Антибиотическое действие дельта-эндотоксинов Bacillus thuringiensis против Phytophthora infestans и Fusarium oxysporum тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 06.01.07, кандидат биологических наук Терпиловский, Максим Александрович

• Терпиловский, Максим Александрович
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Терпиловский, Максим Александрович

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

1. Литературный обзор

1.1 Болезни сельскохозяйственных растений: актуальные проблемы, пути решения

1.2 Фитопатогенные грибы-возбудители заболеваний

1.3 Почвенная энтомопатогенная бактерия Bacillus thuringiensis

2. Материалы и методы исследований

2.1 Культивирование Bacillus thuringiensis

2.2 Выделение и очистка дельта-эндотоксинов Bacillus thuringiensis

2.3 Культивирование фитопатогенных грибов

2.4 Чувствительность Р. infestans и F. oxysporum к дельта-эндотоксину В. thuringiensis

2.5 Методы световой микроскопии

2.6 Методы статистической обработки результатов

3. Результаты и обсуждение

3.1 Активность дельта-эндотоксинов В. thuringiensis в отношении клеток грибов Р. Infestans и F. oxysporum

3.2 Воздействие дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на жизнеспособность спор фитопатогенных грибов Р. infestans и F. oxysporum

3.3 Влияние дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на инфицирующую способность культур Р. infestans

3.4 Применение дельта-эндотоксина В. для защиты растений томатов от фитофтороза

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Антибиотическое действие дельта-эндотоксинов Bacillus thuringiensis против Phytophthora infestans и Fusarium oxysporum»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность работы. В последнее время уделяется все больше внимания развитию экологически безопасных методов борьбы с возбудителями заболеваний сельскохозяйственных культур (Сорокина и др., 1999; Штерншис и др., 2000).

Использование нехимических средств борьбы (биологических, хозяйственных, агротехнических) отвечает концепции интегрированной защиты растений. Важное место в ряду этих средств занимают биопрепараты. Они отличаются специфичностью действия и экологической безопасностью, не вызывают резистентности у фитопатогенных микроорганизмов и не нарушают внутриэкосистемные взаимосвязи.

Для разработки биопрепаратов, отвечающих всем основным критериям эффективности и безопасности, необходим отбор активных, конкурентных, технологически выгодных штаммов микроорганизмов, являющихся антагонистами возбудителей заболеваний культур. Создание на основе полученных агентов биологических препаратов, имеющих широкий спектр действия, является очень актуальным (Соколов, 1990; Воронин, 1998; Романовская и др., 2002).

В настоящее время широко используются перспективные препараты для биологического контроля вредителей на основе различных подвидов спорообразующей бактерии Bacillus thuringiensis. Преимуществами бактериальных биопрепаратов по сравнению с химическими являются: отсутствие загрязняющих остатков, высокая специфичность действия, обусловливающая их безопасность для нецелевых организмов и сравнительно низкая стоимость процедур, требуемых для регистрации их в качестве средств защиты растений (Добрица и соавт., 2001). Кроме того, В. thuringiensis является естественным компонентом микрофлоры почв и, следовательно, применение бациллы в защитных мероприятиях существенно не нарушает видовую структуру биоценозов.

В. thuringiensis присвоен статус вполне безопасного организма (GRAS, generally regarded as safe) Управлением по контролю над качеством продовольствия и лекарственных средств США (Харвуд, 1992). На основе этого микроорганизма создано большое количество инсектицидов, которые составляют 90% биопрепаратов, используемых в сфере защиты растений (Вершинина и Алимова, 2000; Захаренко, 2003).

Известно, что основным токсическим компонентом В. thuringiensis являются белковые дельта-эндотоксины с молекулярной массой от 30 до 130 кДа. Подвиды В. thuringiensis синтезируют дельта-эндотоксины, имеющие высокую гомологичность по аминокислотному составу и различающиеся по специфичности действия на насекомых и микроорганизмы. Другие токсины, а также споры бактерий, оказывают синергетическое действие на активность препаратов (Каменек, 1998). Созданы препараты, не содержащие спор в своем составе, а включающие лишь выделенные и очищенные дельта-эндотоксины (препараты серии Дельта). Их использование предотвращает нежелательное обсеменение агроценозов спорами бактерий. Препараты имеют высокую активность и специфичность в отношении насекомых-вредителей (Каменек, 1998). Действие имеет двухступенчатый характер и приводит к разобщению окислительного фосфорилирования и дыхания на сопрягающих мембранах митохондрий клеток (Каменек и Штерншис, 1985).

Помимо инсектицидного действия дельта-эндотоксины проявляют активность в отношении некоторых бактерий (Юдина и Бурцева, 1997; Каменек и соавт., 2005). Полагают, что механизмы антимикробного и энтомопатогенного действия имеют общие черты. Было установлено также, что дельта-эндотоксин обладает цитостатическим действием на ряд фитопатогенных грибов родов Fusarium, Bipolaris, Phytophthora, Alternaría, Risoctonia (Тюльпинева, 2003; Гришечкина и соавт., 2002), вызывающих многочисленные инфекционные заболевания растений. Единая клеточная структура эукариот позволяет сделать предположение об общей природе

воздействия дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на клетки насекомых и клетки грибных фитопатогенов.

Фитофтороз — одна из самых опасных и наиболее распространенных болезней картофеля и томатов. Возбудители заболевания — грибы-оомицеты вида Phytophthora infestons. Поражение фитофторозом сельскохозяйственных культур приводит к значительным потерям урожая и ухудшению экологической ситуации, за счет применения большого количества химических пестицидов.

Создание более эффективных препаратов на основе В. thuringiensis для борьбы с фитофторозом позволит снизить количество используемых химических препаратов. Однако особенности антифунгального действия дельта-эндотоксинов малоизучены.

Целью данного исследования явилось изучение особенностей антибиотического действия дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на возбудителей заболеваний сельскохозяйственных растений на примере Phytophthora infestons и Fusarium oxysporum. В задачи исследования входило:

— Охарактеризовать внешние морфологические изменения клеток оомицетов P. infestans и грибов F. oxysporum под действием различных концентраций дельта-эндотоксина В. thuringiensis;

— Определить действие дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на жизнеспособность спор оомицетов P. infestans и анаморфных грибов F. oxysporum;

— Выявить влияние дельта-эндотоксинов В. thuringiensis на инфицирующую способность культур P. infestans;

— Изучить антибиотическое действие дельта-эндотоксина против возбудителя фитофтороза Phytophthora infestans в лабораторных условиях на рассаде томатов;

— Определить биологическую эффективность применения дельта-эндотоксина против фитофтороза.

Положения, выносимые на защиту:

— Дельта-эндотоксины В. thuringiensis вызывают стойкие патологические изменения в мицелии оомицетов P. infestans и анаморфных грибов F.

oxysporum;

— Жизнеспособность и инфицирующая способность спор P. infestans и F. oxysporum под влиянием дельта-эндотоксинов В. thuringiensis значительно снижаются;

— Дельта-эндотоксины В. thuringiensis оказывают выраженную антибиотическую активность и сдерживают развитие фитофтороза пасленовых культур.

Научная новизна работы. Установлено выраженное антифунгальное действие дельта-эндотоксина В. thuringiensis в отношении возбудителя фитофтороза Phytophthora infestans, а также возбудителя трахеомикозного увядания Fusarium oxysporum. Выявлены и оценены внешние патологические изменения в клетках культур грибов P. infestans и F. oxysporum под действием дельта-эндотоксинов, а также влияние последних на инфицирующую способность культур P. infestans, развитие и распространенность фитофтороза в лабораторных условиях.

Практическая значимость. Проведенные эксперименты позволяют рекомендовать бактерии В. thuringiensis к применению в качестве основы биопрепарата для борьбы с фитопатогенными грибами P. infestans, возбудителями фитофтороза картофеля, а также — F. oxysporum, возбудителя трахеомикозного увядания. Использование токсинов не ограничивается указанными патогенами, ввиду более широкого ряда специфичности в отношении целого ряда грибов.

Внедрение результатов исследования. Ряд положений и выводов работы используются в учебном процессе на кафедре общей и биологической химии экологического факультета Ульяновского государственного университета.

Апробация результатов работы. Результаты работы были представлены на XV, XVI и XVIII Международных конференциях студентов, аспирантов и

7

молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2008, 2009, 2011), II Международной научно-практической конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2008), Международной научной конференции «Проблемы защиты растений в условиях современного сельскохозяйственного производства» (Санкт-Петербург, 2009), XIV Международной Пущинской школы-конференции молодых учёных «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2010), II Всероссийской, 55 научно-практической конференции «Россия Молодая» (Кемерово, 2010), Международной научной конференции «Биотехнология начала III тысячелетия» (Саранск, 2010), 5-й Всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Экологические проблемы промышленных городов» (Саратов, 2011) и на Международном Конгрессе по патологии беспозвоночных и микробиологическому контролю (Канада, Галифакс, 2011).

Публикации по теме диссертации. Всего по теме диссертации было подготовлено 16 публикаций, из которых 3 — в рецензируемых изданиях, рекомендованных ВАК РФ.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, трех глав, заключения, выводов, списка литературы, приложения. Работа изложена на 141 странице, содержит 23 рисунка, 12 таблиц. Список литературы включает 298 источников, из них 241 — иностранные источники.

Заключение диссертации по теме «Плодоводство, виноградарство», Терпиловский, Максим Александрович

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

При создании и внедрении схем интегрированной защиты растений, способствующих получению большего объема качественной и экологически чистой сельскохозяйственной продукции, особую роль играют методы биологического контроля численности вредных насекомых. В настоящее время в числе наиболее эффективных и широко применяемых средств борьбы с вредителями находятся препараты, основанные на метаболитах и спорах грамположительной бактерии В. thuringiensis, которая в ходе споруляции способна формировать параспоральные белковые включения.

Кристаллические белки, или дельта-эндотоксины, относящиеся к двум семействам — Cry- и Cyt-белки, и обусловливают инсектицидную и антимикробную активность В. thuringiensis, хотя многие штаммы этой бактерии синтезируют и другие факторы, активные в отношении вредных организмов. С момента первого описания В. thuringiensis (в 1901 г.) из почвы, насекомых, листьев и хвои растений выделены тысячи природных изолятов этой бактерии, различающиеся по физиологическим, морфологическим и серологическим (воздействие на антитела) характеристикам (Добрица и соавт., 2001).

Многообразие штаммов В. thuringiensis, вероятно, обусловлено переносом их генов путем трансдукции при фаговом заражении и в результате конъюгации. Штаммы В. thuringiensis могут обмениваться генетическим материалом и с другими бактериями (В. cereus, В. anthracis, В. subtilis, В. megaterium, В. sphaericus и пр.).

Штаммы В. thuringiensis существенно отличаются по спектру своей активности и токсичности продуцируемых ими белков. Это связано с большим разнообразием дельта-эндотоксинов, синтезируемых различными штаммами В. thuringiensis, и с синтезом в клетках одного штамма включений, содержащих несколько различных белков.

Классификация дельта-эндотоксинов В. thuringiensis, существовавшая до 1998 года, основана на специфичности их действия (Höfte and Whiteley, 1989).

Но, как оказалось, эта система не может систематизировать все разнообразие дельта-эндотоксинов В. поэтому была создана новая система

каталогизации пестицидных белков В1;, основанная на степени их эволюционной дивергенции. Авторы новой классификации называют дельта-эндотоксины В. &игт&ет18 пестицидными, а не инсектицидными белками, так как описаны кристаллические белки В. Жиг^гетчя, токсичные в отношении вредителей, не являющихся насекомыми (Спсктоге е1 а1., 1998).

Пестицидные белки, входящие в состав кристаллических включений В. 1Ь,игт£1ет15, являются протоксинами. Механизм их действия включает несколько стадий: растворение кристаллов, протеолитическое расщепление протоксинов до токсинов, связывание токсинов со специфическими рецепторами на мембранах чувствительных клеток и формирование ими пор в мембранах этих клеток, что чаще всего приводит к нарушению клеточного гомеостаза и к лизису клеток.

Биопестициды на основе В. 1киг1щ1етЬ обладают рядом преимуществ по сравнению с химическими средствами: отсутствие загрязняющих остатков, высокая специфичность действия, обусловливающая их безопасность для нецелевых организмов, и сравнительно низкая стоимость процедур, требуемых для регистрации их в качестве средств защиты растений.

Результаты, полученные в ходе выполнения данной работы, позволили выявить особенности цитопатического действия дельта-эндотоксина В. Жип^гепзгя на мицелий и рост числа колоний культур грибов Р. infestans и Р. охуърогит (вакуолизация, разрывы клеточной стенки и мембран клеток), а также ингибирующего влияния на развитие фитофтороза в лабораторных условиях на растениях томатов и листьях картофеля.

Полученные данные свидетельствуют о выраженном антибиотическом действии дельта-эндотоксинов в отношении фитопатогенных грибов Р. т/ея1ат и Р. охузрогит. Таким образом, создание на основе эндотоксинов В.

биологических фунгицидных препаратов является очень актуальным и перспективным.

выводы

1. Выявлены и оценены внешние патологические изменения в клетках Р. infestans и К охуярогит под действием растворов дельта-эндотоксинов В.

: значительная вакуолизация клеток и выделение секретируемых пузырьков, изменение структуры цитоплазмы и гибель клеток;

2. Установлено, что под влиянием дельта-эндотоксинов В. Жигт&ет1з происходило снижение жизнеспособности спор Р. т/е81ат и Т7. охуБрогит и, как следствие, снижение числа колоний фитопатогенных культур в 2-14 раз;

3. Выявлено, что под влиянием дельта-эндотоксинов В. Жиг^1ет18 достоверно снижались распространенность и развитие заболевания фитофторозом у листьев картофеля на 6,3-17,9% и 33,3-83,3%, соответственно;

4. Показано, что обработка дельта-эндотоксином В. Жиг^гетгя растений, инфицированных культурой Р. 1п/е81ат, снижает показатель развития болезни до 1,2-15,5% и распространенность заболевания на 28,1-86,8%.

5. Установлено ростостимулирующее влияние дельта-эндотоксина на пораженные растения, выражавшееся в увеличении морфометрических показателей: средней длины стебля на 35,9-43,5% и среднего количества листьев на 33,0-62,9% по сравнению с контролем.

6. Определена биологическая эффективность применения дельта-эндотоксина против фитофтороза: она составила 24,5-94,5%.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Терпиловский, Максим Александрович, 2011 год

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Акименко, В.К. Альтернативные оксидазы микроорганизмов / В.К. Акименко. — М.: Наука, 1989. — 263 с.

2. Аматханова, Ф.Х. Популяции РЬ^орМЬога ^ез1ап8 на Северном Кавказе / Ф.Х. Аматханова, Ю.Т.Дьяков, Я.В. Петрунина, М.А. Побединская, С.Н. Еланский, И.Н. Козловская, Б.Е. Козловский, Е.В. Морозова, А.Н. Смирнов // Микология и фитопатология. — 2004. — Т. 38. — В. 3. — С. 71-78.

3. Аникина, М.И. Самофертильные изоляты РЬ^орЫЬога ^е81апз / М.И. Аникина, Л.В. Савенкова, Ю.Т. Дьяков // Изв. РАН, сер. биол. — 1997. — №4. —С. 414-418.

4. Билай, В.И. Основы общей микологии / В.И. Билай. — Киев: Выща школа, 1989. —392 с.

5. Бриан, Л.Е. Бактериальная резистентность и чувствительность к химиопрепаратам: Пер. с англ. / Л.Е. Бриан. — М.: Медицина, 1984. — 272с.

6. Букасов, С.М. Селекция и семеноводство картофеля / С.М. Букасов, А .Я. Камераз. — Л.: Колос, 1972. — С. 358.

7. Бурцева, Л.И. Бактериальные болезни насекомых / Л.И. Бурцева, М.В. Штерншис, Г.В. Калмыкова // Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты. — М.: Круглый год, 2001. — С. 167-245.

8. Гагкаева, Т. Ю. Фузариоз зерновых культур / Т.Ю. Гагкаева; О.П. Гаврилова; М.М. Левитин; К.В. Новожилов // Сер. «Библиотечка по защите растений» в изд.: Защита и карантин растений. — 2011. — № 5. — С. 70(2)-119(51).

9. Гейл, Э. Молекулярные основы действия антибиотиков / Э. Гейл, Э. Кандлифф, П. Рейнолдс, М. Ричмонд, М. Уоринг. — М.: Мир, 1975. — 500 с.

10. Гланц, С. Медико-биологическая статистика. Пер. с англ. / С. Гланц. — М., Практика, 1998. — 459 с.

11. Добрица, А. П. Разработка биопестицидов против колорадского жука / А. П. Добрица, Н. Г. Корецкая, В. И. Гайтан, JI. В. Коломбет, В. В. Дербышев, С. К. Жиглецова // Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева). — 2001. — Т. XLV. — № 5-6. — 174-184.

12. Долиба, Н.М. Метаболический контроль транспорта натрия в кардиомиоцитах крысы при диабете / Н.М. Долиба, A.M. Бабский, C.JI. Верли, Н.М. Долиба, Т.М. Иваниш, М.Ф. Фридман, М.Д. Осбаккен //

и 1З. Дьяков, Ю.Т. Популяционная генетика РИ^орМюга тГез1апз / Ю.Т.

Дьяков, С.Н. Еланский // Микология сегодня. Под ред. Ю.Т. Дьякова, Ю.В. Сергеева. — М.: Национальная академия микологии, 2007. — Т. 1. — С. 107-139.

14. Егоров, Н.С. О корреляции между инсектицидной и антибиотической активностями параспоральных кристаллов В. Шипг^егшБ / Н.С. Егоров, Т.Г. Юдина, А.Ю. Баранов // Микробиология. — 1990. — Т. 59. — № 3. _ С.448-452.

{ 15. Еланский, С.Н. Возможные причины изменения структуры популяций Phytophthora infestans в Европейской части России на рубеже 20—21 веков/ С.Н. Еланский, А.Н. Смирнов, С.А. Кузнецов, В.П. Апрышко, Ю.Т. Дьяков // Материалы Международной научной конференции «Биология, систематика и экология грибов в природных экосистемах и агрофитоценозах», Минск. — 20-25 сентября 2004. — С. 96-100. 16. Елькина, Е.А. Влияние растительных полисахаридов на скорость прорастания семян Lycopersicon esculentum М. и Cucumis sativus L. / A.A. Шубаков, Ю.С. Оводов // Химия растительного сырья. — 2002. — №2. —

Биохимия. — 2000. — Т. 65. — Вып. 4. — С. 590-597

/

С. 105-109.

17. Каменек, JI.К. Антибактериальное действие дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis как потенциального агента защиты растений / JI.K. Каменек, Т.А. Левина, Д.А. Терехин, Л.Д. Миначева // Биотехнология. — 2005. — №1. —С. 59-67.

18. Каменек, Л.К. Влияние дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis на активный транспорт ионов у насекомых / Л.К. Каменек, М.В. Штерншис // Изв. СО АН СССР, сер. биол. — 1984. — В. 3. — С. 113-117.

19. Каменек, Л.К. Влияние эндотоксина Bacillus thuringiensis на Mg2+-зависимую АТФазу некоторых видов насекомых // Кн.: Микроорганизмы в защите растений. — Новосибирск, 1981. — С. 72-77.

20. Каменек, Л.К. Выделение и очистка кристаллов Bacillus thuringiensis // Сб.: Бюллетень научно-технической информации СибНИИЗХим. — Новосибирск, 1980. — № 2 (3). — С. 14-15.

21. Каменек, Л.К. Действие дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki на некоторые аэробные бактерии-фитопатогены / Л.К. Каменек, Е.Г. Климентова, A.A. Тюльпинева // Ученые записки УлГУ. Сер. Экология. — Ульяновск: УлГУ, 2000. — Вып. 1(2). — С. 76-80.

22. Каменек, Л.К. Действие эндотоксина Bacillus thuringiensis на культуру клеток непарного шелкопряда / Л.К. Каменек, Н.И. Харина // Сб.: Актуальные проблемы земледелия химизации и защиты растений в Сибири. —Новосибирск, 1981. — С. 40.

23. Каменек, Л.К. Дельта-эндотоксин Bacillus thuringiensis: строение, свойства и использование для защиты растений : дис... докт. биол. наук : 06.01.11 / Каменек Людмила Кирилловна. - Москва, 1998. -345 с.

24. Каменек, Л.К. Механизмы действия белковых бактериальных токсинов // Морфофункциональные взаимосвязи и адаптация: Ученые записки УлГУ. Сер. Биология и медицина. — Ульяновск: СВНЦ, 2000. — Вып. 1(4). — С. 22-30.

25. Каменек, JI.K. Разобщающее действие дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis / JI.K. Каменек, M.B. Штерншис // Сб.: Интегрированная защита растений от болезней и вредителей в Сибири. - Новосибирск, 1986.-С. 80-85.

26. Каменек, JI.K. Роль сукцинатдегидрогеназы в резистентности бактерий к дельта-эндотоксинам Bacillus thuringiensis / JI.K. Каменек, Т.А. Левина // Микробиология. — 2005. —Т. 74. — №5. — С. 711-713.

27. Каменек, Л.К. Структура, свойства и механизм действия дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis // Сб.: Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений. — Новосибирск, 1987. — С. 42-57.

28. Каменек, Л.К. Цитотоксическое действие дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis var. galleriae на культуру клеток Lymantria dispar L. / Л.К. Каменек, Н.И. Харина // Сб.: Использование микроорганизмов в сельском хозяйстве и промышленности. — Новосибирск, 1982. — С. 72-79.

29. Кольчевский, А.Г. Выделение и отбор высоковирулентных культур Bacillus thuringiensis var. galleriae / А.Г. Кольчевский, Л.М. Рыбина, В.Я. Коломиец // Методические рекомендации. — Л., 1987. — 21 с.

30. Крутецкая, З.И. Механизмы Са2+ сигнализации в клетках / З.И. Крутецкая, O.E. Лебедев // Цитология. — 2001. — Т.43. — № 1. — С. 526.

31. Лескова, А.Я., Идентификация культур Bacillus thuringiensis и оценка их патогенных свойств / Л.М. Рыбина, И.А. Строева // Методические указания. — Л., 1984. — 19 с.

32. Монастырский, О. А. Разработка биопрепаратов для борьбы с токсиногенными грибами / O.A. Монастырский // Защита и карантин растений. — 2004. — № 9. — С. 26-28/

х/ 33. Надыкта, В.Д. Биологическая защита растений и экологическая безопасность / В.Д. Надыкта, В.Я. Исмаилов // ArpoXXI. — 1999. — № 10. —С. 10-11.

34. Новотельнова, Н.С. Фитофторовые грибы (Сем. РЬ^орМЬогасеае) [Текст] : научное издание / Н.С. Новотельнова; Отв. ред. М.А. Литвинов ; АН СССР, Ботанический ин-т им. В.Л. Комарова. — Л.: Наука, 1974. — 208 с.

35. Пересыпкин, В.Ф. Сельскохозяйственная фитопатология. — 4-е изд. перераб. и доп. — М.: Агропромиздат, 1989. — 480 с.

36. Погорелов, А.Г. Анализ изменения ионного состава мышечной клетки сердца на стадии ранней ишемии / А.Г. Погорелов, В.Н. Погорелова, И.П. Демин // Профилактическая кардиология: Москва, 2000. — С. 296-297

37. Пушкарев, И.И. Новый фитофтороустойчивый сорт картофеля 8670 / И.И. Пушкарев. — М.: Сельхозгиз, 1937. — 45 с.

38. Ролан, Ж.-К. Атлас по биологии клетки / Ж.-К. Ролан, А. Селоши, Д. Селоши. — М.: Мир, 1978. — 118 с.

Vх 39. Смирнов, А.Н. Встречаемость и морфология ооспор в природных популяциях РИ^орМюга т£ез1апз в Московской области / А. Н. Смирнов, С. А. Кузнецов // Известия ТСХА. — 2001. — В. 4. — С. 116-133. у 40. Смирнов, А.Н. Изучение биологии возбудителя фитофтороза картофеля / А.Н. Смирнов, С.А. Кузнецов, С.Н. Еланский // Доклады ТСХА. — 2001. — Вып. 273. — 4.1. — С. 226-232. у 41. Смирнов, А.Н. Образование ооспор в полевых популяциях РЪ^орЬШога ^е81ап8 в Московской области / А.Н. Смирнов, С.Н. Еланский // Микология и фитопатология. — 1999. — Т. 33. — В. 6. — С. 421-425. У 42. Смирнов, А.Н. Ооспоры РЬ^орЬАога т£е81аш // Микол. и фитопатол. —

2003. —Т. 37.—№ 1. —С. 3-21. у 43. Смирнов, О.В. Патотипы ВасШш Йшпг^ег^Б и экологические основы их использования в защите растений: Автореф. дис... д-ра биол. наук : 06.01.11 / Смирнов Олег Всеволодович. — ВИЗР. — СПб. — 2000. — 42 с.

44. Твердюков, А.П. Биологический метод борьбы с вредителями и болезнями в защищенном грунте / А.П. Твердюков. — М.: Колос, 1993. — 157 с.

45. Твердюков, А.П. Об использовании биометода / А.П. Твердюков // ArpoXXI. — 1999. — № 1. — С. 3-6.

46. Теппер, Е.З. Практикум по микробиологии / Е.З. Теппер, В.К. Шильникова, Г.И. Переверзева. — Изд. 2-е, перераб. и доп. — М.: Колос, 1979. —216 с.

47. Хватыш, Н.В. Поражаемость томатов фитофторозом и другими болезнями в зависимости от факторов устойчивости сорта и обработки фунгицидами : дис. ... канд. биол. наук : 06.01.11 / Хватыш Наталья Вячеславовна. — Москва, 2003. — 168 с.

48. Хужамшукуров, H.A. Энтомоцидная активность бактериальных клеток В. thuringiensis / H.A. Хужамшукуров, Т.Ю. Юсупов, И.М. Халалов, А.Г. Гузалова, М.М. Мурадов, К.Д. Давранов // Прикладная биохимия и микробиология. — 2001. — Т.37. — № 6. — С.698-701.

49. Честухина, Г.Г. Аминокислотные последовательности пептидов N-концевого домена дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis подвида alesti. Гипервариабельные участки эндотоксинов В. thuringiensis / Г.Г. Честухина, С.А. Тюрин, А.Л. Остерман, О.П. Ходова, В.М. Степанов // Биохимия. — 1986. — Т. 51. — С. 1048-1050.

50. Честухина, Г.Г. Белки кристаллов дельта-эндотоксина В. thuringiensis / Г.Г. Честухина, Л.И. Костина, И.А. Залунин, Т.С. Котова, С.П. Катруха, Ю.С. Кузнецов, В.М. Степанов //Биохимия. — 1977. — Т.42. — Вып.9. — С.1660-1667.

51. Честухина, Г.Г. Изучение структуры и функции дельта-эндотоксинов и протеиназ Bacillus thuringiensis : автореф. дисс... д.б.н. : / Честухина Галина Георгиевна. — М., 1990. 53 с.

52. Честухина, Г.Г. Протеиназы в процессе роста и спорообразования B.thuringiensis / Г.Г. Честухина, Т.С. Котова, И.А. Залунин, В.М. Степанов // Биохимия. — 1979. — Т. 44. — Вып. 5. — С. 769-802.

53. Честухина, Г.Г. Сравнительная биохимия □-эндотоксинов и ферментов Bacillus thuringiensis / Г.Г. Честухина, В.М. Степанов // Тезисы V Всесоюзного биохимического съезда. — М., 1985. — Т. 1. — С. 236-237.

54. Честухина, Г.Г. Структурное многообразие дельта-эндотоксинов Bacillus thuringiensis / Г.Г. Честухина, Л.И. Костина, И.А. Залунин, О.М. Ходова, В.М. Степанов // Тезисы VII Всесоюзн. симпозиума по химии белков и пептидов. — Таллин, 1987. — С. 132-133.

55. Шлегель Г. Общая микробиология с немю / Г. Шлегель. — М.: Мир, 1987.

— 567 с.

56. Штерншис, М.В. Основные направления биологической защиты растений в Сибири / М.В. Штерншис, И.В. Андреева, О.Г. Томилова, Т.В. Шпатова // Вестник Новосибирского государственного аграрного университета. — 2004. —№ 1. —С. 50-55.

57. Штерншис, М.В. Спектрофотометрический метод определения концентрации микроорганизмов в суспензии / М.В. Штерншис // Бюлл. научно-техн. инф. — 1976. — СибНИИЗХим. — Новосибирск. — № 16.

— С. 44-50.

58. Agaisse, Н. How does Bacillus thuringiensis produce so much insecticidal crystal protein? / H. Agaisse, D. Lereclus // J. Bacteriol. — 1995. — V. 177.

— №21. — P. 6027-6032.

59. Agrios, G.N. Plant Pathology (4th ed.) / G.N. Agrios. — San Diego, CA.: Academic Press, 1997. — 635 pp.

60. Ahern, M. Isolation and charaterization of a novel bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis strain B439 / M. Ahern, S. Verschueren, D. van Sinderen // FEMS Microbiol Lett. — 2003. — Vol. 220. — P. 127-131.

61. Ahmad, W. Directed mutagenesis of selected regions of a Bacillus thuringiensis entomocidal protein / W. Ahmad, D. J. Ellar // FEMS Microbiol. Lett. — 1990. — V. 68. — P. 97-104.

62. Angus, T.A. A bacterial toxin paralysing silkworm larvae / T.A. Angus // Nature. — 1954. — V. 173. — P. 545-546.

63. Angus, T.A. Association of toxicity with protein-crystalline inclusions of Bacillus sotto Ishiwata / T.A. Angus // Canadian Journal of Microbiology. — 1956. —Vol. 2.—№2. —P. 122-131.

64. Aronson, A.I. Flexibility in the protoxin composition of Bacillus thuringiensis / A.I. Aronson // FEMS Microbiol. Lett. — 1994. — V. 117. — № 1. — P.21-28.

65. Aronson, A.I. Sporulation and delta-endotoxin synthesis by Bacillus thuringiensis / A.I. Aronson // Cell. Mol. Life Sci. — 2002. — V. 59. — № 3.

— P. 417-425.

66. Aronson, A.I. Structure and Morphogenesis of the Bacterial Spore Coat / A.I. Aronson, P. Fitz-James // Bacteriological Reviews. — 1976. — V. 40. — № 2.

— P. 360-402.

67. Aronson, A.I. The protoxin composition of Bacillus thuringiensis insecticidal inclusions affects solubility and toxicity / A. I. Aronson // Appl. Environ. Microbiol. — 1995. — V. 61. — № 11. — P. 4057^060.

68. Aronson, A.I. Why Bacillus thuringiensis insecticidal toxins are so effective: unique features of their mode of action / A.I. Aronson, Y. Shai // FEMS Microbiol Lett. — 2001. — V. 195. — № 1. — P. 1-8.

69. Asaka, O. Biocontrol of Rhizoctonia solani damping-off of tomato with Bacillus subtilis RBI4 / O. Asaka, M. Shoda // Appl. Envir. Microbiol. — 1996. —V. 62.—№ 11.—P. 4081-4085.

70. Barboza-Corona, J.E. Bacteriocin-like inhibitor substances produced by Mexican strains of Bacillus thuringiensis / J.E. Barboza-Corona, H. Vazquez-

Acosta, D.K. Bideshi, R. Salcedo-Hernández // Arch Microbiol. — 2007. — V. 187. —№2. —P. 117-126.

71. Barboza-Corona, J.E. Molecular cloning of a chitinase gene from Bacillus thuringiensis / J.E. Barboza-Corona, E. Nieto-Mazzocco, R. Velázquez-Robledo, R. Salcedo-Hernández, M. Bautista, B.J.E. Jiménez, J.E. Ibarra // Appl Environ Microbiol. — 2003. — V. 69. — № 2. — P. 1023-1029.

72. Barboza-Corona, J.E. Selection of chitinolytic strains of Bacillus thuringiensis / J.E. Barboza-Corona, J.C. Contreras, R. Velázquez-Robledo, M. Bautista-Justo, M. Gómez-Ramírez, C. R. Camarillo, J.E. Ibarra // Biotechnol Lett. — 1999. —V. 21.—№ 12. —P. 1125-1129.

73. Bartlett, B.R. Natural predators. Can selective insecticides help to preserve biotic control? / B.R. Bartlett // Agrie. Chemistry. — 1956. — Vol. 11. — № 2. —P. 42-44.

74. Batista-Junior, C.B. Efeito fungistático de Bacillus thuringiensis e de outras bactérias sobre alguns fungos fitopatogénicos / C.B. Batista-Junior, U. B. Albino, A. M. Martines, D. P. Saridakis, L. S. Matsumoto, M. A. Avanzi, G. Andrade // Pesq. agropec. bras. — 2002. — V. 37. — № 8. — P. 1189-1194.

75. Baum, J.A. Regulation of insecticidal crystal protein production in Bacillus thuringiensis / J.A. Baum, T. Malvar // Mol. Microbiol. — 1995. — V. 18. — № 1. —P. 1-12.

76. Beckman, C.H. On the nature and genetic basis for resistance and tolerance of fungal wilt diseases / C.H. Beckman, E.M. Roberts // Advances in Botanical Research. — 1995. — V. 21. — P. 3 5-77.

77. Beckman, C.H. Physical barriers associated with resistance in Fusarium wilt of bananas / C.H. Beckman, M.E. Mace, S. Halmos, M.W. McGahan // Phytopathology. — 1961. — V. 51. — P. 507-515.

78. Beckman, C.H. Relation of vascular occluding reactions in banana roots to pathogenicity of root-invading fungi / C.H. Beckman, S. Halmos // Phytopathology. — 1962. —V. 52. — P. 893-897.

79. Beckman, C.H. The nature of wilt diseases of plants / C.H. Beckman. — St Paul. MN., USA: American Phytopathological Society, 1987. — 175 pp.

80. Beckman, C.H. The interaction of host, pathogen and soil temperature in relation to susceptibility to Fusarium wilt of bananas / C.H. Beckman, S. Haimos, M.E. Mace // Phytopathology. — 1962. — V. 52. — P. 134-140.

81. Ben-Yephet, Y. Effects of solar radiation and temperature on Fusarium wilt in carnation / Y. Ben-Yephet, D. Shteinberg // Phytopathology. — 1994. — V. 84.—P. 1416-1421.

82. Berliner, E. Uber die Schlaffsucht der Mehlmottenrouppe (Ephestia kuhniella Zell.) und ihen Erreger Bacillus thuringiensis, n. sp. // Z. Angew. Entomol. — 1915. —V. 2. —P. 29-56.

83. Bishop, C.D. An ultrastructural study of root invasion in three vascular wilt diseases 1. Colonization of susceptible cultivars / C.D. Bishop, R.M. Cooper // Physiological Plant Pathology. — 1983b. — V. 23. — P. 323-343.

84. Bishop, C.D. An ultrastructural study of root invasion of three vascular wilt diseases / C.D. Bishop, R.M. Cooper // Physiological Molecular Plant Pathology. — 1983a. — V. 22. — P. 15-27.

85. Bobek, L.A. MUC7 20-Mer: Investigation of Antimicrobial Activity, Secondary Structure, and Possible Mechanism of Antifungal Action / L. A. Bobek, H. Situ // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. — 2003. — V. 47. — №2. —P. 643-652.

86. Boonserm, P. Crystal structure of the mosquito-larvicidal toxin Cry4Ba and its biological implications / P. Boonserm, P. Davis, D.J. Ellar, J. Li. // J. Mol. Biol. — 2005. — Vol. 348. — P. 363-382.

87. Boonserm, P. Structure of the functional form of the mosquito larvicidal Cry4Aa toxin from Bacillus thuringiensis at a 2.8-angstrom resolution / P. Boonserm, M. Mo, C. Angsuthanasombat, J. Lescar // J. Bacteriol. — 2006. — Vol. 188.—P. 3391-3401.

88. Booth, C. The genus Fusarium / C. Booth. — Kew, Surrey, UK: Commonwealth Mycological Institute, 1971. — 237 pp.

89. Bosch, D. Recombinant Bacillus thuringiensis crystal proteins with new properties: possibilities for resistance management / D. Bosch, B. Schipper, H. van der Kleij, R.A. de Maagd, W.J. Stiekema // Bio/Technology. — 1994. — Vol. 12.—P. 915-918.

90. Bravo, A. Mode of action of Bacillus thuringiensis Cry and Cyt toxins and their potential for insect control / A. Bravo, S.S. Gill, M. Soberón // Toxicon.

— 2007. — Vol. 49. — № 4. — P. 423-435.

91. Bravo, A. N-terminal activation is an essential early step in the mechanism of action of the Bacillus thuringiensis Cry 1 Ac insecticidal toxin / A. Bravo, J. Sanchez, T. Kouskoura, N. Crickmore // J. Biol. Chem. — 2002. — Vol. 277.

— P. 23985-23987.

92. Bravo, A. Oligomerization triggers binding of a Bacillus thuringiensis CrylAb pore-forming toxin to aminopeptidase N receptor leading to insertion into membrane Biochimica et Biophysica Acta (BBA) / I. Gómez, J. Conde, C. Muñoz-Garay, J. Sánchez, R. Miranda, M. Zhuang, S.S. Gill, M. Soberón // Biomembranes. — 2004. — V. 1667. — № 1. — P. 38-46.

93. Broderick, N.A. Synergy Between Zwittermicin A and Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki Against Gypsy Moth (Lepidoptera: Lymantriidae) / N.A. Broderick, R.M. Goodman, K.F. Raffa, J. Handelsman // Environmental Entomology. — 2000. — V. 29. — № 1. — P. 101-107.

94. Brown, K. L. Molecular characterization of two novel crystal protein genes from Bacillus thuringiensis subsp. thompsoni / K.L. Brown, H.R. Whiteley. // J. Bacteriol. — 1992. — V. 174. — P. 549-557.

95. Burges, D. H. Bacillus thuringiensis in pest control / D. H. Burges // Pestic. Outlook. — 2001. — V. 12. — P. 90-98.

96. Burton, S.L. N-Acetylgalactosamine on the putative insect receptor aminopeptidase N is recognised by a site on the domain III lectin-like fold of a

Bacillus thuringiensis insecticidal toxin / D. J. Ellar, J. Li, D. J. Derbyshire // J. Mol. Biol. — 1999. — V. 287. — P. 1011-1022.

97. Carlton, B.C. The genetics and molecular biology of Bacillus thuringiensis / B.C. Carlton, J.M. Gonzalez // In: The Molecular Biology of the Bacilli / D.A. Dubnau. — New York: Academic Press, 1985. — V. 2. — P. 211-249.

98. Carroll, J. Intramolecular proteolytic cleavage of Bacillus thuringiensis Cry3A 8-endotoxin may facilitate its coleopteran toxicity / J. Carroll, D. Convents, J. Van Damme, A. Boets, J. Van Rie, D.J. Ellar // J. Invertebr. Pathol. — 1997.

— V. 70. — P. 41-49.

99. Caten, C. E. Spontaneous variability of single isolates of Phytophthora infestans. I. Cultural variation / C. E. Caten, J. L. Jinks // Can. J. Bot. — 1968.

— V. 46. — P. 329-348.

100. Cerstiaens, A. Effect of Bacillus thuringiensis Cryl Toxins in Insect Hemolymph and Their Neurotoxicity in Brain Cells of Lymantria dispar / A. Cerstiaens, P. Verleyen, J. Van Rie, E. Van Kerkhove, J.-L. Schwartz, R. Laprade, A. De Loof, L. Schoofs // Appl. and Environ. Microbiology. — 2001.

— V. 67. — № 9. — P. 3923-3927.

101. Charles, J.F. Entomopathogenic Bacteria from Laboratory to Field Application / J.F. Charles, A. Delecluse, C. Nielsen-Leroux. — Dordrecht: Kluwer Academic Press, 2000. — 524 p.

102. Chen, X.J. Mutations in domain I of Bacillus thuringiensis delta-endotoxin CrylA(b) reduce the irreversible binding of toxin to Manduca sexta brush border membrane vesicles / A. Curtiss, E. Alcantara, D. H. Dean // J. Biol. Chem. — 1995. — V. 270. — P. 6412-6419.

103. Cherif, A. Detection and characterization of the novel bacteriocin entomocin 9, and safety evaluation of its producer, Bacillus thuringiensis ssp. entomocidus HD9 / A. Cherif, S. Chehimi, F. Limem, B. M. Hansen, N. B. Hendriksen, D. Daffonchio, A. Boudabous. // J. Appl. Microbiol. — 2003. — V. 95. — P. 9901000.

104. Cherif, A. Thuricin 7: a novel bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis BMG1.7, a new strain isolated from soil / A. Cherif, H. Ouzari, D. Daffonchio, H. Cherif, K. Ben-Slama, A. Hassen, A. Jaoua, A. Boudabous // Lett. Appl. Microbiol. — 2001. — V. 32. — P. 243-247.

105. Chestukhina, G.G. Crystal-forming proteins of Bacillus thuringiensis / G.G. Chestukhina, I.A. Zalunin, L.I. Kostina, T.S. Kotova, S.P. Kattrukha, V.M. Stepanov // Biochem J. — 1980. — V. 187. — P. 457-465.

106. Choi, G.J. Antifungal Activities of Bacillus thuringiensis Isolates on Barley and Cucumber Powdery Mildews / G.J. Choi, J.-C. Kim, K.S. Jang, D.-H. Lee. // J. Microbiol. Biotechnol. — 2007. — № 12. — P. 2071-2075.

107. Choma, C.T. Unusual proteolysis of the protoxin and toxin from Bacillus thuringiensis / C.T. Choma, W.K. Surewicz, P.R. Carey, M. Pozsgay, T. Raynor, H. Kaplan // Eur J Biochem. — 1990. — V. 189. — P. 523-527.

108. Christou, T. Penetration and host-parasite relationships of Fusarium solani f. phaseoli in the bean plant / T. Christou, W.C. Snyder // Phytopathology. — 1962. — V. 52. — P. 219-226.

109. Cook, R.J. Carbon and nitrogen compounds and germination of chlamydospores of Fusarium solani f. phaseoli / R.J. Cook, M.N. Schroth // Phytopathology. — 1965. — V. 55. — P. 254-256.

110. Cook, R.J. The nature and practice of biological control of plant pathogens / R.J. Cook, K.F. Baker. — St. Paul, MN, USA: The American Phytopathological Society, 1983. — 539 pp.

111. Cooksey, K.E. Purification of a protein from Bacillus thuringiensis toxic to larvae of Lepidoptera / K.E. Cooksey // Biochem J. — 1968. — V. 6. — P. 445-454.

112. Daboussi, M.J. Transposible elements in the fungal plant pathogen Fusarium oxysporum / M.J. Daboussi, T. Langin // Genética. — 1994. — V. 93. — P. 49-59.

113. Dai, S.-M. In vitro and in vivo proteolysis of the Bacillus thuringiensis subsp. israelensis CrylV protein by Culex quinquefasciatus larval midgut proteases / S.-M. Dai, S.S. Gill // Insect Biochem Molec Biol. — 1993. — V. 23. — P. 273-283.

114. de Barjac, H. Essai de classification biochimique et serologique de 24 souches de Bacillus du type B. thuringiensis / H. de Barjac, A. Bonnefoi // BioControl. — 1962. —V. 7. —№ 1. —P. 5-31.

115. de Maagd, R.A. Domain III substitution in Bacillus thuringiensis delta-endotoxin CrylA(b) results in superior toxicity for Spodoptera exigua and altered membrane protein recognition / R.A. de Maagd, M. S. G. Kwa, H. van der Klei, T. Yamamoto, B. Schipper, J. M. Vlak, W. J. Stiekema, D. Bosch // Appl. Environ. Microbiol. — 1996. — V. 62. — P.1537-1543.

116. de Maagd, R.A. How Bacillus thuringiensis has evolved specific toxins to colonize the insect world / R.A. de Maagd, A. Bravo, N. Crickmore // Trends in Genet. — 2001. — V. 17. —P. 193-199.

117. Debro, L. Two different parasporal inclusions are produced by Bacillus thuringiensis subsp. finitimus / P.C. Fitz-James, A. Aronson // J. Bacteriol. — 1976. — V. 165. — P. 258-268.

118. Delecluse, A. IS240 associated with the cryVA gene from Bacillus thuringiensis israelensis belongs to a family of Gram (+) and Gram (-) IS elements / A. Delecluse, C. Bourgouin, G. Menou, D. Lereclus, A. Klier, G. Rapaport // In: Genetics and Biotechnology of Bacilli / M. M. Zukowski, A. T. Ganesan, J. A. Hoch. — San Diego: Academic Press, 1990. — V. 3. — P. 181-190.

119. Derbyshire, D.J. Crystallization of the Bacillus thuringiensis toxin Cry 1 Ac and its complex with the receptor ligand N-acetyl-D-galactosamine / D.J. Derbyshire, D.J. Ellar // Acta Crystallogr. Sect. D. — 2001. — V. 57. — P. 1938-1944.

120. Derewenda, Z.S. Structure of the gangrene alpha-toxin: the beauty in the beast / Z.S. Derewenda, T.W. Martin // Nat. Struct. Biol. — 1998. — V. 5. — P. 659-62

121. Driks, A. Bacillus subtilis spore coat / A. Driks // Microbiol. Mol. Biol. Rev.

— 1999. — V. 63. — P. 1-20.

122. Driss, F. Molecular characterization of a novel chitinase from Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki / F. Driss, M. Kallassy-Awad, N. Zouari, S. Jaoua // J. Appl. Microbiol. — 2005. — V. 99. — № 4. —P. 945-953.

123. Dulmage, H.T. Insecticidal activity of isolates of Bacillus thuringiensis and their potential for pest control // In: Microbial, control of pests and plant diseases / H.D. Burges. — London: Acad. Press, 1981. — P. 193-222.

124. Ebbole, D. A rapid and simple method for isolation of Neurospora crassa homokaryons using microconidia / D. Ebbole, M.S. Sachs // Fungal Genetic Newsletter. — 1990. — V. 37. — P. 17-18.

125. El-Husseini, M.M. Microbial Control of Insect Pests: is it an effective and environmentally safe alternative? / M.M. El-Husseini // Arab J. Pi. Prot. — V. 42 —P. 162-169.

126. English, L.H. Delta-endotoxin inhibits a phosphate in midgut epithelial membranes of Heliothis virescens / L.H. English, T.L. Readdy // Insect Biochem. — 1989. — Vol. 19. — P. 145-152.

127. Errington, J. Bacillus subtilis sporulation: regulation of gene expression and control of morphogenesis / J. Errington // Microbiol. Rev. — 1993. — Vol. 57.

— P. 1-33.

128. Faust R.M. Dissolution of the toxic parasporal crystals from Bacillus thuringiensis var. pacificus by the gut secretions of the silkworm, Bombyx mori / R.M. Faust, J.R. Adams, A.M. Heimpel // J Invert Pathol. — 1967. — Vol. 9.— P. 488-499.

129. Faust, R. Degradation of the parasporal crystal produced by Bacillus thuringiensis var. kurstaki / R. Faust, G. Hallam, R. Travers // J. Invertebr. Pathol. — 1974 a. — V. 24. — P. 365-373.

130. Faust, R. Preliminary investigations on the molecular mode of action of the □-endotoxin produced by Bacillus thuringiensis var. alesti / R. Faust, R. Travers, G. Hallam // J. Invertebr. Pathol. — 1974 b. — V. 23. — P. 259-261.

131. Favret, M.E. Thuricin: the bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis / M.E. Favret, A.A. Yousten // J Invertebr Pathol. — 1989. — Vol. 53. — P. 206-216

132. Federici, B.A. The parasporal body of Bacillus thuringiensis subsp. israelensis: structure protein composition and toxicity / B. A. Federici, P. Luthy, J. E. Ibarra // In: Bacterial Control of Mosquitoes and Black Flies: Biochemistry, Genetics, and Applications of Bacillus thuringiensis israelensis and Bacillus sphaeric. — New Brunswick: Rutgers University Press, 1990. — 349 p.

133. Feitelson, J. Bacillus thuringiensis: insects and beyond / J. Feitelson, J. Payne, L. Kim // Bio/Technology. — 1992. — V. 10. — P. 271 - 276.

134. Ferre, J. Biochemistry and genetics of insect resistance to Bacillus thuringiensis / J. Ferre, J. Van Rie // Ann. Rev. Entomol. — 2002. — V. 47. — P. 501-533.

135. Fife, A.M. An analysis of self-fertility in field isolates of Phytophthora infestans / A.M. Fife, D.S. Shaw // Mycol. Res. — 1992. — V. 96. — P. 390394.

136. Fravel, D. Fusarium oxysporum and its biocontrol / D. Fravel, C. Olivain, C. Alabouvette // New Phytologist. — 2003. — V. 157. — P. 493-502.

137. Gahan, L.J. Identification of a gene associated with Bt resistance in Heliothis virescens / L.J. Gahan, F. Gould, D.G. Heckel // Science. — 2001. — V. 293. — P. 857-860.

138. Galitsky, N. Structure of the insecticidal bacterial d-endotoxin Cry3Bbl of Bacillus thuringiensis / N. Galitsky, V. Cody, A. Wojtczak, D. Ghosh, J. R.

Luft, W. Pangborn, L. English // Acta Crystallogr. Sect. D — 2001. — V. 57. — P. 1101-1109.

139. Gazit, E. Bacillus thuringiensis cytolytic toxin associates specifically with its synthetic helices A and C in the membrane bound state. Implications for the assembly of oligomeric transmembrane pores / E. Gazit, N. Burshtein, D. J. Ellar, T. Sawyer, Y. Shai // Biochemistry. — 1997. — V. 36. — P. 1554615554.

140. Gazit, E. The assembly and organization of the a5 and a7 helices from the pore-forming domain of Bacillus thuringiensis delta-endotoxin. Relevance to a functional model / E. Gazit, Y. Shai // J. Biol. Chem. — 1995. — V. 270. — P. 2571-2578.

141. Ge, A. Z. Functional domains of Bacillus thuringiensis insecticidal crystal proteins. Refinement of Heliothis virescens and Trichoplusia ni specificity domains on CrylA(c) / A. Z. Ge, D. Rivers, R. Milne, D. H. Dean // J. Biol. Chem. — 1991. —266. —P. 17954-17958.

142. Ge, A. Z. Location of the Bombyx mori specificity domain on a Bacillus thuringiensis delta-endotoxin protein / A. Z. Ge, N. I. Shivarova, D. H. Dean // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1989. — V. 86. — P. 4037-4041.

143. Gill, S.S. Identification, isolation, cloning of a Bacillus thuringiensis CrylAc toxin-binding protein from the midgut of the lepidopteran insect Heliothis virescens / S.S. Gill, E.A. Cowles, V. Francis // J. Biol. Chem. — 1995. — V. 270. — P. 27277-27282.

144. Glare, T.R. Characterisation / T.R. Glare, M. O'Callaghan // In: Bacillus thuringiensis: Biology, Ecology and Safety. — UK West Sussex: John Wiley and Sons Ltd, 2000. — P. 71-79.

145. Gleave, A.P. Identification of an insecticidal crystal protein from Bacillus thuringiensis DSIR517 with significant sequence differences from previously described toxins / A. P. Gleave, R. J. Hedges, A. H. Broadwell // J. Gen. Microbiol. — 1992. —V. 138. — P. 55-62.

146. Gómez, I. A. Role of receptor interaction in the mode of action of insecticidal Cry and Cyt toxins produced by Bacillus thuringiensis / I. Gómez, L. Pardo-López, C. Muñoz-Garay, L.E. Fernandez, C.Pérez, J.Sánchez, M.Soberón, A. Bravo // Invertebrate Neuropeptides. — 2007. — V. 28. — № 1. — P. 169173.

147. Gómez, I. Cadherin-like receptor binding facilitates proteolytic cleavage of helix a-1 in domain I and oligomer pre-pore formation of Bacillus thuringiensis CrylAb toxin / I. Gómez, J. Sánchez, R. Miranda, A. Bravo, M. Soberón // FEBS Letters. — 2002. — V. 513. — № 2. — P. 242-246.

148. Gómez, I. Hydropathic complementarity determines interaction of epitope 869HITDTNNK876 in Manduca sexta Bt-Rl receptor with loop 2 of domain II of Bacillus thuringiensis Cryl A toxins /1. Gómez, J. Miranda-Rios, E. Rudiño-Piñera, D.I. Oltean, S.S. Gill, A. Bravo, M. Soberón // J. Biol. Chem. — 2002a.

— V. 277. — P. 30137-30143.

149. Gómez, I. Mapping the epitope in cadherin-like receptors involved in Bacillus thuringiensis CrylA toxin interaction using phage display / I. Gómez, D.I. Oltean, J. Sanchez, S.S. Gill, A. Bravo, M. Soberón // J. Biol. Chem. — 2001.

— V. 276. — P. 28906-28912.

150. Gómez, I. Molecular basis for Bacillus thuringiensis CrylAb toxin specificity: Two structural determinants in the Manduca sexta Bt-Rl receptor interact with loops a-8 and 2 in domain II of Cyl Ab toxin /1. Gómez, D.H. Dean, A. Bravo, M. Soberón // Biochem. — 2003. — V. 42. — P. 10482-10489.

151. Gonzalez, J. M. J. Transfer of Bacillus thuringiensis plasmids coding for delta-endotoxins among strains of B. thuringiensis and B. cereus / J. M. J. Gonzalez, B. S. Brown, B. C. Carlton // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1982. — V. 79.

— P. 6951-6955.

152. Gonzalez, J. M. Jr. Correlation between specific plasmids and f-endotoxin production in Bacillus thuringiensis / J. M. Gonzalez Jr., H. T. Dulmage, B. C. Carlton // Plasmid. — 1981. —V. 5. — P. 351-365.

153. Gonzalez, J. M., Jr. A large transmissible plasmid is required for crystal toxin production in Bacillus thuringiensis variety israelensis / J. M. Gonzalez Jr., B.

C. Carlton // Plasmid. — 1984. — V. 11. — P. 28-38.

154. Gray, E. J. A novel bacteriocin, thuricin 17, produced by plant growth promoting rhizobacteria strain Bacillus thuringiensis NEB 17: isolation and classification / E.J. Gray, K.D. Lee, A.M. Souleimanov, M.R. Di Falco, X. Zhou, A. Ly, T.C. Charles, B.T. Driscoll, D.L. Smith // J. Appl. Microbiol. — 2006a. — V. 100. — № 3. — P. 545-554.

155. Gray, E.J. Proteomic analysis of the bacteriocin thuricin 17 produced by Bacillus thruingiensis NEB 17 / E. J. Gray, M. R. Di Falco, A. Souleimanov,

D. L. Smith // FEMS Microbiol Lett. — 2006b. — V. 255. — № 1. — P. 2732.

156. Griffin, D.H. Introduction to the fungi / D.H. Griffin // In: Fungal physiology, 2nd edition (D.H. Griffin, eds). — New York: Wiley-Liss, 1994. — P. 1-20.

157. Griffin, G.J. Exogenous carbon and nitrogen requirements for chlamydospore germination by Fusarium solani: dependence on spore density / G.J. Griffin // Canadian Journal of Microbiology. — 1970. — V. 12. — P. 1366-1368.

158. Griffin, G.J. Fusarium oxysporum and Aspergillus flavus spore germination in the rhizosphere of peanut / G.J. Griffin // Phytopathology. — 1969. — V. 59. — P. 1214-1218.

159. Griffin, G.J. Physiology of conidium and chlamydospore germination in Fusarium / G.J. Griffin // In Fusarium: Diseases, Biology and Taxonomy (P.E. Nelson, T.A. Toussoun & R.J. Cook, eds). — London: The Pennysylvania State University Press, 1981. — P. 331-339.

160. Griffitts, J.S. Bt toxin resistance from loss of a putative carbohydrate-modifying enzyme / J.S. Griffitts, J.L. Whitacre, D.E. Stevens, R.V. Aroian // Science. — 2001. — V. 293. — P. 860-864.

161. Grochulski, P. Bacillus thuringiensis CrylA(a) insecticidal toxin: crystal structure and channel formation / P. Grochulski, L. Masson, S. Borisova, M.

Pusztai-Carey, J. L. Schwartz, R. Brousseau, M. Cygler // J. Mol. Biol. — 1995. — V. 254. — P. 447^64.

162. Hannay, C.L. Crystalline inclusions in aerobic sporeforming bacteria. // Nature.

— 1953. —V.172. —P. 1004.

163. Hannay, C.L. The protein crystals of Bacillus thuringiensis Berliner / C.L. Hannay, P. Fitz-James // Can. J. Microbiol. — 1955. — V.l. — P. 694-710.

164. Himeno, M. Mechanism of action Bacillus thuringiensis insecticidal delta-endotoxin on insect cells in vivo. / M. Himeno, N. Koyama, T. Funato, T. Komano //Agr. Biol. Chem. — 1985. — V.49. — P. 1461-1468.

165. Himeno, M. Mechanism of Action of Delta-Endotoxin from Bacillus Thuringiensis / M. Himeno // Toxin Reviews. — 1987. — V. 6. — № 1. — P. 45-71.

166. Höfte, H. Monoclonal antibody analysis and insecticidal spectrum of three types of lepidopteran-specific insecticidal crystal proteins of Bacillus thuringiensis / H. Höfte, J. Van Rie, S. Jansens, A. Van Houtven, H. Vanderbruggen, and M. Vaeck // Appl. Environ. Microbiol. — 1988. — V. 54.

— P. 2010-2017.

167. Höfte, H. Insecticidal Crystal Proteins of Bacilllus thuringiensis / H. Höfte, H.R. Whiteley // Microbiol. Rev. — 1989. — V. 53. — № 2. — P. 242-255.

168. Höfte, H. Structural and functional analysis of a cloned delta endotoxin of Bacillus thuringiensis berliner 1715 / H. Höfte, H. de Greve, J. Seurinck, S. Jansens, J. Mahillon, C. Ampe, J. Vandekerckhove, M. van Montagu, M. Zabeau, M. Vaeck // Eur. J. Biochem. — 1986. — V. 161. — P. 273-280.

169. Honee, G. The C-terminal domain of the toxic fragment of a Bacillus thuringiensis crystal protein determines receptor binding / G. Honee, D. Convents, J. Van Rie, S. Jansens, M. Peferoen, B. Visser // Mol. Microbiol. — 1991. — V. 5. — P. 2799-2806.

170. Hua, G. Bt-Rla extracellular cadherin repeat 12 mediates Bacillus thuringiensis binding and cytotoxicity / G. Hua, J.L. Jurat-Fuentes, M.J. Adang // J. Biol. Chem. — 2004. — V. 279. — P. 28051-28056.

171. Hussain, S.-R. A. Substitution of residues on the proximal side of CrylA Bacillus thuringiensis delta-endotoxins affects irreversisible binding to Manduca sexta midgut membrane / S.-R. A. Hussain, A. I. Aronson, D. H. Dean. // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1996. — V. 226. — P. 8-14.

172. Inbar, J. Evidence that chitinase produced by Aeromonas caviae is involved in the biological control of soil-borne plant pathogens by this bacterium / J. Inbar, I. Chet // Soil Biol Biochem. — 1991. — V. 23. — № 10. — P. 973-977.

173. Ishiwata, S. On a kind of severe flacherue (sotto disease) / S. Ishiwata // Dainihan Sanshi, Kaiho. — 1901. — V. 114. — P. 1-5.

174. Ito, A. A Bacillus thuringiensis Crystal Protein with Selective Cytocidal Action to Human Cell /A. Ito, Y. Sasaguri, S. Kitada, Y. Kusaka, K. Kuwano, K. Masutomi, E. Mizuki, T. Akao, M. Ohba // J. Biol. Chem. — 2004. — V. 279. — № 20. — P. 21282-21286.

175. James, C. A manual of assessment keys for plant diseases / C. James // Can. Dept. Agric. — 1971. — Publication №1458. — 90 p.

176. Jenkins, J.L. Bivalent sequential binding model of a Bacillus thuringiensis toxin to gypsy moth aminopeptidase-N receptor / J.L. Jenkins, M.K. Lee, A.P. Valaitis, A. Curtiss, D.H. Dean // J. Biol. Chem. — 2000. — V. 275. — P. 14423-14431.

177. Jenkins, J.L. Bivalent sequential binding model of a Bacillus thuringiensis toxin to gypsy moth aminopeptidase-N receptor / M.K. Lee, A.P. Valaitis, A. Curtiss, D.H. Dean // J. Biol. Chem. — 2000. — 275. — P. 14423-14431.

178. Jurat-Fuentes, J. L. Characterization of a Cry 1 Ac-receptor alkaline phosphatase in susceptible and resistant Heliothis virescens larvae / J. L. Jurat-Fuentes, M. J. Adang // Eur. J. Biochem. — 2004. — V. 271. — P. 3127-3135.

179. Jurat-Fuentes, J. L. Cry toxin mode of action in susceptible and resistant Heliothis virescens larvae / J. L. Jurat-Fuentes, M. J. Adang // J. Invertebr. Pathol. —2006. —V. 92. —P. 166-171.

180. Kamoun, F. Purification, amino acid sequence and characterization of Bacthuricin F4, a new bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis / F. Kamoun, H. Mejdoub, H. Aouissaoui, J. Reinbolt, A. Hammami, S. Jaoua // J. Appl. Microbiol. — 2005. — V 98. — P. 881-888

181. Katan, T. Current status of vegetative compatibility groups in Fusarium oxysporum / T. Katan // Phytoparasitica. — 1999. — V. 27. — P. 51-64.

182. Kistler, H.C. Genetic diversity in the plant-pathogenic fungus Fusarium oxysporum / H.C. Kistler // Phytopathology. — 1997. — V. 87. — P. 474-479.

183. Knaak, N. In vitro effect of Bacillus thuringiensis strains and Cry proteins in phytopathogenic fungi of paddy rice-field / N. Knaak, A. A. Rohr, L. M. Fiuza // Brazilian Journal of Microbiology. — 2007. — V. 38. — P. 526-530.

184. Knight, P. The receptor for Bacillus thuringiensis CrylA(c) delta-endotoxin in the brush border membrane of the lepidopteran Manduca sexta is aminopeptidase N / P. Knight, N. Crickmore, D. J. Ellar // Mol. Microbiol. — 1994. —V. 11. —P. 429-436.

185. Knogge, W. Fungal Infection of Plants / W. Knogge // The Plant Cell. — 1996. — V. 8. —P. 1711-1722.

186. Knowles, B.H. Colloid-osmotic lysis is a general feature of the mechanism of action of Bacillus thuringiensis delta-endotoxins with different insect specificity / B. H. Knowles, D. J. Ellar // Biochim. Biophys. Acta. — 1987. — V. 924. —P. 507-518.

187. Knowles, B.H. Mechanism of action of Bacillus thuringiensis insecticidal proteins / B. H. Knowles // Adv. Insect Physiol. — 1994. — V. 24. — P. 275308.

188. Knowles, B.H. The crystal delta-endotoxins of Bacillus thuringiensis: models for their mechanism of action in the insect gut / B. H. Knowles, J. A. Dow // Bioessays. — 1993. — V. 15. — P. 469-475.

189. Komada, H. A new selective medium for isolating Fusarium from natural soil / H. Komada // Proceedings of the American Phytopathological Society. — 1976. — V.3.— P. 221.

190. Kronstad, J. W. Three classes of homologous Bacillus thuringiensis crystal-protein genes / J. W. Kronstad, H. R. Whiteley // Gene. — 1986. — V. 43. — P. 29-40

191. Lecadet M.-M. The enzymic hydrolysis of Bacillus thuringiensis berliner crystals, and the liberation of toxic fractions of bacterial origin by the chyle of Pieris brassicae (Linnaeus) / M. M. Lecadet, D. Martouret // J. Invertebr. Pathol. — 1965. —V. 7.—P. 105-108.

192. Lecadet, M.-M. Les proteases de Pieris brassicae. Purification et proprieties / M.-M. Lecadet, R. Dedonder // J Invert Pathol. — 1966. — V. 9. — P. 310321.

193. Lee, M. K. Location of a Bombyx mori receptor binding region on a Bacillus thuringiensis d-endotoxin / M. K. Lee, R. E. Milne, A. Z. Ge, D. H. Dean // J. Biol. Chem. — 1992. — V. 267. — P. 3115-3121.

194. Lee, M.K. Aminopeptidase N purified from gypsy moth brush border membrane vesicles is a specific receptor for Bacillus thuringiensis CrylAc toxin / M.K. Lee, T.H. You, B.A. Young, J.A. Cotrill, A.P. Valaitis, D.H. Dean // Appl. Environ. Microbiol. — 1996. — V. 62. — P. 2845-2849.

195. Lereclus, D. Diversity of Bacillus thuringiensis toxins and genes / D. Lereclus, A. Delecluse, M. Lecadet // In: Bacillus thuringiensis, an Environmental Biopesticide: Theory and Practice / P. F. Entwistle, J. S. Cory, M. J. Bailey, S. Higgs // U.K.: John Wiley & Sons Ltd., 1993. — 330 p.

196. Lesieur, C. Increased stability upon heptamerization of the pore-forming toxin aerolysin / C. Lesieur, S. Frutigers, G. Hughes, R. Kelner, F. Pattus, F.G. van der Goot // J. Biol. Chem. — 1999. — V. 274. — P. 36722-36728.

197. Li, J. D. Crystal structure of insecticidal d-endotoxin from Bacillus thuringiensis at 2.5 Á resolution / J. Carroll, D. J. Ellar // Nature. — 1991. — V. 353. —P. 815-821.

198. Li, J. D. Structural implications for the transformation of the Bacillus thuringiensis delta-endotoxins from water-soluble to membrane-inserted forms / J. D. Li, D. J. Derbyshire, B. Promdonkoy, D. J. Ellar // Biochem. Soc. Trans.

— 2001. — V. 29. — P. 571-577.

199. Liang, Y. Location of a lepidopteran specificity region in insecticidal protein CryllA from Bacillus thuringiensis / Y. Liang, D. H. Dean // Mol. Microbiol.

— 1994. — V. 13. — P. 569-575.

200. Lilien, J. The regulation of cadherin-mediated adhesion by tyrosine phosphorylation / dephosphorylation of beta-catenin / J. Lilien, J. Balsamo // Curr. Opin. Cell Biol. — 2005. — V. 17. — P. 459-465.

201. Lu, H. Identification of amino acid residues of Bacillus thuringiensis delta-endotoxin CrylAa associated with membrane binding and toxicity to Bombyx morí / H. Lu, F. Rajamohan, D. H. Dean // J. Bacteriol. — 1994. — V. 176. — P. 5554-5559.

202. Lucas, J.A. Plant Pathology and Plant Pathogens, 3rd ed. / J.A. Lucas. — UK: Blackwell Science, 1998. — 274 pp.

203. Luo, K. 1997. Binding of Bacillus thuringiensis Cry 1 Ac toxin to aminopeptidase in susceptible and resistant diamondback moths (Plutella xylostella) / K. Luo, B.E. Tabashnik, M.J. Adang // Appl. Environ. Microbiol.

— 1997. — V. 63. — P. 1024-1027.

204. Luthy, P. The delta-endotoxin of Bacillus thuringiensis. Structure and mode of action. / P. Luthy, M.G. Wolfersberger // Swiss Biotechn. — 1986. — V.4. — P. 11-14.

205. MacHardy, W.E. Vascular wilt Fusaria: Infections and Pathogenesis / W.E. MacHardy, C.H. Beckman // In: Fusarium: Diseases, Biology and Taxonomy (P.E. Nelson, T.A. Toussoun, & RJ. Cook, eds). — London: The Pennysylvania State University Press, 1981. — P. 365-390.

206. Marshall, K.C. Competition between soil bacteria and Fusarium / K.C. Marshall, M. Alexander // Plant Soil. — 1960. — V. 12. — P. 143-148.

207. Martinez-Ramirez, A.C. Proteolytic processing of Bacillus thuringiensis CrylllA toxin and specific binding to brush-border membrane vesicles of Leptinotarsa decemlineata (Colorado potato beetle) / A.C. Martinez-Ramirez, M.D. Real // Pest Biochem Physiol. — 1996. — V. 54. — P. 115-122.

208. Masson, L. A holistic approach for determining the entomopathogenic potential of Bacillus thuringiensis strains / L. Masson, M. Erlandson, M. Puzstai-Carey, R. Brousseau, V. Juarez-Perez, R. Frutos // Appl. Environ. Microbiol. — 1998. — V. 64. — P. 4782 -4788

209. Masson, L. Specificity domain localization of Bacillus thuringiensis insecticidal toxins is highly dependent on the bioassay system / A. Mazza, L. Gringorten, D. Baines, V. Anelunias, R. Brousseau // Mol. Microbiol. — 1994. — V. 14. —P. 851-860.

210. Mattes, O. Parasitore Krankheiten der Mehlmotten larven und Versuche über ihre Verwendbarkeit als biologisches Bekampyungsmittel // Sitzunberg Ges. Befoerd Gesamten Naturwiss // Marburg, 1927. - V.62. - P. 381-417.

211. Mavingui, P. In vitro chitinase and antifungal activity of a soil, rhizosphere and rhizoplane population of Bacillus polymyxa / P. Mavingui, T. Heulin // Soil Biol. Biochem. — 1994. — V. 26. — P. 801-803.

212. McLinden J. H. Cloning and expression of an insecticidal k-73 type crystal protein gene from Bacillus thuringiensis var. kurstaki into Escherichia coli / J. H. McLinden, J. R. Sabourin, B. D. Clark, D. R. Gensler, W. E. Workman, D. H. Dean // Appl. Environ. Microbiol. — 1985. — V. 50. — P. 623-628.

213. McNall, R. J. Identification of novel Bacillus thuringiensis Cry 1 Ac binding proteins in Manduca sexta midgut through proteomic analysis / R. J. McNall, M. J. Adang // Insect. Biochem. Mol. Biol. — 2003. — V. 33. — P. 999-1010.

214. Mendgen, K. Morphogenesis and mechanisms of penetration by plant pathogenic fungi / K. Mendgen, M. Hahn, H. Deising // Annual Review of Phytopathology. — 1996. — V. 34. — P. 367-386.

215. Merker, R.L. Administration Bacteriological Analytical Manual, 8th ed. (revision A) / R.L. Merker. Gaithersburg, MD: AOAC International, 1998. — 617 p.

216. Mes, J.J. Biological and molecular characterization of Fusarium oxysporum f.sp. lycopersici divides race 1 isolates into separate virulence groups / J.J. Mes, E.A. Weststeijn, F. Herlaar, J.J.M. Lambalk, J. Wijbrandi, M.A. Haring, B.J.C.C. Cornelissen // Phytopathology. — 1999. — V. 99. — P. 156-160.

217. Metz, M. Bacillus thuringiensis: A cornerstone of modern agriculture / M. Metz. —NY: Food Products Press. — 242 p.

218. Migheli, Q. Electrophoretic karyotypes of Fusarium spp. / Q. Migheli, T. Berio, L. Gullino // Experimental Mycology. — 1993. — V. 17. — P. 329-337.

219. Milne, R. Purification and characterization of a trypsin-like digestive enzyme from spruce bud-worm (Choristoneura fumiferana) responsible for the activation of 8-endotoxin from Bacillus thuringiensis / R. Milne, H.Kaplan // Insect. Biochem. Molec. Biol. — 1993. — V. 23. — P. 663-673.

220. Milner, R. J. History of Bacillus thuringiensis / R. J. Milner // Agriculture, Ecosystems & Environment. — 1994. — V. 49. — № 1. — P. 9-13.

221. Miranda, R. Processing of CrylAb-endotoxin from Bacillus thuringiensis by Manduca sexta and Spodoptera frugiperda midgut proteases: role in protoxin activation and toxin inactivation / R. Miranda, F. Z. Zamudio, A. Bravo // Insect. Biochem. Mol. Biol. — 2001. — V. 31. — P. 1155-1163.

222. Moore, N.Y. Vegetative compatibility and distribution of Fusarium oxysporum f.sp. cúbense in Australia / N.Y. Moore, K.G. Pegg, R.N. Allen, J.A.G. Irwin //

Australian Journal of Experimental Agriculture. — 1993. — V. 33. — P. 797802.

223. Morin, S. Three Cadherin alleles associated with resistance to Bacillus thuringiensis in pink bollworm / R.W. Biggs, M.S. Sisterson, L. Shriver, C. Ellers-Kirk, D. Higginson, D. Holley, L.J. Gahan, D.G. Heckel, Y. Carriere, T.J. Dennehy, J.K. Brown, B.E. Tabashnik // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. — 2003. —V. 100. —P. 5004-5009.

224. Morse, R. J. Structure of Cry2Aa suggests an unexpected receptor binding epitope / R. J. Morse, T. Yamamoto, R. M. Stroud // Structure (Cambridge). — 2001.—V. 9. —P. 409-417.

225. Muller, K.O. Uber den augenbicklichen Stand unserer Kenntnis zur biologischen Spezialisierung des Krautfauleerrggers der Kartoffel (Phytophthora infestans) / K.O. Muller // Der Zuchter. — 1935. — №7.

226. Nash, S.M. Existence of Fusarium solani f. Cucurbitae and F. solani f. phaseoli in soil / S.M. Nash, T. Christou, W.C. Snyder // Phytopathology. — V. 55. — P. 963-966.

227. Nelson, D. R. P450 superfamily: update on new sequences, gene mapping, accession numbers and nomenclature / D. R. Nelson, L. Koymans, T. Kamataki, J. J. Stegeman, R. Feyereisen, D. J. Waxman, M. R. Waterman, O. Gotoh, M. J. Coon, R. W. Estabrook, I. C. Gunsalus, and D. W. Nebert // Pharmacogenetics. — 1996. — V.6. — P. 1—42.

228. Ogiwara, K. Processing of 8-endotoxin from Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki HD-1 and HD-73 by gut juices of various insect larvae / K. Ogiwara, L.S. Indrasith, S. Asano, H. Hori // J. Invertebr. Pathol. — 1992. — V. 60. — P. 121-126.

229. Ohba, M. Distribution of Bacillus thuringiensis strains in soils of Japan / M. Ohba, K. Aizawa // J. Invertebr. Pathol. — 1986. — V. 47. — P. 277-282.

230. Ohba, M. Serotyping of Bacillus thuringiensis environmental isolates by extracellular heat-stable somatic antigens / K. Ueda, K. Aizawa // Can. J. Microbiol. — 1992. — V. 38. — P. 694-695.

231. Oppert, B. Protease interactions with Bacillus thuringiensis insecticidal toxins / B. Oppert // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. — 1999. — V. 42. —P. 1-12.

232. Ori, N. The I2C family from the wilt disease resistance locus 12 belongs to the nucleotide binding, leucine-rich repeat superfamily of plant resistance genes / N. Ori, Y. Eshed, I. Paran, G. Presting, D. Aviv, S. Tanksley, D. Zamir, R. Fluhr // The Plant Cell. — 1997. — V. 9. — P. 521-532.

233. Paik, H.D. Identification and partial characterization of tochicin, a bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis subsp. tochigiensis / H.D. Paik, S.S. Bae, S.H. Park, J.G. Pan // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. — 1997. — V. 19. — P. 294-298.

234. Pardo-López, L. Structural and functional analysis of the pre-pore and membrane-inserted pore of CrylAb toxin / I. Gómez, C. Muñoz-Garay, N. Jiménez-Juarez, M. Soberón, A. Bravo // J. Invertebr. Pathol. — 2006. — V. 92.—P. 172-177.

235. Pardo-López, L. Structural changes of the CrylAc oligomeric prepore from Bacillus thuringiensis induced by N-acetylgalactosamine facilitates toxin membrane insertion /1. Gómez, C. Rausell, J. Sánchez, M. Soberón, A. Bravo // Biochemistry. — 2006. — V. 45. — P. 10329-10336.

236. Parker, M. W. Structure of the membrane-pore-forming fragment of colicin A / M. W. Parker, F. Pattus, A. D. Tucker, D. Tsernoglou // Nature. — 1989. — V. 337.—P. 93-96.

237. Peyronnet, O. Ion channel activity from the midgut brush-border membrane of Gypsy moth (Lymantria dispar) larvae / O. Peyronnet, V. Vachon, J.-L. Schwarz, R. Laprade // Jour, of Exp. Biol. — 2000. — V. 203. — P. 18351844.

238. Pigott, R. Role of Receptors in Bacillus thuringiensis Crystal Toxin Activity / R. Pigott, D. J. Ellar // Microbiology and Molecular Biology Reviews. — 2007. — V. 71. — № 2. — P. 255-281.

239. Prasad, S.S. Biochemistry and biological activities of the proteinaceous crystal of Bacillus thuringiensis / S.S. Prasad, Y.I. Shethna // J. Sci. Ind. Res. — 1976.

— V.35. — P. 626-632.

240. Prasad, S.S. Mode of action of a purified antitumor protein from the proteinaceous crystal of B.thuringiensis on Yoshida ascites Sarcoma cells / S.S. Prasad, Y.I. Shethna // Antimicrob. Agents and Chemother. — 1976. — V. 10.—№2. —P. 293.

241. Prasad, S.S.V. Inhibitory activity of parasporal crystal of Bacillus thuringiensis var thuringiensis on yoshida ascites sarcoma / S.S.V. Prasad, H.L. Kumari, Y.I. Shethna // In: Current Science (Bangalore) — 1973. — V. 42. — № 16. — P. 568-569.

242. Prieto-Samsónov, D. L. Bacillus thuringiensis: from biodiversity to biotechnology / R. I. Vázquez-Padrón, C. Ayra-Pardo, J. González-Cabrera, G. A. de la Riva // Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology. — 1997.

— V. 19. — № 3. — P. 202-219

243. Puhalla, J.C. Classification of strains of Fusarium oxysporum on the basis of vegetative compatibility / J.C. Puhalla // Canadian Journal of Botany. — 1985.

— V. 63. —P. 179-183.

244. Rajamohan, F. Bacillus thuringiensis insecticidal proteins: molecular mode of action / F. Rajamohan, M. K. Lee, D. H. Dean // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. — 1998. — V. 60. — P. 1-27.

245. Rajamohan, F. Mutations at domain II, loop 3, of Bacillus thuringiensis CrylAa and CrylAb delta-endotoxins suggest loop 3 is involved in initial binding to lepidopteran midguts / F. Rajamohan, S.-R. A. Hussain, J. A. Cotrill, F. Gould, D. H. Dean // J. Biol. Chem. — 1996. — V. 271. — P. 25220-25226.

246. Rajamohan, F. Protein engineering of Bacillus thuringiensis delta-endotoxin: mutations at do-main II of CrylAb enhance receptor affinity and toxicity toward gypsy moth larvae / F. Rajamohan, O. Alzate, J. A. Cotrill, A. Curtiss, D. H. Dean // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1996. — V. 93. — P. 1433814343.

247. Rajamohan, F. Role of domain II, loop 2 residues of Bacillus thuringiensis CrylAb delta-endotoxin in reversible and irreversible binding to Manduca sexta and Heliothis virescens / F. Rajamohan, J. A. Cotrill, F. Gould, D. H. Dean // J. Biol. Chem. — 1996. — V. 271. — P. 2390-2396.

248. Rajamohan, F. Single amino acid changes in domain II of Bacillus thuringiensis CrylAb d-endotoxin affect irreversible binding to Manduca sexta midgut membrane vesicles / F. Rajamohan, E. Alcantara, M. K. Lee, X. J. Chen, A. Curtiss, D. H. Dean // J. Bacteriol. — 1995. — V. 177. — P. 22762282.

249. Rang, C. Interaction between Functional Domains of Bacillus thuringiensis Insecticidal Crystal Proteins / C. Rang, V. Vachon, R.A. de Maagd, M. Villalon, J.-L. Schwartz, D. Bosch, R. Frutos, R. Laprade // Applied and Environmental Microbiology. — 1999. — № 7. — P. 2918-2925.

250. Rausell, C. Tryptophan spectroscopy studies and black lipid bilayer analysis indicate that the oligomeric structure of CrylAb toxin from Bacillus thuringiensis is the membrane-insertion in-termediate / C. Rausell, C. Munoz-Garay, R. Miranda-CassoLuengo, I. Gomez, E. Rudino-Pinera, M. Soberôn, A. Bravo // Biochemistry. — V. 43. — P. 166-174.

251. Reis, A. Sensitivity of Brazilian Isolates of Phytophthora infestans to Commonly Used Fungicides in Tomato and Potato Crops / A. Reis, F. H. S. Ribeiro, L. A. Maffia, E. S. G. Mizubuti // Plant Disease. — 2005. — Vol. 89. — № 12. —P. 1279-1284.

252. Reyes-Ramirez, A. Antifungal Activity of Bacillus thuringiensis Chitinase and Its Potential for the Biocontrol of Phytopathogenic Fungi in Soybean Seeds /

A. Reyes-Ramírez, B.I. Escudero-Abarca, G. Aguilar-Uscanga, P.M. Hayward-Jones, J. E. Barboza-Corona // Journal of food science. — 2004. — V. 69. — №5. —P. 131-134.

253. Robinson, P.M. Identification of volatile sporostatic factors from cultures of Fusarium oxysporum / P.M. Robinson, M.K. Garrett // Transactions of the British Mycological Society. — 1969. — V. 52. — P. 293-299.

254. Robinson, P.M. Volatile inhibitors of spore germination produced by fungi / P.M. Robinson, D. Park // Transactions of the British Mycological Society. — 1966. — V. 49. — P. 639-649.

255. Romero, D. Isolation and evaluation of antagonistic bacteria towards the cucurbit powdery mildew fungus Podosphaera fusca / D. Romero, A. Perez-Garcia, M. E. Rivera, F. M. Cazorla, A. de Vicente // Appl. Microbiol. Biotechnol. — 2004. — V. 64. — № 2. — P. 263-269.

256. Roncero, M.I.G. Fusarium as a model for studying virulence in soilborne pathogens / M.I.G. Roncero, C. Hera, M. Ruiz-Rubio, F.I. Garcia Maceira, M.P. Madrid, Z. Caracuel, F. Calero, J. Delgado-Jarana, R. Roldan-Rodríguez, A.L. Martínez-Rocha, C. Velasco, J. Roa, D. Córdoba Martín-Urdiroz, A. Di Pietro // Physiological and Molecular Plant Pathology. — 2003. — V. 62. — P. 87-98.

257. Sanchis, V. Nucleotide sequence and analysis of the N-terminal coding region of the Spodoptera-active d-endotoxin gene of Bacillus thuringiensis aizawai 7.29 / V. Sanchis, D. Lereclus, G. Menou, J. Chaufaux, S. Guo, and M.-M. Lecadet // Mol. Microbiol. — 1989. — V. 3. — P. 229-238.

258. Sangadala, S. A mixture of Manduca sexta aminopeptidase and phosphatase enhances Bacillus thuringiensis insecticidal CrylA(c) toxin binding and 86 Rb+-K+ efflux in vitro / F.S. Walters, L.H. English, M.J. Adang // J. Biol. Chem. — 1994. —V. 269. — P. 10088-10092.

259. Savenkova L.V. Effect of metalaxyl and N-nitro-N-nitrosomethylurea on mating type of Phytophthora infestans / L.V. Savenkova, M.I. Cherepnikova-Anikina // J. Russ. Phytopathol. Soc. — 2002. — V. 3. — P. 33-38.

260. Schippers, B. Formation and survival of chlamydospores in Fusarium / B. Schippers, W.H. van Eck // In Fusarium: Diseases, Biology and Taxonomy (P.E. Nelson, T.A. Toussoun, R.J. Cook, eds). — London: The Pennysylvania State University Press, 1981. — P. 250-260.

261. Schnepf, H. E. Bacillus thuringiensis and its pesticidal crystal proteins / H. E. Schnepf, N. Crickmore, J. Van Rie, D. Lereclus, J. Baum // Microbiol. Mol. Biol. Rev. — 1998. — V. 62. — P. 775-806.

262. Schnepf, H. E. Cloning and expression of the Bacillus thuringiensis crystal protein gene in Escherichia coli / H. E. Schnepf, H. R. Whiteley. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1981. —V. 78. — P. 2893-2897.

263. Schnepf, H. E. Specificity-determining regions of a lepidopteran-specific insecticidal protein produced by Bacillus thuringiensis / H. E. Schnepf, K. Tomczak, J. P. Ortega, H. R. Whiteley // J. Biol. Chem. — 1990. — V. 265. — P. 20923-20930.

264. Schwartz J.-L. Single-site mutations in the conserved alternating-arginine region affect ionic channels formed by CrylAa, a Bacillus thuringiensis toxin / J.-L. Schwartz, L. Potvin, X. J. Chen, R. Brousseau, R. Laprade, D. H. Dean // Appl. Environ. Microbiol. — 1997. — V. 63. — P. 3978-3984.

265. Schwartz, J.-L. Permeabilization of model lipid membranes by Bacillus sphaericus mosquitocidal binary toxin and its individual components / J.-L. Schwartz, L. Potvin, F. Coux, J.-F. Charles, C. Berry // J. Membr. Biol. — 2001. —V. 184. —P. 171-183.

266. Sedlak, M. The function of overlapping promoters in the regulation of Bacillus thuringiensis protoxin genes / M. Sedlak, T. Walter, A. Aronson // J. Bacterid. — 1998.—V. 182. —P. 734-743.

267. Shin, B.-S. Distribution of cryV-type insecticidal protein genes in Bacillus thuringiensis and cloning of cryV-type genes from Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki and Bacillus thuringiensis subsp. entomocidus / B.-S. Shin, S.-H. Park, S.-K. Choi, B.-T. Koo, S.-T. Lee, J.-I. Kim // Appl. Environ. Microbiol. — 1995. — V. 61. — P. 2402-2407.

268. Smedley, D. P. Mutagenesis of three surface-exposed loops of a Bacillus thuringiensis insecticidal toxin reveals residues important for toxicity, receptor recognition and possibly membrane insertion / D. P. Smedley, D. J. Ellar // Microbiology. — 1996. — V. 142. — P. 1617-1624.

269. Smirnov, A.N. Formation and germination of Phytophthora infestans oospores in different regions of Russia. Commun / A.N. Smirnov, S.A. Kuznetsov, N.Y. Kvasnyuk, K.L. Deahl // Agric Appl Biol Sci. — 2008. — V. 73. — № 2. — P. 109-118.

270. Smith, G. P. Mutagenesis of two surface-exposed loops of the Bacillus thuringiensis CrylCb-endotoxin affects insecticidal specificity / G. P. Smith, D. J. Ellar, //Biochem J. — 1994. —V. 302. — P. 611-616.

271. Smith, R. A. The phylloplane as a source of Bacillus thuringiensis variants / R. A. Smith, G. A. Couche // Appl. Environ. Microbiol. — 1991. — V. 57. — P. 311-315.

272. Sozzi, D. Determination of the sensitivity of Phytophthora infestans to phenylamides: a leaf disc method / D. Sozzi, F. J. Schwinn, U. Gisi // Bull. OEPP. — 1992. — Vol. 22. — P. 306-309.

273. Srobar, S. The influence of temperature and pH on the growth of mycelium of the causative agents of Fusarioses in wheat in Slovakia Czechoslovakia. UVTI (Ustav Vedeckotechnickych Informad) / S. Srobar // Ochrana Rostlin. — 1978.

— V. 14. —P. 269-274.

274. Stabb, E. V. Zwittermicin A-producing strains of Bacillus cereus from diverse soils / E. V. Stabb, L. M. Jacobson, J. Handelsman // Appl. Environ. Microbiol.

— 1994. — V. 60. — P. 4404-4412.

275. Stabb, E.V. Genetic analysis of zwittermicin A resistance in Escherichia coli: effects on membrane potential and RNA polymerase / E.V. Stabb, J. Handelsman // Mol. Microbiol. — 1998. — V. 27. — P. 311-322.

276. Stabb, E.V. Zwittermycin A-producing strains of Bacillus cereus from diverse soils / E.V. Stabb, L.M. Jacobson, J. Handelsman // Applied and Environmental Microbiology. — 1994. — V. 60. — P. 4404-4412.

277. Steinberg, R.A. Growth on synthetic nutrient solutions of some fungi pathogenic to tobacco / R.A. Steinberg // American Journal of Botany. — 1950.—V. 37. —P. 711-714.

278. Tabashnik, B. E. Cross-resistance of the diamondback moth indicates altered interactions with domain II of Bacillus thuringiensis toxins / T. Malvar, Y.-B. Liu, N. Finson, D. Borthakur, B.-S. Shin, S.-H. Park, L. Masson, R. A. de Maagd, D. Bosch // Appl. Environ. Microbiol. — V. 62. — P. 2839-2844.

279. Tailor, R. Identification and characterization of a novel Bacillus thuringiensis delta-endotoxin entomocidal to coleopteran and lepidopteran larvae / R. Tailor, J. Tippett, G. Gibb, S. Pells, D. Pike, L. Jordon, S. Ely // Mol. Microbiol. — 1992. —V. 6. —P. 1211-1217.

280. Tojo, A. Effects of the three proteases from gut juice of the silkworm, Bombyx mori, on the two morphologically different inclusions of 6-endotoxin produced by Bacillus thuringiensis kurstaki HD-1 strain / A. Tojo, W. Samasanti, N. Yoshida, K. Aizawa // Agric Biol Chem. — 1986. — V. 50. — P. 575-580.

281. Toumanoff, C. L'agent pathogène de la flacherie des vers à soie endémique dans la région des Cévennes: Bacillus cereus var. alesti var. nov. / C. Toumanoff// C R Hebd Seances Acad Sci. — 1951. — V. 233. — № 23. — P. 1504-1506.

282. Toyoda, H. Application of chitin and chitosan-degrading microbes to comprehensive biocontrol of fungal wild pathogen, Fusarium oxysporum // In: Chitin enzymology / Muzzarelli R.A.A., M.G. Peter. — Italy, Ancona: Atec, 1996. —P. 359-370.

283. Ulhoa, C.J. Regulation of chitinase synthesis in Trichoderma harzianum / C.J. Ulhoa, J.F. Peberdy//J. Gen. Microbiol. — 1991. — V. 137. —P. 2163-2169.

284. Vadlamudi, R.K. Cloning and expression of a receptor for an insecticidal toxin of Bacillus thuringiensis / R.K. Vadlamudi, E. Weber, I. Ji, T.H. Ji, L.A. Bulla Jr. // J. Biol. Chem. — 1995. — V. 270. — P. 5490-5494.

285. Valaitis, A.P. Isolation and partial characterization of Gypsy moth BTR-270 an anionic brush border membrane glycoconjugate that binds Bacillus thuringiensis CrylA toxins with high affinity / A.P. Valaitis, J.L. Jenkins, M.K. Lee, D.H. Dean, K.J. Garner // Arch. Ins. Biochem. Physiol. — 2001. — V. 46. —P. 186-200.

286. Vidhyasekaran, P. Fungal pathogenesis in plants and crops. Molecular biology and host defense mechanisms / P. Vidhyasekaran // New York: Marcel Dekker Inc., 1997. —553 pp.

287. Widner, W. R. 1990. Location of the dipteran specificity region in a lepidopteran-dipteran crystal protein from Bacillus thuringiensis / W. R. Widner, H. R. Whiteley // J. Bacteriol. — 1990. — V. 172. — P. 2826-2832.

288. Wilson, I.M. Observations on wilt disease in flax / I.M. Wilson // Transactions of the Brittish Mycolgical Society. — 1946. — V. 29. — P. 221-231.

289. Woltz, S.S. Effect of varied iron, manganese and zinc nutrition on the in vitro growth of Race 2 Fusarium oxysporum f.sp. lycopersici and upon the wilting of tomato cuttings held in filtrates from cultures of the fungus / J.P. Jones // Proceedings of the Florida State Horticultural Society. — 1971. — V. 84. — P. 132-135.

290. Wu, D. Localized mutagenesis defines regions of the Bacillus thuringiensis delta-endotoxin involved in toxicity and specificity / D. Wu, A. I. Aronson // J. Biol. Chem. — 1992. — V. 267. — P. 2311-2317.

291. Wu, S.-J. Functional significance of loops in the receptor binding domain of Bacillus thuringiensis CrylllA delta-endotoxin / S.-J. Wu, D. H. Dean // J. Mol. Biol. — 1996. — V. 255. — P. 628-640.

292. Xie, R. Single amino acid mutations in the cadherin receptor from Heliothis virescens affect its toxin binding ability to CrylA toxins / R. Xie, M. Zhuang, L.S. Ross, I. Gomez, D.I. Oltean, A. Bravo, M. Soberon, S.S. Gill // J Biol Chem. — 2005. — V. 280. — P. 8416-8425.

293. Xu, X. Disruption of a cadherin gene associated with resistance to Cry 1 Ac delta-endotoxin of Bacillus thuringiensis in Helicoverpa armigera / X. Xu, L. Yu, Y. Wu // Appl. Environ. Microbiol. — 2005. — V. 71. — P. 948-954.

294. Yousten A.A., Rogoff M.F. Metabolism of Bacillus thuringiensis in relation to spore and crystal formation // J. Bacteriol. - 1969. - V.100. - P. 1229.

295. Zamola B., Karminski-Zamola G., Fuks Z., Kubovric M., Wrisher M. Enhacement of intrinsic antitumor activity of spore endotoxin Bacillus thuringiensis // Photochem. Photobiol. - 1985. — V.41. — P. 361-367.

296. Zhang, X. A mechanism of cell death involving an adenylyl cyclase/PKA signaling pathway is induced by the Cryl Ab toxin of Bacillus thuringiensis / X. Zhang, M. Candas, N. B. Griko, R. Taussig, and L. A. Bulla, Jr. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2006. — V. 103. — P. 9897-9902.

297. Zhang, X. Cytotoxicity of Bacillus thuringiensis CrylAb toxin depends on specific binding of the toxin to the cadherin receptor BT-R1 expressed in insect cells / X. Zhang, M. Candas, N. B. Griko, L. Rose-Young, and L. A. Bulla, Jr. // Ceil Death Differ. — 2005. — V. 12. — P. 1407-1416.

298. Zhuang, M. Heliothis virescens and Manduca sexta lipid rafts are involved in CrylA toxin binding to the midgut epithelium and subsequent pore formation / M. Zhuang, D. I. Oltean, I. Gomez, A. K. Pullikuth, M. Soberon, A. Bravo, S. S. Gill // J. Biol. Chem. — 2002. — V. 277. — P. 13863-13872.