Биомиметические модели нитрогеназы с участием природного и синтетических гетерополиядерных комплексов железа и молибдена тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, доктор химических наук Баженова, Тамара Александровна

• Баженова, Тамара Александровна
• доктор химических наук
• 2012

Оглавление диссертации доктор химических наук Баженова, Тамара Александровна

Введение.

Сокращения.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Биологическая фиксация азота.

1.1.1. Строение белковых компонентов нитрогеназы.

1.1.1.1. Строение и свойства Fe белка.

1.1.1.2. Строение и свойства MoFe белка.

1.1.1.3. Структура и свойства нитрогеназного комплекса.

1.1.2. Железо-молибденовый кофактор нитрогеназы.

1.1.2.1. Состав, структура, свойства.

1.1.2.2. Анализ методов выделения FeMoco из белка.

1.1.3. Субстраты и ингибиторы нитрогеназы.

1.1.3.1. Азот, НГ, ацетилен.

1.1.3.2. Оксид углерода (II); особенности ингибирования.

1.2. Фиксация азота в химических системах.

1.2.1. Системы Вольпина-Шура.

1.2.2. Комплексы молекулярного азота.

1.2.3. Комплексы, содержащие реакционно-способный азот.

1.2.4. Диазотные комплексы железа.

1.2.5. Протонируемые диазотные комплексы железа.

1.2.6. Восстановление азота в протонных средах.

Глава 2. Экспериментальные методики, аналитические методы.

Глава 3. Апротонные азотфиксирующие системы на основе железа с литийорганическими соединениями в качестве восстановителей; механизм реакции и строение комплексов с субстратами нитрогеназы.

3.1. Кинетические исследования.

3.1.1. Кинетика и механизм реакции восстановления хлорного железа фениллитием.

3.1.2. Кинетика восстановления азота в системе FeCl3 + LiPh.

3.2. Влияние характера радикала литийорганического соединения на состав, строение и реакционную способность по отношению к малым молекулам железо-литиевых комплексов, образующихся по реакции FeCl3 + LiR.

3.2.1. Кристаллическая и молекулярная структура литийтетранафтилферрата(П).

3.2.2. Восстановление азота системой литийтетранафтилферрат (II) - н-пропил литий.

3.2.3. Реакции систем FeCb + LiR с молекулярным водородом: моно и биядерные железо-литиевые гидриды; синтез, свойства, молекулярные структуры.

3.2.4. Взаимодействие азобензола с железо-литиевыми комплексами; молекулярная структура и свойства образующихся комплексов.

3.2.5. Реакция железо-литиевого комплекса с толаном и структура дилийтетрафенилбутадиена.

3.3. Молекулярное строение литий-циркониевой комплексной соли {[(C^H$)2Zr(и-Р(С(уН$))72/{[(THF)^Li]2(и-Cl)}. Вывод о природе дилитиевого комплекса с молекулярным азотом.

Глава 4. Модельные системы на основе кофактора, выделенного из молибден-железного белка нитрогеназы; сравнение с поведением нитрогеназы in vitro.

4.1. Выбор условий, позволяющих изучать каталитическую активность FeMoco вне белка; биохимическое исследование FeMoco.

4.2. Кинетические закономерности восстановления ацетилена, катализируемого FeMoco вне белка.

4.2.1. Восстановитель - амальгама цинка.

4.2.2. Восстановитель - амальгама европия.

4.3. Ингибирование.

4.3.1. Ингибирование СО: тип, кинетика, механизм.

4.3.2. Ингибирование молекулярным азотом катализируемого кофактором восстановления ацетилена.

4.4. Влияние кислотности и химической природы реагента на скорость восстановления ацетилена.

4.5. Влияние потенциала внешнего донора электронов на реакцию восстановления ацетилена; температурная зависимость.

Глава 5. Кинетические закономерности восстановления ацетилена при катализе магний-молибденовым кластером; сравнение с системой на основе FeMoco вне белка.

5.1. Зависимость от концентрации катализатора.

5.2. Зависимость от концентрации субстрата.

5.3. Ингибирование оксидом углерода (II) восстановления ацетилена.

5.4. Ингибирование ацетиленом восстановления азота в системе с участием синтетического Mg-Mo кластера.

5.5. Электрохимические исследования и температурная зависимость.

Глава 6. Нитрогеназа in vitro; определение лимитирующей стадии оборота посредством изучения кинетики реакции в сильном магнитном поле.

Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биомиметические модели нитрогеназы с участием природного и синтетических гетерополиядерных комплексов железа и молибдена»

Фермент нитрогеназа, входящий в состав азотфиксирующих бактерий, катализирует в природе восстановление N2 до ЫН3, который, в отличие от атмосферного азота, может использоваться живыми организмами для синтеза белков, нуклеиновых кислот и других важных биомолекул. Не будет преувеличением сказать, что жизнь на Земле зависит от биологической фиксации азота - процесса восстановления атмосферного азота до аммиака.

Несмотря на большие успехи в исследовании нитрогеназы, достигнутые в последние годы, механизм функционирования фермента на молекулярном уровне остается неясным.

Второй главный источник связанного азота на Земле, индустриальный процесс синтеза аммиака по методу Габера-Боша, является очень энергозатратным, поэтому химики не оставляют попыток создания альтернативы с использованием гомогенного катализа. Для этого необходимо понимание того, каким образом природа в мягких условиях активирует самую прочную межатомную связь, тройную связь молекулы азота.

Нитрогеназа очень сложный фермент, многосубъединичный и многосубстратный. Чтобы разобраться в различных аспектах механизма, необходимо использовать разного типа биомиметические модели, некие упрощения, которые позволяют адекватно исследовать какие-то стороны функционирования фермента.

В активный центр фермента входит железо-молибденовый кофактор (РеМосо). Это восьмиядерный кластер состава [(С)МоРе789 гомоцитрат], на котором, как сейчас доказано, осуществляется координация и восстановление различных субстратов - малых молекул с кратными связями, главной из которых является молекула Молекулярный механизм процессов на РеМосо не известен. Изучение фермента в целом дает мало информации о реакциях превращения субстрата в активном центре, так как эти реакции не являются скорость определяющими и не проявляются в ферментативной кинетике.

Общая особенность и биологического и промышленного путей синтеза аммиака - использование соединений железа в качестве активных центров -катализаторов реакции. В связи с этим развитие координационной химии диазотных комплексов железа, особенно полиядерных, и исследование восстановления азота в гомогенных апротонных азотфиксирующих системах на основе соединений железа является актуальным направлением исследований, позволяющим описать химизм постадийного превращения N2 в природном полиядерном железо-содержащем центре.

Исследование другого типа моделей, протонных азотфиксирующих систем с полиядерными активными центрами, позволяет понять общие принципиальные закономерности кластерного катализа восстановления азота, каким, по сути, является и природный процесс.

Мы решили ввести в круг изучаемых катализаторов и сам железо-молибденовый кофактор нитрогеназы, экстрагированный из фермента. Задача введения выделенного из белка РеМосо в реакции с субстратами нитрогеназы и изучения его как катализатора этих реакций к началу наших исследований решена не была. Исследование поведения металлокластера РеМосо вне белковой матрицы позволяет преодолеть кинетические ограничения, существующие в белковой нитрогеназной системе, которые препятствуют расшифровке детального механизма превращения субстратов в активном центре фермента. Такой подход позволяет также прояснить роль белкового окружения активного центра нитрогеназы в осуществлении ферментом его функции. А сравнение каталитических характеристик природного и моделирующих его действие синтетических комплексов, действующих в протонных азотфиксирующих системах, в одинаковых небелковых условиях позволяет понять, насколько они адекватны как модели.

Цель работы - получение новых знаний о механизме действия фермента нитрогеназы посредством разработки и изучения новых типов небелковых биомиметических систем, моделирующих различные стороны действия фермента, а также применения новых экспериментальных подходов к изучению нитрогеназной белковой системы in vitro.

Работа включала следующие задачи:

1. Изучение механизма восстановления молекулярного азота системами на основе соединений железа с литийорганическими восстановителями. Для решения задачи необходимо было изучить кинетические закономерности реакции восстановления хлорного железа литийорганическим соединением без азота и в присутствии азота выяснить состав и строение низковалентных производных железа, образующихся в этих системах и способных давать комплексы с азотом и другими субстратами нитрогеназы изучить влияние природы радикала R литийорганического соединения на восстановление азота системами на основе железа выделить и исследовать состав, строение и свойства промежуточных азотных комплексов, образующихся в этих системах исследовать реакции низковалентных производных железа с рядом других малых молекул, в частности, с молекулярным водородом, СО, С2Н4, соединениями с тройной С=С связью и двойной N=N связью; определить их молекулярные структуры определить роль лития в активации малых молекул этими комплексами

2. Выделение из молибден-железного белка нитрогеназы входящего в его активный центр железо-молибденового кофактора - кластера FeMoco и изучение его реакционной способности в чисто химических условиях Для решения задачи необходимо было

Найти условия, в которых выделенный из белка FeMoco способен катализировать реакции восстановления субстратов нитрогеназы.

Изучить кинетические закономерности этих реакций, а также реакций БеМосо с ингибиторами нитрогеназы, с целью сравнения каталитического поведения БеМосо вне белка и в составе фермента

Изучить возможности восстановления на отделенном от белка БеМосо основного субстрата нитрогеназы - молекулярного азота изучить механизм каталитического действия выделенного из фермента кластера в реакциях восстановления субстратов нитрогеназы в чисто химических условиях, в частности, определить природу скорость определяющей стадии и механизм протонирования субстрата при катализе БеМосо; определить характерные свойства и особенности БеМосо как катализатора реакций восстановления субстратов нитрогеназы.

3. Определение сходства и различий в механизмах катализа восстановления субстратов нитрогеназы кластерами природного и искусственного происхождения с целью выяснения, в какой мере синтетические полиядерные катализаторы моделируют активный центр фермента Для решения задачи необходимо было

Изучить кинетические закономерности восстановления ацетилена, катализируемого полиядерным молибден-магниевым комплексом (М§2Мо8), и ингибирования этой реакции молекулярным азотом и оксидом углерода (II) в тех же самых условиях и с участием тех же восстановителей, что были использованы при изучении каталитической реакционной способности выделенного из фермента БеМосо

Исследование особенностей протекания нитрогеназной реакции in vitro в сильных магнитных полях в разных условиях проведения эксперимента Для решения задачи необходимо было разработать экспериментальные условия проведения реакции в шахте магнита исследовать кинетику реакции при различных соотношениях белковых компонентов реакции, разных температурах, разных значениях напряженности магнитного поля, в присутствии различных реагентов, оказывающих влияние на протекание нитрогеназной реакции in vitro

Научная новизна.

Найдены и подробно исследованы азотфиксирующие системы на основе железа и литийорганических восстановителей. Сочетание детального кинетического исследования и синтетического подхода, направленного на выделение и идентификацию промежуточных комплексов, позволило впервые убедительно обосновать механизм восстановления азота в этих системах. Показано, в частности, что определяющей скорость стадией восстановления азота в системе FeCb-LiPh является реакция образования комплекса нуль-валентного железа, активного к молекулярному азоту.

Впервые экспериментально показано, что содействие соединений лития восстановлению азота комплексами железа связано с тем, что он образует смешанные комплексы переходного и непереходного металла, в которых литий равным образом принимает участие в активации N2 за счет множественной координации молекулы азота.

Впервые получены рентгеноструктурные характеристики бинарных железоорганических производных двухвалентного железа, а также ряда неописанных ранее железо-литиевых комплексов с субстратами и ингибиторами нитрогеназы.

Показано, что моноядерные комплексы железа образуют диазотные комплексы, содержащие реакционно-способную молекулу азота; только если состояние окисления железа в комплексе равно 0.

Впервые экспериментально показано, что достаточная активация молекулы N2 к дальнейшим реакциям по азоту возможна и в комплексах двухвалентного железа, только если эти комплексы полиядерные.

Впервые предложено и реализовано оригинальное исследование каталитической реакционной способности отделенного от белковой матрицы кластера РеМосо в реакциях восстановления субстратов нитрогеназы в небелковой среде.

В работе впервые найдены условия и показана принципиальная возможность введения РеМосо, отделенного от белковой матрицы, в реакции с субстратами нитрогеназы в чисто химических условиях. Показано, что железо-молибденовый кофактор является активным катализатором восстановления ацетилена и некоторых других субстратов нитрогеназы, если обеспечены условия сохранения кластерной структуры катализатора в ходе реакции, а также перенос электронов и протонов к активированной молекуле субстрата.

Впервые установлено, что РеМосо и вне белкового окружения способен эффективно координировать молекулярный азот.

Проведено изучение кинетических закономерностей реакций, катализируемых РеМосо вне белка; изучено взаимное влияние субстратов и ингибиторов, что позволило установить, что на восстановленном вне белка кофакторе активны к субстратам и ингибиторам несколько взаимозависимых активных центров с разными параметрами связывания.

Впервые проведенный сравнительный анализ каталитического поведения выделенного РеМосо в реакциях восстановления ацетилена и ингибирования этого процесса оксидом углерода (II) и молекулярным азотом с таковым для ферментативной системы, показал значительное сходство основных закономерностей этих реакций (вплоть до количественного совпадения констант) для фермента и химических систем с участием кофактора. Сделан вывод, что наблюдаемые особенности связаны в первую очередь с составом и структурой FeMoco, и проявляются им независимо от природы (белковой или небелковой) восстановителя и среды реакции.

Впервые найдены экспериментальные подтверждения механизма опосредованного протонирования субстрата при катализе FeMoco вне белка, предсказанного ранее теоретическими расчетными методами

На основе данных о каталитическом восстановлении ацетона на отделенном от белка FeMoco найден новый субстрат нитрогеназы: показано, что нитрогеназа in vitro, как и FeMoco вне белка, способна восстанавливать ацетон с образованием метана.

В работе впервые проведено сравнительное экспериментальное исследование в одинаковых условиях каталитических свойств магний-молибденового комплекса, входящего в активный центр самой эффективной на сегодняшний день модельной азотфиксирующей системы, и модельной системы с участием FeMoco вне белка. Показано значительное сходство в поведении и механизмах катализа реакций восстановления С2Н2 и ингибирования их оксидом углерода (II) системами с участием данных кластеров.

Впервые из исследования температурных зависимостей скоростей каталитических реакций в присутствии FeMoco и Mg-Mo-кластера найдено, что оба типа кластеров как катализаторы благоприятствуют осуществлению многоэлектронных окислительно-восстановительных каталитических процессов: энергии активации образования продуктов 4-х электронного восстановления субстрата заметно меньше, чем продуктов 2-х электронного восстановления, что крайне важно для восстановления азота в мягких условиях.

Впервые предложенное и реализованное изучение влияния магнитного поля на нитрогеназную реакцию in vitro позволило выявить следующие особенности нитрогеназного катализа: а) различные кинетические события могут лимитировать общую скорость каталитического цикла в разных условиях проведения реакции; б) в лимитирующую стадию процесса восстановления субстрата при физиологических температурах (выше 20°С) включен дистанционный межкластерный электронный перенос; в) излом на температурной зависимости нитрогеназной реакции связан с изменением скорость определяющей стадии при этой температуре.

Практическая значимость.

Практическая ценность работы заключается в формулировке механизма активации молекулярного азота металлоорганическими соединениями железа, что может быть использовано для последующего развития этого направления гомогенного катализа. Определенный практический интерес представляет разработка конкретных методик синтеза устойчивых железоорганических соединений.

Предложенный и реализованный в работе подход - исследование каталитической активности РеМосо вне белка - является полезным и информативным для изучения механизма превращения субстратов нитрогеназой. Практический интерес представляет нахождение и разработка новых систем для изучения каталитической активности выделенного из белка РеМосо, а также разработка модифицированного хроматографического метода получения препаративных количеств РеМосо с использованием техники Шленка. Полученные результаты являются абсолютно оригинальными и вносят существенный вклад в понимание механизма каталитического действия активного центра фермента нитрогеназы.

Понимание химического механизма функционирования одного из самых сложных ферментов - нитрогеназы - представляет интерес для фундаментальной науки, а в дальнейшем может стать научной основой создания новых экологически чистых катализаторов и каталитических процессов с использованием принципов, реализуемых в живой природе.

Сокращения

FeMoco - железо-молибденовый кофактор нитрогеназы

РСА - рентгеноструктурный анализ

ЭПР - электронный парамагнитный резонанс

XAS - рентгеновская абсорбционная спектроскопия

EXAFS - дальняя тонкая структура рентгеновских спектров поглощения

ЯМР - ядерный магнитный резонанс

ЦВА - циклическая вольтамперометрия н.в.э. - нормальный водородный электрод нас.к.э. - насыщенный каломельный электрод

ДМФА - N, N'- диметилформамид

N-МФА - N-метилформамид

ТГФ - тетрагидрофуран

ЭДТА - этилендиаминтетраацетат натрия

АТФ - аденозинтрифосфорная кислота

М^АТФ - аденозинтрифосфат магния

АДФ - аденозиндифосфорная кислота

NADH - никотинамидадениндинуклеотид восстановленный

ДЕАЕ-целлюлоза (ДЕАЕ-сефароза) - (диэтил)аминоэтилцеллюлоза (сефароза)

TRIS - трис-(гидроксиметил)аминометан

HEPES - 4-(2-гидроксиэтил)пиперазин-1 -этилсульфит натрия

ТХУ - трихлоруксусная кислота

К. Ч. - координационное число

XANES - около краевая тонкая структура рентгеновских спектров поглощения ENDOR - электронно-ядерный двойной резонанс

Заключение диссертации по теме «Катализ», Баженова, Тамара Александровна

ВЫВОДЫ

На основании кинетических исследований предложен механизм восстановления азота системами на основе соединений железа с литийорганическими восстановителями. Показано, что лимитирующей стадией реакции является накопление соединения нульвалентного железа, реагирующего с азотом с образованием диазотного комплекса, содержащего реакционно способную молекулу азота.

Впервые получены и охарактеризованы рентгеноструктурным анализом стабильные бинарные железоорганические комплексы двухвалентного железа и ряд неописанных ранее железо-литиевых комплексов с субстратами и ингибиторами нитрогеназы.

Экспериментально показано, что содействие соединений лития восстановлению азота комплексами железа связано с тем, что он образует смешанные комплексы переходного и непереходного металла, в которых литий равным образом принимает участие в активации N2 за счет множественной координации молекулы азота.

Впервые найдены условия и показана принципиальная возможность вовлечения железо-молибденового кофактора нитрогеназы (FeMoco), отделенного от белковой матрицы, в реакции с субстратами нитрогеназы в чисто химических условиях.

Показано значительное сходство основных закономерностей реакций каталитического восстановления С2Н2 и ингибирования этого процесса оксидом углерода (II) и молекулярным азотом для нитрогеназы in vitro и химических систем с участием выделенного из белка FeMoco. Найдено, что наблюдаемые особенности поведения FeMoco в изучаемых реакциях определяются его составом и структурой, и проявляются им независимо от природы (белковой или небелковой) восстановителя и среды реакции; установлено, что восстановленный FeMoco и вне белкового окружения способен обратимо координировать молекулярный азот.

На основе данных о каталитическом восстановлении ацетона на отделенном от белка FeMoco найден новый субстрат нитрогеназы: показано, что нитрогеназа in vitro, как и FeMoco вне белка, способна восстанавливать ацетон с образованием метана.

Показано, что в зависимости от кислотности протонирующего агента, лимитирующей стадией каталитического восстановления С2Н 2 на выделенном из белка FeMoco может быть как перенос электрона от катода на каталитический кластер, так и стадия переноса протона в катализатор-субстратном комплексе.

Изучена кинетика восстановления С2Н2 и ингибирование этого процесса N2 и СО при катализе синтетическим MgMo комплексом в условиях, аналогичных для системы на основе экстрагированного из фермента активного центра нитрогеназы (FeMoco). Сравнение основных параметров реакций показало значительное сходство механизмов каталитического восстановления субстратов в присутствии природного и синтетического кластеров.

Исследованы температурные зависимости скоростей реакций, катализируемых FeMoco вне белка и MgMo комплексом. Показано, что оба типа кластеров как катализаторы благоприятствуют осуществлению многоэлектронных окислительно-восстановительных каталитических процессов: энергии активации образования продуктов 4-х электронного восстановления субстрата заметно меньше, чем продуктов 2-х электронного восстановления, что крайне важно для восстановления азота в мягких условиях.

Впервые предложенное и реализованное изучение влияния магнитного поля на нитрогеназную реакцию in vitro позволило выявить следующие особенности нитрогеназного катализа: а) различные кинетические события могут лимитировать общую скорость каталитического цикла в разных условиях проведения реакции; б) в лимитирующую стадию процесса восстановления субстрата при физиологических температурах (выше 20°С) включен дистанционный межкластерный электронный перенос; в) излом на температурной зависимости нитрогеназной реакции связан с изменением скорость определяющей стадии при этой температуре.

Список литературы диссертационного исследования доктор химических наук Баженова, Тамара Александровна, 2012 год

1. Hellriegel H, Wilfarth H. Untersuchungen über die Stickstoffnährung der Gramineen und Leguminosen II Beil Z Ver dt Zuchlnd. 1888. P. 1-234.

2. Beijerinck MW, Die Bakterien der Papilionaceen-Knölchen II Bot Ztg. 1888. 46:725-735; 741-750; 757-771; 781-790; 797-804.

3. Winogradsky S. Sur l'assimilation de l'azote gaseux de l'atmosphère par les microbes// Crhedb. Séanc. Acad. Sei. Paris. 1893. V. 116. P. 1385-1388.

4. Beijerinck MW. Über oligonitrophile Mikroben // ZentBl Bakt ParasitKde. 1901. P. 561-582.

5. Meyerhof O, Burk D. On the fixation of air nitrogen through Azotobacter II Z. Phys. Chem. 1928. V. 139. P. 117-142.

6. Bortels H. Molybdän als Katalysator bei der biologischen Stickstoffbindung II Arch Mikrobiol. 1930. P. 333-342.

7. Burris H. Distribution of isotopic nitrogen in Azotobacter vinelandii // J. Biol. Chem. 1942. P. 509-517.

8. Carnahan J.E., Mortenson L.E., Mower H.F. Nitrogen fixation in cell-free extracts of Clostridium pasteurianum II Biochim Biophys Acta. 1960. V. 38. P. 188-189.

9. Bulen WA, Burns RC, LeComte JR. Nitrogen fixation: cell-free system with extracts of Azotobacter II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1964. V. 17. P. 265-271.

10. Bulen W.A., Burns R.C., Lecomte J.R. Nitrogen fixation: hydrogensulfite as electron donor with cell-free preparations of Azotobacter vinelandii and Rhodospirillum rubrum II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1965. V. 53. P. 532539.

11. Bulen W.A., LeComte J.R. The nitrogenase system from Azotobacter: two enzyme requirement for N2 reduction, ATPdependent H2 evolution, and ATP hydrolysis И Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1966. V. 56. P. 979-986.

12. Howard J.B., Rees D.C. Structural basis of biological nitrogen fixation // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2965-2982.

13. Burgess В. K., Lowe D. J. Mechanism of molybdenum nitrogenase // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2983-3011.

14. Burris R.H. Nitrogenases II J. Biol. Chem. 1991. V. 266. № 15. P. 9339-9342.

15. Eady R. R. Structure function relationships of alternative nitrogenases // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 3013-3030 и ссылки в этом обзоре.

16. Peters J.W., Fisher К., Dean D.R. Nitrogenase structure and function: a biochemical-genetic perspective II Ann. Rev. Microbiol. 1995. V. 49. P. 335366.

17. Thorneley R.N.F., Lowe D.J. Kinetics and mechanism of the nitrogenase enzyme system // In: Spiro, TG (ed). Molybdenum Enzymes. 1985. P. 221284. Wiley, New York, NY

18. Georgiadis M. M., Komiya H., Chakrabarti P., Woo D., Kornuc J. J., Rees D. C. Crystallographic structure of the nitrogenase iron protein from Azotobacter vinelandii 11 Science. 1992. V. 257. P. 1653-1659.

19. Watt G. D., Reddy K. R. N. Formation of an all Ferrous Fe4S4 Cluster in the Iron Protein Component of Azotobacter vinelandii Nitrogenase // J. Inorg. Biochem. 1994. V. 53. P. 281-294.

20. Angove H. C. Yoo S.J., Munck E., Burgess B.K., Mössbauer and EPR Evidence for an All-Ferrous Fe4S4 Cluster with S = 4 in the Fe Protein of Nitrogenase // J. Amer. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 8730-8731.

21. Mortenson L.E., Ferredoxin requirement for nitrogen fixation by extracts of Clostridium pasteurianum II Biochim Biophys. Acta. 1964. V. 81. P. 473-478.

22. Angove H.C., Yoo S.J., Munck E., Burgess B.K., An All-ferrous State of the Fe Protein of Nitrogenase: Interaction with Nucleotides and Electron Transfer to the MoFe protein// J. Biol. Chem. 1998. V. 273. №41. P. 26330-26337.

23. Musgrave K.B., Angove H.C., Burgess B.K., Hedman B., and Hodgson K. O. All-ferrous titanium(III) citrate reduced Fe protein of nitrogenase: An XAS study of electronic and metrical structure // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. №21. P. 5325-5326.

24. Yoo S.J, Angove H.C, Burgess B.K. Magnetic circular dichroism study of the allferrous 4Fe-4S. cluster of the Fe-protein of Azotobacter vinelandii nitrogenase // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 9704-9705.

25. Burgess B. K. The mechanism of molybdenum nitrogenase: an overview. // In: Nitrogen fixation: from molecules to crop productivity, F. O. Pedrosa et al, Eds., Kluwer Academic Publishers, 2000, P. 13-18.

26. Cordewener J, Haaker H, Van Ewijk P. Properties of the MgATP and MgADP binding sites on the Fe protein of nitrogenase from Azotobacter vinelandii II Eur. JBiochem. 1985. V. 148. P. 499-508.

27. Ryle M.J., Seefeldt L.C., Hydrolysis of nucleoside triphosphates other than ATP by nitrogenase II J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 6214-6219.

28. Sen S., Igarashi R., Smith A., Johnson M.K., Seefeldt L.C., Peters J.W. A conformational mimic of the MgATP-bound "on state" of the nitrogenase iron protein // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 1787-1797.

29. Strop P., Takahara P.M., Chiu H.J. Crystal structure of the all-ferrous 4Fe-4S.° form of the nitrogenase iron protein from Azotobacter vinelandii II Biochemistry. 2001. V. 40. P. 651-656.

30. Burgess B. K. The iron-molybdenum cofactor of nitrogenase // Chem. Rev., 1990. V. 90. P. 1377-1406.

31. Kim J., Rees D.C. Structural models for the metal centers in the nitrogenase molybdenum-iron protein // Science. 1992. V. 257. P. 1677-1682.

32. Chan M.K., Kim J., Rees D.C. The nitrogenase FeMo-cofactor and P-cluster pair-2.2- re solution structures II Science. 1993. V. 260. P. 792-794.

33. Kim J., Rees D.C. Crystallographic structure and functional implications of the nitrogenase molybdenum-iron protein from Azotobacter vinelandii II Nature. 1992. V. 360. P. 553-560.

34. Peters J.W., Stowell M.H.B., Soltis S.M., Finnegan M.G., Johnson M.K., Rees D. C. Redox-dependent structural changes in the nitrogenase P-cluster // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 1181-1187.

35. Schindelin H., Kisker C., Schlessman J.L., Howard J.B., Rees D.C. Structure of ADP-AlF4-stabilized nitrogenase complex and its implications for signal transduction // Nature. 1997. V. 387. №6631. P. 370-376.

36. Comparison to the ADP-A1F4 stabilized structure // Biochemistry. 2002. V. 41. №52. P. 15557-15565.

37. Tezcan F.A., Kaiser J.T., Mustafi D., Walton M.Y., Howard J.B., Rees D.C. Nitrogenase complexes: multiple docking sites for a nucleotide switch protein //Science. 2005. V. 309. P. 1377-1380.

38. Shah V.K., Brill W.J. Isolation of an iron-molybdenum cofactor from nitrogenase // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1977. V. 74. P. 3249-3253.

39. Hoover T.R., Robertson A.D., Cerny R.L., Hayes R.N., Imperial J., Shah V. K., Ludden P.W. Identification of the V-factor needed for synthesis of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase as homocitrate // Nature. 1987. V. 329. P. 855-857.

40. Gronberg K.L.C., Gormal C.A., Durrant M.C., Smith B.E., Henderson R.A. Why R-homocitrate is essential to the reactivity of the FeMo-cofactor of nitrogenase: studies on NifV" extracted FeMo-cofactor // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 10613-10621.

41. Einsle O., Tezcan F.A., Andrade S.L.A., Schmid B., Toshida N., Howard J.B., Rees D.C. The nitrogenase MoFe-protein at 1.16 A resolution: a central ligand in the FeMo-cofactor // Science. 2002. V. 297. P. 1696-1700.

42. Peters J. W, Szilagyi R.K. Exploring new frontiers of nitrogenase structure and mechanism // Curr. Opin. Chem. Biol. 2006. V. 10. P. 101-108.

43. Yang TC, Maeser NK, Laryukhin M. Lee H.I., Dean D.R., Seefeldt L.C., and Hoffman B.M. The interstitial atom of the nitrogenase FeMo-cofactor: ENDOR and ESEEM evidence that it is not a nitrogen // J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. №37. P. 12804-12805.

44. Lovell T., Li J., Liu T., Case D.A., and Noodleman L. FeMo cofactor of nitrogenase: A density functional study of states MN, Mox, MR, and M1 // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. №49. P. 12392-12410.

45. Pelmenshikov V., Case D.A., Noodleman L. Ligand-bound S = 1/2 FeMo cofactor of nitrogenase: Hyperfine interaction analysis and implication for the central ligand X identity II Inorg. Chem. 2008. V. 47. №14. P. 6162-6172.

46. Dance I. The consequences of an interstitial N atom in the FeMo cofactor of nitrogenase // Chem. Commun. 2003. №3. P. 324-325.

47. Dance I. The mechanistically significant coordination chemistry of dinitrogen at FeMo-co, the catalytic site of nitrogenase // J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. P. 1076-1088.

48. Shah V.K., Davis L.C., Gordon J.K., Orme-Johnson W.H., Brill W.J. Nitrogenase. 3. Nitrogenaseless mutant of Azotobacter vinelandii: activities, cross-reactions and EPR spectra // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 292. P. 246-255.

49. Rawlings J., Shah V.K., Chisnell J.R., Brill W.J., Zimmerman R., Miinck E., Orme-Johnson W. H. Novel metal cluster in the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase II J. Biol. Chem. 1978. V. 253. № 4. P. 1001-1004.

50. Newton W.E. Isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. // In: Biological Nitrogen Fixation, Stacey G., Burris R. H., Evans H. J. (Eds.) Chapman & Hall, New York. 1992. P. 877-928.

51. Walters M.A., Chapman S.K., Orme-Johnson W.H. The nature of amide ligation to the metal sites of FeMoco // Polyhedron. 1986. V. 5. № 1-2. P. 561-565.

52. Lee H.-I., Hales B.J., Hoffman B.M. CO binding to and metal-ion valencies of the FeMo-cofactor in CO-inhibited nitrogenase // In: Biological nitrogen fixation for the 21st century, C. Elmerich et al. Eds. Kluwer Academic Publishers. 1998. P. 55-56.

53. Yoo S.J., Angove H.C., Papaefthymiou V., Burgess B.K., and Miinck E. Mossbauer study of the MoFe protein of nitrogenase from Azotobacter vinelandii using selective 57Fe enrichment of the M-centers // J. Am. Chem. Soc. 2000. V. 122. №20. P. 4926-4936.

54. Lovell T, Liu T, Case D.A. and Noodleman L. Structural, spectroscopic, and redox consequences of a central ligand in the FeMoco of nitrogenase: A density functional theoretical study // J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125. №27. P. 8377-8383.

55. Schultz F.A., Gheller S.F., Burgess B.K., Lough S., Newton W.E. Electrochemical characterization of the iron-molybdenum cofactor from Azotobacter vinelandii nitrogenase // J. Am. Chem. Soc. 1985. V. 107. P. 5364-5368.

56. Watt G.D., Burn S.A., Lough S., Tennent D.L. Redox and spectroscopic properties of oxidized MoFe protein from Azotobacter vinelandii. II Biochemistry. 1980. V. 19. №21. P. 4926-4932.

57. Сырцова JI.A., Тимофеева E.A. Перенос электрона, сопряженный с гидролизом АТР, в нитрогеназе // Изв. Акад. РАН, Серия химическая. 2001. С. 1706-1711.

58. Ibrahim S.K., Vincent К., Gormal С.A., Smith В.Е., Best S.P., Pickett C.J. The isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase binds carbon monoxide upon electrochemically accessing reduced states // Chem. Commun. 1999. P. 1019-1020.

59. Hawkes T.R., McLean P.A., Smith B.E. Nitrogenase from nifV mutants of Klebsiella pneumoniae contains an altered form of the iron-molybdenum cofactor // Biochem. J. 1984. V. 217. P. 317-321.

60. Christiansen J., Goodwin P. J., Lanzilotta W.N., Seefeldt L.C., Dean D.R. Catalytic and biophysical properties of a nitrogenase apo-MoFe protein produced by a m^B-deletion mutant of Azotobacter vinelandii II Biochemistry. 1998. V. 37. P. 12611-12623.

61. Hawkes T.R., Smith B.E. Purification and characterization of the inactive MoFe protein (NifB-Kpl) of the nitrogenase from nifB mutants of Klebsiella pneumoniae II Biochem. J. 1983. V. 209. P. 43-50.

62. Shah V.K., Ugalde R.A., Imperial J., Brill W.J. Inhibition of iron-molybdenum cofactor binding to component I of nitrogenase // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 3891-3894.

63. McKenna C.E., McKenna M.-C., Higa M.T. Chemical probes of nitrogenase. 1. Cyclopropene. Nitrogenase-catalyzed reduction to propene and cyclopropane II J. Am. Chem. Soc. 1976. V. 98. P. 4657-4659.

64. Le Gall T., Ibrahim S.K., Gormal C.A., Smith B.E., Pickett C.J. The isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase catalyses hydrogen evolution at high potential // Chem. Commun. 1999. P. 773-774.

65. Shah V.K., Chisnell J.R., Brill W.J. Acetylene reduction by the iron-molybdenum cofactor from nitrogenase // Biochem. Biophys. Res. Commun, 1978. V. 81. № l.P. 232-236.

66. McKenna C.E., McKenna M.-C., Huang C.W. Low stereoselectivity in methylacethylene and cyclopropene reductions by nitrogenase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. V. 76. № 10. P. 4773-4777.

67. Weathers B.J., Grate J.H., Strampach N.A., Schrauzer G.N. Chemical evolution of a nitrogenase model. 18. Reduction of molecular nitrogen with molybdoinsulin catalysts II J. Am. Chem. Soc. 1979. V. 101. P. 925-928.

68. Corbin J.L., Pariyadath N., Stiefel E.I. Ligand effects and product distributions in molybdothiol catalyst systems // J. Am. Chem. Soc. 1976. V. 98. № 24. P. 7862-7864.

69. Newton W.E., Corbin J.L., Schneider P.W., Bulen W.A. On potential model systems for the nitrogenase enzyme // J. Am. Chem. Soc. 1971. V. 93. P. 268269.

70. Eady R.R., Robson R.L., Richardson Т.Н., Miller R.W., Hawkins M. The vanadium nitrogenase of Azotobacter chroococcum. Purification and properties of the VFe protein // Biochem. J. 1987. V. 244. P. 197-207.

71. Chisnell J.R., Premakumar R., Bishop P.E. Purification of a 2nd alternative nitrogenase from a NIFHDK deletion strain of Azotobacter vinelandii II J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 27-33.

72. Rehder D. Vanadium nitrogenase // J. Inorg. Biochem. 2000. V. 80. P. 133136.

73. Харди P. Восстанавливаемые субстраты нитрогеназы. // В кн.: Проблемы фиксации азота. М.: Мир. 1982. С. 455-503.

74. Seefeldt L.C., Rasche М.Е., Ensign S.A. A carbonyl sulfide and carbondioxide as new substrates, and carbon-disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase II Biochemistry. 1995. V. 34. P. 5382-5389.

75. Ryle M.J., Lee H.-I., Seefeldt L.C., Hoffman B.M. Nitrogenase reduction of carbon disulfide: freeze-quench EPR and ENDOR evidence for three sequential intermediates with cluster-bound carbon moieties // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 1114-1119.

76. Rivera-Ortiz J. M., Burris R. H. Interactions among substrates and inhibitors of nitrogenase II J. Bacteriol. 1975. V. 123. № 2. P. 537-546.

77. Hwang J.C., Chen C.H., Burris R.H. Inhibition of nitrogenase-catalyzed reductions // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 292. P. 256-270.

78. Kim C.-H., Newton W.E., Dean D.R. Role of the MoFe protein a-subunit histidine-195 residue in FeMo-cofactor binding and nitrogenase catalysis // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 2798-2808.

79. Newton W.E., Corbin J.L., McDonald J.W. Nitrogenase: mechanism and models // In: Proceedings of the First International Symposium on Nitrogen Fixation, Newton W. E., Nyman C. J., Eds. Washington State University Press: Pullman. WA. 1976. P. 53-74.

80. Dilworth M.J., Thorneley R.N.F. Nitrogenase of Klebsiella pneumoniae. Hydrazine is a product of azide reduction // Biochem. J. 1981. V. 193. P. 971985.

81. Christiansen J., Cash V.L., Seefeldt L.C., Dean D.R. Isolation and characterization of an acetylene-resistant nitrogenase // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 15. P. 11459-11464.

82. Dilworth M.J. Acetylene reduction by nitrogen-fixing preparations from Clostridium pasteurianum II Biochim. Biophys. Acta. 1966. V. 127. P. 285294.

83. Ashby G.A., Dilworth M.J., Thorneley R.N.F. Klebsiella pneumoniae nitrogenase. Inhibition of hydrogen evolution by ethylene and the reduction of ethylene to ethane II Biochem. J. 1987. V. 247. P. 547-554.

84. Schneider K., Müller A., Krahn E., Hagen W.R., Wassink H., Knüttel K.-H. The molybdenum nitrogenase from wild-type Xanthobacter autotrophics exhibits properties reminiscent of alternative nitrogenase // Eur. J. Biochem. 1995. V. 230. P. 666-675.

85. Cameron L.M., Hales B.J. CO inhibition of nitrogen fixation // In: Nitrogen fixation: fundamentals and applications. I. A. Tikhonovich et al. Eds. Kluwer Academic Publishers. 1995. P. 109-113.

86. Cameron L.M., Hales B.J. Unusual effect of CO on C2H2 reduction by V nitrogenase from Azotobacter vinelandii 11 J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 279-280.

87. Miiller A., Schneider K., Gollan U., Krahn E., Drottboom M. Characterization of the "iron only" nitrogenase from Rhodobacter capsulatus II In: Iron-sulfur proteins. New York: Wiley. 1982. P. 551.

88. Moore V.G., Tittsworth R.C., Hales B.J. Construction and characterization of hibrid component 1 from V-nitrogenase containing FeMo cofactor // J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 12101-12102.

89. Lind C.J., Wilson P.W. Mechanism of biological nitrogen fixation. VIII. Carbon monoxide as an inhibitor for nitrogen fixation by red clover // J. Am. Chem. Soc. 1941. V. 63. № 11-12. P. 3511-3514.

90. Беррис P. Ингибирование // В кн.: Проблемы фиксации азота. М.: Мир. 1982. С. 504-536.

91. Davis L.C., Henzl М.Т., Burris R.H., Orme-Johnson W.H. Iron-sulfur clusters in the molybdenum-iron protein-component of nitrogenase electron-paramagnetic resonance of the carbon-monoxide inhibited state // Biochemistry. 1979. V. 18. P. 4860-4869.

92. Pollock R.C., Lee H.-I., Cameron L.M., DeRose V.J., Hales B.J., Orme-Johnson W. H., Hoffman В. M. Investigation of CO bound to inhibited forms of nitrogenase MoFe protein by 13C ENDOR I/ J. Am. Chem. Soc. 1995. V. 117. P. 8686-8687.

93. Christie P.D., Lee H.-I., Cameron L.M., Hales B.J., Orme-Johnson W. H., Hoffman В. M. Identification of the СО-binding cluster in nitrogenase MoFeprotein by ENDOR of 57Fe isotopomers // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 8707-8709.

94. Gronberg K.L.C., Gormal C.A., Smith B.E., Henderson R.A. A new approach to identifying substrate binding sites on isolated FeMo-cofactor of nitrogenase // Chem. Commun. 1997. № 7. P. 713-714.

95. George S.J., Ashby G.A., Wharton C.W., Thorneley R.N.F. Time-resolved binding of carbon monoxide to nitrogenase monitored by stopped-flow infrared spectroscopy II J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 6450-6451.

96. Lee H.-I., Hales B.J., Hoffman B.M. Metal-ion valencies of the FeMo cofactor in СО-inhibited and resting state nitrogenaseby Fe Q-band

97. ENDOR// J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 11395-11400.

98. Вольпин М.Е., Шур В.Б., Илатовская М.А., Фиксация азота системами на основе дициклопентадиенилтитандихлорида // Изв. АН СССР, сер. хим. 1964. с.1728-1729.

99. Shilov A.E., Dinitrogen fixation in solution in the presence of transition-metal complexes // In A Treatise on Dinitrogen Fixation, R. W. F. Hardy, F. Bottomley and R. C. Burns, (eds) Wiley. New York 1979. P. 31-108.

100. Vol'pin М.Е., Shur V.B., Nitrogen fixation by transition metal compounds: Results and prospects II J. Organomet. Chem. 1980. V. 200, P.319-334.

101. Бочкарев M.H., Трифонов А.А., Разуваев Г.А., Илатовская M.A., Шур В.Б. Фиксация молекулярного азота соединениями редкоземельных металлов II Изв. АН СССР, сер. хим. 1986. С. 1898-1900

102. Бочкарев М.Н., Трифонов А.А., Разуваев Г.А., Илатовская М.А., Шур

103. B.Б., Вольпин М.Е., Активация молекулярного азота соединениями лантаноидов И ДАН СССР. 1987. V. 295. Р. 1381-1384.

104. Шилов А.Е., Шилова А.К., Квашина Е.Ф. Промежуточные комплексы в реакциях восстановления азота // Кинетика и катализ. 1969. Т. 10. № 6.1. C. 1402.

105. Шилов А.Е., Шилова А.К., Образование гидразина при восстановлении молекулярного азота в растворах титановых комплексов // Ж. физ. хим, 1970. Т. 44. №1. С. 288.

106. Van Tamelen Е.Е., Fechter R.B., Schneller S.W., Boche G., Greeley R.H., Akermark B. Titanium(II) in the fixation-reduction of molecular nitrogen under mild conditions///. Am. Chem. Soc. 1969. V.91. №6. P.1551-1552.

107. Allen A.D., Senoff C.V. Nitrogenpentaaminoruthenium(II) complexes // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1965. № 24. P.621-622.

108. Шилов A.E., Шилова A.K., Бородько Ю.Г. Прямое получение комплексов молекулярного азота с соединениями рутения // Кинетика и катализ. 1966. Т.7. №4. С.768-769.

109. Боттомли Ф. Диазотные комплексы переходных металлов // В кн.: Проблемы фиксации азота. М.: Мир. 1982. С. 104-154.

110. Studt F., Tuczek F. Theoretical, Spectroscopic, and Mechanistic Studies on Transition-Metal Dinitrogen Complexes: Implications to Reactivity and Relevance to the Nitrogenase Problem // Journal of Computational Chemistry. V. 27. №12. P. 1278 1291.

111. Jonas K. 7t-Bonded nitrogen in a crystalline nickel-lithium complex // Angew. Chem. Int.Ed. 1973. V. 12. P. 997-999.

112. Kruger C., Tsay J.-H. Moleculstructur eines 7r-distictoff nickel-lithiumkomplexes //Angew. Chem. 1973. V. 23. P. 1051-1056.

113. Jonas K. Kruger C. Side-on dinitrogen-transition metal complexes. The molecular structure of {Ph(Na OEt2)2(Ph2Ni)2N2 NaLi6(OEt2)4 OEt2.} // J. Amer. Chem. Soc. 1976. V. 98. № 1. P. 74-81.

114. Хенрици-Оливэ Г. Оливэ С. Молекула азота // В книге Проблемы фиксации азота. М. Мир. 1982. С. 13-36.

115. Girolami G.S., Salt J.E., Wilkinson G.W. Alkyl, hydride and dinitrogen 1,2-bis(dimethylphosphino)ethane complexes of chromium // J.Amer. Chem. Soc. 1983. V. 105. P. 5954-5956.

116. Sanner R.D., Duggan D.N., McKenzie T.S. Structure and magnetism of ju-dinitrogen-bis(bispentamethylcyclopentadienil)titanium(II), (rj 5-C5(CH3)5)2Ti2N2 // J.Amer. Chem. Soc. 1976. V. 98. № 26. P. 8358-8365.

117. Помбейро А. Получение, структура, природа связывания и реакционная способность комплексов молекулярного азота // В кн. Новое в химической фиксации азота. М. : Мир. 1983. С. 164-213;

118. Shilov А.Е., Shilova А.К., Kvashina E.F., Vorontsova Т.A. Isolation of a Binuclear complex intermediate in the reaction of molecular nitrogen with titanium compounds //J. Chem. Soc., Chem. Communs. 1971. P. 1590-1591.

119. Teuben J.H. Binuclear dinitrogen complexes of aryl- and benzyldicyclopentadienyltitanium(III) compounds // J. Organomet. Chem. 1973. V. 57. P. 159-168.

120. Borod'ko Yu.G., Broitman M.O., Kachapina L.M. Shilov A.E. Reduction of nitrogen to hydrazine in a binuclear complex of iron // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1971. № 19. P. 1185-1186.

121. Бройтман M.O., Воронцова Т. А., Шилов A.E., Восстановление молекулярного азота в системе FeCb + LiPh + N2 // Кинетика и катализ. 1972. Т. 13. №1. с. 61-66.

122. Chatt J., Pearman A.J., Richards R.L. The Reduction of Mono-Coordinated Molecular Nitrogen to Ammonia in a Protic Environment // Nature. 1975. V. 253. P. 39-40.

123. Chatt J. The reactions of dinitrogen in its mononuclear complexes // J. Organomet. Chem. 1975. V. 100. P. 17-28.

124. Chatt J., Pearman A.J., Richards R.L. Conversion of dinitrogen in its molybdenum and tungsten complexes into ammonia and possible relevance to the nitrogenase reaction///. Chem. Soc. Dalton Trans. 1977. P. 1852-1860.

125. Chatt J., Heath G A. and Leigh G. J. The formation of a nitrogen to carbon bond in a reaction of a dinitrogen complex // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1972. P. 444-445.

126. Henderson R.A., Leigh G.J., Pickett C.J. The chemistry of nitrogen fixation and models for the reactions of nitrogenase // Adv. Inorg. Chem. Radiochem., 1983. V. 27. P. 197-292.

127. Pickett C.J. The Chatt cycle and the mechanism of enzymic reduction of molecular nitrogen // J. Biol. Inorg. Chem. 1996. V. l.P. 601-606.

128. Yandulov D.V., Schrock R.R., Rheingold A.L., Ceccarelli C., Davis W.M. Synthesis and reactions of molybdenum triamidoamine complexes containing hexaisopropylterphenyl substituents IIInorg. Chem. 2003.V. 42. P. 796-813.

129. Yandulov D.V., Shrock R.R. Catalytic reduction of dinitrogen to ammonia at a single molybdenum center // Science. 2003. V. 301. P. 76-78.

130. Sacco A., Aresta M. Nitrogen fixation: Hydrido- and Hydrido-nitrogen-complexes oflron(II)// Chemical Communications. 1968. P. 1223-1224.

131. Crossland J.L., Tyler D.R. Iron-dinitrogen chemistry: Dinitrogen activation and reactivity // Coord. Chem. Rev. V. 254. 2010. P. 1883-1894.

132. Tuczek F., Lehnert N. New Developments in Nitrogen Fixation // Angew. Chem. Int. Ed. 1998. V. 37. P. 2636-2637.

133. Fryzuk M.D., Johnson S.A. The continuing story of dinitrogen activation // Coord. Chem. Rev. 2000. V. 200-202. P. 379-409.

134. Russell S.K., Darmon J.M., Lobkovsky E., and Chirik P.J. Synthesis of Aryl-Substituted Bis(imino)pyridine Iron Dinitrogen Complexes // Inorg. Chem. 2010. V. 49. P. 2782-2792.

135. Smith J.M.; Lachicotte R.J.; Pittard K.A., Cundari T.R.; Lukat-Rodgers, G. Rodgers K.R.; Holland P.L. Stepwise Reduction of Dinitrogen Bond Order by a Low-Coordinate Iron Complex //J. Amer. Chem. Soc. 2001. V. 123. P. 9222-9228.

136. Sellmann D., Kleinschmidt E. Simple Synthesis of C5H5Fe(CO)dppe.+ and its Photochemical Conversion into the Dinitrogen Complex [{C5H5Fe(dppe)}2N2]2+ // Angew. Chem. Int. Ed. 1975. V. 14. P. 571-575.

137. Shilov A.E. Dinitrogen fixation in solution in the presence of iron complexes. Intermediates and mechanism // New J. Chem. 1992. V. 16. P. 213-218.

138. Leigh G.J., Jimenez-Tenorio M. Exchange of dinitrogen between iron and molybdenum centers and the reduction of dinitrogen bound to iron: implications for the chemistry of nitrogenases // J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113. P. 5862-5863.

139. Komiya S., Akita M., Yoza A., Kasuga N., Fukuoka A., Kai Y. Isolation of a zerovalent iron dinitrogen complex with 1,2-bis(diethylphosphino)ethane ligands///. Chem. Soc., Chem. Commun. 1993. P. 787-788.

140. Gilbertson J.D., Szymczak N.K., Tyler D.R. Reduction of N2 to Ammonia and Hydrazine Utilizing H2 as the Reductant // J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. P. 10184-10185.

141. Mankad N.P., Whited M.T., Peters J.C., Terminal Fe1 N2 and FenH~ С Interactions Supported by Tris(phosphino)silyl Ligands // Angew. Chem. Int. Ed. 2007. V. 46. P. 5768-5771.

142. Shilov A. E., Dinitrogen reduction in protic media // In New Trends in the Chemistry of Nitrogen Fixation, J.Chatt, L. M. da Camara Pina and R. L. Richards, (Editors), Acad. Press. London. 1980. P. 13-24

143. Shilov A. E. Catalytic nitrogen fixation in solution // In: Energy Resources through Photochemistry and Catalysis, M. Gratzel (editor). Academic Press. 1983. P.535-557.

144. Shilov A. E. Catalytic reduction of dinitrogen in protic media chemical-models of nitrogenase //J. Molec. Catal. 1987. V. 41. №1-2. P. 221-234.

145. Shilov A. E. Intermediate complexes in chemical and biological nitrogen fixation // Pure & Appl. Chem, 1992. V. 64. №10. P. 1409-1420.

146. Shuvalov V.F., Shuvalova N.I., Shilova A.K. New Nitrogenase Model for Reduction of Molecular Nitrogen in Protonic Media // Nature. 1971. V. 231. P. 460-462.

147. Antipin M.Yu., Didenko L.P., Kachapina L.M., Shilov A.E., Shilova A.K., Struchkov Yu.T. Polynuclear molybdenum(VI)- molybdenum(V) complex: a precursor of the catalyst for dinitrogen reduction // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1989. P.1467-1468.

148. Lee C.C., Hu Y. and Ribbe M.W. Vanadium Nitrogenase Reduces CO // Science. 2010. V. 329. P. 642-644.

149. Shilov A.E. Catalysis with Organized Molecular Systems // In: Perspectives in Catalysis. J. A. Thomas and К. I. Zamaraev (eds). Blackwell 1992. P. 169.

150. Николаева Г.В., Ефимов O.H., Денисов H.T., Брикенштейн Х-М. А. Восстановление N2 на системе Ti(OH)3- Мо(ОН)з -амальгама натрия // Ж. физ. Химии. 1976. Т. 50. №11. С. 3009-3012.

151. Диденко Л.П., Шилова А.К., Шилов А.Е. Сокаталитическая роль фосфолипида в восстановлении азота в присутствии молибдена // Докл. АН СССР. 1980. Т. 254. №3. С. 643-645.

152. Шилова А.К., Махаев В.Д., Шилов А.Е. Каталитическое восстановление азота при комнатной температуре и атмосферном давлении // Докл. АН СССР. 1984. Т. 277. С. 1414-1417.

153. Didenko L.P., Gavrilina O.K., Yablonskaya E.E., Shilova A.K., Phospholipid-dependent catalytic dinitrogen reduction in the presence of molybdenum complexes // Nouv. J. Chim. 1983. V. 7. P. 605-611.

154. Didenko L.P., Gavrilov A.B., Shilova A.K., Shilov A.E., Dinitrogen fixation. Fast amalgam and electrochemical catalytic N2 reduction at ambient temperature and pressure II Nouv. J. Chim. 1986. V. 10. P. 584-590.

155. Шилова A.K., Стрелец B.B., Диденко Л.П., Шилов А.Е., Каталитическое восстановление азота амальгамой натрия в фосфолипидной пленке при пониженных температурах // Кинетика и катализ. 1987. Т. 28. С. 12391242.

156. Шилова А.К., Ефимов О.Н., Махаев В.Б., Шилов А.Е., Роль сокатализаторов в каталитическом восстановлении азота амальгамой натрия И Кинетика и катализ. 1995. Т 36. №2. С. 249-252.

157. Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T., Shilov A.E., Shilova A.K. Geterometallic bi- and polymolybdenum complexes: precursors of the catalysts for dinitrogen reduction // Gazz. Chim. Ital. 1993. V. 123. P. 265-270.

158. Вайсберг А. Проскауэр Э. Риддик Дж. Туне Э. Органические растворители. М.: ИЛ. 1958. с. 341.

159. Брауэр Г. Руководство по препаративной неорганической химии. М.: ИЛ. 1956. с. 683.

160. Талалаева Т.В., Кочешков К.А. Методы элементоорганической химии. Литий. М.: Наука. 1971. с. 152.

161. Талалаева Т.В., Кочешков К.А. Методы элементоорганической химии. Литий. М.: Наука. 1971. с. 475.

162. Талалаева Т.В., Кочешков К.А. Методы элементоорганической химии. Литий. М.: Наука. 1971. с. 97.

163. Талалаева Т.В., Надь М.М., Кочешков К.А. Эфираты и диоксанаты литийорганических соединений // Докл. АН СССР. 1956. Т. 109. С. 101105.

164. Алексеев В.Н. Количественный анализ. М.: Изд. Хим. Лит. 1963. с. 490.

165. Bazhenova Т.A., Kachapina L.M., Shilov А.Е., Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T. Mono- and binuclear a-aryl iron-lithium hydrides; synthesis and molecular structure // J. of Organomet. Chem. 1992. V. 428. P. 107-123.

166. Bazhenova T. A., Emelyanova N. S., Shestakov A. F., Shilov A. E., Antipin M. Yu., Lyssenko K. A. Molecular Structure and Reactions of Azobenzene Complexes with Iron-Lithium Compounds // Inorg. Chim. Acta. 1998. V. 280. P. 288-297.

167. Bazhenova Т.A., Shestakov A.F., Shilov A.E., Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T., Lyssenko K.A. Reaction of an Iron-lithium complex with tolane and the structure of dilithiumtetraphenylbutadiene formed // J. of Organomet. Chem. 1995. V. 490. P. 71-73.

168. Ho, J.; Drake, R.J.; Stephan, D.W. Cp2Zr(mu-PPh).2[((THF)3Li)2(mu-N2)]: a remarkable salt of a zirconocene phosphinidene dianion and lithium dication containing side-bound dinitrogen //J. Am. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 37923793.

169. Bazhenova T.A., Kulikov A.V., Shestakov A.F., Shilov A.E.,. Antipin M.Yu., Lyssenko K.A. Structure of Li2Cl 6THF.[Cp2ZrPPh2] and Its Implications for the Nature of Dilithium Dinitrogen Complex // J. Amer. Chem. Soc. 1995. V. 117. P. 12176-12180.

170. Руководство по препаративной неорганической химии. Под ред. Брауера Г. М.: ИЛ. 1956. С. 165.

171. Сырцова Л.А., Попко Е.В., Лихтенштейн Г.И., Дружинин С.Ю. Изучение химического состава Fe-Мо-кофактора нитрогеназы новым флуориметрическим методом анализа тиосоединений // Биохимия. 1983. Т. 48. Вып. 7. С. 1195-1202.

172. Hawkes T.R., Smith В.Е. Purification and characterization of the inactive MoFe protein (NifB-Kpl) of the nitrogenase from ni/B mutants of Klebsiella pneumoniae II Biochem. J. 1983. V. 209. P. 43-50.

173. Бусев А.И. Аналитическая химия молибдена. Изд-во АН СССР. Москва. 1962. С. 205.

174. Алексеевский Е. В., Гольц Р. К., Мусакич А. П. Количественный анализ, Госхимиздат. Ленинград. 1957. С. 391.

175. Волынец В. Ф., Волынец А. П. Аналитическая химия азота. М.: Наука. 1977. С. 90.

176. Pickett C.J., Ryder K.S., Talarmin J. Electron-transfer reactions in nitrogen fixation. Part 2. The electrosynthesis of ammonia: identification and estimation of products //J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1986. № 7. P. 14531457.

177. Fawcett J.K., Scott J.E. A rapid and precise method for the determination of urea II J. Clin. Pathol. 1960. V. 13. P. 156-159.

178. Чубар Б., Шилов A.E., Шилова А.К., Каталитический эффект литиевых солей при восстановлении азота в системе FeCl3-LiPh-N2 // Кинетика и катализ. 1975. Т. 16. №4. С. 1079-1080.

179. Von Spiegl H.J., Groh G., Berthold H.J. Uber die Darstellung von Lithiumtetramethyloferrat(II), Li2Fe(CH3)4 / Z Anorg.allg.Chem. 1973. Bd.398. №3. P. 225-230.

180. Разуваев Г. Jl., Вышинская Л.И. Успехи химии о-производных переходных металлов IV-VI групп // Успехи химии. 1983. Т. 52. №10. С. 1648-1674.

181. Jacot-Guillarmod, Tabacchi R., Porret J. Etude sur les composes organometalliques, VIII. Synthese du tetrabenzyltitane / Helv.Chim.acta. 1970. V. 53. P. 1491-1493.

182. Дьячковский Ф.С., Хрущ H.E., Шилов А.Е. Кинетика гомолитического распада CH3TiCl3 под действием органических оснований // Кинетика и катализ. 1968. Т. 9. №5. С. 1006-1010.

183. Дьячковский Ф.С., Хрущ Н.Е., О механизме распада тетраметилтитана // Ж. общей химии. 1971. Т.41. №8. С. 1779-1783.

184. Bazhenova Т.A., Lobkovskaya R.M., Shibaeva R.P., Shilova A.K., Shilov A.E. Structure of the intermediate iron(O) complex isolated from the nitrogen fixing system LiPh + FeCl3 // J. of Organomet. Chem. 1983. V. 244. P. 265272.

185. Виноградова C.M., Шестаков А.Ф. Влияние симметрии лигандного окружения металла на линейную координацию молекулярного азота // Коорд. Химия. 1981. Т. 7. С. 974-982.

186. Taube R., Stransky N., Hoboldt W. a-organokomplex mit einer neideren Oxydationsstufe des Zentralatoms: Lithium-trisphenylnicolate(0)-3 Tetrahydrofuran//Z. Chem. 1979. № 11. S. 412-413.

187. Kachapina L.M., Borshch V.N., Kichigina G.A. Resonance Raman spectra and nature of the 2.3-2.5 eVelectronic transitions in some dinuclear dinitrogen-bridged complexes//Nouv. J. Chim. 1982. V. 6. P. 253-259.

188. Качапина Л.М., Кичигина Г. А., Махаев В. Д., Борисов А.П., Низкочастотный колебательный спектр комплекса молекулярного азота, хлоро(диазото)тетракис(диметилфенилфосфин)рения I // Изв. РАН, сер. хим. 1981. №10. С. 2185-2187.

189. Качапина Л.М., Спектроскопическое исследование комплексов молекулярного азота с соединениями переходных металлов // Дисс. канд. физ-мат. наук, Черноголовка, 1975.

190. Chatt J., Dilworth J.R., Leigh G.J., Richards R.L. Polynuclear dinitrogen complexes II J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1970. №15. P. 955-956.

191. Ричарде P.Л. Восстановление диазотного лиганда // В кн. Новое в химической фиксации азота. М.: Мир. 1983. С. 214-229.

192. Miura Yo., Yamamoto A. Novel dinitrogen-cobalt complexes Co(N2)(PR3)3Mg(THF)2. which liberate hydrazine on hydrolysis // Chem. Lett. 1978. P. 937-940.

193. Chatt J., Elson C.H., Hooper N.E., Leigh G.J. On the charge distribution in complexes II J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1975. №22. P. 2392-2401.

194. Brintzinger H., Marvich R.H. Metastable form of titanocene. Formation from a hydride complex and reactions with hydrogen, nitrogen, and carbon monoxide II J. Am. Chem. Soc. 1971. V. 93. №8. P. 2046-2048.

195. Sarry B., Dettke M., Grossmann H. Wasserstoffverbindungen von Schwermetallen. VII. Eine Wasserstoffverbindung des Wolframs // Z. für anorg. und allgem. Chemie. 1964. V 329. № 1. P. 218-224.

196. Ackermann M.N., Naylor J.W., Smith E.J., Mines G.A., Amin N.S. and Kerns M.L. Iron carbonyl complexes of 2-(phenylazo)pyridines. First example of a six-electron, bridging 2-(phenylazo)pyridine ligand // Organometallics. 1992. V. 11. P. 1919-1926.

197. Allen F.H., Kennard O., Watson D.G., Brammer L., Orpen A.G., Taylor R. Tables of bond lengths determined by x-ray and neutron-diffraction . 1. Bond lengths in organic-compounds // J. Chem. Soc. Perkin Trans. II 1987. №12. S1-S19.

198. Mostad A., Romming C. A Refinement of the Crystal Structure of cis-Azobenzene //Acta Chem. Scand. 1971., V. 25. P. 3561-3568.

199. Cambridge Structural Database, edition 1996

200. Walsh P. J., Hollander F. J. and Bergmann R. G. Insertion of alkynes into zirconium-nitrogen bonds leading to 2,3-diazametallacyclopentenes. Generation and reactivity of Cp2Zr(N2Ph2) // J Organomet Chem. 1992. V. 428. №1-2. P. 13-47.

201. Dickson R. S. and Ibers J. A. pi.-Bonded azo-transition metal complex. Structure of bis(tert-butyl isocyanide) (azobenzene)nickel(O) // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 2988-2993.

202. Ittel S. D. and Ibers J. A. The preparation and structure of bis(tri-p-tolylphosphine)(azobenzene)nickel(0), NitPCC^CHs^MCCeHs^NCöHs. // J. Organomet. Chem. 1973. V. 57. P. 389-402.

203. Bart J. C., Bassi I. W., Cerruti F. and Calcaterra M., Crystal and molecular-structure of cis-azobenzene bis(cyclopentadienyl) titanium // Gazz. Chim. Ital. 1980, V. 110. P. 423-442.

204. Zerger R. P. and Stucky G. D. Synthesis and crystal structure of bicyclol,l,0.butan-l-yl-lithium- tetramethylethylenediamine//J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1973. P. 44-45.

205. Re N., Sgamellotti A., Persson B.J., Roos B.O. and Floriani C. A Theoretical Study of the (Cyclobutane)diazadivanadium Complex // Organometallics. 1995. V. 14. P. 63-73.

206. Smith L.I. and Hoehn H.H. The Reaction between Lithium and Diphenylacetylene // J. Amer. Chem. Soc. 1941. V. 63. P. 1184-1187.

207. Braye E.H., Hübel W. and Caplier I. New Unsaturated Heterocyclic Systems II J. Amer. Chem. Soc. 1961. V. 83. P. 4406-4410.

208. Setzer W.N. von Raque Schleyer P. X-Ray Structural Analyses of Organolithium Compounds // Adv. Organomet. Chem. 1985. V. 24. P. 353451.

209. Kahn O., Chariot M.F., Overlap density in binuclear complexes a topological approach of the exchange interaction // Nouv. J. de Chimie. 1980. №4, P. 567-576.

210. Figgis, B.N., and Lewis, J. // Progress in Inorganic Chemistry. 1964. V. 6. P. 37.

211. Нейдинг А.Б. // Магнетохимия комплексов переходных металлов, M., 1970.

212. Дьячковский Ф. С., Шилов А. Е. Механизм реакции этиллития с иодистым этилом // Ж. общей химии. 1963. Т. 33. №2. С.406-411.

213. Хидридж Д. Электрохимия металлов в неводных растворах, под ред. Я. М. Колотыркина. М.: Мир. 1974. С. 166

214. Trimmel G., Slugovc C., Wiede P., Mereiter K., Sapunov V. N., Schmid R., Kirchner K. Labile complexes of the RuTp(pn).+ (Tp = tripyrazolylborate, pn

215. Ph2PCH2CH2NMe2) fragment including the dinitrogen ligand // Inorg. Chem. 1997. V. 36. P. 1076-1083.

216. Burgess В. K., Stiefel E. I., Newton W. E. Oxidation-reduction properties and complexation reactions of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. // J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 353-356.

217. Almeida V.R., Gormal C.A., Gronberg K.L.C., Henderson R.A., Oglieve K. E., Smith B.E. Protonation and substitution reactions of Fe-S 'basket' clusters including extracted FeMo-cofactor of nitrogenase // Inorg. Chim. Acta. 1999. V. 291. P. 212-225.

218. Варфоломеев С. Д., Гуревич К. Г. Биокинетика. М.: ФАИР-ПРЕСС. 1999.

219. Свердлов JI.M., Ковнер M.A., Крайнов Е.П. Колебательные спектры многоатомных молекул. М.: Наука. 1970. С. 218-290.

220. Benton Р.М.С., Christiansen J., Dean D.R., Seefeldt L.C. Stereospecificity of acetylene reduction catalyzed by nitrogenase // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. P.1822-1827.

221. Shen J, Dean D.R, Newton W.E., Evidence for multiple substrate-reduction sites and distinct inhibitor-binding sites from an altered Azotobacter vinelandii nitrogenase MoFe protein // Biochemistry. 1997. V. 36. №16. P. 4884-4894.

222. Henderson R.A. Protonation of Hydrocarbon Ligands // Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1996. V. 35. P. 946-967.

223. Gronberg, K.L.C., Henderson, R. A., Oglieve, K.E. A unified mechanism for the stoichiometric reduction of РГ and C2H2 by Fe4S4(SPh)4.3~ in MeCN // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1998. P. 3093-3104.

224. Смирнов В. А. Восстановление амальгамами. JI.: Химия. 1970. С. 22.

225. Стрелец, В.В., Царев, В.Н., Особенности катализируемого ванадоценом амальгамного восстановления окиси углерода до метана // Кинетика и катализ. 1984. Т. 25. № 4. С. 821-829.

226. Pham D.N., Burgess В.К. Nitrogenase reactivity: effects of pH on substrate reduction and CO inhibition // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 13725-13731.

227. Patricia D. Christie, Hong-In Lee, Linda M. Cameron, Brian J. Hales, W. H. Orme-Johnson, and Brian M. Hoffman. Identification of the CO-Bindingen

228. Cluster in Nitrogenase MoFe Protein by ENDOR of Fe Isotopomers // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 8707-8709.

229. Уэбб, Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма. М.: Мир. 1966.

230. Christiansen, J., Seefeldt, L. C., Dean, D. R. Competitive Substrate and Inhibitor Interactions at the Physiologically Relevant Active Site of Nitrogenase //J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 46. P. 36104-36110.

231. Muller, A., Schneider, K., Gollan, U. in Iron-sulfur proteins, New York: Wiley. 1982. p. 551.

232. Thorneley R.N.F., Eady R.R., Lowe D.J. Biological nitrogen fixation by way of an enzyme-bound dinitrogen-hydride intermediate // Nature. 1978. V. 272. P. 557-558.

233. March J. Advanced Organic Chemistry, 3rd ed. New York.: John Wiley & Sons. 1985. P. 1087-1136.

234. Izutsu K. Acid-base dissociation constants in dipolar aprotic solvents. Oxford.: Blackwell Scientific. 1990.

235. Бейтс P. Определение pH: теория и практика. Л.: Химия. 1972. С. 160.

236. Bordwell F.G. Equilibrium Acidities in Dimethyl Sulfoxide Solution // Acc. Chem. Res. 1988. V. 21. P. 456-463.

237. Dance I. The Hydrogen Chemistry of the FeMo-co Active Site of Nitrogenase //J. Am. Chem. Soc. 2005. V.127. P. 10925-10942.

238. Henderson R.A. Mechanistic Studies on Synthetic Fe-S-Based Clusters and Their Relevance to the Action of Nitrogenases // Chem. Rev. 2005. V. 105. P. 2365-2438.

239. Igarashi R.Y., Seefeldt L. C., Nitrogen Fixation: The Mechanism of the Mo-Dependent Nitrogenase // Crit. Rev. in Biochem. and Mol. Biol. 2003. V. 38. P. 351-384.

240. Rod Т.Н., Norskov, J.K. Modeling the nitrogenase FeMocofactor // J. Am. Chem. Soc. 2000. V. 122. P. 12751-12763.

241. Schultz F.A., Gheller S.F., Burgess B.K., Lough S., and Newton W.E. Electrochemical characterization of the iron-molybdenum cofactor from Azotobacter vinelandii nitrogenase // J. Am. Chem. Soc. 1985. V. 107. P. 5364-5368.

242. Schultz F.A., Feldman В.J., Gheller S.F. and Newton W.E. Effects of oxidation state, solvent acidity and thiophenol on the electrochemical properties of iron-molybdenum cofactor from nitrogenase // Inorg. Chim. Acta. 1990. V. 170. №1. P. 115-122.

243. Дамаскин Б.Б., Петрий O.A., Цирлина Г.А. Электрохимия. Химия. Москва. 2001. 624 с.

244. Диксон M., Уэбб Э. Ферменты. Мир. Москва. 1982. Т. 2. с. 627. М. Dixon and Е. С. Webb, Enzymes, Longman Group Ltd., London, 1979.

245. Lowe D., Fisher K., Thorneley R. Klebsiella pneumonia nitrogenase. Mechanism of acetylene reduction and its inhibition by carbon monoxide // Biochem. J. 1990. V. 272. P. 621-625.

246. Syrtsova L., Nadtochenko V., Denisov N., Timofeeva E., Shkondina N., Gak V. Kinetics of Elementary steps of Electron Transfer in Nitrogenase in the Presence of a Photodonor // Biochemistry (Moscow) 2000. V. 65., №10. P. 1145-1152.

247. Johnson J., Nyborg A., Wilson P., Tolley A., Nordmeyer F., Watt G. Analysis of steady state Fe and MoFe protein interactions during nitrogenase catalysis //Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1543. P. 36-46.

248. Duyvis M., Wassink H., Haaker H. Nitrogenase of Azotobacter vinelandii: Kinetic Analysis of the Fe Protein Redox Cycle // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 17345-17354.

249. Bergersen F.J. and Turner G.L. Kinetic Studies of Nitrogenase from Soya-Bean Root-Nodule Bacteroids II Biochem. J. 1973. V. 131. P. 61-75.

250. Ferraudi G. Magnetokinetic effect in outer-sphere electron-transfer reactions: on the role of spin-orbit and hyperfine coupling // Molecular Physics. 1997. V. 91. №2. P. 273-279.

251. Ferraudi G. On the Adiabaticity Contribution to the Rate of Outer-Sphere Electron Transfer. Reactions of Cytochrome с and Related Transition Metal Compounds // Inorg. Chem. 2000. V. 39. №13. P. 2866-2873.

252. Burns R. C. The nitrogenase system from Azotobacter Activation energy and divalent cation requirement // Biochim. Biophys. Acta. 1969. V. 171. P. 253259.

253. Watt G.D., Bulen W.A., Burns A., and Hadfield, K. L. Stoichiometry, ATP/2e Values, and Energy Requirements for Reactions Catalyzed by Nitrogenase from Azotobacter vinelandii // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 4266-4272.

254. Watt G.D., Burns A., Kinetics of dithionite ion utilization and ATP hydrolysis for reactions catalyzed by the nitrogenase complex from Azotobacter vinelandii II Biochemistry. 1977. V. 16. P. 264-270.

255. Сырцова JI.A., Котельников А.И., Шкондина Н.И., Лапшина М.А. Влияние глицерина на реакции нитрогеназы // Кинетика и катализ. 2004. Т. 45. № 1.С. 35-44.

256. Thorneley R., Lowe D. Nitrogenase of Klebsiella pneumoniae. Kinetics of the dissociation of oxidized iron protein from molybdenum-iron protein: identification of the rate-limiting step for substrate reduction // Biochem. J. 1983. V. 215. P. 393-403.

257. Peters J., Fisher K., Newton W., Dean D. Involvement of the P Cluster in Intramolecular Electron Transfer within the Nitrogenase MoFe Protein // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 27007-27013.

258. Tittsworth R. and Hales B. Detection of EPR Signals Assigned to the 1-equiv-Oxidized P-Clusters of the Nitrogenase MoFe-Protein from Azotobacter vinelandii //J. Am. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 9763-9767.

259. Lanzilotta W., Christiansen J., Dean D., Seefeldt L. Evidence for Coupled Electron and Proton Transfer in the 8Fe-7S. Cluster of Nitrogenase // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 11376-11383.

260. Noodleman L., Peng C.Y., Case D.A., Mouesca J.-M. Orbital interactions, electron derealization and spin coupling in iron-sulfur clusters // Coord. Chem. Rev. 1995. V. 144. P. 199-244.

261. Gray H., Winkler J. Long-range electron transfer // Proc. Natl. Acad. Sei. USA 2005. V. 102. P. 3534-3539.

262. Davidson V. Protein control of true, gated, and coupled electron transfer reactions // Accounts of chemical research. 2008. V. 41. P. 730-738.

263. Boll M., Fuchs G., and Lowe D.J. Single turnover EPR studies of Benzoyl-CoA reductase II Biochemistry. 2001. V. 40. P. 7612-7620.

264. Boll M., Fuchs G., Meier C., Trautwein A. and Lowe D. J. EPR and Mossbauer studies of Benzoyl-CoA reductase II J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 31857-31868.