Биосинтез карбогидраз гриба Penicillium Verruculosum при культивировании на различных целлюлозосодержащих субстратах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.06, кандидат биологических наук Немашкалов, Виталий Алексеевич

• Немашкалов, Виталий Алексеевич
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Немашкалов, Виталий Алексеевич

ПРИНЯТЫЕ СОКРАЩЕНИЯ.

ВВЕДЕНИЕ.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

ГЛАВА 1. ЦЕЛЛЮЛОЗОСООДЕРЖАЩИЕ МАТЕРИАЛЫ (ЦСМ).

1.1. Виды и запасы ЦСМ.

1.2. Состав и структура ЦСМ.

1.3. Предварительная обработка ЦСМ.

ГЛАВА 2. ФЕРМЕНТАТИВНОЕ РАЗРУШЕНИЕ ЦЕЛЛЮЛОЗОСОДЕРЖАЩИХ

МАТЕРИАЛОВ (ЦСМ).

2.1. Современные представления о классификации карбогидраз.

2.2. Основные ферменты целлюлазного комплекса.

2.3. Современные представления о механизме действия целлюлазного комплекса.

2.4. Факторы, влияющие на эффективность ферментативного гидролиза целлюлозы.

2.5. Штамм Pénicillium verruculosum и секретируемые им ферменты.

ГЛАВА 3. ОСНОВНЫЕ ПОДХОДЫ ДЛЯ УВЕЛИЧЕНИЯ ПРОДУКТИВНОСТИ

ШТАММОВ МИКРООРГАНИЗМОВ.

3.1. Влияние условий ферментации на эффективность биосинтеза ферментов грибными продуцентами.

3.2. Получение генетически измененных штаммов P. verruculosum.

3.2.1. Ненаправленный мутагенез.

3.2.2. Генетическая инженерия.

ГЛАВА 4. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КАРБОГИДРАЗ В РАЗЛИЧНЫХ БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ.

4.1. Использование ферментов в качестве кормовых добавок.

4.2. Использование ферментов для отбеливания целлюлознобумажной пульпы.

4.3. Применение ферментов в текстильной промышленности.

4.3.1. Биоотварка хлопчатобумажных тканей.

4.3.2 Биодепигментация и биополировка хлопчатобумажных изделий.

4.4. Применение ферментов в производстве альтернативного топлива.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

ГЛАВА 5. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И МЕТОДЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ.

5.1. Исходный штамм-продуцент.

5.2. Использованные вещества.

5.2.1. Ферментные препараты.

5.2.2. Субстраты и реактивы.

5.2.3. Состав питательных сред.

5.3. Методы.

5.3.1. Мутагенез и селекция штаммов.

5.3.2. Метод получения протопластов.

5.3.3. CaCh/PEG трансформационный метод.

5.3.4. Культивирование гриба P. verruculosum в колбах.

5.3.5. Культивирование гриба P. verruculosum в ферментерах.

5.3.6. Метод определения Сахаров.

5.3.7. Метод определения концентрации белка.

5.3.8. Методы определения активности ферментов.

5.3.9. Определение гидролитической способности ферментных препаратов.

5.3.10. Оценка "кормовой" эффективности ферментов.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

ГЛАВА 6. ПОЛУЧЕНИЕ РЕКОМБИНАНТНЫХ ШТАММОВ - ПРОДУЦЕНТОВ

ЦЕЛЕВЫХ ФЕРМЕНТОВ.

6.1. Получение маркерного штамма-реципиента для последующей трансформации целевыми генами р-глюкозидазы ((3Glu) и эндоглюканазы (EGII).

6.1.1. Получение споровой суспензии штамма гриба P. verruculosum В221-151 и подготовка к УФ - мутагенезу.

6.1.2. Проведение УФ - мутагенеза.

6.1.3. Отбор мутантов на селективной среде с хлоратом натрия.

6.1.4. Скрининг устойчивых к хлорату натрия niaD^ мутантов среди колоний штамма Pénicillium verruculosum В221-151, тестирование их по способности усваивать различные источники азота.

6.1.5. Отбор истинных пш£)^мутантов.

6.2. Трансформация штамма-реципиента P. verruculosum В 537.

6.2.1. Первичный скрининг и анализ трансформантов, содержащих гомологичный ген эндоглюканазы II P. verruculosum.

ГЛАВА 7. ОПТИМИЗАЦИЯ УСЛОВИЙ ГЛУБИННОГО КУЛЬТИВИРОВАНИЯ РЕКОМБИНАНТНЫХ ШТАММОВ-ПРОДУЦЕНТОВ Р-ГЛЮКОЗИДАЗЫ И

ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ II В 1-ЛИТРОВОМ ФЕРМЕНТЕРЕ.

7.1. Культивирование рекомбинантных штаммов-продуцентов ЭГП в 1-литровых ферментерах.

7.1.1. Оптимизация процесса подачи подпитывающего раствора при культивировании штамма Р. verruculosum ЭГИ-40.

7.1.2. Влияние температуры и рН ферментационной среды на биосинтез ферментов штаммом Р. verruculosum ЭГП-40.

7.1.3. Оптимизация состава питательной среды при культивировании штамма

Р. verruculosum ЭГП-40.

7.2. Культивирование рекомбинантных штаммов-продуцентов (3-глюкозидазы в

1-литровых ферментерах.

7.2.1. Оптимизация процесса подачи подпитывающего раствора при культивировании штамма Р. verruculosum FIO.

7.2.2. Влияние температуры и рН ферментационной среды на биосинтез ферментов штаммом Р. verruculosum FIO.

7.2.3. Оптимизация состава питательной среды при культивировании штамма

Р. verruculosum FIO.

7.3. Совместное культивирование рекомбинантных штаммов Р. verruculosum

ЭГП-40 и F10 с исходным штаммом Р. verruculosum В537.

7.3.1. Совместное культивирование штаммов Р. verruculosum В537 и F10.

7.3.2. Совместное культивирование штамма Р. verruculosum В537 и ЭГ II-44.

ГЛАВА 8. ИНДУКЦИЯ ЦЕЛЛЮЛАЗ ШТАММА Р. VERRUCULOSUM ЭГП-40 РАЗЛИЧНЫМИ ДИСАХАРИДАМИ.

8.1. Получение смеси продуктов реакции поликонденсации с помощью ферментных препаратов Р. verruculosum В537 и FIO.

8.2. Полная или частичная замена МКЦ на смесь Сахаров при культивировании штамма Р. verruculosum ЭГП-40 в колбах.

8.3. Исследование влияния различных дисахаридов на биосинтез целлюлаз штаммом

Р. verruculosum ЭГП-40 при культивирования в колбах.

8.4. Полная или частичная замена МКЦ на смесь Сахаров при культивировании штамма Р. verruculosum ЭГП-40 в 1-литровых ферментерах.

ГЛАВА 9. КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ТРАНСФОРМАНТА Р. VERRUCULOSUM ЭГП

НА РАЗЛИЧНЫХ ЦЕЛЛЮЛОЗОСОДЕРЖАЩИХ СУБСТРАТАХ.

9.1. Исследование возможности полной замены МКЦ на альтернативные целлюлозосодержащие субстраты при культивировании рекомбинантного штамма ЭГП-40.

ГЛАВА 10. ИССЛЕДОВАНИЕ ГИДРОЛИТИЧЕСКОЙ СПОСОБНОСТИ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ, ПОЛУЧЕННЫХ С ПОМОЩЬЮ РЕКОМБИНАНТНЫХ ШТАММОВ P. VERRUCULOSUM, ПО ОТНОШЕНИЮ К РАЗЛИЧНЫМ ВИДАМ ЦСМ.

10.1. Результаты гидролиза измельченной осиновой древесины.

10.2. Результаты гидролиза измельченной обессмоленной сосновой древесины.

10.3. Результаты гидролиза измельченной багассы.

ГЛАВА 11. ИССЛЕДОВАНИЕ СПОСОБНОСТИ ПОЛУЧЕНЫХ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ К УВЕЛИЧЕНИЮ ПИТАТЕЛЬНОЙ ЦЕННОСТИ КОРМОВ

ЖИВОТНЫХ И ПТИЦ.

11.1 .In vitro "кормовые" испытания препаратов ЭГП-40 и ЭГП-34 на различных типах кормов.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биосинтез карбогидраз гриба Penicillium Verruculosum при культивировании на различных целлюлозосодержащих субстратах»

Микробная деградация целлюлозы и гемицеллюлозы, являющихся самыми распространенными биополимерами на Земле, в настоящее время предоставляет растущему человечеству способы решения экологических проблем, освоения новых источников сырья, энергии и пищи. Природная древесина, отходы ее переработки, отходы целлюлозно-бумажного и пергаментного производств являются дешевым и возобновляемым сырьем для получения моно- и олигосахаридов, спиртов, а также промышленных ферментов, в частности, карбогидраз [1].

Основными продуцентами промышленных карбогидраз являются мицелиальные грибы рода Trichoderma, обладающие высокой секреторной способностью [2]. Однако грибы рода Pénicillium также по праву занимают одно из главных мест в списке промышленно важных продуцентов, поскольку способны синтезировать ферментные комплексы целлюлаз и гемицеллюлаз (эндоглюканаз, целлобиогидролаз, ксиланаз и р-глюкозидаз) более сбалансированного состава чем, у Trichoderma, и эффективнее расщеплять целлюлозные субстраты, кроме того, индивидуальные ферменты обладают более высокой удельной активностью и операционной стабильностью [3].

Одним из важнейших факторов рентабельности процессов биоконверсии лигноцеллюлозных материалов, наряду со стоимостью самого сырья, является эффективность гидролитического действия целлюлазных комплексов, которая, в свою очередь, определяется как свойствами индивидуальных ферментов, так и их взаимодействием в составе этого комплекса, а также стоимость ферментационного процесса. С целью снижения затрат на получение конечного продукта (целлюлазного ферментного препарата) в лаборатории биосинтеза и получения ферментов ИБФМ РАН вот уже более 15 лет активно ведется работа по созданию новых штаммов -суперпродуцентов внеклеточных карбогидраз в том числе и с помощью методов генетической инженерии [4], а также проводится оптимизация состава ферментационных сред и условий культивирования. На сегодняшний день наиболее известными и широко используемыми являются высокопродуктивный мутант P. verruculosum В221-151 и рекомбинантный штамм, полученный на его основе, P. verruculosum F10 - продуцент гетерологичной Р-глюкозидазы из A. niger. Были предприняты попытки клонирования и экспрессии самых разных генов целевых ферментов, наиболее успешными из которых оказались в отношении гомологичной эндо-(3-1,4-глюканазы II (ЭГН) P. verruculosum -одного из ключевых компонентов мультиферментного комплекса, продуцируемого этим грибом.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы являлось изучение особенностей биосинтеза внеклеточных карбогидраз как новыми, так и ранее полученными рекомбинантными штаммами, созданными на основе мицелиального гриба Р. verruculosum.

В соответствии с этой целью были сформулированы следующие задачи:

• создать на основе штамма Р. verruculosum В1-221-151 новый рекомбинантный штамм-продуцент с повышенным уровнем экспрессии гомологичной эндоглюканазы II;

• оптимизировать условия культивирования и состав питательной среды для нового рекомбинантного штамма-продуцента ЭГП Р. verruculosum ЭГП-40 и ранее полученного рекомбинантного штамма-продуцента Р-глюкозидазы (БГЛ) Р. verruculosum FIO;

• исследовать индуцирующее действие продуктов реакции поликонденсации глюкозы (целлобиозы, гентиобиозы, софорозы) на биосинтез целлюлаз новым рекомбинантным штаммом Р. verruculosum ЭГП-40;

• исследовать биосинтез целлюлаз штаммом Р.verruculosum ЭГП-40 при культивировании на различных ЦСМ;

• исследовать гидролитическую способность ферментных препаратов, полученных с помощью рекомбинантных штаммов Р. verruculosum - продуцентов ЭГП.

• исследовать способность ферментных препаратов, полученных с помощью рекомбинантных штаммов Р. verruculosum - продуцентов ЭГП, к увеличению питательной ценности кормов;

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биотехнология (в том числе бионанотехнологии)», Немашкалов, Виталий Алексеевич

выводы

1. Созданы новые рекомбинантные штаммы на основе гриба P. verruculosum, продуцирующие гидролитические комплексы с увеличенной целлюлазной и эндо-Р-1,4-глюканазной активностью.

2. Для рекомбинантных штаммов P. verruculosum - продуцентов эндоглюканазы II (ЭГП-40) и Р-глюкозидазы (F10) оптимизированы состав питательной среды и условия культивирования в 1-литровых ферментерах. Оптимальными параметрами для достижения высокого уровня синтеза ферментов являются Т = 32°С, рН = 4,5 - 5,5.

3. В процессе оптимизации удалось снизить количество основного компонента питательной среды (микрокристаллической целлюлозы) с 6 до 2% без существенных потерь активностей ферментов (КМЦ-азы, ксиланазы, р-глюкозидазы).

4. Исследовано индуцирующее действие продуктов реакции поликонденсации (глюкозы, целлобиозы, софорозы, гентиобиозы) на биосинтез целлюлаз новым рекомбинантным штаммом Р. verruculosum ЭГП-40. Установлено, что использование смеси этих продуктов позволяет заменить до 70% микрокристаллической целлюлозы в составе исходной питательной среды без существенных потерь в активностях ферментов.

5. Установлена возможность полной замены МКЦ в составе исходной питательной среды на пергамент.

6. С помощью рекомбинантных штаммов Р. verruculosum получен ферментный препарат карбогидраз Р. verruculosum ЭГП-40, который обеспечивает увеличение выхода продуктов гидролиза на 10-15% по сравнению с контрольным ферментным препаратом, полученным с помощью исходного штамма Р. verruculosum В537.

7. В результате проведения in vitro "кормовых" тестов установлено, что рекомбинантный препарат P. verruculosum ЭГП-40 обладает повышенной эффективностью действия на кормовые субстраты по сравнению с коммерческими аналогами, что позволит значительно сократить дозу препарата, добавляемого на практике в кормовые смеси.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Немашкалов, Виталий Алексеевич, 2012 год

1. Godfrey T., West S. Industrial enzymology, 2nd edition. Macmillan Press Ltd., Hampshire, 1996, 609 p.

2. Кастельянос О.Ф. Каталитические биохимические и биотехнологичнские свойства целлюлазного комплекса Pénicillium verruculosum и его компонентов. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М., МГУ, 1995, 204 с.

3. Wilson D.B. Genetics and properties of cellulas. Adv. Biochem. Eng., 1999, V. 65, P. 221.

4. Тиунова H.А. Применение целлюлаз. Целлюлазы микроорганизмов. Под ред. Клетовича В.Л. М.,1981, С. 40-73.

5. Грачева И.М., Гаврилова Н.Н., Иванова JI.A. Технология микробных белковых препаратов, аминокислот и жиров. М. 1980, С. 83-90.

6. Евилевич А.З., Ахмина Е.И., Раскин М.Н. Безотходное производство в гидролизной промышленности. М. 1982, С. 4-40.

7. Шариков В.И., Куйбина И.И., Соловьева Ю.П. и др. Количественный и химический анализ растительного сырья. М., 1976, С. 203.

8. Raj Kumar, Sompal Singh, От V. Singh. Bioconversion of lignocellulosic biomass: biochemical and molecular perspectives. J. Ind Microbiol. Biotechnol., 2008, V. 35. P. 377-391.

9. Roger M. Rowell, Tor P. Schultz, Ramani Namani Narayan. Emerging Technologies for Materials and Chemicals from Biomass. ACS Symposium Series, 1992, V. 476, P. 12-27.

10. Reshamwala S., Shawky B.T., Dale B.E., Ethanol production from enzymatic hydrolysates of AFEX-treated coastal Bermuda grass and switchgrass. Appl. Biochem. Biotechnol., 1995, V. 51-52, P. 43-55.

11. Nisizawa K. Mode of action of cellulases. J. Ferment. Technol., 1973, V. 51, P. 267-304.

12. Рогозин З.А. Химия целлюлозы. М.:Химия, 1972, С. 520.

13. Клесов А.А. Биотехнология ферментативного превращения целлюлозы. Итоги науки и техники, Сер. Биотехнология. 1988, М., ВИНИТИ, Т. 12, С. 53.

14. Химия древесины (Йенсен В., ред.), М.: Лесная промышленность, 1982, С. 399.

15. Гудвин Т., Мэрсер Э. Введение в биохимию. М., 1986, С. 387.

16. Coughlan М.Р., Hazlewood G.P. Hemicellulose and hemicellulases. Portland Press Research Monograph. London and Chapel Hill., 1993, V.IV, P. 120.

17. ScalbertA., Monties В., Lallemand J.Y., Guitted E., Rolando C.: Ether linkage between phenolic acids and lignin fraction from wheat straw. Phitochemistry, 1985, V. 24, P. 1359-1362.

18. Дзедзюля Е.И. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Москва, МГУ, 2000, 117с.

19. McNeil M., Darvil. A.G., Fry S.С., Albersheim P. Structure and function of the primary cell walls of plants. Annu. Rev. Biochem., 1984, V. 53, 625 p.

20. Закис Г.Ф., Крейцберг 3.H., Можейко Л.H., Сергеева В.H. Лигнин. В сб.: Клеточная стенка древесины и ее изменения при химическом воздействии. Рига, Зинатне, 1972, С. 136-242.

21. Мецлер Д. Биохимия. М., 1980, Т.З, С.152-153.

22. Boominathan К., Reddy С.A. cAMP-mediated differential regulation of lignin peroxidase and manganese-dependent peroxidase production in the white-rot basidiomycete Phanerochaete crysosporium. Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 1992, V. 89, P. 5586-5590.

23. Синицын А.П., Гусаков А.В., Черноглазое В.М. Биоконверсия лигноцеллюлозных материалов. М., МГУ, 1995, 224 с.

24. Клесов А.А. Биотехнология ферментативного превращения целлюлозы. Итоги науки и техники, Сер. Биотехнология. 1983, М., ВИНИТИ Т.12, С. 63-150.

25. Синицын А.П., Клесов А.А. Влияние предобработки на эффективность ферментативного превращения хлопкового линта. Прикл. биохим. микробиол, 1981, Т. 17, С. 682-695.

26. Chang M., Chou T., Tsao G.T. Structure, pretreatment and hydrolysis of cellulose. In: Bioenergy (Fiechter A., éd.). Berlin, Heidelberg, New York, 1981, P. 15-32.

27. Rolz C., Arriola J., Villadares J. Effect of some phisical and chemical pretreatments on the composition, enzymatic hydrolysis and digestibility of lignocellulosic sugar cane residue. Process Biochem., 1987, V. 2, P. 17-23.

28. McMillan J.D. Pretreatment of lignocellulosic biomass. In: Himmel M.E., Baker J.O., Overed R.P. (Eds.), Enzymatic conversion of biomass for fuels production. American Chemical Society, Washington, DC, 1994, P. 292-324.

29. Kim Т.Н., Kim J.S., Sunwoo C., Lee Y.Y. Pretreatment of corn stover by aqueous ammonia. Bioresours. Technol., 2003, V. 90, P. 39-47.

30. Jehanipour A., Taherzadeh M.J. Ethanol production from cotton-based waste textiles. Bioresour. Technol., 2009, V. 100, P. 1007-1010.

31. Schell D.J., Farmer J., Newman M., McMillan J.D. Dilute-sulfuric acid pretreatment of corn stover in pilot-scale reactor. Appl. Biochem. And Biotech., 2003, V. 105, P. 69-85.

32. Bungau H.R. Energy, the biomass options. N.Y. Wiley and sons, 1981, P. 13-15.

33. Selvan P.V., Ghose Т.К., Ghosk P. Catalitic solvent delignification of agricaultural residues: inorganic catalysis. Prosess Biochem., 1983, №3, P. 13-15.

34. NC-IUBMB Enzyme nomenclature 1992. Recommendations of the nomenclature committee of the international Union of Biochemistry and Molecular Biology on nomenclature and classification of enzymes. Academic Press, Orlando, 1992.

35. Henrissat В., Davies G. Structural and sequence-based classification of hydrolases. Curr. Opin. Struct. Biol., 1997, P. 637-644.

36. Henrissat В., Bairoch A. New families and classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities. Biochem. J., 1993, V. 293, P. 781-788.

37. Clarke, A.J. Biodégradation of cellulose. Enzymology and biotechnology, Technomic Publishing Company Inc., Lancaster, 1997, P. 272.

38. Karlson G., Siika-aho M., Tenkanen M., Tjerneld F. Enzimatic properties of the low molecular mass endoglucanases Cell2A (EG III) and Cel45A (EG V) of Trichoderma reesei. J. Biotechnol., 2002, V. 99, P. 63-68

39. Марков А.В. Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мутантными штаммами Trichoderma reesei. Диссертация на соискание ученой степени кандидата хим. наук, Москва, МГУ, 2003, 201 с.

40. Schiilein M. Enzymatic properties of cellulases from Humicola insolens. J. Biotechnol., 1997, V. 57, P. 71-81.

41. Schou, Rasmussen G., Kaltoft M.B., Henrissat В., Schiilein M. Stereochemistry, specificity and kinetics of the hydrolysis of reduced cellodextrins by nine cellelases. Eur. J. Biochem., 1993, V. 217, P. 947-953.

42. Vincken J.-P., Beldman G., Voragen A.G.J. Substrate specificity of endoglucanases: what determines xyloglucanase activity? Carbohydr. Res., 1997, V. 298, P. 299-310.

43. Wong Y., Fincher G.B., McLachlan G.M. Kinetic Properties and substrate specificities of two cellulases from Auxin treated Pea Epicolyls. J. Biol. Chem., 1977, V. 252, P. 14021407.

44. Teeri T.T. Crystalline cellulose degradation: new insight into the function of cellobiohydrolases. Trends biotechnol., 1997, V. 15, P. 160-167.

45. Vranska M., Biely P. The cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei QM 9414: action on cellooligosaccharides. Carbohydr. Res., 1992, V. 227, P. 19-27.

46. Imai T., Biosset C., Samejima M., Igarashi K., Sugiyama J. Unidirectional processive action of cellobiohydrolase Cel7A on Valonia cellulose microcristals. FEBS Lett., 1998, V. 432, P. 113-116.

47. Knowles J.K.C., Lehtovaara P., Murray M., Sinnot M. L. Stereochemical course of the action of the cellobioside hydrolases I and II of Trichoderma reesei. J. Chem. Soc. Chem. Commun., 1988, V. 21, P. 1401-1402.

48. Wood T.M., McCrae S.I. The purification and properties of the CI component of Trichoderma koningii cellulose. Biochem. J., 1972, V. 128, P. 1183-1192.

49. Wood T.M., McCrae S.I. Purification and properties of a cellobiohydrolase from Pénicillium pinophilum. Carbohydr. Res., 1986, V. 148, P. 331-344.

50. Wood T.M., McCrae S.I. Cellulase from Fusarium solani. Purification and properties of the CI component. Carbohydr. Res., 1977, V. 57, P. 117-133.

51. Nisizawa K. Mode of action of cellulases. J. Ferment. Technol., 1973, V. 51, P. 267-304.

52. Ladish M.R., Lin K.W., Voloch M., Tsao G.T. Process considerations in the enzymatic hydrolysis of biomass. Enzyme Microb. Technol., 1983, V. 5, P. 82-102.

53. Tuohy M.G., Walsh D.J., Murray P.G., Claeyssens M., Cuffe M.M., Savage A.V., Coughlan M.P. Kinetic parameters and mode of action of the cellobiohydrolases produced by Talaromyces emersonii. Biochim. biophys. Acta, 2002, V. 1596, P. 366-380.

54. Umile C., Kubichek C.P. A constitutive, plasma-membrane bound P-glucosidase in Trichoderma reesei. FEMS Microbiol. Lett., 1986, V. 34, P. 291-295.

55. Wilson R.W., Niederpruem D.J. Control of P-glucosidases in Schyzophyllum commune. Can. J. Microbiol., 1967, V. 13, P. 1009-1020.

56. Konstantinidus A.K., Marsden I., Sinnot M.L. Hydrolyses of a- and P-cellobiosil fluorides by cellobiohydrolases of Trichoderma reesei. Biochem. J., 1993, V. 291, P. 883-888.

57. Shewale J.D., Sadana J. Purification, characterization and properties of P-glucosidase enzymes from Sclerotium rolfsii. Arch. Biochem. Biophys., 1981, V. 207, P. 185-196.

58. Chen H., Hayn M., Esterbauer H. Purification and characterization of two extracellular P-glucosidases from Trichoderma reesei. Biochim Biophys. Acta, 1992, V. 1121, P. 54-60.

59. Gong C.-S., Ladisch M.R., Tsao G.T. Cellobiase from Trichoderma viride: purification, properties, kinetics and mechanism. Biotechnol. Bioeng., 1977, V. 19, P. 959-981.

60. McHale A., Coughlan M.P. The cellulolytic system of Talaromyces emersonii. Purufication and characterization of the extracellular and intracellular p-glucosidases. Biochim. Biophys. Acta, 1981, V. 662, P. 152-159.

61. Hash J.H., King K.W. Some properties at an aril-P-glucosidase from culture filtrates of Myrothecium verrucaria. J. Biol. Chem., 1958, V. 232, P. 395-402.

62. Umezurike G.M. Kinetic analysis of the mechanism of action of P-glucosidase from Bortyodiplodia theobromae pat. Biochim. Biophys. Acta, 1975, V. 397, P. 164-178.

63. Румянцева Г.М., Родионова H.A., Мартинович Л.И. Очистка и характеристика двух типов Р-глюкозидаз: целлобиазы и арил-р-Б-глюкозидазы. В сб.: Целлюлазы микроорганизмов (рад. B.JI. Кретович), М., Наука, 1981, С. 83-93.

64. Woodward J. Fugal and other p-D-glucosidases their properties and applications. Enzyme Microb. Technol., 1982, V. 4, P. 73-79.

65. Woodward J., Arnold S.L. The inhibition of P-glucosidase activity in T. reesei C30 cellulase by derivatives and isomers of glucose. Biotechnol. Bioeng., 1981, V. 23, P. 1553-1562.

66. Ghose Т.К., Sachden R.K. Kinetics of immobilized P-glucosidase for hydrolysis of cellobiose to glucose. J. Molec. Catal., 1979, V. 6, P. 99-109.

67. Гусаков A.B. Кинетическое описание ферментативного гидролиза целлюлозы (сырье, ферменты, процесс, реакторы). Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук, Москва, МГУ, 1984, 192 с.

68. Клесов А. А. Современное состояние проблемы ферментативной переработки целлюлозы в сахара и спирт за рубежом. Прикл. биохим. микробиол., 1985, Т. 21, №2, С. 269-283.

69. Coughlan M.P. Enzymatic hydrolysis of cellulose: an overview. Biores. Technol., 1992, V. 39, P.107-115.

70. Galbe M., Zacchi G. A review of the production of the ethanol from softwood. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2002, V. 59, P. 618-628.

71. Duff S.J.В., Murray W.D. Bioconversion of forest products industry waste cellulosics to fuel ethanol: a review. Biores. Technol., 1996, V. 55, P. 1-33.

72. Околелова T.M., Румянцев С.Д., Кулаков A.B., Морозов A.M., Иевлев С.А. Корма и биологически активные добавки для птицы, М., Колос, 1999, С. 96.

73. Chang М., Chou Т., Tsao G.T. Structure, pretreatment and hydrolysis of cellulose. In: Bioenergy (Fiechter, A., ed.), Berlin, Heidelberg, New York, 1981, P. 15-32.

74. Огарков В.И., Киселев О.И., Быков В.А., Биотехнологические направления использования растительного сырья. Биотехнология, 1985, №3, С. 1-15.

75. Reese Е.Т., Siu R.G.H., Levinson H.S. The biological degradation of soluble cellulose derivatives and its relationship to the mechanism of cellulose hydrolysis. J. Bacterid., 1950, V. 59, P. 485-497.

76. Wood T.M., McCrae S.I. Purification and some properties of a 1,4-(3-D-glucan glucohydrolase associated with the cellulose from the fungus Penicillium fyniculosum. Carbohydr. Res., 1982, V. 110, P. 291-303.

77. Wood T.M., McCrae S.I. Synergism between enzymes involved in the solubilisation of native cellulose. Adv. Chem. Ser., 1979, V. 181, P. 181-209.

78. Ryu D.D.Y., Kim C., Mandels M. Competition and sorbtion of cellulase componennts and its significance in a synergetic mechanism. Biotechnol. Bioeng., 1984, V. 26, P. 488496.

79. Henrissat В., Drigues H., Viet С., Schulein M. Synergism of cellulase from Trichoderma reesei in degradation of cellulose. Bio. Technology, 1985, V. 3, P. 722-726.

80. Fujii M., Shimizu M. Synergism of endoenzyme end exoenzyme on hydrolysis of soluble cellulose derivatives. Biotechnol. Bioeng., 1986, V. 28, P. 878-882.

81. Синицын А.П., Митькевич O.B., Калюжный C.B., Клесов А.А. Изучение синергизма в действии ферментов целлюлазного комплекса. Биотехнология, 1987, Т. 3, С. 39-46.

82. Клесов А.А., Черноглазов В.М., Рабинович M.JI., Синицын А.П. Роль адсорбционной способности эндоглюканазы в деградации кристаллической и аморфной целлюлозы. Биоорг. химия, 1982, Т. 8, С. 643-651.

83. Синицын А.П., Наджеми Б., Митькевич О.В., Клесов А.А. Взаимное усиление гидролитического действия прочно и слабо адсорбирующихся целлюлазных препаратов. Прикл. биохим. и микробиол., 1986, Т. 22, С. 333-336.

84. Klyosov А.А. Trends in biochemistry and enzymology of cellulose degradation. Biochem., 1990, V. 129, P. 10577-10585.

85. Гусаков A.B. Биокатализаторы на основе грибных целлюлаз: фундаментальные и прикладные аспекты. Диссертация на соискание ученой степени д-ра. хим. наук. М., МГУ, 2005, 385 с.

86. Синицын А.П., Митькевич О.В. Различия в кинетических свойствах прочно и слабо адсорбирующихся на целлюлозе целлюлолитических ферментов. Биотехнология 1987, Т. 3, С. 227-233.

87. Рабинович M.JL, Мельник М.С., Болобова А.В. Целлюлазы микроорганизмов. Прикл. биохим. микробиол., 2002, Т. 38, №4, С. 355-373.

88. Клесов А.А., Рабинович M.JL, Синицын А.П., Чурилова И.В., Григораш С.Ю. Ферментативный гидролиз целлюлозы. II. Свойства компонентов целлюлазных комплексов из различных источниковю Биоорг. Химия, 1980, Т. 6, №6, С. 12251241.

89. Клесов А.А., Рабинович M.JL, Синицын А.П., Чурилова И.В., Григораш С.Ю. Ферментативный гидролиз целлюлозы. I. Свойства компонентов целлюлазных комплексов из различных источниковю Биоорг. Химия, 1980, Т. 6, №3, С. 12251241.

90. Gusakov A.V., Sinitsyn А.Р., Mamenkova J.A., Protas O.V. Enzymatic sacharification of industrial and agricultural lignocellulosic wastes. Appl. Biochem.biotechnol., 1992, V. 34, №5, P. 625-637.

91. Клесов А.А., Рабинович M.JI. Ферментативный гидролиз целлюлозы. В кн.: Инженерная энзимология и биоорганический катализ. Итоги науки и техники, сер. Биол. Химия. М., ВИНИТИ, 1978, Т. 12, С. 49-91.

92. Lytzen N.W., Nielsen М.Н., Oxonboel К.М. Cellulase and their application in the conversion of lignocellulose to fermentable sugars. Phil. Trans. R. Soc. Lond., 1983, P. 283-291.

93. Stakheev I.V., Sheherva V.V., Babitskaya V.G., Vadetskii B. Yu. The grow of Penicillium verruculosum BIM G-122 on heterogeneous midia depending on the method of the substrate pretreatment. 1986, V. 22., №3, P. 363-167.

94. Saddler J.N. Screening of highly cellulolitic fungi and the action of their cellulose enzyme system. Enzyme Microb. Technol., 1982, V. 4, P. 414-418.

95. Клесов А.А., Синицын А.П. Ферментативный гидролиз целлюлозы. IV. Влияние физико-химических и структурных факторов на эффективность ферментативного гидролиза. Биоорг. Химия. 1981, Т. 7, №12, С. 1801-1812.

96. Nystrom J.M., Andren R.K., Allen A.L. Enzymatic hydrolysis of cellulosic waste: the status of process technology and economic eccessment. AIChE Symp. Ser., 1978, V. 74, P. 82-88.

97. Гусаков A.B., Синицын А.П., Клесов.А.А. Ферментативный гидролиз целлюлозы. Инактивация и стабилизация ферментов целлюлазного комплекса. Биохимия, 1982, Т. 47, С. 1322-1331.

98. Синицын А.П., Митькевич О.В., Клесов А.А. Инактивация препаратов ферментов целлюлазного комплекса при перемешивании и стабилизация целлюлозой. Прикл. биохим. микробиол., 1986, Т. 2, С. 759-765.

99. Клесов А.А., Черноглазое В.М., Ермолова О.В., Елкин В.В. Влияние лигнина ферментативный гидролиз лигноцеллюлозных материалов. Биотехнология, 1985, Т. 3, С. 106-112.

100. Neilson M.J., Kelsey R.G., Shafizadeh F. Enchancement of enzymatic hydrolysis by simultaneous attrition of cellulose substrates. Biotechnol. Bioeng., 1982, V. 24, P. 293-304.

101. Palonen H., Tjerneld F., Zacchi G., Tenkanen M. Adsorption of Trichoderma reesei CBH I and EG II and their catalytic domains on steam pretreated softwood and isolated lignin. J. Biotechnol., 2004, V. 107, P. 65-72.

102. Берлин A.X. Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М., МГУ, 1999.

103. Грачева И. М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. М., изд-во Элевар, 2000, С. 13-288.

104. Зоров И.Н. Исследование целлобиогидролазы и целлобиазы целлюлазного комплекса Penicillium verruculosum. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М„ МГУ, 1998, 156 с.

105. Скомаровский А.А. Компонентный состав и гидролитическая способность ферментного комплекса Penicillium verruculosum. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М., МГУ, 2006, 170 с.

106. Кислухина О., Кюдулас И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. Каунас, изд-во Технология, 1997, С. 73-169.

107. Panagiotou G., Kekos D., Macris В.J., Christakopoulos P. Production of cellulytic and xylanolytic enzymes by Fusarium oxysporum grown on corn stover in solid state fermentation. Ind. Crops Products, 2003, V. 18, P. 37^15.

108. M. Latifian, Z. Hamidi-Esfahani, M. Barzegar. Evaluation of culture conditions for cellulase production by two Trichoderma reesei mutants under solid-state fermentation conditions. Bioresource Technol., 2007, V. 98. P. 3634-3637.

109. Yang Y.H., Wang B.C., Wang Q.H., Xiang L.J., Duan C.R. Research on solid state fermentation on rice chaff with a microbial consortium. Colloid Surf., 2004, V. 34, P. 1-6.

110. Chanal D. S. Solid-state fermentation with Trichoderma reesei for cellulase production. Appl. Environ. Microbiol., 1985, V. 49, P. 205-212.

111. Alazard, D., Raimbault M. Comparative study of amylolytic enzyme production by Aspergillus niger in liquid and solid-state cultivation. Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1981, V. 12, P. 113-117.

112. Deschamps, F., Huet M. С. (3-Glucosidase production by Aspergillus phoenicis in solid state fermentation. Biotechnol. Lett., 1984, V. 6, P. 55-62.

113. Silman R. W. Enzyme formation during solid-substrate fermentation in rotating vessels. Biotecnol. Bioeng., 1980, V. 22, P. 411-418.

114. Pastore G. M., and Park Y. K. Purification and characterization of P-galactoidase from Scopulariopsis sp. J. Ferment. Technol., 1980, V. 58, P.79-85.

115. Cayle T. Treating Lactase Deficiency with an active Lactase. U.S. Patent 3718739, 1973.

116. Jecu L. Solid state fermentation of agricultural wastes for endoglucanase production. Ind. Crops Products, 2000, V. 11, P. 1-5.

117. Pirt S. J. The theory of feed batch culture with reference to the penicillin fermentation. J. Appl. Chem. Biotechnol., 1974, V. 24, P. 415-422.

118. Dunn I., J., Мог J.-R. Variable volume continuous cultivation. Biotechnol. Bioeng., 1975, V. 17, P. 1805-1817.

119. Isil S., Nilufer A. Investigation of factors affecting xylanase activity from Trichoderma harzianum 1073 D3. Braz. arch. biol. technol., 2005, V. 48, P. 187193.

120. McLean D., Podruzny M. F. Further support for feed-batch production of cellulases. Biotechnol. Lett., 1985, V. 7, P. 683-687.

121. Gottvaldova M., Kucera J., Podrazky V. Enhancement of cellulase production by Trichoderma viride using carbon/nitrogen double feed-batch. Biotechnol. Lett., 1982, V. 4, P. 229-240.

122. Karthikeyan N., Sakthivel M., Palani P. Screening, Identifying of Pénicillium K-P Strain and Its Cellulase Producing Conditions. J. of Ecobiotechnol., 2010, V. 2, P. 4-7.

123. Hendy N. A., Wilke C. R., Blanch H. W. Enhanced cellulase production in feed-batch culture of Trichoderma reesei RUT-C30. Enzyme Microbiol. Technol., 1984, V. 6, P. 73-77.

124. Tangnu S. К., Blanch H. W., Wilke С. R. Enhanced production of cellulase, hemicellulase and p-glucosidase by Trichoderma reesei RUT-C30. Biotechnol. Bioeng., 1981, V. 23, P. 1837-1845.

125. Ryu D., Mandels M. Cellulases: byosynthesis and applications. Enzyme Microb. Technol., 1980, V. 2, P. 91-115.

126. Robinson P. D. Cellulase and xylanase production by Trichoderma reesei RUT-C30. Biotechnol. Lett., 1984, V. 6, P. 119-128.

127. Béguin P. Molecular biology of cellulose degradation. Annu. Rev. Microbiol., 1990, V. 44, P. 219-248.

128. Beguin P., Gilkes N.R., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., O'Neill G.P., Warren R.A.J. Cloning of cellulase genes. CRC Critical Reviews in Biotechnology, 1987, V. 6, Issue 2, P. 129-163.

129. Вавилова E.A., Винецкий Ю.Л. Индукция синтеза эндо-1,4-/?-ксиланазы и /?-галактозидазы в исходных рекомбинантных штаммах гриба P. canescens. Прикл. биохим. и микробиол., 2003, Т. 39, С. 167-172.

130. Aleksenko A.Y., Makarova N.A., Nikolaev I.V., Clutterbuck A.J. Integrative and replicative transformation of Penicillium canescens with a heterologous nitrate-reductase gene. Curr. Genet., 1995, V. 28, P. 474-477.

131. Brygoo Y. and Debuchy R. Transformation by integration in Podospora anserina.l. Methodology and phenomenology. Mol. and Gen. Genet., 1985, V. 200, P. 128-131.

132. Ballance D.J. and Turner G. Gene cloning in Aspergillus nidulans: isolation of iscitrate lyase gene (acuD). Molec. and General Genetics, 1986, V. 202, P. 271-275.

133. Tilburn J., Scchazzocchio C., Taylor G.G., Zabicky-Zissman J.H., Lockington R.A. and Davies R.W. Transformation by integration in Aspergillus nidulans. Gene, 1983, V. 26, P. 205-221.

134. John M.A. and Peberdy J.F. Transformation of Aspergillus nidulans using the argB gene. Enzyme Microbial Technol., 1984, V. 6, P. 386-389.

135. Buxton F.P., Gwynne D.I. and Davies R.W. Transformation of Aspergillus niger using the argB gene of Aspergillus nidulans. Gene, 1985, V. 37, P. 207-214.

136. Iimura Y., Gomi K., Uzu H. and Hara S. Transformation of Aspergillus oryzae through plasmid-mediated complementation of the methionine-auxotrophic mutation. Agric. and Biol. Chem., 1987, V. 51, P. 323-328.

137. Malardier L., Daboussi M.J., Julien J., Roussel F., Scchazzocchio C. and Brygoo Y. Cloning of the nitrate reductase gene (niaD) of Aspergillus nidulans and ist use for transformation of Fusarium oxysporum. Gene, 1989, V. 78, P. 147-156.

138. Unkles S.E., Campbell E.I., Carrez D., Grieve C., Contreras R., Fiers W., Van den Hondel C.A. M.J.J, and Kinghorn J.R. Transformation of Aspergillus niger with the homologous nitrate reductase gene. Gene, 1989, V. 78, P. 157-166.

139. De Graaf L., Van den Broek H. and Visser J. Isolation and transformation of pyruvate kinase gene of Aspergillus nidulans. Curr. Genet., 1988, V. 13, P. 315-321.

140. Durrens P., Green P.M., Arst H.N. and Scchazzocchio C. Heterologous insertion of transforming DNA and generation of new deletions associated with transformation in Aspergillus nidulans. Mol. and Gen. Genet., 1986, V. 203, P. 544-549.

141. Banks G.R. and Taylor S.Y. Cloning of the PYR3 gene of Ustilago maydis and its use in DNA transformation. Mol. and Cell. Biol., 1988, V. 8, C. 5417-5424.

142. Ballance D.J., Buxton F.P., and Turner G. Transformation of Aspergillus nidulans by the oritidine-5'-phosphate decarboxylase gene of Neurosporra crassa. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1983, V. 112, P. 284-289.

143. Oakley B.R., Rinehart J.E., Mitchell B.L., Oakley C.E., Carmona C., Gray G.L. and May G.S. Cloning, mapping and molecular analysis of the pyrG orotidine-5'-phosphate decarboxylase gene of Aspergillus nidulans. Gene, 1987, V. 61, P. 385-399.

144. Van Hartingsveldt W., Mattern I.E., Van Zeijl C.M.J., Pouwels P.H. and Ven den Hondel C.A.M.J.J. Development of a homologous transformation system for the Aspergillus niger based on the pyrG gene. Mol. and Gen. Genet., 1987, V. 206, P. 71-75.

145. Goosen T., Bloemheuvel G., Gysier C., De Bie D.A., Van den Broek H.W.J, and Swart K. Transfornation of Aspergillus niger using the homologous oritidine-5'-phosphate decarboxylase gene. Curr. Genet., 1987, V. 11, P. 499-503.

146. Van Hartingsveldt W., Van den Hondel C.A.M.J.J., Veenstra A.E. and Van den Berg J.A. Gene replacement as a tool for the construction of Aspergillus strains. European Patent Application 89202106.4.

147. Da Silva A.J.F., Whittington H., Clements J., Roberts C. and Hawkins A.R. Sequence analysis and transformation by the catabolic 3-dehydroquinase (QUTE) gene from Aspergillus nidulans. J. Biochem., 1986, V. 240, P. 481-488.

148. Turgeon B.G., MacRae W.D., Garber R.C., Fink G.R. and Yoder O.C. A cloned tryptophan-synthesis gene from Ascomycete Cochliobolus heterostrophus functions in Escherichia coli, yeast and. Aspergillus nidulans. Gene, 1986, V. 42, P. 79-88.

149. Yelton M.M., Hamer J.E. and Timberlake W.E. Transformation of Aspergillus nidulans by using a trpC plasmid. Processing f the National Academy of Sciences, USA, 1984, V. 81, P. 1470-1474.

150. Sanchez E., Lozano M., Rubio V. and Penalva M.A. Transformation in Penicillium chrysogenum. Gene, 1987, V. 51, P. 97-102.

151. Picknett T.M., Sauners G., Ford P. and Hold G. Development of a gene transfer system for Penicillium chrysogenum. Curr. Genet., 1987, V. 12, P. 449-455.

152. Kelly J.M. and Hynes M.J. Transformation of Aspergillus niger by the amdS gene of Aspergillus nidulans. J. EMBO, 1985, V. 4, P. 475-479.

153. May G.S., Gambino J., Weatherbee J.A. and Morris N.R. Identification and functional analysis of /^-tubulin genes by site-specific integrative transformation in Aspergillus nidulans. J. of Cell Biol., 1985, V. 100, P. 712-718.

154. Kolar M., Punt P.J., Van den Hondel C.A.M.J.J. and Schwab H. Transformation of Penicillium chrysogenum using dominant selection markers and expression of an Escherihia coli lacZ fusion gene. Gene, 1988, V. 62, P. 127-134.

155. Mattern I.E., Punt P.J. and Van den Hondel C.A.M.J.J. A vector of Aspergillus transformation conferring phleomycin resistance. Fung. Genet. Newslett., 1988, V. 25, P. 35.

156. Banks G.R. Transformation of Ustilago maydis by a plasmid containing yeast 2 micron DNA. Curr. Genet., 1983, V. 7, P. 73-77.

157. Ward M., Wilson M.J., Carmona C.L. and Turner G. The oliC3 gene of Aspergillus niger: isolation, sequence and use as a selectable marker for transformation. Curr. Genet., 1988, V. 14, P. 37-42.

158. Bull J.H., Smith D.J. and Turner G. Transformation of Penicillium chrysogenum with a dominant selectable marker. Curr. Genet., 1988, V. 13, P. 377-382.

159. Carramolino L., Lozano M., Pérez-Arando A., Rubio V. and Sánchez E. Transformation of Penicillium chrysogenum to sulfonamide resistance. Gene, 1989, V. 77, P. 31-38.

160. Orbach M.J., Porro E.B. and Yanofsky C. Cloning and characterization of the gene for ^-tubulin from a benomyl-resistant mutant of Neurosporra crassa and its use as a dominant selectable marker. Mol. And Cell Biology, 1986, V. 6, P. 2452-2461.

161. Cooley R.N. and Caten C.E. Cloning and characterization of the /^-tubulin gene and determination of benomyl resistance in Septoria nodorum. In Proceedings, EMBO Alko Workshop on Molecular Biology of Filamentous Fungi, 1989, V. 6, P. 207-216.

162. Varadarajalu L.P., Punekar N.S. Cloning and use of sC as homologous marker for Aspergillus niger transformation. J. Microbiol. Methods, 2005, V. 61, P. 219-224.

163. Ito H., Fukuda Y., Murata K., Kimura A. Transformation of intact yeast cells treated with alkali cations. J. Bacteriol., 1983, V. 153, P. 163-168.

164. Bedford M.R. Exogenous enzymes in monogastric nutrition their current value and future benefits. Animal Feed Science and Technology, 2000, V. 86, P. 1-13.

165. Annison G., Choct M. Anti-nutritive activities of cereal non-starch polysacharides in broiler diets and strategies minimizing their effect. World's Poultry Science Journal, 1991, V. 47, P. 164-172.

166. Buchert J., Tenkanen M., Kantelinen A., Viikari L. Application of xylanases in the pulp and paper industry. Bioresourse Technol., 1994, V. 50, P. 65-72.

167. Viikarri L., Ranua M., Kantelinen A., Linko M., Sundquist J. Bleaching with enzymes. In: "Biotechnology in the pulp and paper industry". Proc. 3rd Int. Conf., P. 6769.

168. Paice M., Gurnagul N., Page D.H., Jurasek L. Mechanism of hemicellulose-direct prebleaching of kraft pulps. Enzyme Microbiol. Technol., 1992, V. 14, P. 272-276.

169. Patel R.N., Grabski A.C., Jeffries T.W. Chromophore release from craft pulp by purified Streptomices roseiscleroticus xylanases. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1993, V. 39, P. 405-412.

170. Elegir G., Sykes M., Jeffries T.W. Differential and synergistic action of Streptomices endoxylanases in prebleaching of kraft pulps. Enzyme Microbiol. Technol., 1995, V. 17, P. 954-959.

171. Jeffries T.W. Conserved motifs in xylanases for pulp bleaching. IBCs Third Annual Symposium on Commercial enzymes, March 23-24, Wyndham Emerald Plasa, San Diego, CA, 1998, P. 212-218.

172. Buchert J., Ranua M., Kantelinen A., Viikari L. The role of two Trichoderma reesei xylanases in the bleaching of pine kraft pulp. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1992, V. 37, P. 825-829.

173. Hartzell M.M., Hsieh Y.-L. Enzymatic scouring to improve cotton fabric wettability. Textile Res. J., 1998, V. 68, №4, P. 233-241.

174. Гришутин С.Г., Гусаков A.B., Синицын А.П., Кричевский Г.Е., Тиматков А.Г., Барышева Н.В. Биоотварка хлопчатобумажных изделий. Текстильная химия. Специальный выпуск РСХТК, 2000, №2 (18), С. 65-70.

175. Bhat М.К. Cellulases and related enzymes in biotechnology. Biotechnology Advances, 2000, V. 18, P. 355-383.

176. Cavaco-Paulo A., Almeida L. Hydrolysis of Cotton Cellulose by Engineered Cellulases from Trichoderma reesei. Textile Research Journal, 1998, V. 68, № 4, P. 273280.

177. Гусаков A.B., Попова H.H., Берлин A.X., Синицын А.П. Сравнение осахаривающей и тополитической активности различных препаратов целлюлаз. Прикладная биохимия и микробиология, 1999, Т. 35, № 2, С. 137-140.

178. Miettinen-Oinonen A., Heikinheimo L., Buchert J., Morgado J., Almeida L., Ojapalo P., Cavaco-Paulo A. Role of Trichoderma reesei cellulases in finishing of cotton. In:" Book of papers, AATCC conf.", October 12-15, 1999, P. 70-76.

179. Heikinheimo L., Cavaco-Paulo A., Nousiainen P., Siika-aho M., Buchert J. Treatment of cotton fabrics with purified Trichoderma reesei cellulases. JSDC, 1998, V. 114, P. 18-22.

180. Dunnett A.J., Adjiman C.S. and Shah N. A spatially explicit whole-system model of the lignocellulosic bioethanol supply chain: an assessment of decentralised processing potential. Biotechnol. Biofuels, 2008, V. 1, P. 13.

181. Stakheev I.V., Shehera V.V., Babitskaya V.G., Vadetskii B.Yu. The grow of Penicillium verruculosum BIM G-122 on heterogeneous media depending on the method of the substrate pretreatment. 1986, V. 22, №3, P. 363-367.

182. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogyi method for the determination of sugars. J. Biol. Chem., 1944, V. 153, P. 375-379.

183. Somogyi M. A new reagent for the determination of sugars. J. Biol. Chem., 1952, V. 195, P. 19-23.

184. Березин И.В., Рабинович M.JI., Синицын А.П. Исследование возможностей кинетического спектрофотометрического метода определения глюкозы. Биохимия, 1977, V. 42, С. 1631-1636.

185. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М., Мир, 1991, 543 с.

186. Sternberg G., Mandels G.R. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by sophorose. J. of Bacteriol., 1979, V. 139, P. 761-769.

187. Takashi K., Makoto Y., Manabu S., Yoishi K. Induction of Cellulase by Gentiobiose and Its Sulfur-Containing Analog in Penicillium purpurogenum. App. Envir. Microbiol., 1992, V. 58, P. 106-110.

188. Волков П.В. Молекулярно-генетические подходы к получению ферментных препаратов карбогидраз с улучшенными гидролитическими свойствами. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М., 2012, 119 с.

189. Правильников А.Г. Состав и осахариваюгцая способность ферментных препаратов, полученных с помощью новых рекомбинантных штаммов Penicillium verruculosum. Диссертация на соискание ученой степени канд. хим. наук. М., 2012, 91 с.

190. Зам директора ИБФМ им Г К Скрябина РАН.докт бирТГнаук-V1. X 25«/ мая 2012 г1 « —А-А Леонтьевский1. ПРОТОКОЛ

191. О проведении процесса биосинтеза и приготовлении опытной партии целлюлазного ферментного препарата на базе Опытной технологическойустановки ИБФМ РАН

192. Зав таб . к б н ОН Окунев \iM-y

193. Зав таб кбн В А Самойленко |\V /

194. Вед технолог Л П Рухлова v1. Зав таб В В Фетисов1. Д>