Macaya, J.A. Waldron, B.A. Beutel, H. Gao, M.E. Joeston, M. Yang, R. Patel, A.H. Bertelsen, A.G. Cook // Biochemistry. - 1995. - V. 34. - № 13. - P. 4478-4492.

259. Tasset D.M. Oligonucleotide inhibitors of human thrombin that bind distinct epitopes / D.M. Tasset, M.F. Kubik, W. Steiner // J. Mol. Biol. - 1997. - V. 272. -№ 5. - P. 688-698.

260. Bock L.C. Selection of single-stranded DNA molecules that bind and inhibit human thrombin / L.C. Bock, L.C. Griffin, J.A. Latham, E.H. Vermass, J.J. Toole // Nature. - 1992. - V. 355. - P. 564-566.

261. Ivanov A.N. Acetylcholinesterase biosensor based on single-walled carbon nanotubes - Co phtalocyanine for organophosphorus pesticides detection / A.N. Ivanov, R.R. Younusov, G.A. Evtugyn, F. Arduini, D. Moscone, G. Palleschi // Talanta. - 2011. - V. 85. - № 1. - P. 216-221.

262. Randles J.E.B. Kinetics of rapid electrode reactions / J.E.B. Randles // Discuss. Faraday Soc. - 1947. - V. 1. - P. 11-19.

263. Stine W.B. Preparing Synthetic Aß in Different Aggregation States / W.B. Stine, L. Jungbauer, C. Yu, M.J. LaDu // Methods Mol. Biol. - 2011. - V. 670. -P. 13-32.

264. База данных Protein Data Bank. [Электронный ресурс]. - URL: http://www.rcsb.org/pdb (дата обращения: 15.02.2016).

265. Turdean G.L. Iron(III) protoporphyrin IX—single-wall carbon nanotubes modified electrodes for hydrogen peroxide and nitrite detection / G.L. Turdean, I.C. Popescu, A. Curulli, G. Palleschi // Electrochim. Acta. - 2006. - V. 51. - № 28. -P. 6435-6441.

266. Darain F. On-chip detection of myoglobin based on fluorescence / F. Darain, P. Yager, K.L. Gan, S.C. Tjin // Biosens. Bioelectron. - 2009. - V. 24. - № 6. - P. 17441750.

267. Matveeva E.G. Myoglobin immunoassay based on metal particle-enhanced fluorescence / E.G. Matveeva, Z. Gryczynski, J.R. Lakowicz // J. Immunol. Methods. -.2005. - V. 302. - № 1-2. - P. 26-35.

268. Rusling J.F. Enhanced electron transfer for myoglobin in surfactant films on electrodes / J.F. Rusling, A.E.F. Nassar // J. Am. Chem. Soc. - 1993. - V. 115. - № 25. -P.11891-11897.

269. Guto P.M. Myoglobin retains iron heme and near-native conformation in DDAB films prepared from pH 5 to 7 dispersions / P.M. Guto, J.F. Rusling // Electrochem. Commun. - 2006. - V. 8. - № 3. - P. 455-459.

270. Shen L. Myoglobin in polyacrylamide hydrogel films: direct electrochemistry and electrochemical catalysis / L. Shen, R. Huang, N. Hu // Talanta. -2002. - V. 56. - № 6. - P. 1131-1139.

271. Wu Y. Direct electrochemistry and electrocatalysis of heme-proteins in regenerated silk fibroin film / Y. Wu, Q. Shen, S. Hu // Anal. Chim. Acta. - 2006. - V. 558. - № 1-2. - P. 179-186.

272. Nassar A.E.F. Electrochemical properties of myoglobin embedded in Langmuir-Blodgett and cast films of synthetic lipids / A.E.F. Nassar, Y. Narikiyo, T. Sagara, N. Nakashima, J.F. Rusling // J. Chem. Soc., Faraday Trans. - 1995. - V. 91. -№ 12. - P. 1775-1782.

273. Zhang L. A Nitric Oxide Biosensor Based on Myoglobin Adsorbed on Multi-Walled Carbon Nanotubes / L. Zhang, G.C. Zhao, X.W. Wei, Z.S. Yang // Electroanalysis. - 2005. - V. 17. - № 7. - P. 630-634.

274. Liu S. Electrocatalysis via Direct Electrochemistry of Myoglobin Immobilized on Colloidal Gold Nanoparticles / S. Liu, H. Ju // Electroanalysis. - 2003. -V. 15. - № 18. - P. 1488-1493.

275. Liu S. Immobilization of hemoglobin on zirconium dioxide nanoparticles for preparation of a novel hydrogen peroxide biosensor / S. Liu, Z. Dai, H. Chen, H. Ju // Biosens. Bioelectron. - 2004. - V. 19. - № 9. - P. 963-969.

276. Zhou J. Flow injection analysis of myoglobin and hemoglobin at toluidine blue chemically modified electrode / J. Zhou, E. Wang // Electroanalysis. - 1991. - V. 3. - № 3. - P. 203-207.

277. Zhang Q. Direct Electrochemistry of Myoglobin on a Room Temperature Ionic Liquid Modified Electrode and Its Application to Nitric Oxide Biosensing / Q. Zhang, W. Wei, G. C. Zhao // Electroanalysis. - 2008. - V. 20. - № 9. - P. 10021007.

278. Kroning S. Myoglobin-Clay Electrode for Nitric Oxide (NO) Detection in Solution / S. Kroning, F.W. Scheller, U. Wollenberger, F. Lisdat // Electroanalysis. -2004. - V. 16. - № 4. - P. 253-259.

279. Mani V. Direct electrochemistry of myoglobin at reduced graphene oxide-multiwalled carbon nanotubes-platinum nanoparticles nanocomposite and biosensing towards hydrogen peroxide and nitrite / V. Mani, B. Dinesh, S.M. Chen, R. Saraswathi // Biosens. Bioelectron. - 2014. - V. 53. - P. 420-427.

280. Xua Y. A reagentless nitric oxide biosensor based on the direct electrochemistry of hemoglobin adsorbed on the gold colloids modified carbon paste electrode / Y. Xua, C. Hu, S. Hu // Sens. Actuators B Chem. - 2010. - V. 148. - № 1. -P. 253-258.

281. Royo B. Direct electrochemistry and environmental sensing of rice hemoglobin immobilized at graphite electrodes / B. Royo, M. Sosna, A.C. Asensio, J.F. Moran, E.E. Ferapontova // J. Electroanal. Chem. - 2013. - V. 704. - P. 67-74.

282. de Winter R.J. Prognostic value of troponin T, myoglobin, and CK-MB mass in patients presenting with chest pain without acute myocardial infarction / R.J. de Winter, R.W. Koster, J.H. Schotveld, A. Sturk, J.P. van Straalen, G.T. Sanders // Heart -1996. - V. 75. - № 3. - P. 235-239.

283. Ng S.M. Ninety-minute accelerated critical pathway for chest pain evaluation / S.M. Ng, P. Krishnaswamy, R. Morissey, P. Clopton, R. Fitzgerald, A.S. Maisel // Am. J. Cardiol. - 2001. - V. 88. - № 6. - P. 611-617.

284. McCord J. Ninety-minute exclusion of acute myocardial infarction by use of quantitative point-of-care testing of myoglobin and troponin I / J. McCord, R.M. Nowak, P.A. McCullough, C. Foreback, S. Borzak, G. Tokarski, M.C. Tomlanovich, G. Jacobsen and D.W. Weaver // Circulation. - 2001. - V. 104. - № 13. - P. 1483-1488.

285. Shumyantseva V.V. Electrochemical Reduction of Sterol-14a-demethylase from Mycobacterium tuberculosis (CYP51b1) / V.V. Shumyantseva, T.V. Bulko,

G.P. Kuznetsova, A.V. Lisitsa, E.A. Ponomarenko, I.I. Karuzina, A.I. Archakov // Biochemistry (Moscow). - 2007. - V. 72. - № 6. - P. 658-663.

286. Luo X. Application of Nanoparticles in Electrochemical Sensors and Biosensors / X. Luo, A. Morrin, A.J. Killard, M.R. Smyth // Electroanalysis. - 2006. -V.18. - № 4. - P. 319-326.

287. Feng J.J. Direct electrochemistry and electrocatalysis of heme proteins immobilized on gold nanoparticles stabilized by chitosan / J.J. Feng, G. Zhao, J.J. Xu,

H.Y. Chen // Anal. Biochem. - 2005. - V. 342. - № 2. - P. 280-286.

288. Xu Y. A hydrogen peroxide biosensor based on direct electrochemistry of hemoglobin in Hb-Ag sol films / Y. Xu, C. Hu, S. Hu // Sens. Actuators B Chem. -2008. - V. 130. - № 2. - P. 816-822.

289. Heli H. Fine steps of electrocatalytic oxidation and sensitive detection of some amino acids on copper nanoparticles / H. Heli, M. Hajjizadeh, A. Jabbari, A.A. Moosavi-Movahedi // Anal. Biochem. - 2009. - V. 388. - № 1. - P. 81-90.

290. Heli H. Copper nanoparticles-carbon microparticles nanocomposite for electrooxidation and sensitive detection of sotalol / H. Heli, A. Jabbari, M. Zarghan, A.A. Moosavi-Movahedi // Sens. Actuators B Chem. - 2009. - V. 140. - № 1. - P. 245251.

291. Xu Q. Preparation of functionalized copper nanoparticles and fabrication of a glucose sensor / Q. Xu, Y. Zhao, J.Z. Xu, J.J. Zhu // Sens. Actuators B Chem. - 2006. -V. 114. - № 1. - P. 379-386.

292. Song X. A method for the synthesis of spherical copper nanoparticles in the organic phase / X. Song, S. Sun, W. Zhang, Z. Yin // J. Colloid Interface Sci. - 2004. -V. 273. - № 2. - P. 463-469.

293. Moreira F.T.C. Smart plastic antibody material (SPAM) tailored on disposable screen printed electrodes for protein recognition: Application to myoglobin detection / F.T.C. Moreira, S. Sharma, R.A.F. Dutra, J.P.C. Noronha, A.E.G. Cass, M.G.F. Sales // Biosens. Bioelectron. - 2013. - V. 45. - P. 237-244.

294. Peng L. Molecularly Imprinted Electropolymer for a Hexameric Heme Protein with Direct Electron Transfer and Peroxide Electrocatalysis / L. Peng, A. Yarman, K.J. Jetzschmann, J.H. Jeoung, D. Schad, H. Dobbek, U. Wollenberger, F.W. Scheller // Sensors. - 2016. - V. 16. - № 3. - № 272.

295. Karpova M.A. Cancer-specific MALDI-TOF profiles of blood serum and plasma: Biological meaning and perspectives / M.A. Karpova, S.A. Moshkovskii, I.Y. Toropygin, A.I. Archakov // J. Proteomics. - 2010. - V.73. - № 3. - P. 537-551.

296. Lokhov P.G. Metabolite profiling of blood plasma of patients with prostate cancer / P.G. Lokhov, M.I. Dashtiev, S.A. Moshkovskii, A.I. Archakov // Metabolomics. - 2010. - V. 6. - № 1. - P. 156-163.

297. Montague C. Myoglobin in the early evaluation of acute chest pain / C. Montague, T. Kircher // Am. J. Clin. Pathol. - 1995. - V. 104. - № 4. - P. 472-476.

298. Centor R.M. An evaluation of methods for estimating the area under the receiver operating characteristic (ROC) curve / R.M. Centor, J.S. Schwartz // Med. Decis. Making. - 1985. - V. 5. - № 2. - P. 149-156.

299. Ripley B.D. Pattern Recognition and Neural Networks / B.D. Ripley. - New-York: Cambridge university press, 1996. - 416 p.

300. Chang J.Y. Thrombin specificity. Requirement for apolar amino acids adjacent to the thrombin cleavage site of polypeptide substrate / J.Y. Chang // Eur. J. Biochem. - 1985. - V. 151. - № 2. - P. 217-224.

301. Kedzierzawski P. Oxidation of As3+ to As5+ on a gold electrode in aqueous solutions / P. Kedzierzawski, Z. Szklarska-Smialowska // J. Electroanal. Chem. Interfacial Electrochem. - 1981. - V. 122. - P. 269-278.

302. Marques L.P.J. Electrochemical DNA Sensor for Detection of Single Nucleotide Polymorphisms / L.P.J. Marques, I. Cavaco, J.P. Pinheiro, V. Ribeiro, G.N.M. Ferreira // Clin. Chem. Lab. Med. - 2003. - V. 41. - № 4. - P. 475-481.

303. Li Y. Gold nanoparticle multilayer films based on surfactant films as a template: Preparation, characterization, and application / Y. Li, J. Zhou, K. Zhang, C. Sun // J. Chem. Phys. - 2007. - V. 126. - № 9. - № 094706.

304. Tansil N.C. Nanoparticles in biomolecular detection / N.C. Tansil, Z. Gao // Nano Today. - 2006. - V. 1. - № 1. - P. 28-37.

305. Authier L. Gold Nanoparticle-Based Quantitative Electrochemical Detection of Amplified Human Cytomegalovirus DNA Using Disposable Microband Electrodes / L. Authier, C. Grossiord, P. Brossier, B. Limoges // Anal. Chem. - 2001. - V. 73. -№ 18. - P. 4450-5445.

306. Murray R.W. Chemically Modified Electrodes / R.W. Murray // Electroanalytical Chemistry: A Series of Advances / A.J. Bard Ed. - New York: Marcel Dekker, 1984. - V. 13. - P. 191-368.

307. Брайнина Х.З. Твердофазные реакции в электроаналитической химии / Х.З. Брайнина, Е.Я. Нейман. - М.: Химия, 1982. - 264 с.

308. Hianik T. Influence of ionic strength, pH and aptamer configuration for binding affinity to thrombin / T. Hianik, V. Ostatna, M. Sonlajtnerova, I. Grman // Bioelectrochemistry. - 2007. - V. 70. - № 1. - P. 127-133.

309. Kim Y.S. Electrochemical detection of 17ß-estradiol using DNA aptamer immobilized gold electrode chip / Y.S. Kim, H.S. Jung, T. Matsuura, H.Y. Lee, T. Kawai, M.B. Gu // Biosens. Bioelectron. - 2007. - V. 22. - № 11. - P. 2525-2531.

310. Mao X.A. NMR study of the folding-unfolding mechanism for the thrombin-binding DNA aptamer d(GGTTGGTGTGGTTGG) / X.A. Mao, W.H. Gmeiner // Biophys. Chem. - 2005. - V. 113. - № 2. - P. 155-160.

311. Nagatoishi S. Circular dichroism spectra demonstrate formation of the thrombin-binding DNA aptamer G-quadruplex under stabilizing-cation-deficient conditions / S. Nagatoishi, Y. Tanaka, K. Tsumoto // Biochem. Biophys. Res. Commun.

- 2007. - V. 352. - № 3. - P. 812-817.

312. Chen D. Interfacial design and functionization on metal electrodes through self-assembled monolayers / D. Chen, J. Li // Surf. Sci. Rep. - 2006. - V. 61. - № 11. -P. 445-463.

313. Degefa T.H. Label-free aptasensor for platelet-derived growth factor (PDGF) protein / T.H. Degefa, J. Kwak // Anal. Chim. Acta. - 2008. - V. 613. - № 2. - P. 163168.

314. Yang H. An aptamer-based biosensor for sensitive thrombin detection / H. Yang, J. Ji, Y. Liu, J. Kong, B. Liu // Electrochem. Commun. - 2009. - V. 11. - № 1. -P. 38-40.

315. Wang M. Electrochemical detection of DNA immobilized on gold colloid particles modified self-assembled monolayer electrode with silver nanoparticle label / M. Wang, C. Sun, L. Wang, X. Ji, Y. Bai, T. Li, J. Li // J. Pharm. Biomed. Anal. - 2003.

- V. 33. - № 5. - P. 1117-1125.

316. Brainina Kh. Electroanalytical Stripping Methods / Kh. Brainina, E. Neyman // Chemical Analysis: A Series of Monographs on Analytical Chemistry and its applications, V. 126 / J.D. Winefordner Series Ed. - New York: John Wiley & Sons, 1993. - 198 p.

317. Grabar K.C. Preparation and Characterization of Au Colloid Monolayers / K.C. Grabar, R.G. Freeman, M.B. Hommer, M.J. Natan // Anal. Chem. - 1995. - V. 67.

- № 4. - P. 735-743.

318. Chou K.S. Synthesis of nanosized silver particles by chemical reduction method / K.S. Chou, C.Y. Ren // Mater. Chem. Phys. - 2000. - V. 64. - № 3. - P. 241246.

319. Rahman M.A. Gold Nanoparticles Doped Conducting Polymer Nanorod Electrodes: Ferrocene Catalyzed Aptamer-Based Thrombin Immunosensor / M.A.

Rahman, J.I. Son, M.S. Won, Y.B. Shim // Anal. Chem. - 2009. - V. 81. - № 16. -P. 6604-6611.

320. Karyakin A.A. Oriented Immobilization of Antibodies onto the Gold Surfaces via Their Native Thiol Groups / A.A. Karyakin, G.V. Presnova, M.Y. Rubtsova, A.M. Egorov // Anal. Chem. - 2000. - V. 72. - № 16. - P. 3805-3811.

321. Brabec V. Electrochemical behaviour of proteins at graphite electrodes: Part III. The effect of protein adsorption / V. Brabec, I. Schindlerova // J. Electroanal. Chem. - 1981. - V. 128. - P. 451-458.

322. Richards D.A. Electrochemical detection of free 3-nitrotyrosine: Application to microdialysis studies / D.A. Richards, M.A. Silva, A.J. Devall // Analytical Biochemistry. - 2006. - V. 351. - № 1. - P. 77-83.

323. Popa O.M. Electrochemical oxidation mechanism of phosphotyrosine at a glassy carbon electrode / O.M. Popa, V.C. Diculescu // J. Electroanal. Chem. - 2013. -V. 689. - P. 216-222.

324. Devis D.G. An electrochemical study of the oxidation of L-cysteine / D.G. Devis, E. Bianco // J. Electroanal. Chem. - 1966. - V. 12. - № 3. - P. 254-260.

325. Hardy J. Pathways to Alzheimer's disease / J. Hardy, N. Bogdanovic, B. Winblad, E. Portelius, N. Andreasen, A. Cedazo-Minguez, H. Zetterberg // J. Intern. Med. - 2014. - V. 275. - № 3. - P. 296-303.

326. Белоусов Ю.Б. Клинико-экономические аспекты терапии болезни Альцгеймера в России / Ю.Б. Белоусов, С.К. Зырянов, Д.Ю. Белоусов, А.С. Бекетов // Качественная клиническая практика. - 2009. - T. 1. Спецвыпуск. Болезнь Альцгеймера. - С. 3-28.

327. Гаврилова С.И. Подходы к превентивной терапии болезни Альцгеймера: проблемы и возможности / С.И. Гаврилова // Психиатрия. - 2014. - Т. 1. - № 61. - C. 5-12.

328. Faller P. Role of metal ions in the self-assembly of the Alzheimer's amyloid-ß peptide / P. Faller, C. Hureau, O. Berthoumieu // Inorg. Chem. - 2013. - V. 52. -№ 21. - P. 12193-12206.

329. Faller P. Methods and techniques to study the bioinorganic chemistry of metal-peptide complexes linked to neurodegenerative diseases / P. Faller, C. Hureau, P. Dorlet, P. Hellwig, Y. Coppel, F. Collin, B. Alies // Coord. Chem. Rev. - 2012. -V. 256. - № 19-20. - P. 2381-2396.

330. Kulikova A.A. Phosphorylation of Ser8 promotes zinc-induced dimerization of the amyloid-ß metal-binding domain / A.A. Kulikova, P.O. Tsvetkov, M.I. Indeykina, I.A. Popov, S.S. Zhokhov, A.V. Golovin, V.I. Polshakov, S.A. Kozin, E. Nudler, A.A. Makarov // Mol. BioSyst. - 2014. - V. 10. - P. 2590-2596.

331. Miura T. Metal Binding Modes of Alzheimer's Amyloid ß-Peptide in Insoluble Aggregates and Soluble Complexes / T. Miura, K. Suzuki, N. Kohata, H. Takeuchi // Biochemistry. - 2000. - V. 39. - № 23. - P. 7024-7031.

332. Tsvetkov F.O. Effect of Isomerization of Aspartate-7 on the Binding of Copper (II) Ion by the ß-Amyloid Peptide / F.O. Tsvetkov, A.A. Makarov, A.I. Archakov, S.A. Kozin // Biophysics - 2009. - V. 54. - № 2. - P. 131-134.

333. Tsvetkov F.O. Minimal Zn(2+) binding site of amyloid-ß / P.O. Tsvetkov, A.A. Kulikova, A.V. Golovin, Y.V. Tkachev, A.I. Archakov, S.A. Kozin, A.A. Makarov // Biophys. J. - 2010. - V. 99. - № 10. - P. L84-L86.

334. Syme C.D. Copper binding to the amyloid-beta (Abeta) peptide associated with Alzheimer's disease: folding, coordination geometry, pH dependence, stoichiometry, and affinity of Abeta-(1-28): insights from a range of complementary spectroscopic techniques / C.D. Syme, R.C. Nadal, S.E. Rigby, J.H. Viles // J. Biol. Chem. - 2004 - V. 279. - № 18. - P.18169-18177.

335. Zirah S. Structural changes of region 1-16 of the Alzheimer disease amyloid beta-peptide upon zinc binding and in vitro aging / S. Zirah, S.A. Kozin, A.K. Mazur, A. Blond, M. Cheminant, I. Ségalas-Milazzo, P. Debey, S. Rebuffat // J. Biol. Chem. -2006. - V. 281. - № 4. - P. 2151-2161.

336. Damante C.A. The metal loading ability of beta-amyloid N-terminus: a combined potentiometric and spectroscopic study of copper(II) complexes with beta-amyloid(1-16), its short or mutated peptide fragments, and its polyethylene glycol (PEG)-ylated analogue / C.A. Damante, K. Osz, Z. Nagy, G. Pappalardo, G. Grasso, G. Impellizzeri, E. Rizzarelli, I. Sovago // Inorg. Chem. - 2008. - V. 47. - № 20. -P.9669-9683.

337. Damante C.A. Metal loading capacity of Abeta N-terminus: a combined potentiometric and spectroscopic study of zinc(II) complexes with Abeta(1-16), its short or mutated peptide fragments and its polyethylene glycolylated analogue / C.A. Damante, K. Osz, Z. Nagy, G. Pappalardo, G. Grasso, G. Impellizzeri, E. Rizzarelli, I. Sovago // Inorg. Chem. - 2009. - V. 48. - № 21. - P. 10405-10415.

338. Danielsson J. High-resolution NMR studies of the zinc-binding site of the Alzheimer's amyloid beta-peptide / J. Danielsson, R. Pierattelli, L. Banci, A. Graslund // FEBS J. - 2007. - V. 274. - № 1. - P. 46-59.

2+

339. Gaggelli E. NMR studies of the Zn interactions with rat and human beta-amyloid (1-28) peptides in water-micelle environment / E. Gaggelli, A. Janicka-Klos, E. Jankowska, H. Kozlowski, C. Migliorini, E. Molteni, D. Valensin, G. Valensin, E. Wieczerzak // J. Phys. Chem. B. - 2008. - V. 112. - № 1. - P. 100-109.

340. Young T.R. An integrated study of the affinities of the Aß 16 peptide for Cu(I) and Cu(II): implications for the catalytic production of reactive oxygen species / T.R. Young, A. Kirchner, A.G. Wedd, Z. Xiao // Metallomics. - 2014. - V. 6. - P. 505517.

341. Minicozzi V. Identifying the Minimal Copper- and Zinc-binding Site Sequence in Amyloid-ß Peptides / V. Minicozzi, F. Stellato, M. Comai, M. Dalla Serra, C. Potrich, W. Meyer-Klaucke, S. Morante // J. Biol. Chem. - 2008. - V. 283. - № 16. -P.10784-10792.

342. Brainina K.Z. Processes of electrodissolution of metals involving chemical reactions / K.Z. Brainina, E.Y. Neyman // J. Electroanal. Chem. - 1973. - V. 45. - № 2.

- 247-256.

343. Drew S.C. Alanine-2 carbonyl is an oxygen ligand in Cu2+ coordination of Alzheimer's disease amyloid-beta peptide-relevance to N-terminally truncated forms / S.C. Drew, C. L. Masters, K. J. Barnham, // J. Am. Chem. Soc. - 2009. - V. 131. -№ 25. - P. 8760-8761.

344. Drew S.C. Pleomorphic copper coordination by Alzheimer's disease amyloid-beta peptide / S.C. Drew, C.J. Noble, C.L. Masters, G.R. Hanson, K.J. Barnham // J. Am. Chem. Soc. - 2009. - V. 131. - № 3. - P. 1195-1207.

345. Dorlet P. Pulse EPR spectroscopy reveals the coordination sphere of copper(II) ions in the 1-16 amyloid-beta peptide: a key role of the first two N-terminus residues / P. Dorlet, S. Gambarelli, P. Faller, C. Hureau // Angew. Chem. - 2009. -121.

- № 49. - P. 9437-9440.

346. Mekmouche Y. Characterization of the ZnII binding to the peptide amyloid-beta1-16 linked to Alzheimer's disease / Y. Mekmouche, Y. Coppel, K. Hochgräfe, L. Guilloreau, C. Talmard, H. Mazarguil, P. Faller // ChemBioChem. - 2005. - V. 6. -№ 9. - P. 1663-1671.

347. Breslow E. Interaction of cupric and zinc ions with sperm whale metmyoglobin / E. Breslow, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. - 1963. - V. 238. - № 4. -P. 1332-1342.

348. Masuokal J. Zinc(II) and copper(II) binding to serum albumin. A comparative study of dog, bovine, and human albumin / J. Masuokal, P. Saltman // J. Biol. Chem. - 1994. - V. 269. - № 41. - P. 25557-25561.

349. Wakutani Y. Novel amyloid precursor protein gene missense mutation (D678N) in probable familial Alzheimer's disease / Y. Wakutani, K. Watanabe, Y. Adachi, K. Wada-Isoe, K. Urakami, H. Ninomiya, T.C. Saido, T. Hashimoto, T. Iwatsubo, K. Nakashima // J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry. - 2004. - V. 75. - № 7. - P. 1039-1042.

350. Chen W.T. Amyloid-beta (Abeta) D7H mutation increases oligomeric Abeta42 and alters properties of Abeta-zinc/copper assemblies / W.T. Chen, C.J. Hong, Y.T. Lin, W.H. Chang, H.T. Huang, J.Y. Liao, Y.J. Chang, Y.F. Hsieh, C.Y. Cheng,

H.C Liu, Y.R. Chen, I.H. Cheng // PLoS One. - 2012. - V. 7. - № 4. - P. e35807.

351. Janssen J.C. Early onset familial Alzheimer's disease: Mutation frequency in 31 families / J.C. Janssen, J.A. Beck, T.A. Campbell, A. Dickinson, N.C. Fox, R.J. Harvey, H. Houlden, M.N. Rossor, J. Collinge // Neurology. - 2003. - V. 60. - № 2. -P. 235-239.

352. Skvortsov V.S. pIPredict: A computer tool for prediction of isoelectric points of peptides and proteins / V.S. Skvortsov, N.N. Alekseytchuk, D.V. Khudyakov,

I.V. Romero Reyes // Biochem. (Moscow) Suppl. Ser. B: Biomed. Chem. - 2015. -V. 9. - № 3. - P. 296-303.

353. Пептидный калькулятор. [Электронный ресурс]. - URL: www.bachem.com/service-support/peptide-calculator (дата обращения: 15.02.2016).

354. Kozin S.A. Zinc binding to Alzheimer's Abeta(1-16) peptide results in stable soluble complex / S.A. Kozin, S. Zirah, S. Rebuffat, G.H. Hoa, P. Debey // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2001. - V. 285. - № 4. - P. 959-964.

355. Syme C.D. Solution 1H NMR investigation of Zn2+ and Cd2+ binding to amyloid-beta peptide (Abeta) of Alzheimer's disease / C.D. Syme, J.H. Viles // Biochim. Biophys. Acta. - 2006. - V. 1764. - № 2. - P. 246-256.

356. Kozin S.A. The English (H6R) familial Alzheimer's disease mutation facilitates zinc-induced dimerization of the amyloid-beta metal-binding domain / S.A.

Kozin, A.A. Kulikova, A.N. Istrate, P.O. Tsvetkov, S.S. Zhokhov, Y.V. Mezentsev, O.I. Kechko, A.S. Ivanov, V.I. Polshakov, A.A. Makarov // Metallomics. - 2015. - V. 7. -№ 3. - P. 422-425.

357. Popov I.A. ESI-MS identification of the minimal zinc-binding center in natural isoforms of amyloid-beta domain 1-16 / I.A. Popov, M.I. Indeikina, A.S. Kononikhin, N.L. Starodubtseva, S.A. Kozin, A.A. Makarov, E.N. Nikolaev // Mol. Biol. (Moscow). - 2013. - V. 47. - № 3. - P. 440-504. .

358. Giacovazzi R. Copper-amyloid-ß complex may catalyze peroxynitrite production in brain: evidence from molecular modeling / R. Giacovazzi, I. Ciofini, L. Rao, C. Amatore, C. Adamo // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2014. - V. 16. - № 21. - P. 10169-10174.

359. Enache T.A. Amyloid-ß peptides time-dependent structural modifications: AFM and voltammetric characterization // T.A. Enache, A.-M. Chiorcea-Paquim, A.M. Oliveira-Brett // Anal. Chim. Acta. - 2016. - V. 926 - P. 36-47.

360. Gymez-Mingot M. Direct oxidation of methionine at screen printed graphite macroelectrodes: Towards rapid sensing platforms / M. Gymez-Mingot, J. Iniesta, V. Montiel, R.O. Kadara, C.E. Banks // Sens. Actuators B Chem. - 2011. - V. 155. - № 2. - P. 831-836.

БЛАГОДАРНОСТИ

Выражаю искреннюю благодарность моему научному консультанту д. б. н. В.В. Шумянцевой и коллективу лаборатории биоэлектрохимии ИБМХ за помощь в подготовке диссертации. Огромное спасибо моим учителям - профессору, д. х. н. Г.А. Евтюгину, профессору, д. х. н. Г.К. Будникову из Химического института им. А.М. Бутлерова ФГАОУ ВО «Казанский (Приволжский) федеральный университет» и профессору, д. х. н. А.А. Карякину из ФГБОУ ВО «Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова».