Деградация гербицида атразина базидиальными грибами и их ферментами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Горбатова, Ольга Николаевна
- Специальность ВАК РФ03.00.04
- Количество страниц 145
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Горбатова, Ольга Николаевна
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
1.1. Структура триазиновых пестицидов.
1.2. Циркуляция триазиновых пестицидов в экосистемах.
1.3. Общие принципы действия атразина на живые организмы и его метаболизм.
1.4. Действие триазиновых пестицидов на живые организмы.
1.4.1. Высшие растения и водоросли.
1.4.2. Беспозвоночные.
1.4.3. Позвоночные.
1.4.4. Бактерии и грибы.
1.5. Биодеградация триазиновых соединений.
1.5.1. Высшие растения и водоросли.
1.5.2. Млекопитающие.
1.5.3. Бактерии.
1.5.4. Грибы.
1.5.4.1 Лигнинпероксидазы.
1.5.4.2 Марганецпероксидазы.
1.5.4.3 Лакказы.
1.6. Неферментативная деструкция триазиновых соединений.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Деградация атразина по механизму окислительного связывания, катализируемого грибной лакказой2007 год, кандидат биологических наук Давидчик, Валентина Николаевна
Лакказа и Mn-пероксидаза базидиомицета Cerrena maxima: Характеристика и роль в биосинтезе гуминоподобных веществ2003 год, кандидат биологических наук Явметдинов, Ильдар Самиуллович
Внеклеточные оксидоредуктазы лигнинолитического комплекса базидиального гриба Trametes Pubescens (Schumach.) Pilat2006 год, кандидат биологических наук Никитина, Оксана Викторовна
Биохимические и физиологические аспекты деградации полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) лигнинолитическими грибами2014 год, кандидат наук Позднякова, Наталия Николаевна
Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы и возможности их использования2006 год, кандидат химических наук Морозова, Ольга Владимировна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Деградация гербицида атразина базидиальными грибами и их ферментами»
Деградация ксенобиотиков в природе является процессом, интенсивное изучение которого вызвано, прежде всего, необходимостью создания экологически безопасных биотехнологий.
Пестициды выступают как мощный целенаправленный фактор в агроценозах, сокращая видовое разнообразие экосистем. Действие гербицидов приводит к сублетальным поражениям и смертности. Наиболее значительные изменения происходят при воздействии гербицидов на растительные сообщества. Уничтожение сорняков приводит к сокращению разнообразия фитофагов за счет выпадения видов, облигатно питающихся сорняками. Эти изменения затрагивают, прежде всего, личиночное и эмбриональное развитие. Под влиянием гербицидов изменяются микроклиматические условия.
В связи этим большое внимание в современных исследованиях уделяется вопросам транслокации и трансформации пестицидов в системах растение-почва-вода в сочетании с характеристикой токсического воздействия на компоненты природных сообществ.
Гербицид атразин и продукты его метаболизма широко представлены в биогеоценозах многих стран и различных природных зон. Мировое производство атразина составляет около 500 т/год. Поскольку триазиновые гербициды на сегодняшний день являются одним из наиболее широко используемых классов пестицидов и остаются неотъемлемой частью сельскохозяйственных технологий, то речь идет не об отказе от них, а о выборе оптимальных стратегий трансформации и удаления из окружающей среды.
Атразин, как и продукты его метаболизма, токсичны и лабильны; они легко уходят в грунтовые воды и широко распространяются в вертикальных и горизонтальных биогеоценозах. Описаны разнообразные последствия воздействия триазиновых гербицидов как на растительные, так и на животные организмы [Bester К. и др. 2000, Dewey S.L. и др. 1986, Lakshminarayana J.S.S. и др. 1992, Graymore М. и др. 2001, Hall L.W. и др. 1997]. Показана генотоксичность атразина; имеется ряд данных о его негативном влиянии на человеческий организм [U.S.ЕРА 2002, Sanderson J.T. и др. 2001, Timchalk С. и др. 1990, Buchholz В.А. и др. 1999, Ribas G. и др. 1998].
С нашей точки зрения, изучение деградации ксенобиотиков, в частности пестицидов, в природных сообществах следует проводить с учетом состава микрофлоры, 7 имеющей непосредственных контакт с данным пестицидом в процессе его метаболизма в цепи: растение - почва - воды (в том числе грунтовые). Основываясь на этом положении, особое внимание необходимо уделять поверхностному слою почвы с растительными остатками, основным компонентом микробиальных консорциумов которого являются базидиомицеты. В ряде работ показан высокий потенциал базидиальных грибов как эффективных деструкторов ксенобиотиков, в том числе и пестицидов [Jonas U. и др. 1998, Mougin С. и др. 2002, Mayer A.M. и др. 2002, Kang К.-Н. и др. 2002].
Имеющиеся на сегодняшний день данные говорят о том, что пероксидазы, тирозиназы и лакказы, относящиеся к классу оксидоредуктаз, участвуют в детоксификации многих пестицидов, в том числе и атразина. Огромную роль в процессах окисления играет именно лакказа. Косвенно эту гипотезу подтверждает тот факт, что грибные лакказы в присутствии редокс-медиаторов могут деструктировать хлорфенолы, полициклические углеводороды и некоторые соединения нервно-паралитического действия [Leontievsky A.A. и др. 2001, Bressler D.C. и др. 2000, Johannes С. и др. 1996, Cho S.-J. и др. 2002]. Но механизмы этой деградации до сих пор не изучены.
Представленный выше анализ ситуации свидетельствует об актуальности создания новых биотехнологических методов деструкции пестицидов, в том числе атразина. Лакказа является перспективным детоксифицирующим компонентом таких систем, а эффективное использование фермента в биотехнологических процессах должно базироваться на данных о его структурной организации и механизме действия.
Цель работы и задачи исследования. Целью настоящей работы являлось изучение деградации гербицида атразина базидиальными грибами и их ферментами.
Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:
1. Провести сравнительное исследование индуцибельных и конститутивных форм грибных лакказ на примере лакказы базидиомицета Coriolus hirsutus\
2. Изучить деградацию атразина базидиальными грибами в отсутствие и в присутствии индукторов биосинтеза лакказ;
3. Охарактеризовать лакказу базидиомицета Coriolopsis fulvocinerea, обладающего самым высоким детоксификационным потенциалом в отношении атразина;
4. Исследовать системы «атразин/лакказа/редокс-медиатор» и установить структуры продуктов трансформации атразина;
5. Установить механизм окисления атразина лакказой в присутствии редокс-медиатора.
Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Мониторинг ксенобиотиков в агроэкосистемах: теоретические и методологические аспекты2004 год, доктор биологических наук Лунев, Михаил Иванович
Сообщество неспорулирующих мицелиальных грибов ИНБИ 2-26 из диоксинсодержащих тропических почв2003 год, кандидат биологических наук Васильченко, Лилия Григорьевна
Трансформация природных веществ и ксенобиотиков (пестицилов) почвенными анаэробными бактериями1998 год, кандидат биологических наук Дзысюк, Сергей Анатольевич
Мицелиальные грибы и возможность их использования для детоксикации ксенобиотиков в почве2004 год, кандидат биологических наук Хромоныгина, Валерия Викторовна
Взаимодействие базидиальных грибов с гуминовыми веществами2013 год, кандидат наук Кляйн, Ольга Ивановна
Заключение диссертации по теме «Биохимия», Горбатова, Ольга Николаевна
выводы
1. Получены и охарактеризованы индуцибельные и конститутивные изоформы лакказы базидиомицета Coriolus hirsutus. При внесении индуктора синтезируются две индуцибельные и две конститутивные формы фермента. По изоэлектрической точке, молекулярной массе, углеводному составу и термостабильности индуцибельные формы фермента незначительно отличаются от конститутивных форм фермента. Исследованные физико-химические свойства и кинетические параметры индуцибельных форм позволяют предположить их эффективное участие в процессах делигнификации и детоксификации ксенобиотиков.
2. Показана возможность деградации гербицида атразина базидиальными грибами Coriolus hirsutus, Cerrería maxima, Coriolopsis fulvocinerea и ко-культурой Coriolus hirsutus/Cerrena maxima в условиях глубинного культивирования. Выявлена корреляция между уровнем деградации атразина и биосинтезом оксидоредуктаз (Mn-пероксидазы и лакказы).
3. Показано, что деградация атразина в модельных системах «атразин/медиатор» и «атразин/медиатор/лакказа» происходит при использовании в качестве редокс-медиатора 1 -гидроксибензотриазола.
4. Установлены продукты деградации гербицида атразина в системах «атразин/1-гидроксибензотриазол» и «атразин/1-гидроксибензотриазол/лакказа». В системе «атразин/1-гидроксибензотриазол» образуются два продукта - соединение атразин-1-гидроксибензотриазол в протонированной и дипротонированной форме; в системе «атразин/1-гидроксибензотриазол/лакказа» идет формирование пяти основных продуктов: соединение атразин-1-гидроксибензотриазол в двух формах, соединение деэтилатразин-1-гидроксибензотриазол в протонированной и дипротонированной форме и деэтилатразин. На основании полученных данных предложен механизм деградации атразина в системе «атразин/1-гидроксибензотриазол/лакказа».
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Горбатова, Ольга Николаевна, 2007 год
1. Болобова A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В.И., Рабинович М.Л. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Ферменты, модели, процессы. М.: 2002. В 2-х тт. Т. 2.
2. Вайткявичус Р.К., Вельжите В.А., Ченас Н.К. Выделение и кинетические параметры лакказы Polyporus anicoporus. Биохимия. 1984. Т. 49, N 6, сс. 1000-1003.
3. Вилесов A.C. Исследование взаимодействия координационных комплексов рутения и грибной лакказы Coriolus hirsutus. Дипломная работа. Институт биохимии им.А.Н.Баха РАН Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова. М.: 2006.
4. Горбатова О.Н., Королева О.В., Ландесман Е.О., Степанова Е.В., Жердев A.B. Индукция биосинтеза лакказы как способ увеличения потенциала детоксификации базидиомицетами. Прикл. биохим. микробиол. 2006. Т. 42, N 4, сс. 268-274.
5. Горбатова О.Н., Степанова Е.В., Королева О.В. Изучение некоторых биохимических и физикохимических свойств индуцибельной формы внеклеточной лакказы базидиомицета Coriolus hirsuius. Прикл. биохим. микробиол. 2000. Т. 36, N 3, сс. 272-277.
6. Деградация пестицидов при комплексной защите сельскохозяйственных культур от вредных организмов. Сборник трудов Симпозиума. Л.: 1990.
7. Каспаров В.А., Промоненков В.К. Применение пестицидов за рубежом. Агропромиздат. М.: 1990.
8. Ларина Г.Е. Комплексная оценка действия гербицидов на компоненты агроценоза. Агрохимия. 2002. Т.4, сс. 54-64.
9. Леонтьевский А.А., Мясоедова Н.М., Коломиец Э.И., Головлева J1.A. Индукция лигнолитических ферментов гриба белой гнили Partus tigrinus 8/18. Биохимия. 1991. Т. 6, N9, сс. 1665-1675.
10. Мартыненко В.И., Промоненков В.К., Кукаленко С.С. и др. Пестициды. Справочник. М. Агропромиздат: 1992.
11. Мельников Н.Н. Пестициды. Химия, технология и применение. М.: 1987.
12. Мельников Н.Н., Новожилов К.В., Белан С.Р. Пестициды и регуляторы роста растений. Справочник. М.: 1995.
13. Микробная деградация пестицидов. Под ред. док. Либерштейна И.И. Кишинев:1991.
14. Поведение пестицидов и химикатов в окружающей среде. Труды советско-американского симпозиума, Айова-Сити, США, октябрь 1987. Л.: 1991.
15. Рабинович М.Л., Болобова А.В., Васильченко Л.Г. Разложение природных ароматических структур и ксенобиотиков грибами (обзор). Прикл. биохим. микробиол. 2004. Т.40, N1, сс. 5-23.
16. Скоробогатько О.В., Степанова Е.В., Гаврилова В.П., Ярополов А.И. Влияние индукторов на синтез внеклеточной лакказы базидиомицетом Coriolus hirsutus. Прикл. биохим. микробиол. 1996. Т. 32, N 5, сс. 524-528.
17. Agdi К., Bouaid A., Esteban A.M., Hernando P.F., Azmani A., Camara C. Removal of atrazine and four organophosphorus pesticides from environmental waters by diatomaceous earth-remediation method. J. Environ. Monit. 2000. V. 2, pp. 420-423.
18. Agostinelli E.A., Cervoni L., Morpurgo L., Stability of japanese-laquer-tree (Rhus vernicifera) laccase to thermal and chemical denaturation: comparison of ascorbate oxydase. Biochem.j. 1995. V. 306, N3, pp. 697-702.
19. Aktas N., Tanyola? A. Kinetics of laccase-catalyzed oxidative polymerization of catechol. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2003. V. 22, pp. 61-69.
20. Ander P., Marzullo L. Sugar oxidoreductases and veratryl alcohol oxidase as related to lignin degradation. J. of Biotechnology. 1997. V. 53, pp. 115-131.
21. Ander P., Messner K. Oxidation of 1-hydroxybenzotriazole by laccase and lignin peroxidase. Biotechnology Techniques. 1998. V. 12, N 3, pp. 191-195.
22. Appelbaum L., Heinrichs C., Demtschuk J., Michman M., Orona M., Schafer H.J., Schumann H. Ru(CH3CN)3Cl3, preparation and use as a mediator for the electrooxidation of hydrocarbons. J. of Organometallic Chemistry. 1999. V. 592, pp. 240-250.
23. Arico A.S., Antonucci P.L., Modica E., Baglio V., Kim H., Antonucci V. Effect of Pt-Ru alloy composition on high-temperature methanol electro-oxidation. Electrochimica Acta. 2002. V. 47, pp. 3723-3732.
24. Babu V.V.S., Gopi H.N. Rapid and efficient synthesis of peptide fragment, containing a-aminoisobutyric acid using Fmoc-amino acid chlorides/potassium salt of 1-hydroxybenzotriazole. Tetrahedron Letter. 1998. V. 39, pp. 1049-1050.
25. Balakshin M., Chen C.-L., Gratzl J. S., Kirkman A. G., Jakob H. Biobleaching of puip with dioxygen in laccase-mediator system-effect of variables on the reaction kinetics. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2001. V. 16, N 3-4, pp. 205-215.
26. Barcelo D. Occurrence, handling, and chromatographic determination of pesticides in aquatic environment. Analyst. 1991. V. 116, pp. 681-689.
27. Barreca A. M., Fabbrini M., Galli C., Gentili P., Ljunggren S. Laccase/mediated oxidation of a lignin model for improved delignification procedures. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2003. V. 26, pp. 105-110.
28. Bending G.D., Friloux M., Walker A. Degradation of contrasting pesticides by white rot fungi and its relationship with ligninolytic potential. FEMS Microbiology Letters. 2002. V. 212, pp. 59-63.
29. Berglund J., Pascher T., Winkler J.R., Gray H.B. Photoinduced oxidation of horseradish peroxidase. J. of the American Chemical Society. 1997. V. 119, pp. 2464-2469.
30. Bester K. Effects of pesticides on seagrass beds. Helgol Mar. Res. 2000. V. 54, pp. 95-98.
31. Bichat F., Sims G.K., Mulvaney R.L. Microbial utilization of heterocyclic nitrogen from atrazine. Soil Sci. Soc. Amer. J. 1999. V. 63, pp. 100-110.
32. Bode M., Stobe P., Thicdc B., Schuphan I., Schmidt B. Biotransformation of atrazine in transgenic tobacco cell culture expressing human P450. Pest. Manag. Sci. 2004. V. 60, pp. 4958.
33. Bourbonnais R., Leech D., Paice M.G. Electrochemical analysis of the interactions of laccase mediators with lignin model compounds. Biochimica and Biophysica Acta. 1998. V. 1379, pp. 381-390.
34. Bressler D. C., Fedorak P. M., Pickard M. A. Oxidation of carbazole, N-ethylcarbazole, fluorene, and dibenzothiophene by the laccase of Coriolopsis gallica. Biotechnology Letters. 2000. V. 22, pp. 1119-1125.
35. Broman L., Malmstrom B.G., Aasa R., Vanngard T. Quantitative electron spin resosnance studies on native and denaturated ceruloplasmin and laccase. J. Mol. Biol. 1962. V. 5, N3-4, pp. 301-310.
36. Bromberg N., Duran N. Violacein transformation by peroxidases and oxidases: implications on its biological properties. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2001. V. 11, N 4-6, pp. 463-467.
37. Buchholz B.A., Fultz E., Haack K.W., Vogel J.S., Gilman S.D., Gee S.J., Hammock B.D., Hui X., Wester R.C., Maibach H.I. HPLC-accelerator MS measurement of atrazine metabolites in human urine after dermal exposure. Anal. Chem. 1999. V. 71, pp. 3519-3525.
38. Call H.P., Mucke I. History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systcms (Lignozym-process). J. of Biotechnology. 1997. V. 53, pp. 163-202.
39. Cameselle C., Pazos M., Lorenzo M., Sanroman M.A. Enhanced decolourisation ability of laccase towards various synthetic dyes by an electrocatalysis technology. Biotechnology Letters. 2003. V. 25, pp. 603-606.
40. Campos C., Snoeyink V.L., Marinas B., Baudin I., Lainea J.M. Atrazine removal by powedered activated carbon in floe blanket reactors. Water Research. 2000. V. 34, N 16, pp. 4070-4080.
41. Cantarella G., Galli C., Gentili P. Free radical versus electron-transfer routes of oxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2003. V. 22, pp. 135-144.
42. Cantarella G., Galli C., Gentili P. Oxidation of non-phenolic substrates with the laccase/N-hydroxyacetanilide system: Structure of the key intermediate from the mediator and mechanistic insight. New J. Chem. 2004. V. 28, pp. 366 372.
43. Carunchio F., Crescenzi C., Girelli A. M., Messina A., Tarola A. M. Oxidation of ferulic acid by laccase: identification of the products and inhibitory effects of some dipeptides. Talanta. 2001. V. 55, pp. 189-200.
44. Chen C.-L., Potthast A., Rosenau T., Gratzl J. S., Kirkman A. G., Nagai D., Miyakoshi T. Laccase-catalyzed oxidation of l-(3,4-dimethoxyphenyl)-l-propene using ABTS as mediator. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2000. V. 8, pp. 213-219.
45. Cho S.-J., Park S. J., Lim J.-S., Rhee Y. H., Shin K.-S. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase of Coriolus hirsutus. Biotechnology Letters. 2002. V. 24, pp. 13371340.
46. Chua H., Yu P.H.F., Lo W., Sin S.N. The degradation of xenobiotic branched carboxylic acids in anaerobic sediment of the Pearl Rover in Southern China. Science Total Envir. 2001. V. 266, pp. 221-228.
47. Colao M. C., Lupino S., Garzillo A. M., Buonocore V., Ruzzi M. Heterologous expression of lccl gene from Trametes trogii in Pichia pastoris and characterization of the recombinant enzyme. Microbial Cell Factories. 2006. V. 5, N 31.
48. Coleman N.V., Nelson D.R., Duxbury T. Aerobic biodégradation of hexahydro-1,3,5-trinitro-l,3,5-triazine (RDX) as a nitrogen source by a Rhodococcus sp., strain DN22. Soil Biol. Biochem. 1998. V. 30, N 8/9, pp. 1159-1167.
49. Copley S.D. Evolution of a metabolic pathway for degradation of a toxic xenobiotic: the patchwork approach. TIBS. 2000. V. 25, pp. 261-265.
50. Crawford J.J., Sims G.K., Mulvaney R.L., Radosevich M. Biodégradation of atrazine under denitrifying conditions. Appl.Microbiol.Biotechnol. 1998. V. 49, pp. 618-623.
51. Crawford J.J., Traina S.J., Tuovinen O.H. Bacterial degradation of atrazine in redox potential gradients in fixed-film sand columns. Soil Sci. Soc. Am. J. 2000. V. 64, pp. 624-634.
52. Cui H., Hwang H.-M., Zeng K., Glover H., Yu H., Liu Y. Riboflavin-photosensitized degradation of atrazine in a freshwater environment. Chemosphere. 2002. V. 47, pp. 991-999.
53. D'Annibale A., Crestini C., Di Mattia E., Sermanni G.G. Veratryl alcohol oxidation by manganese-dependent peroxidase from Lentinus edodes. J. of Biotechnology. 1996. V. 48, pp. 231-239.
54. Davies P.E., Cook L.S.J., Barton J.L. Triazine herbicide contamination of Tasmanian streams: sources, concentrations and effects on biota. Aust. J. Mar. Freshwater Res. 1994a. V.45,pp.209-226.
55. Davies P.E., Cook L.S.J., Goenarso D. Sublethal responses to pesticides of several species of Australian freshwater fish and crustaceans and rainbow trout. Envir. Toxicol. Chem. 1994b. V. 13, pp. 1341-1354.
56. De Souza M.L., Seffernick J., Martinez B., Sadowsky M.J., Wackett L.P. The atrazine catabolism genes atzABC are widespread and highly conserved. J. of Bacteriology. 1998a. V. 180, pp.1951-1954.
57. De Souza M.L., Newcombe D., Alvey S., Crowley D.E., Hay A., Sadowsky M.J., Wackett L.P. Molecular basis of bacterial consortium: interspecies catabolism of atrazine. Appl. Environ. Microbiol. 1998b. V. 64, pp. 178-184.
58. Degani. Y., Heller A. Electrical communication between redox centers of glucose oxidase and electrodes via electrostatically and covalently bound redox polymers. J. Am. Chem. Soc. 1989. V. Ill, pp. 2357-2358.
59. Dubowchik G.M., King H.D., Pham-Kaplita K. Efficient mytomycin C coupling with stable p-nitrophenyl-benzyl carbonates using N-hydroxybenzotriazole as catalytic additive. Tetrahedron Letters. 1997. V. 30, N 30, pp. 5261-5264.
60. Durr H. Bossmann S. Ruthenium polypyridine complexes. On the route to biomimetic assemblies asmodels for the photosynthetic reaction center. Accounts of Chemical Research. 2001. V. 34, N 11, pp. 905-917.
61. Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E. L. A fungal metabolite mediates degradation of non-phenolic lignin structures and synthetic lignin by laccase. FEBS Letters. 1996. V. 391, pp. 144-148.
62. Fabbrini M., Galli C., Gentili P., Macchitella D. An oxidation of alcohols by oxygen with the enzyme laccase and mediation by TEMPO. Tetrahedron Letters. 2001. V. 42, pp. 7551-7553.
63. Fabbrini M., Galli C., Gentili P. Comparing the catalytic efficiency of some mediators of laccase. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2002a. V. 16, pp. 231-240.
64. Fabbrini M., Galli C., Gentili P. Radical or electron-transfer mechanism of oxidation with some laccase/mediator systems. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2002b. V. 18, pp. 169-171.
65. Fahraeus G., Reinhammer B., Large scale production and purification of laccase from cultures of fungus Polyporus versicolor and some properties of laccase. Acta Chem.Scand. 1967. V. 21, N9, pp. 2367-2378.
66. Fang C., Radosevich M., Fuhrmann J. J. Atrazine and phenanthrene degradation in grass rhizosphere soil. Soil Biology & Biochemistry. 2001. V. 33, pp. 671-678.
67. Fernandez-Sanchez C., Tzanov T., Gubitz G.M., Cavaco-Paulo A. Voltammetric monitoring of laccase-catalysed mediated reactions. Bioelectrochemistry. 2002. V. 58, pp. 149— 156.
68. Freire R.S., Duran N., Kubota L.T. Effects of fungal laccase immobilization procedure for the development of a biosensor for phenol compounds. Talanta. 2001. V. 54, pp. 681-686.
69. Fujisawa M., Hirai H., Nishida T. Degradation of polyethylene and nylon-66 by the laccase-mediator system. J. of Polymers and the Environment. 2001. V. 9, N 3, pp. 103-108.
70. Galhaup C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. Characterization of the major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions. Microbiology. 2002. V. 148, pp. 2159-2169.
71. Gallard H., De Laat J. Kinetic modeling of Fe(III)/H202 oxidation reactions in dilute aqueous solution using atrazine as model organic compound. Wat. Res. 2000. V. 34, N 12, pp. 3107-3116.
72. Gallard H., De Laat J. Kinetics of oxidation of chlorobenzenes and phenyl-ureas by Fe(II)/H202 and Fe(III)/H202. Evidence of reduction and oxidation reactions of intermediates by Fe(II) or Fe(III). Chemosphere. 2001. V. 42, pp. 405^413.
73. Gebendinger N., Radosevich M. Inhibition of atrazine degradation by cyanazine and exogenous nitrogen in bacterial isolate M91-3. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V. 51, pp. 375-381.
74. Gehlen J.N., Daizaden I., Stuchebrukhov A.A., Marcus R.A. Tunneling matrix element in Ru-modified blue copper proteins: pruning the protein in search of electron transfer pathways. Inorg. Chim.Acta. 1996. V. 243, pp. 271-282.
75. Geng X., Li K., Xu F. Investigation of hydroxamic acids as laccase-mediators for pulp bleaching. Appl Microbiol Biotechnol. 2004. V. 64, pp. 493^496.
76. Ghauch A., Suptil J. Remediation of s-triazines contaminated water in a laboratory scale apparatus using zero-valent iron powder. Chemospere. 2000. V. 41, pp. 1835-1843.
77. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G. Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus. Biochem. J. 1999. V. 341, pp. 655-663.
78. Gray H. B., Winkler J. R. Electron Transfer in Proteins. Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65, pp. 537-561.
79. Graymore M., Stagnitti F., Allinson G. Impacts of atrazine in aquatic ecosystems. Environment International. 2001. V. 26, pp. 483^495.
80. Graziani M.T., Antonilli L., Sganga P., Citro G., Mondovi B., Rosei M.A. Biochemical and immunological studies of deglycosylated Rhus vernicifera laccase. Biochem. Int. 1990. V. 21, N6, pp. 1113-1124.
81. Haas R., Tsivunchyk O., Steinbach K., v. Low E., Scheibner K., Hofrichter M. Conversion of adamsite (phenarsarzin chloride) by fungal manganese peroxidase. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. V. 63, pp. 564-566.
82. Halasz A., Groom C., Zhou E., Paquet L., Beaulieu C., Deschamps S., Corriveau A., Thiboutot S., Ampleman G., Dibois C., Hawari J. Detection of explosives and their degradation products in soil environments. J. Chromatogr. A. 2002. V. 963, pp. 411-418.
83. Hall L.W., Anderson R. D., Ailstock M. S. Chronic toxicity of atrazine to sago pondweed at a range of salinities: Implications for criteria development and ecological risk. Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1997. V. 33, pp. 261-267.
84. Han M.-J., Choi H.-T., Song H.-G. Purification and characterization of laccase from white rot fungus Trametes versicolor. The J. of Microbiology. 2005. V. 43, N6, pp. 555-560.
85. Harvey S.D., Galloway H., Krupsha A. Trace analysis of military high explosives (2,4,6-trinitrotoluene and hexahydro-l,3,5-trinitro-l,3,5-triazine) in agricultural crops J. Chromatogr. A. 1997. V. 775, pp. 117-124.
86. Henriksson G., Sild V., Szabo I. J., Pettersson G., Johansson G. Substrate specificity of cellobiose dehydrogenase from Phanerochaete chrysosporium. Biochimica et Biophysica Acta. 1998. V. 1383, pp. 48-54.
87. Henriksson G., Zhang L., Li J., Ljungquist P., Reitberger T., Pettersson G., Johansson G. Is cellobiose dehydrogenase from Phanerochaete chrysosporium a lignin degrading enzyme? Biochimica et Biophysica Acta. 2000. V. 1480, pp. 83-91.
88. Hequet V., Gonzalez C., Le Cloirec P. Photochemical processes for atrazine degradation: methodological approach. Wat. Res. 2001. V. 35, N 18, pp. 4253-4260.
89. Hequet V., Le Cloirec P., Gonzalez C., Meunier B. Photocatalytic degradation of atrazine by porphyrin and phthalocyanine complexes. Chemosphere. 2000. V. 41, pp. 379-386.
90. Hilden L., Johansson G., Pettersson G., Li J., Ljungquist P., Henriksson G. Do the extracellular enzymes cellobiose dehydrogenase and manganese peroxidase form a pathway in lignin biodégradation? FEBS Letters. 2000. V. 477, pp. 79-83.
91. Hofrichter M. Review: lignin conversion by manganese peroxidase (MnP). Enzyme and Microbial Technology. 2002. V. 30, pp. 454-466.
92. Hogan C. F., Forster R. J. Mediated electron transfer for electroanalysis: transport and kinetics in tin films of Ru (bpy)2PVPi0. (C104)2. Analytica Chimica Acta. 1999. V. 396, pp. 1321.
93. Hublik G., Schinner F. Characterization and immobilization of the laccase from Pleorotus ostreatus and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants. Enzyme and Microbial Technology. 2000. V. 27, pp. 330-336.
94. Huston P.L., Pignatello G.G. Degradation of selected pesticide active ingredients and commercial formulations in water by the photo-assisted Fenton reaction. Water Research. 1999. V. 3,N 5,pp. 1238-1246.
95. Johannes C., Majcherczyk A., Huttermann A. Degradation of anthracene by laccase of Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, pp. 313-317.
96. Kang K.-H., Dec J., Park H., Bollag J.-M. Transformation of the fungicide cyprodinil by a laccase of Trametes villosa in the presence of phenolic mediators and humic acid. Wat.Res. 2002. V. 36, pp. 4907-4915.
97. Katz I., Dosoretz C.G., Mandelbaum L.T., Green M. Atrazine degradation under denitrifying conditions in continuous culture of Pseudomonas ADP. Water Research. 2001. V. 35,N 13,pp. 3272-3275.
98. Kauffmann C., Mandelbaum R. T. Entrapment of atrazine chlorohydrolase in sol-gel glass matrix. J. of Biotechnology. 1998. V. 62, pp. 169-176.
99. Kawai S., Nakagawa M., Ohashi H. Aromatic ring cleavage of a non-phenolic P-O-4 lignin model dimer by laccase of Trametes versicolor in the presence of 1-hydroxybenzotriazole. FEBS Letters. 1999b. V. 446, pp. 355-358.
100. Kiiskinen L.-L., Kruus K., Bailey M., Ylosmaki E., Siika-aho M., Saloheimo M. Expression of Melanocarpus albomyces laccase in Trichoderma reesei and characterization of the purified enzyme. Microbiology. 2004. V. 150, pp. 3065-3074.
101. Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. Purification and characterisation of a novel laccase from the ascomycete Melanocarpus albomyces. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 59 pp. 198-204.
102. Klonowska A., Gaudin C., Fournel A., Asso M., Le Petit J. Characterization of a low redox potential laccase from the basidiomycete C30. Eur. J. Biochem. 2002. V. 269, pp. 61196125.
103. Ko E.-M., Leem Y.-E., Choi H. T. Purification and characterization of laccase isozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, pp. 98-102.
104. Kodama T., Ding L., Yoshida M., Yajima M. Biodégradation of an s-triazine herbicide, simazine. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2001. V. 11, pp. 1073-1078.
105. Kornerova M., Hola D., Chodova D. The effect of irradiance on Hill reaction activity of atrazine-resistant and -susceptible biotypes of weeds. Photosynthetica. 1998. V. 35, pp. 265-268.
106. Ma J., Graham N.J.D. Degradation of atrazine by manganese-catalysed ozonation-influence of radical scavengers. Wat. Res. 2000. V. 34, N 15, pp. 3822-3828.
107. Mandelbaum R.T., Allan B.H., Wackett L.P. Isolation and characterization of a Pseudomonas sp. that mineralizes the s-triazine herbicide atrazine. Appl. Environ. Microbiol. 1995. V.61,pp. 1451-1457.
108. Mayer A. M., Staples R. C. Laccase: new functions for an old enzyme. Phytochemistry. 2002. V. 60, pp. 551-565.
109. Moldes D., Couto S. Rodriquez, Cameselle C., Sanroman M.A. Study of the degradation of dyes by MnP of Phanerochaete chrysosporium produced in a fixed-bed bioreactor. Chemosphere. 2003. V. 51, pp. 295-303.
110. Mori T., Kondo R. Degradation of 2,7-dichlorodibenzo-p-dioxin by wood-rotting fungi, screened by dioxin degrading ability. FEMS Microbiology Letters. 2002. V. 213, pp. 127-131.
111. Mougin C., Kollmann A., Jolivalt C. Enhanced production of laccase in the fungus Trametes versicolor by the addition of xenobiotics. Biotechnology Letters. 2002. V. 24, pp. 139142.
112. Newcombe D. A., Crowley D. E. Bioremediation of atrazine-contaminated soil by repeated applications of atrazine-degrading bacteria. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V. 51, pp. 877-882.
113. Nishimura K., Yamamoto M., Nakagomi T., Takiguchi Y., Naganuma T., Uzuka Y. Biodégradation of triazine herbicides on polyvinylalcohol gel plates by the soil yeast Lipomyces starkeyi. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58, pp. 848-852.
114. Oh K.-H., Kim Y.-J. Degradation of explosive 2,4,6-trinitrotoluene by s-triazine degrading bacterium isolated from contaminated soil. Bull. Environm. Contain. Toxicol. 1998. V.61,pp. 702-708.
115. Orth A.B., Tien M. Biotechnology of lignin biodégradation. In: Kuck (Ed.). The mycota II. Genetics and biotechnology. Springer-Verlag Berlin Heidelberg CO. 1995. pp. 289-302.
116. Palma C., Moreira M.T., Feijoo G., Lema J.M. Enhanced catalytic properties of MnP by exogenous addition of manganese and hydrogen peroxide. Biotechnology Letters. 1997. V. 19, N 3, pp. 263-267.
117. Paszczynski A., Crawford R.L., Huynh V.-B. Methods Enzymology. 1988. V. 161, pp. 264-271.
118. Pesticide Chemistry and Bioscience. The Food Environment Challenge. Cambridge: The Royal Society of Chemistry. Thomas Graham House. 1999. Pp. 259-262.
119. Petrier C., David B., Laguian S. Ultrasonic degradation at 20 kHz and 500 kHz of atrazine and pentachlorophenol in aqueous solution: preliminary results. Chemosphere. 1996. V. 32, N9, pp. 1709-1718.
120. Piutti S., Hallet S., Rousseaux S., Philippot L., Soulas G., Martin-Laurent F. Accelerated mineralisation of atrazine in maize rhizosphere soil. Biol. Fertil. Soils. 2002. V. 36, pp. 434-441.
121. Pointing S.B. Feasibility of bioremediation by white-rot fungi. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, pp. 20-33.
122. Ralebitso T.K., Senior E., van Verseveld H.W. Microbial aspects of atrazine degradation in natural environments. Biodégradation. 2002. V. 13, pp. 11-19.
123. Reyes P., Pickard M.A., Vazquez-Duhalt R. Hydroxybenzotriazole increases the range of textile dyes decolorized by immobilized laccase. Biotechnol. Letters. 1999. V. 21, pp. 875-880.
124. Rhine E.D., Fuhrmann J.J., Radosevich M. Microbial community responses to atrazine exposure and nutrient availability: Linking degradation capacity to community structure. Microb. Ecol. 2003. V. 46, pp. 145-160.
125. Ribas G., Surralles J., Carbonell E., Creus A., Xamena N., Marcos R. Lack of genotoxicity of the herbicide atrazine in cultured human lymphocytes. Mutation Research. 1998. V. 416, pp. 93-99.
126. Rodriguez E., Pickard M. A., Vazquez-Duhalt R. Industrial dye decolorization by laccases from ligninolytic fungi. Current Microbiology. 1999. V. 38, pp. 27-32.
127. Rogalski J., Dawidowicz A., Jozwik E., Leonowicz A. Immobilization of laccase from Cerrena unicolor on controlled porosity glass. J. of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 1999. V.6, pp. 29-39.
128. Rogalski J., Jozwik E., Hatakka A., Leonowicz A. Immobilization of laccase from Phlebia radiata on controlled porosity glass. J. of Molecular Catalysis A: Chemical. 1995. V. 95, p. 99-108.
129. Ryabov A.D. Mechanisms of intramolecular activation of C-H bonds in transition metal complexes. Chem. Rev. 1990. V. 90, N 2, pp. 403-424.
130. Saari L.L. Prognosis for discovering new herbicide sites of action. Cambridge: The Royal Society of Chemistry. Thomas Graham House. 1999. pp. 368-385.
131. Saglio P., Trijasse S. Behavioral responses to atrazine and diuron in goldfish, Arch, environ, contam. Toxicology. 1998. V. 35, pp. 484—491.
132. Salas C., Lobos S., Larrain J., Salas L., Cullen D., Vicuna R. Properties of the laccase isoenzymes of the basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora. Biotechnol. Appl. Biochem. 1995. V. 21, N3, pp. 323-333.
133. Sannino F., Gianfreda L. Pesticide influence on soil enzymatic activities. Chemosphere. 2001. V. 45, pp. 417-425.
134. Scheel T., Holker U., Ludwig S., Hofer M. Differential expression of manganese peroxidase and laccase in white-rot fungi in the presence of manganese or aromatic compounds. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2000. V. 54, pp. 686-691.
135. Scheel T., Holker U., Ludwig S., Hofer M. Evidence for and expression of a laccase gene in three basidiomycetes degrading humic acids. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V. 52, pp. 66-69.
136. Schliephake K., Mainwaring D.E., Lonergan G.T., Jones I.K., Baker W.L. Transformation and degradation of the disazo dye Chikago Sky Blue by a purified laccase from Pycnoporus cinnabarinus. Enzyme and Microbial Technology. 2000. V. 27, pp. 100-107.
137. Shimada M., Akamtsu Y., Tokimatsu T., Mii K., Hattori T. Possible biochemical roles of oxalic acid as a low molecular weight compound involved in brown-rot and white-rot wood decays. J. of Biotechnology. 1997. V. 53, pp. 103-113.
138. Shleev S., Christenson A., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A., Gorton L., Ruzgas T. Electrochemical redox transformations of T1 and T2 copper sites in native Trame tes hirsuta laccase at gold electrode. Biochem. J. 2005. V. 385, pp. 745-754.
139. Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. Production and characterization of laccase from Botrytis cinerea 61-34. Appl. and Environm. Microbiology. 1995. V. 61, N 3, pp. 907912.
140. Soares Graca M.B., de Amorim M.T.P., Costa-Ferreira M. Use of laccase together with redox mediators to decolourize Remazol Brilliant Blue R. J. of Biotechnology. 2001. V. 89, pp. 123-129.
141. Soares Graca M.B., Amorim M.T.P., Oliveira-Campos A. M., Hrdina R., Costa-Ferreira M. Specificity of phenolic disazo dyes in relation to transformation by laccase. Enzyme and Microbial Technology. 2002. V. 30, pp. 607-612.
142. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. Multicopper oxydases and oxygenases. Chem. Rev. 1996. V. 96, N7, pp. 2563-2605.
143. Soskic M., Plavsic D., Trinajstic N. Inhibition of the Hill reaction by 2-methylthio-4,6-bis(monoaIkylamino)-l,3,5-triazines: A QSAR study. J. Mol. Struct. 1997. V. 394, pp. 57-65.
144. Srebotnik E., Hammel K.E. Degradation of non-phenolic lignin by the laccase/ 1-hydroxybenzotriazole system. J. of Biotechnology. 2000. V. 81, pp. 179-188.
145. Sullivan B.P., Salmon D.J., Meyer T.J. Inorg. Chem. 1978. V. 17, pp. 3334.
146. Temp U. and Eggert C. Novel interaction between laccase and cellobiose dehydrogenase during pigment synthesis in the white rot fungus Pycnoporus cinrtabarinus. Appl. Environm. Microbiology. 1999. V. 65, N 2, pp. 389-395.
147. Timchalk C., Dryzga M.D., Langvardt P.W., Kastl P.E., Osborne D.W. Determination of the effect of tridiphane on the pharmacokinetics of 14C.-atrazine following oral administration to male fischer 344 rats. Toxicology. 1990. V. 61, pp. 27^0.
148. Topp E. A comparison of three atrazine-degrading bacteria for soil bioremediation. Biol. Fertil. Soils. 2001. V. 33, pp. 529-534.
149. Topp E., Mulbry W.M., Zhu H., Nour S.M., Cuppels D. Characterization of s-triazine herbicide metabolism by a Nocardioides sp. isolated from agricultural soils. Appl. Environ. Microbiol. 2000a. V. 66, pp. 3134-3141.
150. Topp E., Zhu H., Nour S.M., Houot S., Lewis M., Cuppels D. Characterization of an atrazine-degrading Pseudaminobacter sp. isolated from Canadian and French agricultural soils. Appl. Environ. Microbiol. 2000b. V. 66, pp. 2773-2782.
151. U.S.EPA Office of Pesticide Programs. Health Effect Division. The grouping of a series of triazine pesticides based on a common mechanism of toxicity. March 2002.
152. Van Aken B., Agathos S.N. Implication of manganese (III), oxalate, and oxygen in the degradation of nitroaromatic compounds by manganese peroxidase (MnP). Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58, pp. 345-351.
153. Wackett L.P., Sadowsky M.J., Martinez B., Shapir N. Biodégradation of atrazine and related s-triazine compounds: from enzymes to field studies. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58, pp. 39-45.
154. Wang C.-J., Thiele S., Bollag J.-M. Interaction of 2,4,6-trinitrotoluene (TNT) and 4-amino-2,6-dinitrotoluene with humic monomers in the presence of oxidative enzymes. Arch.Environ.Contam.Toxicol. 2002. V.42, pp. 1-8.
155. Wang Y.-S., Duh J.-R., Lin K.-Y., Chen Y.-L. Movement of three s-triazine herbicides atrazine, simazine, and ametryn in subtropical soils. Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1996. V. 57, pp. 743-750.
156. Westermeier R. Electrophoresis in practice. 1993. VCH.
157. Wilhelms K.W., Cutler S.A., Proudman J.A., Anderson L.L., Scanes C.G. Atrazine and the hypothalamo-pituitary-gonadal axis in sexually maturing precocial birds: studies in male Japanese quail. Toxicol. Sci. 2005. V. 86, pp. 152-160.
158. Xu F. Oxidation of phenols, anilines and benzenethiols by fungal laccases: correlation between activity and redox potentials as well as halide ingibition. Biochemistry. 1996a. V. 35, N 23, pp. 7608-7614.
159. Xu H., Lai Y.-Z., Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. Mediator-assisted selective oxidation of lignin model compounds by laccase from Botrytis cinerea. Biotechnology Letters. 1997. V. 19, N 10, pp. 957-960.
160. Yang Q., Yang M., Pritsch K., Yediler A., Hagn A., Schloter M., Kettrup A. Decolorization of synthetic dyes and production of manganese-dependent peroxidase by new fungal isolates. Biotechnology Letters. 2003. V. 25, pp. 709-713.
161. Youn H.-D., Hah Y.C., Kang S.-O, Role of laccase in lignin degradation by white-rot fungi. FEMS Microbiology Letters. 1995. V. 132, pp. 183-188.
162. Zelonka R.A., Baird M.C. Benzene complexes of Ruthenium(II). Can. J. Chem. 1972. V. 50, pp. 3063-3072.
163. Zille A., Tzanov T., Gubitz G.M., Cavaco-Paulo A. Immobilized laccase for decolourization of Reactive Black 5 dyeing effluent. Biotechnology Letters. 2003. V. 25, pp. 1473-1477.
164. Zongmao C., Haibin W. Degradation of pesticides on plant surfaces and its prediction a case study on tea plant. Environmental Monitoring and Assessment. 1997. V. 44, pp. 303-313.1. ВЫРАЖЕНИЕ ПРИЗНАТЕЛЬНОСТИ
165. Также хочу поблагодарить за помощь в подготовке диссертации ЦКП Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН и проф. Рябова А.Д. и других сотрудников кафедры химической энзимологии МГУ им. A.B. Ломоносова.
166. Большое спасибо хочу сказать своим оппонентам проф. Валуевой Татьяне Александровне и проф. Еремину Сергею Александровичу.
167. Также я благодарю всех, кто консультировал меня, поддерживал, не давал усомниться и оказывал разностороннюю помощь.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.