Биосинтез ксиланаз грибами Trichoderma и бактериями p. Bacillus тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Скворцов, Евгений Владимирович

  • Скворцов, Евгений Владимирович
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2005, Казань
  • Специальность ВАК РФ03.00.07
  • Количество страниц 155
Скворцов, Евгений Владимирович. Биосинтез ксиланаз грибами Trichoderma и бактериями p. Bacillus: дис. кандидат биологических наук: 03.00.07 - Микробиология. Казань. 2005. 155 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Скворцов, Евгений Владимирович

ВВЕДЕНИЕ 5 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Биосинтез ксиланаз микроорганизмами и их свойства

1.1. Характеристика грибных ксиланаз

1.1.1 Ксиланазы грибов

1.1.2 Ксиланазы грибов Trichoderma

1.2. Характеристика бактериальных ксиланаз

1.2.1 Ксиланазы бактерий

1.2.2 Ксиланаз бактерий Bacillus

1.3. Методы анализа пентозанов и ксиланазной активности

2. Применение ферментных препаратов ксиланаз

2.1. Применение ксиланаз в кормах сельскохозяйственных животных

2.2. Анализ ксиланазной активности в кормах

2.3. Применение ксиланаз в перерабатывающей промышленности 43 Заключение

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ Материалы и методы исследований

Результаты исследований

1. Скрининг микроорганизмов па способность гидролиза пентозанов

1.1. Скрининг ксиланазной активности грибов Trichoderma

1.1.1. Культивирование продуцентов на жидких средах

1.1.2. Исследование изменения вязкости растворов, содержащих пентозаны под действием ферментов

1.2. Скрининг ксиланазной активности бактерий Bacillus 68 1.2.1. Культивирование продуцентов на жидких средах

1.2.2. Исследование изменения вязкости растворов, содержащих пентозаны под действием ферментов

2. Оптимизация состава питательных сред для индукции биосинтеза ксиланаз продуцентами

2.1. Оптимизация содержания ксиланов и белка в питательной среде

2.2. Использование целлюлозы для синтеза ксиланаз микроорганизмами

2.3. Роль углеводных мономеров в качестве регуляторов биосинтеза ксиланаз

2.4. Определение оптимального источника азота 88 V* 2.5.0пределение оптимального состава синтетических сред для максимальной продукции ксиланаз

2.5.1 Состав сред для грибов Trichoderma

2.5.2 Состав сред для бактерий Bacillus

3. Характеристика ксиланаз, полученных на природных средах, содержавших пентозаны

3.1. Получение сред, содержащих пентозаны

3.2. Биосинтез ксиланаз грибами Trichoderma

3.3. Биосинтез ксиланаз бактериями Bacillus

3.4. Ксиланазы изолятов Trichoderma

3.4.1. рН оптимум ксиланаз

3.4.2. Влияние температуры на активность ксиланаз

3.5. Ксиланазы бактерий Bacillus 111 3.5.1. рН оптимум ксиланаз 111 3.5.2 Влияние температуры на активность ксиланаз

4. Применение ксиланаз в кормовых рационах

4.1. Увеличение гидролизуемости при добавках ксиланаз в зерновые рационы

4.2. Применение ксиланаз при гидротермической обработке зерновых рационов

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

ВЫВОДЫ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Микробиология», 03.00.07 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биосинтез ксиланаз грибами Trichoderma и бактериями p. Bacillus»

Актуальность проблемы Установление закономерностей биосинтеза ксиланаз грибами и бактериями в настоящее время является широко исследуемой и актуальной проблемой. Все большее применение в процессах переработки сельскохозяйственного сырья находит ферментативный гидролиз. Ксиланы являются компонентами зерновых, гидролиз которых осуществляют ксиланазы, синтезируемые грибами и бактериями.

При исследовании биосинтеза ксиланаз нами использованы культуры ^ известного продуцента целлюлаз и геммицеллюлаз гриба Trichoderma и бактерий p.Bacillus, у которых обнаружена способность к синтезу ксиланаз (Hidenori Т. et al., 2000, Dhillon A, Khanna S. et al. 2000, Sa-Pereira. et al. 2002). При исследовании синтезированных ксиланаз, нам представлялось важным провести изучение влияния рН и температуры на их каталитические свойства.

Цель и задачи исследования Целью работы было установление закономерностей биосинтеза ксиланаз грибами Trichoderma и бактериями p.Bacillus, а также определение их способности увеличивать гидролизуемость питательных веществ при добавке в кормовые рационы.

В работе решались следующие задачи:

1. Скрининг представителей рода Trichoderma на наличие способности к , биосинтезу секретируемых ксиланаз.

2. Скрининг представителей рода Bacillus на наличие способности к биосинтезу секретируемых ксиланаз.

3. Изучение закономерностей биосинтеза ксиланаз Trichoderma и p.Bacillus.

4. Изучение каталитических свойств ксиланаз Trichoderma и p.Bacillus.

5. Изучение увеличения гидролизуемости питательных веществ кормовых рационов при добавлении ксиланаз Trichoderma иp.Bacillus.

Научная новизна работы Установлено принципиальное различие закономерностей биосинтеза ксиланаз у представителей родов Trichoderma и Bacillus. При этом впервые показано, что гриб Trichoderma reesei F-2433 обеспечивает максимальный синтез ксиланаз на среде, содержащей только белок. При наличии в среде культивирования ксилана, наряду с белком происходит снижение синтеза ксиланаз, таким образом, показан конститутивный механизм синтеза фермента. Культура Bacillus circulans на средах, содержащих белок и ксилан, показала индуктивный механизм синтеза ксиланаз. При исследовании В. circulans впервые установлено, что при замене белка в культуральной среде его полным гидролизатом, содержащим соответствующие аминокислоты, происходит резкое снижение синтеза протеолитических ферментов. Результаты проведенных исследований впервые показали, что ксилан является более эффективным индуктором синтеза целлюлаз, чем целлюлоза, при культивировании В.circulans на белоксодержащих средах. Впервые проведено исследование влияние рН и температуры, соответствующее параметрам среды желудка моногастричных, и гидротермической обработки на изменение активности ксиланаз, синтезированных представителями рода Trichoderma и Bacillus.

Практическая ценность работы Получены данные о закономерностях биосинтеза ксиланаз Trichoderma и Bacillus, позволяющие получать ксиланазы с заданным спектром сопутствующих активностей. Проведено исследование влияние рН и температуры, соответствующее параметрам среды желудка моногастричных и гидротермической обработки на изменение активности ксиланаз, синтезированных представителями рода Trichoderma и Bacillus. Разработаны методики снижения антипитательного действия пентозанов при помощи ксиланаз, что позволит специалистам сельского хозяйства правильно подбирать дозировки препаратов ксиланаз в зерновые рационы, содержащих пентозаны.

Апробация работы Материалы диссертации доложены на 4-х международных конференциях в Москве в 2001, 2003 и 2-х в 2004 г.; на 3-х конференциях в Казани в 2002, 2004, 2005 г.; на итоговых научных конференциях в ТатНИИСХ РАСХН 2003 и 2004 г.

Публикации По материалам диссертации опубликовано 15 работ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Похожие диссертационные работы по специальности «Микробиология», 03.00.07 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Скворцов, Евгений Владимирович

выводы

1. Исследования показали, что максимальная активность ксиланаз получена при культивировании гриба T.reesei на среде, содержавшей только белок.

2. При наличии в среде культивирования T.reesei ксилана, наряду с белком, происходит снижение активности ксиланаз, таким образом, показан конститутивный механизм синтеза ксиланаз грибом T.reesei.

3. Культура бактерий В. circulans на средах, содержащих белок и ксилан показала индуктивный механизм биосинтеза ксиланаз.

4. Установлено, что при замене белка в культуральной среде В.circulans его полным гидролизатом происходит резкое снижение активности протеолитических ферментов.

5. Показано, что ксилан является лучшим индуктором биосинтеза целлюлаз, чем целлюлоза, при культивировании В.circulans на белоксодержащих средах.

6. Установлена высокая стабильность ксиланаз Trichoderma в кислой среде рН 2, соответствующей среде желудка моногастричных животных.

7. При рН 7 и температуре 60-70°С, что соответствует параметрам гидротермической обработки кормов высокую стабильность проявили ксиланазы p.Bacillus.

8. Установлена оптимальная доза ксиланаз Trichoderma 0.20-0.25 IU/r, обеспечивающая, при добавке к зерносмесям, содержащим рожь, повышение их гидролизуемости на 4.5-5.2%.

9. Внесение 0.75 IU/r ксиланаз В.circulans при гидротермической обработке зерносмесей, содержащих рожь, обеспечивает повышение их гидролизуемости на 22-30%.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Скворцов, Евгений Владимирович, 2005 год

1.Алимова Ф.К., Мако Гулам А., Захарова Н.Г., Дегтярева И.А. Опыт применения триходермина в Республике Татарстан на основе, местных видов микромицетов рода Trichoderma. Нива Татарстана, 2000, №2, С.22-24

2. Антипова Л.В., Глотова И.А., Рогов И.А. Методы исследования мяса и мясных продуктов.-М.: Колос, 2001.-С.376

3. АПК: экономика, управление, 11, 2003.-е.10, О состоянии сельского хозяйства Российской Федерации в 1998-2002 гг.

4. Воюцкий С.С. Курс коллоидной химии.-М.:Химия,1976.-С.512

5. Геллер И.Т., Беркутова И.Б., Переверзева А.Л. Рост и развитие гриба Trichoderma horzianum на гранулированных питательных средах. В сб. «Биотехнология микроорганизмов в сельском хозяйстве».-М.:Издательство МСХА,1989.-С.351

6. ГОСТ9268-90 Комбикорма- концентраты для крупного рогатого скота

7. ГОСТ Р51550-2000 Комбикорма- концентраты для свиней

8. ГОСТ 18221-99 Комбикорма полнорационные для сельскохозяйственной птицы

9. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов.-М.: Агропромиздат, 1987.-С.335

10. Ю.Голенков В.Ф., Траунберберг Г.Д. Изучение набухающих и растворимых в воде углеводов озимой ржи. Прикладная биохимия и микробиология. 1966, т.2, №1, С.27-37

11. П.Ермаков А.И.,Арасимович В.В.,Смирнова-Иконникова М.И., Ярош Н.П., Луковникова Г.А. Методы биохимического исследования растений.-Л. :Колос, 1972.-С .276

12. Иерусалимский Н.Д. Основы физиологии микробов.-М.: Издательство АН СССР, 1963.-С.245

13. И.Каверзнева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеиназ. Прикладная биохимия и микробиология. 1971, т.7, №2, С.225-228

14. Казаков Е.Д.,Кретович В .Л. Биохимия зерна и продуктов его переработки.-М.:Колос,1980.-С.319

15. Кретович В.Л. Биохимия зерна и хлеба.-М.:Наука,1991.-С.136

16. Кретович В.Л.,Петрова И.С. Исследование слизей ржаного зерна. Биохимия. 1947, т.12, №2, С.97-101

17. Кретович В.Л., Петрова И.С. Слизи ржаного зерна и их технологическое значение. В сб. «Биохимия зерна».-М.:Издательство МСХА, 1951, №1, С.145-159

18. Маркович Н.А.,Кононова Г.Л. Литические ферменты Trichoderma и их роль при защите растений от грибных болезней (обзор). Прикладная биохимия и микробиология. 2003, т.39, № 4, С.З89-400.

19. Нуртдинов М.Г. Ферментные препараты в животноводстве.-Казань: Фэн, 2002.-С.96.

20. Овчинников Ю.А. Биоорганичееская химия.-М.:Просвещние,1987.-С.815.21.0колелова Т.М., Кулаков А.В., Молоскин С.А., Грачев Д.М. Корма и ферменты.-Сергиев Посад, ВНИТИП, 2001.-С.122.

21. Перт С.Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток.-М.:Мир, 1978.-С.331.23 .Пономарева М.Л., Пономарев С.Н. Современные тенденции производства зерна ржи и задачи селекции в Татарстане. Нива Татарстана, 2000, №1, С.7-8.

22. Чичибабин А.Е. Основные начала органической химии.-М. Государственное научно-техническое издательство химической литературы, 1954.-С.795.

23. Шакиров Ш.К., Бикташев Р.У, Нуртдинов М.Г., Гибадуллина Ф.С., Садриева P.P., Макарова Т.А., Хакимов Р.К., Мадышев И.Ш., Касимова А.Ш. Рациональное использование ферментов в животноводстве.-Казань, Издательство «Мастер Лайн», 2003.-С.52.

24. Шарков В.И., Сапотницкий С.А., Дмитриева О.А. Технология гидролизных произволств.-М.:Лесная промышленность, 1973.- С.408.

25. Aguilar G., Trejo В.А., Garcia J.M., Huitron С. Catalytic characteristics of Bacillus sp. enzymes // Can.J.Microbiol.-1991.-V. 11.- P.912-917.

26. Albersheim P., Nevins D.J., English P.D., Karr A. Alditol acetates analysis// Carbohydr. Res.-1967.- 5.- P. 340-345.

27. Annison G., Choct, M. Antinutritive activities of cereal non-starch polysaccharides in broiler diets and strategies for minimizing their effects //World's Poultry Science Journal.-1991.-47.-P. 232-242.

28. Aspinal G.O., Sturgeon R.G. Cereal gums. The constitution of an araboxylan from rye flour //J.Chemical Society.-1957.-34.-P.4469-4471.

29. Aspinal G.O., Greenwood C.T. Aspects of the chemistry of cereal polysaccharides//J.of the Inst, of Brewing-1962.-V.68, №4.-P.167-178.

30. Azuma J., Koshijima T. Enzymatic hydrolysis of wood wastes// Wood Research Technical.- 1981.- Note 16.-P.63-96.

31. Bailey M.J., Buchert J., Viikari L. Effect of pH on production of xylanase by Trichoderma reesei on xylan- and cellulose- based media// Appl.Microbiol. Biotechnol.-1993.-40.-P. 24-229.

32. Bartolome В., Santos M., Jimenez J.J. Pentoses and Hydroxycinnamic Acids in Brewer's Spent Grain// Journal of Cereal Science.-2002.-36.-P.51-58.

33. Bedford M.R. Mechanism of action and potential environmental benefits from the use of feed enzymes// Animal Feed Science and Technology.-1995.- 53.-P. 145—155.

34. Benamrouche S., Cronier D., Debeire P., Chabbert B. A Chemical and Histological Study on the Effect of (l-4)-p -endo-xylanase treatment on wheat bran// Journal of Cereal Science.- 2002.-V. 36, Issue 2.-P.-253-260.

35. Bengtsson S., Aman P. Isolation and chemical characterization of water-soluable arabinoxylans in rye grain// Carbohydr. Polym.- 1990.-12.-P.267-277.

36. Bengtsson S.; Anderson R.; Westerlund E.; Aman P. Content, structure and viscosity of soluble arabinoxylans in rye grain from several countries// Journal of the Science of Food and Agriculture.- 1992.-58.- P.331-337.

37. Bisaria V. S.; Mishra, S. Regulatory aspects of cellulase biosynthesis and secretion// Crit. Rev. Biotechnol.-1989.-9.- P.61-103.

38. BocchiniD.A., Alves-Prado H. F., Baida L.C., Roberto I.C., Gomes E.,

39. Da Silva R. Optimization of xylanase production by Bacillus circulans D1 in submerged fermentation using response surface methodology// Process Biochemistry.-2002.-10.-P.727-731.

40. Boros D. Prospects of greater utilization of rye in animal feeding and human consumption. In proceedings of Eucarpia rye Meeting, edited by Plant breeding and acclimatization Institute, Radzikow, Poland.-2002.-P.401.

41. Bruell C., Saddler J.N. Substrates influence on reducing equivalents by dinitrosalicilic reagent assay// Enzyme Microb. Technol.-l985.-7.-P.327-332.

42. Campbell G.L.; Bedford M.R. Enzyme application for monogastric feeds: a review// Canadian Journal of Animal Science.-1992,- 72.-P. 449-466.

43. Cardoso J.P, Emery A.N. A new model to describe enzyme inactivation// Biotechnol Bioeng.-1978.-20:1471.-P.7-13.

44. Chinshuh C, Chen J., Lin T. Purification and characterization of a xylanase from Trichoderma longibrachiatum for xylooligosaccharide production// Enzyme and Microbial Technology.- 1997.-V.21, Issue 2.-P. 91-96.

45. Cleemput G., Roels S.P., Van Oort M., Grobet P.J., Delcour J.A. Heterogeneity in structure of water-soluable arabinoxylans in European wheat flours of variable bread-making quality//Cereal Chem.-1993.-70.-P.324-329.

46. Cobos A., Estrada P. Effect of polyhydroxylic cosolvents on the thermostability and activity of xylanase from Trichoderma reesei QM 9414П Enzyme and Microbial Technology.-2003.-33.-P.810-818.

47. Colina A., Sulbaran-De-Ferrer В., Aiello C., Ferrer A. Xylanase production by Trichoderma reesei Rut C-30 on rice straw //Applied Biochemistry and Biotechnology.-2003.-V.l08,Issue 1-3.-P.715- 724.

48. Cosson Т., Perez Vendrell A.M., Teresac B.G., Renfe D., Taillade P. Enzymatic assays for xylanase and b-glucanase feed enzymes// Animal Feed Science and Technology.-1999.- 77.-P.345-353.

49. Csizar E., Urbanszki K., Szakacs G. Biotreatment of desired cotton fabric by cellulase and xylanase enzymes// J.Mol.Catal.-2001.-l 1, №4.-P. 1065-1072.

50. Cyran M., Cygankiewicz A. Content and composition of non-starch polysaccharides of rye in relation to its baking quality. In proceedings of Eucarpia rye Meeting, edited by Plant breeding and acclimatization Institute, Radzikow, Poland.-2002.-P.401.

51. Dhillon A., Khanna S. Production of a thermostable alkali-tolerant xylanase from Bacillus circulans AB 16 grown on wheat straw// World Journal of Microbiology and Biotechnology.- 2000.-27(3).-P.325-327.

52. Dische Z. Reducing equivalents assay// J.Biol.Chem.-1949.-147.-P.181-182.

53. Doppelbauer R., Esterbauer H., Steiner W., Lafferty R.M., Steinmuller H. The use of lignocellulosic wastes for production of cellulases by Trichjderma reeseiH Appl. Microbiol. Biotechnol.-1987.-26.-P.485-494.

54. Drews E. Die Einflub des Pentasanfaktors auf das Amylogramm von Roggen und Roggenmahlprodukten// Getreide und Mehl.-1966.-8.-P.83-89.

55. Drews E. Der Einflub der Roggenmehlpentosane auf die Teigausbeute und die Beschaftenheit des Roggenmehlteiges// Dtsch.-Muller-Ztg.-1966.-64, №5.-P. 102-106.

56. Drews E. Die Bedeutung der Schleimstoffe fur die Bewertung der Roggenqualitat// Getreide und Mehl.-1966.-h.3.-P.21-26.

57. Dung N.N.X., Ude P. Estimation of neutral detergent fibre degradation in pigs by an in vitro method// Animal feed science and technology.-2002.- 95.-P.205-214.

58. Elliott G.O., McLauchlan W.R., Williamson G. P. Kroon A. Wheat xylanase inhibitor protein (XIP-I) accumulates in the grain and has homologues in other cereals//Journal of Cereal Science.-2003.-V.37, Issue 2.-P.187-194.

59. Farani de Souza D, Giatti Marques de Souza C., Peralta R. Effect of easily metabolizable sugars in the production of xylanase by Aspergillus tamarii in solid-state fermentation// Process Biochemistry.-2001.-V.36,Issues 8-9.- P.835-838.

60. Fincher, G.B.; Stone, B.A. Cell walls and their components in cereal grain technology// Advances in cereal science and technology.- 1986.-V.8.-P.207-295.

61. Forouni E., Gunn D.J. Variability of DNSA method's results// Biotechnol Bioeng.-1983.-25.-P.1905-1911.

62. Fu-hong X. Изучение необработанной ксиланазы продуцируемой Trichoderma sp.№183ll J.Yunnan Univ. Natur.Sci.-2003.-25, №l.-P.81-84.

63. Fujimoto, Z. Isolation of Streptomyces olivaceoviridis xylanase // J. Mol. Biol.- 2000,- 300.-P. 575-585.

64. Girhammar U.; Nair B.M. Certain physical properties of water-soluble non-starch polysaccharides from wheat, rye, triticale, barley and oats// Food Hydrocolloids.-1992.-6.-P.329-343.

65. Haapala R.,Parkkinen E.,Suominen P.,Linko S. Production of endo-l,4-{3-glucanase and xylanase with nylon-web immobilized and free Trichoderma reesei!I Enzyme and Microbial Technology.-1996.-18.-P.495-501.

66. Hakomori S.O-methylated derivatives carbohydrates// Biochemistry J.-1964.-55.-P.205-208.

67. Haseborg E. Polymeric components in cereal// Flimenta.-1988.-V.8.1.-P.9-10.

68. Haseborg E., Himmeelstein A. Microbiologic infections in cerial grain// Cereal Food World.-1988.-V.3.№5.-P.419-422.

69. Henry, R.J. Genetic and environmental variation in the pentosan and 13-glucan contents of barley and their relationship to malting quality// Journal of Cereal Science.-1986.- 4.-P.269-277.

70. Hew L.I., Ravindran V., Mollah Y., Bryden W.L. Influence of exogenous xylanase supplementation on apparent metabolisable energy and amino acid digestibility in wheat for broiler chickens// Animal Feed Science and Technology.-1998.-75.-P.83-92.

71. Hidenori Т., Ryuichiro N., Satoshi N. Purification and partial characterization of a basic xylanase produced by thermoalkaliphilic Bacillus sp. Strain TAR-1И Biotechnol. and biochem.-2000.- №4.-P.887-890.

72. Honda H. Chromatography enzymatic hydrolyzed polysaccharides// Agric. Biol. Chem.-l985.-49.-P.3165-3169.

73. Jagruti G.P., Koteswara R.K., Prafulla D.J. Characterization of extracellular thermostable xylanase from Chaetomium Globosum //J. Chem. Technol. and Biotechnol.- 1994.- 60, №1.- P.55-60.

74. Jamroz D., Jakobsen K., Knudsen K., Wiliczkiewicz A., Orda J. Digestibility and energy value of non-starch polysaccharides in young chickens, ducks and geese, fed diets containing high amounts of barley// Comparative

75. Biochemistry and Phisiology-Part A. Molecular and Integrative Physiology.-2002.-V.131, Issue 3.-P.657-668.

76. Jeffries T. W., Yang V. W., Davis M. W. Comparative study of xylanase kinetics using dinitrosalicylic, arsenomolybdate and ion chromatographic assays// Applied Biochemistry and Biotechnology.-1998.-V.70-72 .-P.257-265.

77. Jeroch, H.; Danicke, S.; Brufau, J. The influence of enzyme preparations on the nutritional value of cereals for poultry: a review// Journal of Animal Feed and Science.-1995.- 4.-P.263-285.

78. JorgensenH., Eriksson Т., Borjesson J., Tjerneld F. Olsson L. Purification and characterization of five cellulases and one xylanase from Penicillium brasilianum IBT 20888// Enzyme and Microbial Technology.-2003.-V.32.-P.851-861.

79. Jung-han, Suh, Yong-Jin C. Synergism among Endo-xylanase, (3-Xylosidase and Acetyl Xylan Esterase from Bacillus stearothermophilus!/ Journal of Microbiology and Biotechnology,-1996.- 6 (3)-P. 173-178.

80. Khalil B.O., Bharat В., Muresh K., Hoondal G.S. Enhanced production of thermostable xylanase from Streptomyces sp.QG-11-3 and its application in biobleching of eucalyptus kraft pulp// Enzyme and Microb. Technol.-2000.-27,№7- P.459-466.

81. Kosmina T. Viride cellulases additions in bread// Biochemistry of bread.-1975.-16.-P.324-330.

82. Kolasinska I., Boros D.,Madej L., Cygankiewicz A., Qualitative characteristics of rye inbred lines. In Proceeding of the Eukarpia Rye Meeting, Edited by Plant Breeding and Acclimatization Institute, Radzikow, Poland.- 2002.-P.401.

83. Konig J., Grasser R., Pikor H.,Vogel K. Determination of xylanase, glucanase, and cellulase activity// Anal Bioanal Chem.-2002.~ 374.-P.80-87.

84. Kubicek C. P., Messner R., Gruber F., Mach, R. L., Kubicek Pranz E. M. The Trichoderma cellulase regulatory puzzle: from the interior life of a secretory fungus//Enzyme Microb. Technol.-1993.- 15.-P.90-99.

85. Kusakabe I., Kawaguchi M., Yasui Т., Kobayashi T. Characteristics of Streptomyces olivaceoviridis xylanase// Nippon Nogeikagaku Kaishi 1977.-51.-P.429-437.

86. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Dissolved protein assay// J.Biol.Chem.-1951.- 193.-P.265-266.

87. Lu W., Li D., Wu Y. Influence of water activity and temperature on xylanase biosynthesis in pilot-scale solid-state fermentation by Aspergillus sulphureus//Enzyme and Microbial Technology.- 2003.-V.32, Issue 2.-P. 305-311.

88. Mach R.L., Zeilinger S., Kristufek D., Kubicek C.P. Ca 2 -calmodulin antagonists interfere with xylanase formation and secretion in Trichoderma reesei // Molecular Cell Research.- 1998.-V.1403 (3).P. 281-289.

89. Maes C., Delcour J. A. Structural Characterisation of Water-extractable and Water-unextractable Arabinoxylans in Wheat Bran// Journal of Cereal Science.-2002.-35.-P. 315-326.

90. Marquardt R.R., Boros D., Guenter W., Crow G. The nutritive value of barley, rye, wheat and corn for young chicks as affected by use of a Trichoderma reesei enzyme preparation// Animal Feed Science and Technology.-1994.- 45.1. P.363-378.

91. Marquardt R.R., Brenes A., Zhiqun Z., Boros D. Use of enzymes to improve nutrient availability in poultry feedstuffs// Animal Feed Science and Technology.- 1996.- 60.-P. 321-330.

92. Marquardt R.R., Han Z. Xylanases in wheat feeds// Enzymes in Poultry and Swine Nutrition.-1997.-16.-P. 154-162.

93. Miller G.L. Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugars. Anal Chem.-1959.- 31.-P.426^128.

94. Nilsson M., Andersson R., Aman P. Arabinoxylan fractionation on DEAE-cellulose chromatography influenced by protease pre-treatment// Carbohydrate Polymers.- 1999.-V.39, Issue 4.-P.321-326.

95. NilssonM., Andersson R., Autio K., Aman P. Heterogeneity in a water-extractable rye arabinoxylan with a low degree of disubstitution// Carbohydrate Polymers.- 2000.-V.41, Issue 4.-P.397-405.

96. Nilsson M., Saulnier L., Andersson R., Aman P. Water unextractable polysaccharides from three milling fractions of rye grain// Carbohydrate Polymers.- 1996.-V.30, Issue 4.-P.229-237.

97. Nishimoto M., Honda Y., Kitaoka M., Hayashi K. A kinetic study on pH-activity relationship of XynA from alkaliphilic Bacillus halodurans C-125 using aryl-xylobiosides// Journal of Bioscience and Bioengineering.-2002.-V.93, Issue 4.- P.428-430.

98. Nishimura Т., Ishihara M., Ishii Т., Kato A. Structure of neutral branched xylooligosaccharides produced by xylanase from in situ reduced hardwood xylan// Carbohydrate Research.-1998.-308.-P.l 17-122.

99. Paice B.Subtilis xylanases// Archiv. Microbiology.-1986.-144.-P.201-205.

100. Reed G. Enzymes in food processing// Academic press.-1966.-91.-P.253-256.

101. Robyt J.F., Whelan J.W. Ions influence on results DNSA methods of reducing sugars determination// Anal. Biochem.-1972.-45.-P.510-516.

102. Rotsch A. Assumed action of pentosanases and emulgators in bread processing// Bread and pastry.-1966.-35.-P.91-96.

103. Roubroeks J. P., Andersson R., Aman P. Structural features of (1-3),(1-4)-B-glucan and arabinoxylan fractions isolated from rye bran// Carbohydrate Polymers.-2000.-V.42, Issue 1.-P.3-11.

104. Royer J.C., Nakas J.P. Substrate inhibition in enzymatic assay// Enzyme Microb. Technol.-1989.-11.-P.405-410.

105. Rozs M., Manczinger L.,Cs. Vagvolgyil, Keveil F., Hochkoeppler A., Vara A.G. Fermentation characteristics and secretion of proteases of a new keratinolytic strain of Bacillus licheniformis//^>\oiQc\\r\o\ogy Letters.-2001.-23.-P.1925-1929.

106. Ryu D.D.Y.,Mandels M. Cellulases. Biosinthesis and application// Enzyme Microb.Technol.-1980.-2.P.91-102.

107. Sandford P.A., Conrad H.E. Process O- methylated carbohydrates// Biochemistry.-1966.- 5.-P.1508-1516.

108. Saastamoinen, M.; Plaami, S.; Kumpulainen, J. Pentosan and B-glucan of Finnish winter rye varieties as compared with rye of six other countries// Journal of Cereal Science.-1989.-10.-P. 199-207.

109. Saha B.C. Production, purification and properties of xylanase from a newly isolated Fusarium proliferatumll Process Biochemistry.- 2002.-V.37, Issue 11.-P. 1279-1284.

110. Sa-Pereira P., Costa-Ferreira M., Aires-Barros M.R. Enzymatic properties of a neutral endo-l,3(4)-xylanase Xyl II from Bacillus subtilisll Journal ofBiotechnology.-2002.-V.94, Issue 3.-P. 265-275.

111. Scoles G.J.,Campbell G.L.,McLeod J.G. Variability for grain extract viscosity in inbreed lines and an F2 population of rye// Can.J.Plant Sci.-1993.-73.-P.l-6.

112. Somogyi M. Method of reducing equivalents determination with dinitro-salicilic acid//J. Biol. Chem.-1952.-195.-P.19-23.

113. Tomme P., Warren R., Gilkes N.R. Binding domens in xylanases structure//Adv. Microbiol. Physiol. -1995.- 37,l.-P.81-84.

114. Turker M., Mavituna F. Production of cellulase by freely suspended and immobilized cell of Trichoderma reeseill Enzyme Microb. Technol.-l987.-9.-P.739-743.

115. Vega-Estrada J., Flores-Cotera L., Santiago A., Magana-Plasa I., Montes-Horcasitas C. Draw-fill batch culture mode for production of xylanases by Cellulomonas flavigena on sugar cane bagasse.// Appl.Microbiol and Biotechnol.-2002.-58,№4-P.43 5-438

116. Waeghe T.J., Darvill A.G., McNeil M., Albersheim P. Process O-methylated alditol acetates isolation// Carbohydr. Res.-1983.-123.-P.281-304.

117. Wakarchuk W. W., Campbell R.L., Sung W.L., Davoodi J., Yaguchi M. Mutational and crystallografic analyses of the active site residues of the Bacillus circulans xylanase// Protein Science.- 1994.- V.3, Issue 3.-P.218-224.

118. Wubah, D.A.; Akin, D.E.; Borneman, W.S. Biology, fiber degradation and enzymology of anaerobic zoosporic fungi// Critical Reviews in Microbiology.-1993.- 19.-P. 99-115.

119. York W.S., Darvill A.G., McNeil M., Stevenson T.T., Albersheim P. Analysis of ferment hydrolysis carbohydrate products// Methods Enzymol.-1985.-118.-P.3-40.

120. Yoshida S., Ono Т., Matsuo N., Kusakabe I. Process of carbohydrate hydrolysis by enzymatic complex Streptomyces olivaceoviridislJ Biosci. Biotech. Biochem.-1994.- 58-P.2068-2070.

121. Zhao J., Li X., Qu Y., Gao P. Xylanase pretreatment leads to enhanced soda pulping of wheat straw// Enzyme and Microbial Technology.-2002.-V.30, Issue 6.-P. 734-740.129. Pat U.S. 5306633,2002

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.