Анионные аденозинтрифосфатазы клеток животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Иващенко, Анатолий Тимофеевич

• Иващенко, Анатолий Тимофеевич
• доктор биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации доктор биологических наук Иващенко, Анатолий Тимофеевич

ВВЕДЕНИЕ .2

ГЛАВА I. РАСПРОСТРАНЕННОСТЬ И ЛОКАЛИЗАЦИЯ АНИОННЫХ АТФаз В КЛЕТКАХ ЖИВОТНЫХ, ксТЕНИЙ И БАКТЕРИЙ.8

1.1. Термионология . 8

1.2. Связь анионной АТФазы с другими АТФазами. 10

1.3. Распространенность анионных АТФаз в клетках бактерий, растений и животных . 12

1.4. Локализация анионных АТФаз в клетке. 14

ШВА 2. СВОЙСТВА И ФУНКЦИЯ АНИОННЫХ АТФаз .29

2.1. Общие представления .29

2.2. Изменения свойств анионных АТФаз при переходе в растворимую форму .30

2.3. Специфичность действия анионов на АТФазы .32

2.4. Влияние анионов на кинетические показатели АТФаз . 37

2.5. Продукты гидролиза АТФ анионными АТФазами .38

2.6. Влияние анионов на гидролиз нуклеотидов . 40

2.7. Зависимость активности анионных АТФаз от рН .42

2.8. Влияние двухвалентных катионов на АТФазы .43

2.9. Действие различных соединений на анионные АТФазы . 48

2.10.Предполагаемые механизмы влияния анионов на АТФазы 51

2.11.Предполагаемые функции анионных АТФаз . 56

ГЛАВА 3. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ .61

3.1. Объекты исследований и обработка результатов .61

3.2. Реактивы .62

3.3. Определение неорганического фосфата .62

3.4. Определение белка . 63

3.5. Измерение АТФазной активности .63

3.6. Определение активности СДГ .64

3.7. Ввделение авидина .65

3.8. Электрофорез препаратов в ПААГ .65

3.9. Облучение животных .65

ЗЛО. Исследование гомогенатов тканей .66

3.11. Ввделение и исследование ядер .66

3.12. Ввделение и исследование митохондрий .68

3.13. Получение и исследование СМЧ .€9

3.14. Растворимая АТФаза печени .70

3.15. Плазматические мембраны клеток печени .71

3.16. Методы исследования опухолевых клеток .72

3.17. Изучение действия гипоксии с гиперкапнией .73

3.18. Методы исследования эритроцитов .74

ГЛАВА 4. СВОЙСТВА АТФаз КЛЕТОК СЕРДЦА, ПОЧКИ И ОПУХОЛЕЙ 78

4.1. Анионная АТФаза клеток сердца .79

4.2. Анионная АТФаза клеток опухолей .89

4.3. Анионная АТФаза митохондрий почки .94

ГЛАВА 5. СВОЙСТВА И ЛОКАЛИЗАЦИЯ АТФазы В КЛЕТКАХ ПЕЧЕНИ 100

5.1. Анионная АТФаза митохондрий печени .100

5.2. Анионная АТФаза ядер клеток печени.105

5.3. Анионная АТФаза плазматических мембран .116

ГЛАВА 6. АНИОННАЯ АТФаза ЭРИТРОЦИТОВ .129

6.1. Свойства мембранной АТФазы .129

6.2. Свойства растворимой АТФазы .147

ШВА 7. СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ АНИОННОЙ АТФазы

ЭРИТРОЦИТОВ ПОЗВОНОЧНЫХ .159

ГЛАВА 8. ИЗМЕНЕНИЯ АКТИВНОСТИ АТФаз ПОСЛЕ РАЗЛИЧНЫХ

ВОЗДЕЙСТВИЙ НА ОРГАНИЗМ .168

8.1. Влияние радиации на активность АТФаз «. 168

8.2. Изменения активности АТФаз голодающих животных .# 178

8.3. Влияние гипоксии и гиперкапнии на активность АТФаз клеток миокарда и эритроцитов . 184

8.4. Связь между изменениями АДФ/0 и НСОд-АТФазной активностью митохондрий . 192

ГЛАВА 9. ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ВЛИЯНИЯ АНИОНОВ НА

АТФаэн . 198

9.1. Предположение о механизме влияния анионов на

АТШазы . 198

9.2. Неферментативный гидролиз АТФ . 205

9.3. АТФаза митохондрий .210

9.4. АНаза субмитохондриальннх частиц . 217

9.5. Растворимая АТФаза митохондрий .224

9.6. Анионная АТФаза мембран эритроцитов .240

9.7. Механизм влияния глицерина и метанола на АТФазы

ГЛАВА 10. ВЛИЯНИЕ НЕОРГАНИЧЕСКИХ ИОНОВ НА МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ В КЛЕТКАХ .268

10.1. Влияние анионов на гликолиз и дыхание клеток . 269

10.2. Влияние анионов на метаболизм митохондрий .273

ОБСЩЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ .276

1. Свойства анионных АТФаз .276

2. Локализация анионных АТШаз в клетках .283

3. Механизм влияния анионов на АТФазы .286

4. Участие анионных АТФаз в окислительном фоофорилиро-вании . 295

ВЫВОДЫ .301

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ .304

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Анионные аденозинтрифосфатазы клеток животных»

Последние два десятилетия в биологии характеризуются бурным развитием биоэнергетики. Основное внимание в этой области уделялось выяснению процессов синтеза и утилизации молекулы АТФ - наиболее универсального источника энергии для большинства эндэргонических реакций в клетках бактерий, растений и животных. Значительная доля АТФ в подавляющем числе животных клеток синтезируется системой окислительного фосфо-рилирования, центральным элементом которой является АТФ-син-тетаза. Этот фермент катализирует и обратную реакцию - гидролиз АТФ. Существенная часть внутриклеточной АТФ расходуется при транспорте катионов с участием Са-АТФазы, Н,К-АТФазы и На,К -АТФазы. Для этих ферментов тоже характерна обратимость реакций гидролиза и синтеза АТФ. Такая особенность АТФаз значительно облегчает исследование их.

В настоящей работе термин анионная (аниончувствительная) АТФаза употребляется для обозначения АТФаз митохондрий, хло-ропластов и мембран бактерий, известных в литературе как сопрягающие факторы , СРП и НР1 (Н-АТФазы) и аниончувст-вительных АТФаз плазматических мембран, ядерных мембран и других мембранных структур. Эта терминология используется по следующей причине. Многие свойства анионных АТФаз перечисленных выше мембранных структур довольно близки. Механизм влияния анионов на эти АТФазы универсален. Кроме этого термин анионная АТФаз а отражает характерное и достаточно специфическое свойство АТФаз - чувствительность активности к анионам. Приведенные факты, подробно обсуждаемые в настоящей работе, дают основание рассматривать ряд вопросов в рамках проблемы анионных АТФаз.

Перечисленные выше АТФазы функционируют в условиях наличия градиента рН и разности электрического потенциала на мембране хлоропластов, митохондрий, лизосом, хромаффинных гранул и т.д. Считается, что в одних случаях эти АТФазы гид-ролизуют АТФ для создания , а в других случаях они используют лдля синтеза АТШ. При этом предполагается, что активным элементом взаимосвязанных превращений АТШ является Н*. Однако, с равной вероятностью можно говорить о переносе ОН*" через перечисленные выше мембраны, поскольку в настоящее время нет экспериментальных данных однозначно свидетельствующих о транспорте ОН" или Н*. В случае, если при АТФазной реакции, например в митохондриях, происходит перенос ОН", то термин анионная АТФаза может включать понятие анион-транспортирующей системы.

Изучение анионных и катионных АТФаз продолжается примерно одинаковый период, однако итоги этих исследований заметно отличаются. К настоящему времени достигнуты существенные успехи в изучении Иа, к -АТФазы, Са-АТФазы и Н,К-АТФазы. Достаточно отметить, что каждая их этих ферментных систем выделена в виде молекулярного комплекса и реконструирована в биологические и искусственные мембраны с восстановлением их транспортной функции. Скромнее результаты в исследовании анионных АТФаз, хотя при изучении сопрягающих факторов митохондрий, хлоропластов и бактерий достигнуты впечатляющие успехи. Показана ключевая роль этих факторов в процессе синтеза А1Ф, установлен субъединичный состав соответствующих комплексов и произведена реконструкция их в мембраны с получением высокой биологической активности. В то же время, несмотря на значительные достижения в исследовании сопрягающих факторов, остается неизвестным механизм синтеза Alf в системе окислительного фо сформирования. Не ясен пока и биологический смысл чувствительности АТФаз к анионам.

За длительный период исследования анионных АТФаз ряда специализированных клеток получено большое число экспериментальных данных, однако локализация АТФаз в немитохондриаль-ных мембранах и биологическая роль этих ферментов окончательно не выяснены. Противоречивость данных и представлений часто обусловлена сложностью получения препаратов плазматических и других мембран клетки, свободных от примеси мито-хондриальных структур.

Из широкого ряда неорганических анионов, значительно изменяющих активность АТФаз, некоторые являются физиологическими, в том числе и бикарбонат. Ионы НСОд в качестве катализаторов эффективно влияют на активность ряда ферментов и служат субстратом для многих ключевых метаболических реакций. Все это придает особую важность выяснению роли бикарбоната в функционировании анионных АТФаз в клетках бактерий, растений и животных. Основываясь на результатах этих исследований можно будет разработать способы эффективного влияния ионов на метаболические процессы, протекающие в клетках, тканях и организме.

ЦЕЛЬ РАБОТЫ заключалась в следующем: а) изучение свойств анионных АТФаз клеток с различной физиологической функцией, б) исследование внутриклеточной локализации анионных АТФаз, в) выяснение механизма влияния анионов на активность АТФаз, г) изучение роли анионных и других АТФаз в реакциях клеток организма на различные экстремальные воздействия. Решение этих задач и обобщение данных по анионным АТФазам позволит выявить перспективы дальнейших исследований этих ферментов.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА. В работе установлено наличие анионных АТФаз в мембранах эритроцитов рыб, амфибий, рептилий, птиц, млекопитающих и плазматических мембранах клеток печени крысы, асцитной опухоли Эрлиха и лимфомы Ж . Показано, что в ядрах клеток печени, тимуса и миокарда локализована анионная АТФаза. Анионные АТФазы эритроцитов и плазматических мембран клеток печени изучены в растворимом и мембранном состояниях. Результаты исследований анионных АТФаз митохондрий, ядер, мембран эритроцитов позвоночных, ПМ клеток печени и асцитных опухолей свидетельствуют о принципиальном сходстве свойств этих ферментов.

Установлен механизм влияния анионов и спиртов на АТФазы, согласно которому эти соединения регулируют скорость гидролиза АТФ путем изменения нуклеофильности молекул воды в каталитическом центре фермента. Выявлено определенное соответствие свойств реакций ферментативного и неферментативного гидролиза АТФ под влиянием анионов.

При действии на организм радиации, гипоксии с гиперкапни-ей или голодании происходит угнетение активности анионных АТФаз, которое коррелирует с нарушением процессов метаболизма клеток. Установлено существенное повышение бикарбонатом эффективности окислительного фосфорилирования митохондрий печени и миокарда животных, подвергавшихся перечисленным выше воздействиям. Скорость потребления кислорода митохондриями печени и миокарда уменьшалась в присутствии бикарбоната. Эти результаты удовлетворительно объясняют положительное действие углекислоты на организм в экстремальных условиях.

Показано, что неорганические анионы в значительной мере регулируют анаэробный гликолиз и потребление кислорода в клетках асцитных опухолей.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ. I. В клетках различных видов животных в плазматической и ядерной мембранах имеются анионные АТФазы. В настоящей работе установлено их наличие в ПМ эритроцитов позвоночных, ПМ клеток печени крысы и асцитных опухолей, в ядрах клеток печени крысы и мыши, сердца и тимуса крысы.

2. Свойства анионных АТФаз различной локализации во многом сходны и основные закономерности влияния анионов на активность анионных АТФаз идентичны, что обстоятельно показывается на примере изученных свойств мембраносвязанной и растворимой форм анионных АТФаз митохондрий и эритроцитов млекопитающих.

3. Выявлены принципиальные основы механизма модификации анионами активности АТФаз различной структурной организации и локализации.

4. Активность анионных АТФаз различных клеток и тканей существенно изменяется при действии на организм радиации, гипоксии и голодании животных. Степень отклонения от нормы активности анионных АТФаз прямо зависит от чувствительности клеток и тканей к действию неблагоприятных факторов и от глубины воздействия. Анионы бикарбоната оказывают эффективное положительное влияние на энергетику митохондрий в тканях организма после действия экстремальных факторов.

НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ. Обнаружение анионных АТФаз в плазматической мембране и ядрах различных клеток, то есть в немитохондриальных мембранах, имеет общебиологическое значение.

Установленный механизм влияния анионов на активность АТФаз проясняет физиологический смысл чувствительности АТФаз к анионам и способствует изучению реакций синтеза АТФ в системе окислительного фосфорилирования.

Разработаны методы получения мембран эритроцитов с повышенной активностью анионной АТФазы и не обладающих активностью Са-АТФазы и К-АТФазы.

Выявленная коррелятивная связь между эффективностью окислительного фосфорилирования и чувствительностью анионной АТФазы митохондрий к бикарбонату, при различных воздействиях на организм, является основой простого способа контроля эффективности работы фосфорилирущей системы митохондрий.

Полученные данные о влиянии бикарбоната на энергетику митохондрий и клеток могут служить основой для разработки методов повышения устойчивости организма к различным воздействиям.

Установленную в работе положительную коррелятивную связь между радиочувствительностью различных клеток и степенью угнетения активности анионной АТФазы и На, к -АТФазы облучением необходимо учитывать при поиске способов защиты организма от действия радиации.

Обобщены и проанализированы данные за двадцатилетний период исследования анионных АТФаз. Выявлены перспективы изучения этих ферментов.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Иващенко, Анатолий Тимофеевич

выводы

1. Установлено наличие анионных АТФаз в ядрах клеток печени, тимуса и сердца крысы, печени мыши, в плазматической мембране клеток печени крысы, асцитных опухолей и эритроцитах рыб, амфибий, рептилий, птиц и млекопитающих. Свойства анионных АТФаз этих мембранных структур и анионных АТФаз митохондрий различных клеток принципиально сходны, что позволяет отнести данные ферменты к одному классу АТФаз.

2. Показано сходство анионных АТФаз немитохондриальных и митохондриальных мембран на примере анионных АТФаз эритроцитов и митохондрий печени, которое заключается: а) в одинаковой специфичности к широкому ряду неорганических анионов, метанолу и глицерину, б) в подобном изменении термостабильности, чувствительности к анионам и дициклогексилкарбодиими-ду при переходе из мембраны в растворимое состояние, в) в близости графиков Аррениуса в присутствии стимулирующих и ингибирующих анионов, г) в идентичности влияния анионов на кинетические характеристики АТФаз, д) в подобном изменении активности ферментов при различных экстремальных воздействиях на организм.

3. Установлены основные закономерности механизма, по которому анионы и спирты модифицируют активность АТФаз путем изменения нуклеофильности молекул воды по отношению к фосфору ^-фосфата АТФ. В рамках механизма показывается, что: а) анионы по влиянию на АТФазную активность распределяются на стимуляторы(положительно гидратирующиеся анионы), ингибиторы (отрицательно гидратирующиеся) и индифферентные ( со елабо выраженным влиянием на структуру воды), б) анионы друг с другом и спирты к анионам конкурентно изменяют активность АТФаз, в) анионы и спирты действуют неконкурентно по отношению к АДФ, двухвалентным катионам и субстрату, г) циклогек-сил(метилморфолин)этилкарбодиимид конкурентно к анионам ин-гибирует АТФазную активность, д) закономерности влияния анионов на ферментативный и неферментативный гидролиз АТФ, ГГФ, ИТФ, УТФ и ЦТФ близки, е) закономерности влияния анионов на активность АТФазы в митохондриях, субмитохондриальных частицах и в растворимом состоянии подобны.

4. Установлено существенное влияние анионов на метаболические процессы в клетке: а) бикарбонат и сульфит сильно угнетали потребление кислорода и продукцию молочной кислоты клетками асцитных опухолей, б) бикарбонат в физиологических концентрациях снижал скорость окисления сукцината и о(-ке-тоглутарата митохондриями и увеличивал эффективность окислительного фосфорилирования (АДФ/0) митохондрий печени животных после голодания, действия радиации и гипоксии с ги-перкапнией. Данные, полученные при действии бикарбоната на клеточном и субклеточном уровнях, удовлетворительно объясняют положительные эффекты, вызываемые углекислотой при действии на организм.

5. После действия глубокой гипоксии с гиперкапнией, облучения или голодания животных наблюдается угнетение НСОд-АТФ-азной активности митохондрий с одновременным снижением отношения АДФ/0. Установлена положительная корреляция между чувствительностью к бикарбонату АТФазы митохондрий и отношением АДФ/0, что может служить тестом для оценки эффективности работы системы окислительного фосфорилирования. Показано, что тренировка животных гиперкапнией с гипоксией повышает чувствительность к бикарбонату АТФазы митохондрий миокарда и уменьшает изменения активности АТФаз митохондрий и эритроцитов животных при адаптации их к условиям высокогорья.

304

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ АМФ - аденозин-5*-монофосфорная кислота АДФ - аденозин-5'-дифосфорная кислота АТФ - аденозин-5'-трифосфорная кислота ГТФ - гуанозин-5^трифосфорная кислота ИТФ - инозин-5'-трифосфорная кислота УТФ - уридин-5' -трифосфорная кислота ЦТФ - цитидин-5'-трифосфорная кислота НТФ - нуклеозид-5'-трифосфорная кислота Фн - фосфат неорганический

- пирофосфат неорганический ДНФ - 2,4-динитрофенол ПХМБ - парахлормеркурибензоат НАД - никотинамидадениндинуклеотид окисленный НАДН - никотинамидадениндинуклеотид восстановленный НАДФ - никотинамидадениндинуклеотидфо сфат окисленный НАДФН - никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный ЭДТА - этилендиаминтетраацетат

ЭГТА - этиленгликольбис(2-аминоэтиловый эфир)-и, N-тетра-ацетат

Ме4* - двухвалентный катион

ПМ - плазматическая мембрана

0$ - окислительное фосфорилирование

СДГ - сукцинатдегидрогеназа

ДНКаза - дезоксирибонуклеаза

ДК - дыхательный контроль

ДЭ - диэтиловый эфир

ДСН - додецилсульфат натрия

ПААГ - полиакриламидный гель

ДНФБ - 1-фтор-2,4-динитробензол

ТНБС - 2,4,6-тринитробензолсульфонат

ДИДС - 4,4-диизотиоциано-2,2-стильбендисульфонат

СИТС - 4-ацетамидо-4-изотиоциано-2,2-стильбендисульфонат

ДЦКД - N , N-дициклогексилкарбодиимид

ЦЩЦ - N -циклогексил-ii ,1Т-(4-метилморфолинил)-этилкарбо-диимид a/V - разность электрохимического потенциала ионов Н* Ка -константа активации Ki - константа ингибирования Е^ - константа Михаэлиса V - максимальная скорость реакции hepes - n -2-гидроксиэтилпиперазин-Ы-2-этансульфонат mes - 2-к-морфолин-этансульфоновая кислота pipes пиперазин-п,1т-бис-2-этансульфонат

Заключение

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Иващенко, Анатолий Тимофеевич, 1984 год

1. Аваева С.M.»Назарова Т.И. Карбоксильная группа в активном центре некоторых ферментов фосфорного обмена. - В кн.: Функциональная активность ферментов и пути ее регуляции.М., 1981,с.З-29.

2. Акименко В.К. Белковые сопрягающие фаторы окислительного фосфорилирования. В кн.:Митохондрии.М.,Наука,1974,С.26-42.

3. Андрианов В.М.,Чеботарев Е.Е.,Кулябко П.Н. Реакция АТФазной активности клеточных структур печени на действие редкоионизирующих излучений. Радиобиология,1975,т.15,№2, с.185/188.

4. Атанасов А.Г.,Атанасова Ю.Г. Влияние гистамина и серо-тонина на HCOg-АТФазную активность митохондрий. Вестник МГУ,биол.,1982,№1,с.41-43.

5. Баев В.И.,Васильев В.В.,Николаева Е.И. Роль фиксации COg в повышении устойчивости организма к острой гипоксии. -Физиол.журн.СССР,1978,т.64,№8,с.I456-I46I.

6. Балмуханов С.Б. »Иващенко А.Т. Бикарбонат-стимулируемая аденозинтрифосфатаза, ее свойства и физиологическая роль. -Вестник АН КазССР,1976,№12,с.27-32.

7. Балмуханов С.Б.,Утеулин K.P.,Иващенко А.Т.,Бушнева И.А. Влияние гипоксии и гиперкапнии на активность АТФаз миокарда. Вестник АН КазССР,1980,№1,с.68-70.

8. Белоусова 0.И.,Горизонтов П.Д.,Федотова М.Т. Радиация и система крови.M.,Атомиздат,1979,с.242.

9. Берсимбаев Р.И.Константинов Ю.М.,Аргутинская C.B., Салганик Р.И. Активация карбоангидразы ткани желудка крысы в результате фосфорилирования ее цАМФ-зависимоЙ протеинкиназой. Биохимия,1975,т.40,№3,с.570-577.

10. Берсимбаев Р.И. ,Шайхин С.М. Регуляция активности HCOg-стимулируемой АТФазы в слизистой желудка крыс и лягушек. -В кн.:1У Всесоюзн.биохим.съезд.т.2,М.,Наука,1979,с.23-24.

11. Блох А.М. Структура воды и геологические процессы.М., Недра,1969,с.216.

12. Болдырев A.A. Роль липидов в функционировании Па,К-активируемой аденозинтрифосфатазы. Биол.науки,1979,№3,с.5-17.

13. Болдырев A.A. На,к -зависимая АТФаза. Успехи фи-зиол.наук.J98I,т.12,№2,с.91-130.

14. Болдырев A.A. Na,к -зависимая АТФаза как олигомер-ная система. Биологическая химия,1982,т.17,с.75-146.

15. Болдырев A.A. Двердислов В.А. Молекулярная организация и механизм функционирования натриевого насоса.М.,ВИНИТИ,1978,с.97.

16. Борец В.М.»Смирнова Л.М. Аденозинтрифосфатазная активность при ишемической болезни сердца. Здрав.Белоруссии, 1982,№0,с.25-28.

17. Бронников Г.Е. »Евтодиенко Ю.В. Фрагментирование гидрофобного комплекса Н-АТФазы митохондрий. Биохимия,1977, т.42,№5,с.952-954.

18. Броун И.И.»Глаголев А.Н.,Гринюс Л.А.,Скулачев В.П., Ческаускайте A.B. Na/K -градиент как фактор стабилизирующий энергизованное состояние мембраны. Докл.АН СССР,1979,т.247,№4,с.971-974.

19. Бушнева И.А.,Иващенко А.Т. Активность АТФаз мембран эритроцитов голодающих животных. Известия АН КазССР,сериябиол.,I98I,№I,c.I8-2I.

20. Бушнева И.А. ,Иващенко А.Т. Свойства мембранной НСОд-АТФазы эритроцитов. Известия АН КазССР,серия биол.,1981, №4,с.23-26.

21. Бушнева И.А.,Утеулин K.P.,Иващенко А.Т. Активность аденозинтрифосфатаз мембран эритроцитов облученных животных. Радиобиология,1981,т.21,№4,с.572-574.

22. Вахер Ю.И.,Канарик У.К.,Мянд Т.А. О роли биоэнергетики клеток и ее гормональной регуляции в процессах лучевого поражения и восстановления. В кн.:Радиочувствительность и процессы восстановления у животных и растений.Ташкент,1979, с.92-93.

23. Веренинов A.A. Разности потенциалов на клетках при стационарном распределении ионов. В кн.:руководство по цитологии . т. 2, М. -Л., Наука, 1966, с. 22-29.

24. Веренинов A.A. Транспорт ионов через клеточную мембрану. Л.,Наука,1978,с.286.

25. Вихалемм Т.Э.Дяхепыльд Л.Я. Распределение НСОд-АТФазы в поджелудочной железе и влияние секретина на ее свойства. -В кн.¡Регуляция ферментных систем.Тарту,1978,с.I23-I3I.

26. Волкова М.С.,Тонгур A.M.,Павловская Т.Е. Действия излучения на некоторые биохимические процессы, связанные с мембранами клеточных ядер. В кн.:Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.М.,Атомиздат,1973,с.42-51.

27. Гайцхоки B.C. Энергетический обмен клеточного ядра. -Успехи совр.биологии,1964,т.57,№1,с.30-49.

28. Гайцхоки B.C.»Киселев 0.И.,Кузьмина С.Н.»Бульдяева Т.В.,3барский И.Б.,Нейфах С.А. 0 цепи переноса электронов в изолированных ядрах и в ядерных оболочках печени крысы.

29. Биохимия,1973,т.38,№5,с.909-914.

30. Герасимова Г.К.,Нахильницкая З.Н. Роль сульфгидриль-ннх групп в радиационном повреждении транспортной функции мембран эритроцитов. В кн.:Действие ионизирующей радиации на клеточные мембраны.М.,Атомиздат,1973,с.51-57.

31. Глазкова В.А.»Черняков И.Н. Кислотно-щелочное равновесие крови при дыхании гиперкапническими газовыми смесями. -Космич.биол. и авиакосмич.мед.,1975,№2,с.20-27.

32. Глебов Р.Н.,Крыжановский Г.Н. Функциональная биохимия синапсов.М.»Медицина,1978,с.326.

33. Глебов Р.Н.»Крыжановский Г.Н. Свойства и функции АТФ-азы мембран секреторных гранул. Успехи совр.биол.,1983,т.95,№2,с.225-241.

34. Говорова Л.В. Влияние экспериментальной гипоксии на АТФазную активность ядер и митохондрий мозга, печени, сердца. Вопр.мед.химии,1977,т.23,№2,с.302-308.

35. Гулый М.Ф. Основные метаболические циклы.Киев,Наукова думка,1968,с.413.

36. Гулый М.Ф. ,Мельничук Д.А. Роль углекислоты в регуляции обмена веществ у гетеротрофных организмов.Киев,Наукова думка, 1978,с.239.

37. Гусев М.В.,Гохлернер Г.В. Свободный кислород и эволюция клетки.М.,МГУ,1980,с.224.

38. Детерман Г. Гель хроматография.М.,Мир,1970,с.102.

39. Збарский И.Б. Ядерная оболочка. В кн.:Структура и функция биологических мембран.М.,Наука,1975,с.26-44.

40. Збарский И.Б.,Делекторская В.В.,Троицкая Л.П.,Перево-щикова К.А. Новые данные об элементарных грбовидных частицах ядерных мембран. Цитология,1973,т.15,№12,с.1453-1457.

41. Збарский И.Б.»Кузьмина С.Н.,Бульдяева Т.В.,Каландариш-вили Ф.А. Цитохромоксидазная активность ядерной оболочки в норме и ее изменения при действии некоторых факторов. В сб. работ Института цитологии АН СССР,1977,в.17,с.75-76.

42. Збарский И.Б.,Перевощикова К.А.,Делекторская Л.И. Изоляция ядерных мембран клеток животных тканей. Докл.АН СССР,1967,т Л77,№2,с.445-447.

43. Иващенко А.Т. Аденозинтрифосфатазная система животных клеток стимулируемая ионами НСОд. Биол.науки,1977,№1,с.25-33.

44. Иващенко А.Т. Исследование свойств аниончувствительной АТФазы эритроцитов. Вестник АН КазССР,1977,№8,с.73-75.

45. Иващенко А.Т. Исследование аниончувствительной АТФазы ядер сердца крысы. Вопр.мед.химии,1977,т.23,№5,с.629-632.

46. Иващенко А.Т. НСОд-стимулируемая АТФаза клеток опухоли яичника крысы. Вопр.мед.химии,1977,т.23,№6,с.783-786.

47. Иващенко А.Т. Исследование аниончувствительной АТФазы митохондрий печени и почки крысы. Известия АН КазССР,серия биол.,1978,№1,с.31-35.

48. Иващенко А.Т. Аниончувствительная АТФаза мембран эритроцитов крысы. Биохимия,1978,т.43,№6,сЛ086-1089.

49. Иващенко А.Т. Исследование АТФазной активности ядер печени и тимуса крысы. Биохимия, 1978,т.43,№11,с.2064-2068.

50. Иващенко А.Т. Аниончувствительная АТФаза митохондрий сердца крысы. Цитология, 1978,т.20,№1,с.ПЗ-Н7.

51. Иващенко А.Т. Участие мембранных структур клетки в окислительном фосфорилировании. Известия АН КазССР,серия биол.,1979,№1,с.22-26.

52. Иващенко А.Т. Свойства аниончувствительной АТРазыплазматической мембраны клеток печени крысы. Биохимия, 1980,т.45,№3,с.424-429.

53. Иващенко А.Т. Некоторые свойства аниончувствительной АТФазы эритроцитов. Вопр.мед.химии,1980,т.26,№5,с.668-671.

54. Иващенко А.Т. Свойства растворимой аниончувствительной АТФазы плазматической мембраны клеток печени. Вестник АН КазССР,1980,№12,с.68-70.

55. Иващенко А.Т. Анионные аденозинтрифосфатазы,Алма-Ата, Наука, 1982,с.138.

56. Иващенко А.Т.,Балмуханов С.Б.,Бушнева И.А. Изменения АТФазной активности субклеточных фракций печени и селезенки мышей под действием радиации. Радиобиология,т.19,№2,с.260-264.

57. Иващенко А.Т.,Бушнева И.А. Выделение и свойства анион-чувствительной аденозинтрифосфатазы из мембран эритроцитов. Биохимия, 1981,т.46,№3,с.486-488.

58. Иващенко А.Т.,Бушнева И.А.,Утеулин K.P. Изменения активности аденозинтрифосфатаз печени и миокарда голодающих крыс. Вопр.мед.химии,1980,т.26,с.306-308.

59. Иващенко А.Т.Дубанова A.A. Влияние облучения на АТФ-азную активность ядер и митохондрий клеток асцитных опухолей. Радиобиология,1976,т.16,№2,с.264-266.

60. Иващенко А.Т.,Жубанова A.A. НС0з~стимулируемая АТФаза почек крысы. Вопр.мед.химии,1976,т.22,№2,с.258-260.

61. Иващенко А.Т.,Жубанова A.A.,Балмуханов Б.С. НСОз-стимулируемая АТФаза гомогенатов тканей крысы. Биохимия,1975, т.40,№5,с.109I-I093.

62. Иващенко А.Т. Дубанова A.A. ,Балмуханов Б.С. ,Рыскулова С.Т. НСОз-чувствительная аденозинтрифосфатаза клеток асцитных опухолей. Биохимия,1975,т.40,№3,с.629-633.

63. Иващенко А.Т.,Кожанова C.B. Влияние анионов на метаболическую активность клеток асцитной опухоли яичника крысы. Известия АН КазССР,серия биол.,1979,№2,с.52-55.

64. Иващенко А.Т.,Кожанова C.B. Влияние радиации на окислительное фосфорилирование и активность АТФазы митохондрий печени. Радиобиология,1980,т.20,№2,с.247-250.

65. Иващенко А.Т.,Кожанова C.B. Действие анионов на окислительное фосфорилирование и АТФазную активность митохондрий. Вопр.мед.химии,1981,т.27,№3,с.313-316.

66. Иващенко А.Т.,Ли Т. Зависимость активности анионных АТФаз от температуры в присутствии анионов. Известия АН КазССР,серия биол.,1983,№3,с.17-23.

67. Иващенко А.Т.,Ли Т.,Утеулин K.P. Влияние физико-химических факторов на активность аниончувствительных АТФаз. -Биофизика,1983,т.28,№9,с.1056-1060.

68. Иващенко А.Т.,Ли Т.,Утеулин K.P. Влияние анионов на неферментативный гидролиз АТФ. Известия АН КазССР,серия биол.,1983,№4,с.22-24.

69. Иващенко А.Т.,Рыскулова С.Т. Стимулируемая бикарбонатом аденозинтрифосфатаза мембран эриптоцитов крысы. Вопр. мед.химии,1975,т.21,№5,с.492-494.

70. Иващенко А.Т.,Утеулин K.P. Активность АТФаз мембран эритроцитов и митохондрий миокарда крыс, адаптирующихся к высокогорью. Известия АН КазССР,серия биол.,1980,№4,с.79-80.

71. Иващенко А.Т.,Утеулин К.Р.,Бушнева И.А.,Ли Т. Кинетические характеристики анионной аденозинтрифосфатазы эритроцитов. Вопр.мед.химии,1983,т.29,№1,сЛ28-130.

72. Иващенко А.Т.,Утеулин K.P.,Ли Т. Механизм действияглицерина и метанола на растворимую АТФазу митохондрий. -Биохимия, 1983, т.48,№8, с. 1256-1260.

73. Ильин В.С. О некоторых принципах изучения механизма центральной регуляции энзиматических процессов. В кн.: Фософрилирование и функция.Л.,ИЭМ,1960,с.181-189.

74. Имедидзе Э.А.,Козлов И.А.,Метельская В.А.,Мильгром Я.М. Ингибирование митохондриальной АТФазы водорастворимым карбодиимидом. Билхимия,1978,т.43Д°8,с.1404-1413.

75. Каландаришвили Ф.А. Цитохром-с-оксидазная активностьи окислительное! фосфорилирование в изолированных ядрах и ядерных оболочках печени крысы. Автор.канд.дис.»Тбилиси,1977.

76. Каландаришвили Ф.А.»Кузьмина С.Н.,3барский И.Б. Окисление и фосфорилирование в ядрах и ядерных оболочках клеток печени крысы в процессе постнатального развития и регенерации после частичной гепатэктомии. Биохимия,1977,т.42,№7, с.1167-1172.

77. Калачева В.Я.»Павловская Т.Е. Окислительное фосфорилирование и транспорт ионов кальция в митохондриях облученных растений. В кн.:Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.М.,Атомиздат,1973,с.80-84.

78. Калинин В.А.,0притов В.А.,Швец И.М.,йценко Г.А. АТФ-зависимая генерация градиента электрохимического потенциалав везикулах плазматических мембран клеток флоэмы борщевика НегасНиш аозпоузку! . Докл.АН СССР, 1979,т.249,№4, с.1022-1024.

79. Керимов Т.М.,Мильгром Я.М.,Козлов И.А.,Г^уте Э.К. Изучение конформационных изменений растворимой митохондриальной АТФазы методом спиновых меток. Биохимия,1978,т.43,МО,с.1525-1531.

80. Кирби А.,Уоррен С. Органическая химия фосфора.М., Мир,1971,с.165.

81. Козлов И.А. Механизм функционирования митохондриаль-ной аденозинтрифосфатазы в системе окислительного фосфори-лирования. Биоорг.химия,1975,т.I,№11,с.1545-1569.

82. Козлов И.А.,Кононенко В.А. Взаимодействие растворимой митохондриальной АТРазы с адениловыми нуклеотидами и магнием. Биоорг.химия,1975,т.I,№4,с.489-493.

83. Козлов И.А.»Проханов О.Я.,Ягужинский Л.С. Взаимодействие растворимой митохондриальной АТРазы с адениловыми нуклеотидами. Биоорг.химия, 1975,т. 1,М,с.539-545.

84. Козлов И.А.,Черняк Б.В. Взаимодействие бифункциональных сшивающих реагентов с растворимой митохондриальной АТФ~ азой. Докл.АН СССР,1978,т.238,№6,с.1479-1482.

85. Коломийцева И.К.»Васильев A.B.,Кузин A.M. Действие излучения на обмен некоторых фракций липидов в субклеточных структурах печени крыс. В кн.:Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.М.»Атомиздат,1973,с.65-70.

86. Колчинская Л.И.,Лишко В.К. »Мальцева М.К. Изучение взаимодействия Na,к -АТФазы эритроцитов с уабаином. Биохимия, 1976 ,т.41,№5,с.933-938.

87. Кондрашова М.Н. Градация метаболического состояния митохондрий и реактивности тканей. В кн.:Митохондрии.М., Наука, 1971,с.24-40.

88. Крепе Е.М. О путях развития эволюционной биохимии. -В кн.:Эволюционная физиология.ч.1,Л.,Наука,1979,с.394-425.

89. Крестов Г.А. Термодинамическая характеристика структурных изменений воды, связанных с гидратацией ионов. -Журн.Структ.химии,1962,т.3,№2,с.I37-I4I.

90. Крестов Г.А. Термодинамическая характеристика структурных изменений воды, связанных с гидратацией многоатомных и комплексных ионов. йурн.структ.химии,1962,т.З,М,с.402-406.

91. Кривченкова P.C. Определение активности сукцинатдеги-дрогеназы в суспензии митохондрий. В кн.:Современные методы в биохимии.М.»Медицина,1977,с.44-46.

92. Кудинов С.А.,Макогоненко Е.М.,Алексеенко И.Р. Некоторые свойства АТФаз фракций микросом мозга и плазматических мембран синаптосом в солюбилизированном состоянии. Укр. биохим.журн.,1978,т.50,№1,с.53-56.

93. Кузин А.М. Радиобиологические проблемы, связанные с влиянием излучения на клеточные мембраны. В кн.:Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.М.»Атомиздат, 1973,с.3-8.

94. Кузьмина С.Н.,Бульдяева Т.В.,Каландаришвили Ф.А., Збарский И.Б. Исследование фосфорилирующей активности изолированных оболочек ядер печени крысы. Биохимия,1974,т.39, №4,с.762-770.

95. Кузьмина С.Н.,Каландаришвили Ф.А.,Бульдяева Т.В. Цито-хром-с-оксидаза ядерных оболочек печени крысы. Биохимия, 1976,т.41,Ш,с.1684-1697.

96. Куликова О.Г.,Белявцева Л.М.»Разумовская Н.И.»Говорова Л.В. АТРазы ядер скелетных мышц при денервации. Укр.биохим .журн.,1980,т.52,№1,с.66-70.

97. Курский М.Д.,Костерин С.0. Са-АТФазная система плазматических мембран скелетных мышц. Висник АН УССР,1978,И, с.24-28.

98. Кяйвяряйнен А.И. Динамическое поведение белков в водных растворах и их функция.Л.»Наука,1980,с.272.

99. Линд Х.П.,Тяхепыльд Л.Я. Участвуют ли АТР и АТРазы в механизме секреции соляной кислоты в слизистой облочке желудка . В кн.:Регуляция ферментных систем.Тарту,1978,с.85-99.

100. Лишко В.К. Натриевый насос биологических мембран. Киев,Наукова думка,1977,с.156.

101. Лукоянова М.А.,Тиохонова Г.В. Организация дыхательной цепи и аккумуляция энергии у бактерий. Биолог.химия, 1982,т.17,с.13-74.

102. Мальян А.Н. Об участии карбоксильной группы в активном центре АТФазы хлоропластов. Докл.АН СССР,1979,т.247, №3,с.993-995.

103. Мальян А.Н. Аллостерические свойства АТРазы хлоропластов. Биохимия,1980,т.45,№8,сЛ731-1739.

104. Мальян А.Н.,Акулова Е.А. О механизме стимуляции растворимой АТРазы хлоропластов. Биохимия,1978,т.43,№7,с.1206-I2II.

105. Мальян А.Н.,Макаров А.Д. Исследование кинетики и механизма гидролиза АТР растворимой АТРазой хлоропластов в присутствии ионов магния. Биохимия,1976,т.41,№6,сЛ087-1092.

106. Малюк В.И.,0вруцкая З.Г. Окислительное фосфорилиро-вание в митохондриях различных отделов миокарда у больных митральными пороками сердца. Кардиология,1976,т.16,№1,с.80-84.

107. Манойлов С.Е. Первичные механизмы биологического действия проникающей радиации.Л.»Медицина,1968,с.214.

108. Маршак М.Е. Физиологическое значение углекислоты. М.,Медицина,1969,с.134.

109. Маслова М.Н.,Наточин Ю.В.»Скульский И.А. Угнетениетранспорта натрия и активация Ыа,К -зависимой АТФазы ионами таллия в кожу лягушки. Биохимия,1971,т.36,№4,с.867-870.

110. Матюшичев В.Б.»Таратухин В.Р.,Шамратова В.Г.,Краева Л.Н. Изменение АТФазной активности тканей, вызванное облучением организма. Радиобиология,1977,т.17,№3,с.423-425.

111. ПО. Маурер Г. Диск электрофорез.М.,Мир,1971,с.247.

112. Машкова Н.Ю.»Докшина Г.А.,Пегель В.А. Распределение натрия и калия в клетках и органеллах печени интактных и облученных крыс. В кн.:Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.М.,Атомиздат,1973,с.90-94.

113. Меметов Ф.Ю. »Мухамеджанов X.С.,Исаев Э.И.Даликов С. Особенности обмена липидов в ткани печени, селезенки облученных крыс. В кн.:Радиочувствительность и процессы восстановления у животных и растений,Ташкент,1979,с.15-16.

114. Мецлер Д. Биохимия.т.2,М.,Мир,1980,с.606.

115. Мирсалихова Н.М. »Юкельсон Л.Я. ,Зиямухамедов Р. Участие ионов кальция и жирных кислот в торможении Mg2+ и 11а+,к+-АТФаз "прямым" гемолизином и фосфолипазой А яда кобры.

116. Укр.биох.журн.,1975,т.47,И,с.61-64.

117. Михалкина Н.И.»Иващенко А.Т.,Бушнева И.А.,Утеулин К., Сверчкова B.C. Изучение АТФазной активности митохондрий и рН крови сердца крыс при воздействии гипоксии и гиперкапнии. -Известия АН КазССР,серия биол.,1980,№5,с.59-61.

118. Мишнева Л.Г. Влияние некоторых криопротекторов на холодовую инактивацию растворимой митохондриальной АТФазы. -Криобиол.и криомед., 1980 Д°6, с.43-45.

119. Можаева М.Г.,Скульский И.А.,Никифоров А.А.,Бреслер В.М. Влияние неорганических анионов на транспорт органической кислоты в канальцах почки крысы. Цитология,1981,т.23, №6,с.660-665.

120. Немчинская В.Л.,Моженок Т.П.,Браун А.Д. Некоторые особенности энергетического метаболизма эритроцитов голубя и их ядра. Цитология,1974,т.16,№10,с.1250-1256.

121. Никольская Е.В.,Романцев Е.Ф.,Филлипович И.В. Изменения в системе синтеза адениловых нуклеотидов в эритроцитах крыс после облучения животных. Радиобиология,1978,т.18,И,с.89-92.

122. Никольский H.H. Распределение веществ между клеткой и средой. В кн.:Руководство по цитологии.Л.,Наука,1965, т.I,с.15-41.

123. Никулина Г.Н. Обзор методов колориметрического определения фосфора по образованию молибденовой сини. М.-Л., Наука,1965,с.56.

124. Окороков Л.А.,Личко Л.П.,Мартинес Э. АТФ-зависимый электрогенный транспорт протонов в изолированные вакуоли дрожжей. Докл.АН СССР,1983,т.270,М,с.987-990.

125. Олескин A.B.,Самуилов В.Д. Электрогенная циклическая редок-цепь пурпурных бактерий. Успехи совр.биол.,1983, т.96,№3,с.323-338.

126. Остроумов С.А.»Воробьев Л.Н. Мембранный потенциал как возможный полифункциональный регулятор активности мембранных белков. Биол.науки,1976,№7,с.22~26.

127. Пантелеева H.С. О молекулярных механизмах энергетических превращений в функциональных системах различной природы. Вестник ЛГУ ,1981,№21,с.23-29.

128. Пантелеева Н.С.,Карандашов Э.А.,Кулева Н.В.,Красовтоекая И.Е.,Скворцевич Е.Г. Влияние ионов металлов на О -обменные свойства транспортной и миофибриллярной АТФаз. В кн.:Материалы 2-го Всесоюзного симп.по мед.энзимологии.Душанбе ,Дониш,1974,с.I40-I4I.

129. Патологическая медицина.М.,Медицина,1980,с.265.

130. Покровский A.A.,Панченко Л.Ф.,Иванов H.H.,Шпаков А. Окислительное фосфорилирование и активность ферментов митохондрий печени крыс при полном голодании. В кн.:Митохондрии.М. »Наука, 1968, с.97-103.

131. Пономаренко C.B.,Иващенко А.Т. Имеется ли анионная АТФаза в ядрах животных клеток? Цитология,1983,т.25,И, c.II3-II7.

132. Пурдела Д.,Вылчану Р. Химия органических соединений фосфора.М.,Химия,1972,с.456.

133. Ритов В.Б. Молекулярная организация и механизм функционирования Са-зависимой АТФазы саркоплазматического рети-кулума. В кн. : Биолог, химия, 1977, т .11, с. 5-77.

134. Романова И.Н.»Лебедева Н.В.,Филлипова H.A. Особенности АТРазы опухолевых митохондрий. Биохимия, 1978,т.43, №12,с.2249-2254.

135. Рыскулова С.Т.,Иващенко А.Т. Влияние рентгеновского облучения на активность АТФаз плазматических мембран и других субклеточных структур печени. Радиобиология,1976,т.16, №5,с.652-655.

136. Рыскулова С.Т.,Иващенко А.Т.,Старова Т,Э. Модификация адреналином лучевой реакции аденозинтрифоефатаз плазматических мембран. Радиобиология,1980,т.20,М,с.589-592.

137. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы.М.,Мир,1967, с.157.

138. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы.М.,Мир,1979, с.138.

139. Савицкий И.В.,Литовченко И.Н. Окислительное фосфори-лирование и адениловые нуклеотиды в печени крыс при лучевой болезни. Радиобиология,1976,тЛ6,с.16-20.

140. Самойлов О.Я. Структура водных растворов электролитов и гидратация ионов.М.,Изд.АН СССР,1957,с.58.

141. Самуилов В.Д. Конверсия энергии в мембранах фотосин-тезирующих бактерий. Успехи совр.биол.,1982,т.93,№1,с.46~ 63.

142. Серебренникова И.А. Уровень жирных кислот и активность фосфолипаз в эритроцитах при лучевой болезни и предварительном введении цистамина. Радиобиология,1978,т.18,№6, с.903-905.

143. Силакова А.И.»Курский М.Д.,Гула Е.П. Сульфгидрильные группы и АТРазная активность ядер скелетных мышц. Докл.АН УССР,1971,т.Б,с.636-638.то

144. Скворцевич Е.Г. Влияние ионов металлов на 0 -обменную активность АТФазы. Вестник ЛГУ,1974,№3,с.96-101.

145. Скридоненко А.Д. Выделение и свойства экзорибонукле-азы из ядер клеток печени крысы. Биохимия,1975,т.40,№1,с.13-20.

146. Скулачев В.П. Аккумуляция энергии в клетке.М.,Наука, 1969,с.345.

147. Скулачев В.П. Трансформация энергии в биомембранах.1. М., Наука, 1972, с. 239.

148. Скулачев В.П. Механизм окислительного фосфорилирова-ния и некоторые общие принципы биоэнергетики. Успехи совр. биол.,1974,т.77,№2,с.125-154.

149. Скулачев В.П. Дценозинтрифосфат и трансмембранный потенциал ионов водорода две конвертируемые и транспортабельные формы энергии. - Успехи совр.биол.,1977,т.84,№2,с.165-175.

150. Скулачев В.П. 2-я Конференция европейских биоэнергетиков. Биохимия,1983,т.48,№8,с.1398-1402.

151. Скулачев В.П.,Козлов И.А. Протонные аденозинтрифос-фатазы. М.,Наука,1977,с.118.

152. Скульский И.А.»Глазунов В.В. Одновалентный таллий как новый инструмент для изучения транспорта ионов в клетках бактерий. Докл.АН СССР,1980,т.254,М,с.ЮП-Ю14.

153. Скульский И.А.»Глазунов В.В.,Савина М.В. Доказательство возможности активного транспорта катионов в митохондриях печени крысы. Докл.АН СССР, 1979,т.246,№2,с.504-508.

154. Скульский И.А.,Крестинская Т.В.,Писарева Л.Н.,Бакланова С.М.,Солюс A.A. Влияние структурной сохранности препаратов Па+,К+ -АТФазы на способность лития замещать натрий в активации фермента. Цитология,1982,т.24,FI,с.95-98.

155. Сорокина З.А. Активность водородных ионов в клетке. Цитология,1976,т.18,М,с.783-795.

156. Спиро Т.Г. Фосфатный перенос и его активация ионами металлов. В кн.:Неорганическая биохимия.т.1,М.,Мир,1978, с.624-638.

157. Татаринцев Н.П.,Макаров А.Д. Особенности гидролиза АТФ АТФазой хлоропластов. Биохимия,1980,т.45,№12,с.1994.

158. Тачанович А.Д. Изменение активности АТФазы и содержание неэстерифицированных жирных кислот в митохондриях сердца и печени при экспериментальной недостаточности митрального клапана. Вопр.мед.химии,1980,т.26,№4,с.739-742.

159. Ташмухамедов Б.А.»Гагельганс А.И. Активный транспорт ионов через биологические мембраны.Ташкент,Фан,1973,с.223.

160. Терентьев П.В.,Ростова Н.С. Практикум по биометрии. Л.,Изд.ЛГУ,1977,с.152.

161. Тимочко М.Ф. Значение энергетического обмена в системе циклических нуклеотидов при модификации радиорезистентности. В кн.:Радиобиол.системы цикл.нуклеотидов.М.,1980,с.51.

162. Требенюк З.А.»Кощеенко H.H.»Романцев Е.Ф. Фонд АТФ в тканях крыс при ее использовании с разными мощностями дозы облучения. Радиобиология,1980,т.20,№3,с.442-446.

163. Трошин A.C. Проблема клеточной проницаемости.М.,Наука, 1956,с.415.

164. Тяхепыльд Л.Я.,Кенгсепп А.Т.,Цильмер М.К. Распределение и некоторые свойства HCOg-активируемой АТФазы в слизистой оболочке тонкой кишки. В кн.:Теорет. и приклад.аспекты мембранного пищеварения.Рига,1978,с.134-136.

165. Тяхепыльд Л.Я.,Виллако Л.А.,Вихалемм Т.Э.»Кенгсепп А.Т.,Линд Х.П.Долло В.Л.,Цильмер М.К. Локализация, свойства и функциональное изменение HCOg-АТФазы в пищеварительных железах. -В кн. :1У Всесоюзн.биох. съезд, т. 3,М. ,1979, с. 165-166.

166. Утеулин K.P.,Иващенко А.Т. Особенности действия анионов на АТФазу митохондрий. Биохимия,1982,т.47,№10,с.1641 -1644.

167. Фишов И.А. Регуляторная взаимосвязь дыхательной цепи и АТФазы митохондрий. В кн.:Биофизика сложных систем и радиационных нарушений.М.,Наука,1977,с.244-249.

168. Фролов В.А.,Демуров Е.А. »Казанская Т.А. »Пухлянко В.П. Некоторые особенности липидного обмена при экспериментальном инфаркте миокарда и влияние их на сократительную функцию сердца. Кардиология,1979,т.19,№1,с.87-93.

169. Хадсон Р. Структура и механизм реакций фосфорорганич ческих соединений.М.,Мир,1967,с.362.

170. Цакадзе Л.Г.»Кошоридзе Н.И. HCOg-стимулируемая АТФаза головного мозга крыс. Сакартвелос ССР Мецниереба Акад. моамбе,1976,т.84,№4,с.701-704.

171. Штрауб Ф.Б. Биохимия.Будапешт,1965,с.772.

172. Шубин В.С.,Дуванин И.А.,Юркив В.А. Влияние одновалентных и двухвалентных катионов и анионов на свойства АТРаз в слизистой оболочке тонкого кишечника кроликов. Биохимия, 1981,т.46,№6,с.990-997.

173. Яременко М.С.,Харламова О.Н. HCOg-АТФаза клеток эпителия желчного пузыря кролика. Физиол.журн.,1978,т.24,№1, с.67-72.

174. Adolfsen R.,Mondrianacis Е. Kinetic mechanism of ionic activation and inhibition of the adenosine triphosphatase of the 13S coupling factor of oxidative phosphorylation.

175. J.Biol. Chem., 1У7«, v. 2t?3,iJ. 12,p.438o-4388.

176. Agutter P.,Cockrill J.,Lavine J.,Mc Caldin В.,Sim Properties of mammalian nuclear envelope nucleoside triphosphatase. Biochem.J.,1979,v.181,N.3,p.647-658.

177. Aleksanrowicz Z. Mitochondrial adenosine triphosphatase from human placenta. Int.J.Biochem.,1980,v.11,N.2,p.165-175.

178. Amelsvoort L. ,IIoof P.,Pont J. »Bontinf S. Is "the a plasma mebrane-located anion-sensitive ATPase? III. Bio-chim. biophys. ас ta, 1978, v. 507,11.1, p. 83-93.

179. Amelsvoort J.,Jansen J.,Pont J.,Bonting S. Is there a plasma membrane-located anion-sensitive ATPase? IV. Bio-chim.biophys.acta,1978,v.512,N.2,p.296-308.

180. Amelsvoort J.,Pont J.,Bonting S. Is there a plasma membrane-located anion-sensitive ATPase? Biochim.biophys. acta,1977, v. 466, N. 2, p.883-301.

181. Amelsvoort J.,Pont J.,Stols A.»Bonting S. Is there a plasma membrane-located anion-sensitive ATPase? II. Biochim. biophys.acta,1977,v.471,N.1,p.78-91.

182. Amzdl L.»McKinney M.»Narayanan P.,Pedersen P. Structure of the mitochondrial ATPase at 9A° resolution. -Proc.Nat.Acad.Sei.USA,1982,v.79,N. 19,p.5852-5856.

183. Andreu J.,Munoz E. Molecular properties of random coil and refoldad forms of and ß subunits of on energy transducting ATPase from bacterial membranes. Biochemistry, 1979,v.18,N.9,p.1835-1844.

184. Andrews B. Estimation of the molecular weights of protein by sephadex gel-filtration. Biochem.J.,1964,v.91, N. 2,p.222-233.

185. Anstee J.,Pathpour H. The presence and properties of a Mg-dependent HCO^-stimulated ATPase in the malpigghian tubules of Locusta migratonia. Insect Biochem.,1979,v.9,N.4,p.383-388.

186. Anstee J.,Fathpour H. Studies an the anion-sensitiveoligomycin-sensitivity and subcellular localisation of adenosine triphosphtase activity in malphighian tubules of Locusta. Insect Biochem. ,1981,v. 11,1T.3,p. 103-115.

187. Anthon G.»Jagendorf A. Effect of methanol on spinach thylakoid ATPase. Biochim.biophys.acta,19B3,v.723,Itf.3,p. 358-365.

188. Apps D.,Glover L. Isolation and characterisation of Kg-ATPase from the chromaffine granule membranes. FEBS Lett. ,1978,v.85,11.2,p.254-258.

189. Apps D.,Pryde J.,Sutton R. The H-translocating adenosine triphosphatase of chromaffin granule membranes. Ann.If. Y.Acad.Sci.,1983,v.402,p.134-145.

190. Atanasova Y.,Ivanov R. Effect of histamine and serotonin on HCO^-ATPase activity of brain mitochondria. Dokl.Bol. All., 1982, v. 35,N. 2, p. 215-216.

191. Atanasova Y.,Ivanov R. Effect of adrenaline on HCO^-ATPase activity of brain mitochondria. Dokl.Bol.AN.,1981, v.34,U.9,p.1305-1306.

192. Au K. Relationship between rabbit erythrocyte membrane anion-sensitive Mg-AIPase and Ca+Mg-ATPase. Int.J.Biochem. ,1979,v.10,N. 8,p.687-689.

193. Au K. Erythrocyte membrane anion-sensitive Mg-ATPase. Int. J.Biochem. ,1980,v.12,II.4,p.583-589.

194. Aubert L.,Motáis R. Molecular features of organic anion permeability in ox red blood cell. J.Physiol.,1975,v.246,1Í.1,p. 159-179. . ■

195. Aszone G.,Gutweniger H.,Viola E.,Strinna E.,Massari S.

196. Anion and amine uptake and uncoupling in submitochondrial particles. Eur.J.Biochem.,1976,v.62,U.1,p.77-86.

197. Bard G.jWadinan A. Electrophoresis studies of intact nuclei isolated from mammalian brain. I. Int. J.Neurosci., 1973, v.6, IT. 1, p. 117-130.

198. Barker J. ,Summerson W. Colometric determination of lactate. J.Biol.Chem.,1941,v.138,N.2,p.535-539.

199. Barry S.,Michael V. Na,K- and HCO^-ATPase activity in retina. Invest.Opthalm. and Visual.Sci.,1977,v.16,N. 12,p. 1151-1154.

200. Batra P.,Jagendorf A. Bicarbonate effect on the Hill reaction and photophosphorylation. Plant physiol.,1965,v. 40,N6,p.1074-1080.

201. Baubichon H.,Di Pietro A.,Godinot C.,Gautheron D. Abolition of anion-sensitive of Mitochondrial P^-ATPase.by the partial ADP-induce.d hysteresic inhibition. PEBS Lett., 1982, v.137,N. 2,p.261-264.

202. Beechey R. Structural aspects of the mitochondrial membrane-bound ATPase. Biochem.Sov.Spec.Publ.,1974,v.4,N. 1,p. 41-62.

203. Beechey R.»Hubbard S.,Linnet P.,Mitchell A.,Munn E.A. A simple and repid method for the preparation of ATPase from submitochondrial particles. Biochem.J.,1975,v.148,p.533-537.

204. Beers M.»Carty S.,Johnson R.»Scarpa A. H-ATPase and catecholamine transport in chromaffin granules. Ann.N.Y. Acad.Sci.,1982,v.402,p.116-133.

205. Bennet A. »Spansv/ick R. Optical measurement of pH and A if/ in corn root membrane vesicles. J.Membr.Biol., 1983,v.71,N.1-2,p.95-107.

206. Betel I. The occuerrence of cytochrome in nuclei isolated from rat thymus. Biochim.biophys.acta, 1967,v. 143,11.1, p.62-69.

207. Betel I., Klouwen H. Oxidative phosphorylation in nuclei isolated from thymus. Biochim.biophys.acta,1967,v.131, U.3,p.453-467.

208. Bjerrum P.,Wieth J.,Borders G. An arginyl residue is essential for anion transport in red blood cells. Acta phy-siol.scand,,1982,v.114,N.2,p.4A.

209. Black B.,Jarret L. Relationschip between calcium transport and Ca,№g-ATPase activity in adipocyte endoplasmic reticulum. Biochim.biophys.acta,1980,v.596,IT.3,p.369-371.

210. Blum A.,Shah G.,Pierre T.,Sachs G. Properties of isolated ATPase from of gastric mucosa. Biochim.biophys.acta, 1971,v.249,N.1,p.101-113.

211. Bonting S.,Amelsvoort J.,Pont J. Is anion-sensitive ATPase plasma membrane-located transport system in gastric mucosa and other tissues? Upsala J.Med.Sci.,1977,v.82,N.4,p. 284-285.

212. Bonting S.,Amelsvoort J.,Pont J. Is, anion-sensitive ATPase plasma membrane-located transport system? Acta phy-siol.scand.,1978,v.103,N. 2,p.329-340.

213. Bornaancin M.,Renzis G.,Mcetz J. The properties of IiCO^-stimulated ATPase of gills of Carassium auratus. J. Com. Physiol.,1977,v.B117,N.3,p.312-322.

214. Bornaancin M.,Renzis G.,Naoon R. Cl-HCO^-ATPase in. gills of the rainbow trout. Amer.J.Physiol.,1980,v.238,N.3, P.R251-R259.

215. Boron W. Transport of H+ and of ionic weak acids andbasis. J.Membr.Biol.,1983,v.72,N.1-2,p.1-16.

216. Boyd C.,Chipperfield A. Are alkaline phosphatase and bicarbonate-dependent ATPase the same enzyme? J.Physiol., 1980,v.303,U.1,p.63-69.

217. Boyer P.,Kohlbrenner W.,Mc Intosh D.,Smith L,,0 Heal C.C. ATP and ADP modulation of catalysis by P^ and Ca,Mg-ATPases. Ann.N.Y.Acad.Sci.,1983,v.402,p.65-83.

218. Bresciani P.,Auricchio P.,Piore C. A biochemical study of the X-radiation-induce.d inhibition of sodium transport in numah erythrocytes. Rad.Res., 1964,v.22,11.3,p.463-477.

219. Bruni A.,Prigeri L.,Bigon E. Cold lability of membrane bound P^-ATPase. Biochim.biophys.acta, 1977,v.462,IT.2,p.323-332.

220. Busae D.,Pohe B.,Bartel H.,Buchman P. The Mg-depen-^ dent ATPase activity in the brush border of rabbit kidney. -Arch.Biocliem.Biophys., 1980,v.201 1,p. 147-159.

221. Cabantchik Z.,Knauf P.,Rothstein A. The anion transpoet system of red blood cell. Biochim.biophys.acta,1978, v. 515,11.3, p. 239-302.

222. Cabantchik Z.,Rothstein A. The nature of the membrane sites controlling anion permeability of human red cells as determined by studies with disulfonic stilbene derivatives. -J.Membr.Biol., 1972,v. 10,II.2,p.311-318.

223. Callahan T.,Goldstein D. Anion inhibitor-sensitive indirectional sodium movements in the humsn erythrocyte. -J.Gen.Physiol., 1978,v.72,11.1,p.87-100.

224. Cameron J. HCO^-sensitive ATPase of gills. Mar.Biol. Lett., 1979,v. 1,1J. 1,p.3-15.

225. Cappuzzo A.,Martini M.,Trevisani A. Ca-activated ATPase of rat liver plasma membranes. Biochem. and Exptl.Biol., 1977,v.13,H.2,p.179-186.

226. Carraway K.,Kobylka D, Comparative studies of ei^ythro-cyte membranes by gel electrophoresis. Biochim.biophys.acta,1970,v.219,N.1,p.238-241.

227. Carson S. Ammonium molybdate-stannous chloride determination of ortjophosphate in the presence of triton X-100. -Anal.Biochem.,1976,v.75,N.2,p.472-477.

228. Carty S.,Johnson R.»Scarpa A. Serotonin transport in isolated platelet granules. J.Biol.Chem., 1981,v.256,IT.21, p.11244-11250.

229. Catteral W.,Pedersen P. Structural and catalytic properties of mitochondrial ATPase. Biochem.Soc.Spec.Publ., 1974,v.4,n.1,p.63-88.

230. Chan S.,Higgins E. Uncoupling activity of free fatty asids in rat livei" mitochondria. Canad. J.Biochem., 1978,v. 56,n.1,p.11-116.

231. Chance B.,Williams G. The respiratory chain amd oxidative phosphorylation. Advan.Enzymol.,1956,v.17,n.1,p.56-62.

232. Charuk J.,Holland P. Effect of tetrodoxin relaxion of cultured skeletal muscle on the sarcoplasmic reticulum Ca^+-transport ATPase. Exp.Cell Res.,1983,144,n.1,p.143-157.

233. Chazotte B.,Vanderkooi G.,Chignell D. Eether studies of. E^-ATPase inhibition by local anesthetics. Biochim.biophys.acta, 1982,v.680,n.3,p.310-316.

234. Chernyak B.,Kozlov J. Adenylylimidodiphosphate relese from the active site of submitochondrial particles ATPase.

235. EEBS Lett.,1979,v.104,n.2,p.215-219.

236. Chetverin A.V. ,Spirin A.S. Bioenergetics and pi-otein synthesis. Biochim.biophys.acta,1982,v.683n. 2»P«153-179.

237. Chow E.,Chen D. Kinetic characteristics of bicarbonate-chloride exchange across the neonatal human red cell membrane. Biochim.biophys.acta,v.685,1982,n.2,p.196-202.

238. Chow E.,Crandall E.,Forster R. Kinetic of bicarbonate chloride exchange across the human red blood cell membrane. -J.Gen.Physiol.,1976,v.68fn.6,p.633-652.

239. Cieciura L.,Klitouczya W.,Rydzynski K. Stereologic analysis of mitochondria of hepatocytes from fasted rats in the course of digestion. Folia histochem.et cytochem.,1978, v.l6,n.1,p.193-203.

240. Clark D.,Schuster S. Kinetic and thermodynamic properties of beef heart mitochondrial ATPase. J.Bioener. and Bio-membr.,1980,v.12,n.2,p.369-378.

241. Cohen W.,Peek W. A preposed mechanism for the stimulatory effect of bicarbonate ions on ATP synthesis in isolated chloroplasts. Plant Physiol. ,1980,v.66,el.2,p.242-245.

242. Cole C. Bicarbonate-activated ATPase activity in renal cortex of chronically acidotic rats. Canad.J.Physiol.Pharm., 1979,v.57,n.2,p.271-276.

243. Conrad M.,Penniston J. Resolution of erythrocyte membrane proteins by two-demensional electrophoresis. J.Biol. Chem.,1976,v.251,n.1,p.253-255.

244. Cousin J. ,LIotais R. Inhibition of anion transport in the red blood cell by anionic amphiphilic compounds. Bioch.biophys.acta,1982,v. 687,n.2,p. 156-164.

245. Cousin J.,Motais R.,Sola P. Transmembrane exchange of chloride with "bicarbonate ion in mammalian red blood cells: evidence for a sulphonamide-sensitive carrier. J.Physiol.,1975,v.253,n.2,p.385-399.

246. Crane F.,Goldenberg H.,Morre D.,Low H. Dehyrogenases of the plasma membrane. In book: Subcellular Biochem.,v.6, U.Y.-L.,1979,P.345-399.

247. Crandall E.,Winter H.,Schaeffer J.,Bidani A. Effect of salicylate on HCO^/Cl exchange across the human erythrocyte membrane. J.Membr.Biol., 1982,v.65,n.1-2,p. 139-145.

248. Cremaschi D. ,Henin S. Stimulation "by HCO^ of la transport in rabbit gallbladder. J.Membr.Biol.,1979,v.47,n.2,p. 145-170.

249. Cross R.,Grubmeyer C.,Penefsky H. Mechanism of ATP hydrolysis "by beef heart mitochondrial ATPase. Rate enhancements resulting from cooperative interations between multiple catalytic sites. J.Biol.Chem.,1982,v.257,n.20,p. 12100-12105.

250. Gunnigham C.,Sinthusek G. Ionic charge on phospholipids and their interaction with the mitochondrial ATPase. -Biochim.biophys.acta,1979,v.550,n.1,p.150-153.

251. Dakshinamurti K.,Mistry S. Tissue and intracellular disribution of biotin in rat and chicks. J.Biol.Chem.,1963, v.238,n.1,p.294-296.

252. Dalmark M. Chloride transort in human red cells. -J.Physiol.,1975,v.250,n.1,p.39-64.

253. Dalmark M. Chloride and water distribution in human red cells. J.Physiol.,1975,v.250,n.1,p.65-34.

254. Dalmark M. Effect of halides and bicarbonate on chloride transport in human red "blood cells, J. Gen. Physiol,,1976,v.67,n.2,p.223-234.

255. Darmon A.,Zangvill IvI., Cabanrchik Z. Hew approaches for the reconstitution and functional assay of membrene transport proteins. Biochim.biopliys.acta, 19S3,v.727,n. 1,p.77-88.

256. Delhez J.,Dafour J.,Thines D,Goffeau A. Comparison of the properties of plasma membrane-bound and mitochondria-bound ATPase in yeast. Eur.J.Biochem.,1977,v.79,n.2,p.319-328.

257. Deniges G. Colorimetric determination of phosphorus. -C.R.Soc.Biol.,1921,v.84,n.3,P.875-879.

258. Deutch C.,Erecinska M.,Weerlein R. Cellula energy metabolism, trans-plasma and trans-mitochondria membrane potential and pH gradient in mouse neuroblastome. Proc.Hat.Acad. Sci.USA,1979,v.76,n.11,p.2175-2179.

259. Deutch C,Hollian A. Transmembrane electrical and pH gradients across human erytrocytes and human peripheral lymphocytes. J.Cell.Physiol.,1979,v. 99,n.1,p.79-94.

260. Dodgson S.,Forster R.,Storey B.,Mela L. Mitochondrial carbonic anhydrase. Proc.Nat.Acad.Sci.USA,1980,v.77,n.9,p.5562-5566.

261. Dodgson J.,Porster R.,Storey B. Determination of intramitochondrial pH by means of matrix carbonic anhydrase acti1 Pivity measured with 0 exchange. J.Biol.Chem.,1982,v.257, n.4,p.1705-1711.

262. Donbaubauer H. Adenosine triphosphatase localisation in the branchial hert appendage of Sepia officinalis L. Histochemistry, 1979, v. 6.5, n. 1,p. 17-30.

263. Drozdovskaya ÏT. ,Kozlov J.A.,Milgrom Y.M. ,Tsybovski I. The membrane in submitochondrial particles proteins F-ATPasefrom trinitrobenzolsulphonate and dinitrofluorobenzole. -FEBS Lett.,1982,v.150,n.2,p.385-389.

264. Duncan C. ATPases~ in rabbit erythrocytes: stimulation by HCO^ and Na plus K. Life Sei.,1975,v.16,n.4,p.955-966.

265. Dunn S. ATP causes a ladge change in the conformation of the isolated subunit of Echerichia coli АТРазе. -J.Biol.Chem. ,1981,v.256,11.1,p. 11857-11860.

266. Du Pre A.,Rothstein A. Inhibition of anion transport associated with chymotryptic cleaveges of red blood cell band 3 protein. Biochim.biophys.acta,1981,v.646,n.3,p.471-478.

267. Durbin R.,Kasbekar D. HCO^-ATPase and H-secretion in gastric mucosa. Fed.Proc., 1965,v.24,n10,p. 1377-1383.

268. Duthie A.,White I. Cardiac arrest temperature: the effect of ethylalcogol and carbon dioxide on rats gune pigs and isolated rat hearts. ClinExptl.Pharmacol. and Physiol.,1977, v.4,n.2,p.375-381.

269. Ebel R. Activation of rat liver mitochondrial ATPase by anions. Pederat.Proc.,1974,v.33,n.5,p.1399.

270. Ebel R.,Lardy H. Stimulation of rat liver mitochondrial ATPase by anions. J.Biol.Chem.,1975,v.250,n.1,p.191-196.

271. Ebel R.,Lardy PI. Influence of aurovertine on mitochondrial ATPase activity. J.Biol.Chem.,1975,v.250,n.13,p.4992-4995.

272. Ehrenspeck G. ,Brodsky W. Effect of 4-acetoamido-4~ isothiocyano-2,2-disulfonic stilbene on ion transport in turtle bladders. Biochim.biophys.acta,1976,v.419,n.3,p.555-558.

273. Elder J.,Hearn A. Mucus and gastric acid-bicarbonate interaction. In book: Proc.2nd Int.Symp.Manchester.Sept.1-4, 1981,N.Y.-L.,1982,p.197-198.

274. Elder J.,Lehninger A. Respiration-dependent transport of carbon dioxide into rat liver mitochondria. Biochemistry, 1973,v.12,n.5,p.976-982.

275. Emmelot A.,Van Rossum G. The purification and properties of rat liver plasma membrane. Biochim.biophys.acta, 1966,v.121,n.2,p.375-381.274» Emmelot P.,Peltkamp C.,Dias H. Studies on plasma membranes.211. Biochim.biophys.acta,1970,v.211,n.1,p.43-55.

276. Evans W. A biochemical dissection of the functional polarity of the plasma membrane of the hepatocyte. Biochim. biophys.acta,1980,v.604,n.1,p.27-64.

277. Panestill D.,Hastings A.,Mahowald T. Envirinmental C02 stimulation of mitochondrial ATPase activity. J.Biol. Chem,1963,v.238,n.3,p.836-042.

278. Farrance M. ,Vincenzi P. Enhancement of Ca,Mg-AT?ase activity of human erythrocyte membrane by haemolysis in isoosmo-tic buffer. Biochim.biophys.acta,1977,v.471,n.1,p.49-5S.

279. Pergusson S.,John P. The inhibitor-sensitivity of the plasma-membrane ATPase of Paracoccus denitrificans. Biochem. Soc.Trans.,1977,v.5,n.5,p.1525-1527.

280. Fillingame R. The proton-translocating pump of oxidative phosphorylation. Ann.Rev.Biochem.,1980,v.49,p.1079-1113.

281. Pomenko B. ,Kamnin A.,Elfimova I. ,Akoev I. Membrane potential of mitochondria from the liver of irradiated rats. -Stud.Biophys.,1977,v.66,n.1,p.15-23.

282. Porte J. Hydrochloric acid secretion by gastric mucosa. in book: Membranes and Ion Transport,v.3,1971,p.111-166.

283. Porte J.,Porte G. Phospholipid involvement in gastric microsomal ATPase. Exptl.Cell Res.,1966,v.42,n.3,p.662-672.

284. Forte G.,Forte J.,Heinz E. Isolation of plasma membranes from Ehrlich ascites tumor cells. Biochim.biophys.acta, 1973,v.298,n.3, Р»S27-841.

285. Forte J.,Porte G.,Saltman P. HCO^-stimulated ATPase of microsomal membranes from gastric mucosa. J.Cell Physiol., 1967,v.69,n.2,p.293-298.

286. Forte J.,Ganser A.,Tanisawa A. The K-stimulated ATPase system in microsomal membranes from gastric ozyntic cells. -Int.Conf.Proper, and Funct. Na,K-ATPase, München,1973,p.19.

287. Porte J.,Lee H. Gastric adenosine triphosphatase. -Gastroentrology,1977,v.73,n.4,p.921-926.

288. Fridovich I. Inhibition of acetoacetic decarboxylase by anions. J.Biol.Chem.,1963,v.238,n.2,p.592-598.

289. Fuyu Y.,Beiqi G.,Yuguo H. Role of Mg in lipid-protein interaction in reconstituted porcine heart mitochondrial ATPase. Biochim.biophys.acta,1983,v.724,n.1,p.104-110.

290. Ganser A.,Porte J. K-stimulated ATPase in purified microsomes of bullfrog oxyntic cells. Biochim.biophys.acta, 1973,v.307,n.2,p.169-180.

291. Garsia S.,Sauchez A.,Herreros В. Stimulation of momova-lent cation fluxes by electron donors in the human red cell membranes. Biochim.biophys.acta,1979,v.556,n.1,p.118-130.

292. Garret H. ,Iiemp R. Ca,Mg-activated ATPases in the plasma membrane of mouse liver cells. Biochim.biophys.acta,1975, v. 382,n.3,p.526-5ЗЗ.

293. Gassner D.,Komnick H. Nachweis und Eigenschaften iener Cl/HCO^-АТРазе in der Volelsaladruse. Europ.J.Cell Biol., 1981,v.25,n.1,p.108-119.

294. Giaquinta R. Possible role of pH gradient and membrane

295. ATPase in the loading of sucrose into the sieve tubes. nature, 1977,v.267,n.5609,p.369-370.

296. Giraudat J.,Roisin M.,Henry J. Solubilisation and reconstitution of ATP-dependent proton translocase of bovine chromaffin granule membrane. Biochemistry,1980,v.19,n.21, P.4499-4509.

297. Goffeau A.,Slayman C. The proton-translocating ATPase of the fungal plasma membrane. Biochim.biophys,acta,19S1, v.639,n.3-4,p.197-223.

298. Goldberg H., Crane P. ÏÎADH oxidoreductase of mouse liver plasma membrane. J.Biol.Chem.,1979,v.254,n.21,p.2491-249S.

299. Goldberg H. Plasma membrane redox activities. Biochina, biophys.ac ta, 1982, v. 694, n. 2, p. 203-223.

300. Goodal M.,Sachs G. Reconstitution of proton pump from gastric mucosa. J.Membr.Biol.,1977,v.35,n.2,p.285-301.

301. Gordon E.,Hartog M. The relationship between cell membrane potassium ion transport and glucolysis. J.Gen.Physiol. ,1969,v.54,n.3,p.650-655.

302. Green D.E.,Vande Z. On the enzymic mechanism of oxidative phosphorylation. Biochim.biophys.acta,1982,v.79,n.4,p.1064-1066.

303. Gresser M.,Myers J.,Boyer P. Catalytic site coopera-tivity of beef heart mitochondral F^ adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem. ,1932,v.-257,n.20,p. 12030-12038.

304. Grinstein S.,Ship S.,Rothstein A. Anion transort in relation to proteolytic dissection. Biochim.biophys.acta, 1978,v.507,n.2,p.294-304.

305. Grisolia S.,Mendelson J. Location of active HCO^-ATPase in the outer membrane of rat and frog liver mitochondria. Biochem.Biophys.Res.Comm.,1974,v.58,n.4,p.969-973.

306. Grubmeyer C.,Cross R.,Penefsky H. Mechanism of ATP hydrolysis by beef heart mitochondrial ATPase. Rate constants for elementary steps in catalysis at a single site. J.Biol. Chem.,1982,v.257,n.20,p.12092-12100.

307. Grubmeyer C.,Duncan J.,Spenser M. Partial characterisation of a soluble ATPase from pea cotyledom mitochondria. -Canad.J.Biochem.,1977,v.55,n.4,p.812-818.

308. Grubmeyer C.,Spenser LI. Effect of anions on a soluble ATPase from mitochondria of pea colyledom. Plant and Cell Physiol.,1979,v.20,n.1,p.83-91.

309. Gunter T.,Pellnitz W.,Marriss G. Effect of salts on the activity and inhibition of E. coli membrane ATPase by ethacrynic acid and inhibitors. Z.Naturfor.,1974,v.29c,n.1, p.54-59.

310. Gutknecht J.,Tosteson D.C. Diffusion of C02 across lipid bilayer membranes: effect of carbonic anhydrase, bicarbonate and unstirred layers. -Fed.Proc.,1975,v.34,n.3,p.326.

311. Haaker H.,Racker E. Purification and reconstitution of the Ca-ATPase from plasma membranes of pig erythrocytes.

312. J.Biol.Chem.,1979,v.254,n.14,p.6598-6602.

313. Hacusler G. Effect of TEA on potential and contraction of vascular smooth muscle. Experientia,1974,v.30,n.3,p.695-698.

314. Hager S.,Simpson D. Influence of bicarbonate buffer system on pK gradient in rabbit renal cortex mitochondria. -Mol.Physiol.,1982,v.2,n.4,p.203-211.

315. Haricumar P,Ninjoor V. Responce of heterogenous ratliver lysosome populations to starvation and refeeding. -Biochim.biophys.acta,1979,v.587,n.1,p.60-66.

316. Harris J. The biochemistry and ultrastructure of the nuclear envelope. Biochim."biophys.acta, 1978, v. 515,n. 1 ,p. 55-104.

317. Harris D.,Dall-Larsen T.,Klungsoyr L. Studies of the kinetic of the isolated mitochondrial ATPase using dinitrophe-nol as a probe. Biochim.biophys.acta,1981,v.635,n.2,p.412-428.

318. Harris D.,Tscharner V.,Radda G. The ATPase inhibitor protein in oxidative phosphorylation. Biochim."biophys.acta, 1979,v.548,n.1,p.72-84.

319. Hartree E. Determination of protein. Anal.Biochem., 1972,v.48,n.2,p.422-427.

320. Hegner D.,Anica S. The occuerence and some properties of HCO^-ATPase and aminopeptidase in the rumen forestornach epithelium. Comp.Biochem.Physiol.,1975,v.50B,n.2,p.339-343.

321. Heise J. Catalytic effect of carbon dioxide in carbon dioxide assimilating cells. Plant Physiol.,1963,v.4,n.1, p.1-11.

322. Hendrix D. ,Pierce W. Preliminary characterisation of an anion-stimulated ATPase from Pisuni plasma membrane. -Plant Sci.Lett.,1980,v.18,n.2,p.365-373.

323. Hersey S. Interactions between oxidative metabolism and acid secretion in mucosa. Biochim.biophys.acta,1974, v.344,n.1,p.157-173.

324. Hesketh J.,Reading H. Variation in ATPase activities in serial preparations of human erytrocyte membrane. Biochim. Soc.Trans.,1978,v.6,n.4,p.918-920.

325. Higinbotham. V.»Anderson W. Electrogenic pump in higher plant cells. Canad.J.Botany,1974,v.52,n.8,p.1011-1021.

326. Hoffman J.,Laris P. Determination of membrane potential in human and amphibuma red blood cells by means of a fluorescent probe. J.Physiol.,1974,v.239,n.2,p.519-552.

327. Hirikawa S.,0gawara H. A simple and rapid procedure for removed of triton X-100 from protein solution. Anal.Bio-chem.,1979,v.97,n.1,p.116-119.

328. Houstek J.,Drahota Z. Purification and properties of mitochondrial ATPase of hamster brown adipose tissue. Biochim. biophys. acta, 1977,v.484,n.1,p.127-139.

329. Houstek J.,Kopecky J.,Svoboda P.,Drahota Z. Structure and function of the membrane-integral components of the mitochondrial H-ATPase. Bioenerg. and Biomebr.,1982,v.14,n.1, p.1-13.

330. Humpreys N.,Chou L. Anion stimulated ATPase activity of brush border from rat small intestine. Amer.J.Physiol., 1979,v.236,n.1,p.E70-E76.

331. Humpreys U.,Kaysen G.,Chou L.,Watson J. Anion-stimulated phosphohydrolase activity of intestinal alkalane phosphatase. Amer.J.Physiol.,1980,v.238,n.1,p.G3-G9.

332. Hutchings G., Banks B. ,Mruzek M. ,Ridd J.,Vernon C. Mechanisms of hydrolysis of adenosine 5-triphosphate, adenosine 5-diphosphate in aqueous perchloric acid. Biochemistry, 1981,v.20,n.20,p.5809-5816.

333. Hutton E.,Boyer P. Subunit interaction during catalysis. Alternating site cooperativity of mitochondrial ATPase. -J.Biol.Chem.,1979,v.254,n.20,p.990-9993.

334. Ideguchi H.,Matsuyama H. ,Hamasaki IT. Heterogenity ofhuman erythrocyte band 3 analyzed by two-dimensional gel electrophoresis. Eur.J.Biochem.,19S2,v.125,n.3,p.665-671.

335. Iritani N.,Wells W. Studies on a HCO^-stimulated ATPase and carbonic anhydrase system in rat liver lysosomes. -Arch.Biochem.Biophys.,1974,v.I64,n.2,p.357-366.

336. Ishida M.,Mizushima S. Membrane ATPase of Bacillus megaterium. J.Biopchem.,1969,v.66,n.1,p.33-43.

337. Iyendjian P.,Peters G. Phosphoenolpyruvate carboxylase and gluconeogenesis in renal cortex of staved rats. -Amer.J.Physiol.,1974,v.226,n.4,p.1281-1285.

338. Iyengar R.»Mailman D.,Sachs G. Purification of distinct plasma membranes from canine medulla. Amer.J.Physiol., 1978,v.234,n.2,p.F247-ïl254.

339. Izutsu K.,Madden P.,Watson E.,Siegel I. Properties of the HCO^-stimulated Mg-ATPase activity in red cell membranes. Pflugers Arch.,1977,v.369,n.1,p.119-124.

340. Izutsu K.,Siegel I. A microsomal HCO^-stimulated ATPase from the dog submandubular gland. Biochim.biophys.acta,1972,v.284,n.2,p.478-484.

341. Izutsu K.,Siegel I. Bicarbonate ion ATPase in rat liver cell fractions. Biochim.biophys.acta,1975,v.382,n.1,p.193-203.

342. Izutsu K.,Siegel I.,Smuckler E. HCO^-ATPase activity distribution in rat liver cell fraction prepared by sonal ce-ntrifugation. Experientia,1978,v.34,n.4,p.781-793.

343. Jennings M. Proton fluxes associated with erythrocyte membrane anion exchange. J.Membr.Biol.,1976,v.28,n.2-3,p.187.205.

344. Jennings M. Stoichiometri of a half-turnover of band3, the chloride transport protein of human erythrocytes. -J.Gen.Physiol.,1982,v.79,n.2,p.169-185.

345. Jonson S.,Smith K. .The interaction of "borate and sulfite with pyruvate nucleotides. Biochemistry,1976,v.15, n.2,p.553-559.

346. Kabir S. The isolation and characterisation plasma membrane from calf thymocytes. Prep.Biochem.,1978,v.8,n.1, p.155-169.

347. Kagawa Y.,Racker E. Partial resolution of the enzume catalyzing oxidative phosphorylation. J.Biol.Chem.,1966, v.241,n.10,p.24-75-2482.

348. Kapralek F.,Ontlova A.,Dolezal J. Enthalpy, entropy and free energy changes in ATP hydrolysis catalysed by solu-bilized and membrane-bound Mg-ATPase of Gitrobacter freundii. PEIvIS Microbiol.Lett. ,1981,v. 12,n.3,p.265-268.

349. Kasahara M.,Penefsky H. High affinity binding of monovalent Pi by beef heart mitochondrial adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem.,1978,v.253,n.12,p.4180-4187.

350. Kasbekar D.,Durbin R. An adenosine triphosphatase from gastric mucosa. Biochim.biophys.acta,1965,v.105,n.2, p.472-482.

351. Katz A.,Epstein P. Effect of anions on ATPase of kidney tissue. Enzyme,1971,v.12,n.3,p.499-507.

352. Katz S.,Roufogalis B.,Landman A.,Ho L. Properties of Mg,Ca-ATPase of erythrocyte membranes prepared by different procedures. J.Supramol.Struct.,1979,v.10,n.1,p.215-225.

353. Kaysen G.,Chou L.,Humpreys M. Requirement of Zn to demonstrate HCO^-stimulated ATPase activity of rat small intestinal brush border. J.Cell Biol.,1979,v.82,n.3,p.780-782.

354. Kerstetter T.,Kirschner L. HCO^-dependent ATPase activity in the gill rainbow trout. Comp.Biochem. and Physiol., 1974,v.B48,n.2,p.581-589.

355. Khanna R.,Govindjee L. Site of bicarbonate effect in Hill reaction. Biochim.biophys.acta, 1977,v.462,11.2,p.208-214.

356. Khoche W. Chemical reactions of C0£ in water. In book: Biophys.and Physiol. Carbon Dioxide Symp.Univ.Regens-burg,1979,Berlin,1980,p.3-11.

357. Kimelberg H. ,ITarumi S. ATPase and carbonic anhydrase activitie ofbulk-isolated neuron, glia and synaptosome fractions from rat brain. Brain Res.,1978,v.141,n.2,p.305-323.

358. Kimelberg H.,Bourke R. A bicarbonate-stimulated, thio-cyanate-inhibited ATPase in mammalian brain and kidney. Bio-phys.J.,1972,v.12,n.1,p.191-197.

359. Kimelberg H.,Bourke R. Properties and localisation of HCO^-ATPase in rat brain. J.Neurochem.,1973,v.20,n.2,p.347-359.

360. Kinne R. Die Membranefunktion der ITiere. Bull.Schw. Acad.Med.Wiss.,1976,v.32,n.2,p.251-276.

361. Kinne R. Metabolic correlation of tubular transport.-In book: Membrane Transport in Biology,1979,p.529-562.

362. Kinne R.,Baumann K.,Rolf E. Nolecular basis of trans-epithelial transport in the proximal tubule of rat kidney. -Pofschr.Zool.,1975,v.23,n.2,p.261-288.

363. Kinne S.,Kinne R. Presence of HCO^-ATPase in the brush border microvillus membranes of the proximal tubule. Proc. Soc.Exptl.Biol.Med.,1974,v.146,n.3,p.751-753.

364. Kinne S.,Kinne R. Futher evidence for the existence ofa intrinsic HCO^-ATPase in brush border membranes isolated from rat kidney. J.Membr.Biol.,1979,v.49,n.235-251.

365. Knauf H. Secretory Mechanism of Excrine Glands.1974,p.639.

366. Knauf H.»Lubke R. Evidence for Na indipendent active secretion of K and HCO^ by rat salivary duct epithelium. -Pfluger.Arch.,1975,v.361,n.1,p.55-59.

367. Knauf H.,Simon.,Wais U. Non-specific inhubition of membrane ATPase by amiloride. Arch.Pharm.,1976,v.292,n. 1,p. 189-192.

368. Khauf P.»Rothstein A. Chemical modification of membranes. J.Gen.Physiol.,1971,v.58,n.1,p.190-205.

369. Kneusel R.»Merchant S.,Selman B. Properties of the solvent-stimulated ATPase activity of chloroplast coupling factor 1 from Chlamydomonas reinhardii. Biochim.biophys.acta, 1982,v.681,n.3,p.337-344.

370. Kobayashi H.,Maeda M.,Anraki Y. Membrane-bound ATPase of E.coli. III. J.Biochem.,1977,v.81,n.4,p.1071-1077.

371. Koenig C.»Santelices L. Cytochemical study of the distribution of ATPase in the pancreas of the dog. J.Histochem. Cytochem.,1976,v.24,n.24,p.1065-1075.

372. Koenig C.,Vial J. A histochemical study of ATPase in the toad gastric mucosa. J.Histochem.Cytochem.,1970,v.18, n.2,p.340-353.

373. Koenigsberger R.»Parsons S. Bicarbonate and magnesium ion-ATP dependent stimulation of acetylcholine uptake "by Torpedo electric organ synaptic vesicles. Biochem^Biophys.Res. Comm.,1980,v.94,n.1,p.305-312.

374. Komnick H.»Schmitz M.»Hinssen H. Biochemischer Nachweis von HCO^ und C1 Abhangigen ATPase Aktivitäten in Rectum von anisopteren Libellenlarven und Hemmung der Rectalen Chloridaufnahme durch Thiocyanat. Eur.J.Cell Biol.,1980,v.20, n.2,p.217-227.

375. Korman E. ,Mc Lick J. ATP systhesis in mitochondrial oxidative phosphorylation. In book: Biomembranes,v.2,K.Y., 1971,p.139-143.

376. Korman E.,Mc Lick J. ATP synthesis in oxidaaive phosphorylation: a direct-union stereochemical reaction mechanism. Bioorg.Chem.,1973,v.2,n.1,p.179-190.

377. Kormer Z.,Kozlov I.A.,Milgrom Y.,Wovikova I. Using 2(3)-0-trinitrophenyl derivaties of adenine nucleotides to study the structure and mechanism of functioning of soluble mitochondrial ATPase. Eur.J.Biochem.,1982,v.121,n.2,p. 451-455.

378. Kozlov I.»Novikova I Adenine binding sites of -ATPase are located on the surface of the protein molecule. -FEBS Lett.,1982,v.150,n.2,p.381-384.

379. Kozlov I.,Skulachev V. H-adenosine triphosphatase, and membrane energy coupling. Biochim.biophys.acta,1977,v.463, n.1,p.29-89.

380. Krull K.»Schuster S. Kinetic studies of beef heart mitochondrial adenosine triphosphatase. Biochemistry,1981, v.20,n.12,p.1592-1598.

381. Kurokawa K.,Rasmusen H. Ionic control of renal gluco-neogenesis.III. Biochim.biophys.acta,1973,v.313,n.1,p.42-58.

382. La Belle E.,Hajra A. Biosynthesis of acyl dihydroxya-cetone phosphate in subsellular fraction of rat liver. -J.Biol.Chem.,1972,v.247,n.18,p.5835-5841.

383. Ladoulis C.,Misra D.,Estes L.,Gill T. Lymphocyte plasma membranes. Biochim.biophys.acta,1974,v.356,n.1,p.27-35.

384. Lakshman M.,Kahng M. Enzymic profiles of bovine pancreatic ductal and acinar tissues. Enzyme,1979,v.24,n.1,p.107-112.

385. Lambert A.,Lowe A. Chloride-bicarbonate exchange in human red cells measured using a stopped flow apparatus. -J.Physiol.,1980,v.306,n.2,p.431-443.

386. Lambert M.,Christophe J. Characterisation of Mg,Ca-ATPase activity in rat pancreatic plasma membrane. Eur.J. Biochem.,1978,v.91,n.2,p.485-492.

387. Lambeth D.,Lardy H. Purification and properties of rat liver mitochondrial ATPase. Eur.J.Biochem.,1971,v.22, n.2,p.355-363.

388. Lamers J.,Hulsman W. Inhibition of Ua,K-ATPase of heart by fatty acids. J.Mol. and Cell Cardiol.,1977,v.9, n.2,p.343-346.

389. Lee S. Salinity adaptation of HCO^-dependent ATPase activity in the gills blue crab(Calllnectes sapidus). Biochim. biophys.acta, 1982, v.689,n. 1,p.143-154.

390. Lee S.,Cohen N.,Brodie A. Restorian of oxidative phosphorylation by purified DCCD-sensirive latent ATPase from Mu-cobacterium phlei. Proc.Nat.Acad.Sci.USA,1976,v.73,n.11,1. P.3050-3053.

391. Lenard J. Protein components of erythrocyte membranes from different animal species. Biochemistry,1970,v.9,n.25, p.5037-5040.

392. Leoni S.,Spagnuolo S.,Devirgillis L.,Baldini P.,Incer-pi S. Effect of colchicine on rat liver plasma membrane. -Biochim.biophys.acta,1980,v.596,n.3,p.451-455.

393. Lepke S.,Passow H. Effects of incorporated trypsin on anion exchange and membrane proteins in human red blood cell ghosts. Biochim.biophys.acta,1976,v.455,n.2,p.353-370.

394. Liang C.,Sactor B. Bicarbonate-stimulated ATPase in the renal proximal tubule luminal membrane. Arch.Biochem. Biophys.,1976,v.176,n.2,p.285-287.

395. Light N. ,Tanner M. Erythrocyte membrane during reticulocyte naturation. Biochim.biophys.acta,1978,v.M508,n.3,p.571-576.

396. Limlomwongse L.,Porte J. Developmental changes in ATPase and K-stimulated phosphatase of todpole gastric microsomes. Amer.J.Physiol.,1970,v.219,n.8,p.1717-1722.

397. Lom H.,Crane P. Redox function in plasma membranes. -Biochim.biophys.acta,1978,v.515,n.1,p.141-161.

398. Lopez-Moratalla N.,Pranch V.,Paniagua R.,Santiago E. Changes in bicarbonate stimulated of rat liver mitochondrial ATPase under differet metabolic situations. FEBS Lett., 1977,v.79,n.1,p.113-116.

399. Lov/ry 0. ,Rosenbrough N.,Farr A.,Randall R. Protein measurement with the Polin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951,v.193,n.2,p.265-275.

400. Lu Y.,Chow E. Bicarbonate/chloride transport kinetics at 37°C and its relationship to membrane lipids in mammalianerythrocytes. Biochim.biophys.acta,1983,v.689,n.3,p.485-489.

401. Machen T.,Porte J. Gastric secretion. In book: Membrane transport in biology.Chapter 13,1979,p.693-780.

402. Maloney P. Energy coupling to ATP synthesis by the proton-translocating ATPase. J.Membr.Biol.,1982,v.67,n.1, p.1-12.

403. Malouf IT. »Meissner G. Localisation of a Mg or Ca activated ATPase in skeletal muscle. Exptl.Cell Res.,1979,v.122, n.2,p.233-250.

404. Mangos J.,Mc Sherry N. Micropuncture study of excretion of water and electrolytes by the pancres. Amer.J.Physiol. ,1971,v.221,n.2,p.496-503.

405. Maren T. Carbonic anhydrase: chemistry, physiology and inhibition. Physiol.Rev.,1967,v.47,n.3,p.595-781.

406. Martin S.,Senior A. Membrane ATPase activities in rat pancreas. Biochim.biophys.acta,1980,v.602,n.3,p.401-418.

407. Marunouchi T. Separation of SO^-ATPase from other ATP hydrolysing enzymes. J.Biochem.,1969,v.66,n.1,p.113-115.

408. Marunouchi T.,Mori T. Studies on the sulfite-depen-dent ATPase of a sulfur oxidizing bacterium Thiobacillus thiooxidans. J.Biochem.,1967,v.62,n.2,p.401-407.

409. Matsuoka I.,Nakamura T. Reversible effect of fatty acid in respiration, oxidative phosphorylation of rat livermitochondria. J.Biochem.,1979,v.86,n.3,p.675-681.

410. Mc Donough J.»Jaynes P.,Mahler H. Partial characteriosation of the plasma membrane ATPase from a rho petite strain of Saccharomyces cerevisiae. J.Bioener. and Biomembr.»1980, v.12,n.2,p.249-264.

411. Mc Evoy F.»Ltnn W. The peptides of chloroplast membranes. Arch.Biochem.Biophys.,1973,v.156,n.2,p.335-341.

412. Mela L.,Goodwin C.»Miller L. In vivo control of mitochondrial enzyme concentrations and activity by oxygen. -Amer. J.Physiol. ,1976,v.231,11.6,p. 1811-1816.

413. Michael G.»William A. Relationship between oxygen-induced proton efflux and membrane energization in cell of Escherichia coli. J.Biol.Chem.,1977,v.252,n.17,p. 5876-5882.

414. Miller A.,Colman B. Active transport and accumulation of bicarbonate by a unicellular cyanobacterium. J.Bacterid., 1980,v.143,p.1253-1259.

415. Miller H.»Woodhouse S. Long chain fatty acid inhibition of ITa,K-ATPase from rat heart. Austr.J.Expl.Biol.and Med. Sei.,1977,v.55,n.3,p.741-752.

416. Milutinovic S.,Sachs G. »Ilaase W. »Schulz I. Studies on isolated subcellular components of rat pancreas. Physiol. Rev.,1977,v.36,n.2,p.253-280.

417. Minocherhomjee A.,Al-Jobore A.»Roufogalis B. Modulation of the calcium-transport ATPase in human erythrocytes by anions. Biochim.biophys.acta,1982»v.690,n.1»p.8-14.

418. Mircevova L.»Simonova A. Effect of anions on ATPase in red blood cells. Acta Physiol.Acad.Sei.Hung.,1976,v.48,n.1, p.51-57.

419. Mishra 0.,Shakar R. IIa»K-ATPas e in developed rat brain during nutrition. lutr.and Metabol.,1980»v.24,n.1,p.114-121.

420. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photophosphorylation. Biol.Rev.,1966,v.41,p.445-461.

421. Mitchell P. Compartmentation and communication in living system: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction system. Eur.J.Biochem.,1979, v.95,n.1,p.1-20.

422. Mitchell P. Revesible coupling between transport and chemical reaction. In book: Membranes and Ion Transport, v.1,1970,p.71-92.

423. Mitchell P.,Moyle J. Activation and inhibition of mitochondrial ATPase by various anions and other agents. -J.Bioener.,1971,v.2,n.1,p.1-11.

424. Mitchell P.,Lamos G.,Russo J. Mitochondrial-catalysed1 ft

425. ATP hydrolysis in highly enreched O-HgO. Biochim.biophys. acta,1980,v.592,n.3,p.406-414.

426. Miwa S.,Inagaki G.,Fujiwara M.»Takaori S. Ua,K-,Mg-and HCO^-ATPase in the rabbit brain chroid plexus. Jap.J. Pharmac.,1980,v.30,n.2,p.337-345.

427. Morisawa M.,Changes in activity of HCO^-ATPase in intestinal mucosa of the eel during reawater adaptation. An-not.Zool.Jap.,1978,v.6l,n.1,p.5-9.

428. Morisawa M.,Utida S. HCO^-ATPase in intestinal mucosa of the eel. Biochim.biophys.acta,1976,v.445,n.2,p.458-463.

429. Mourek J.,Stastny F. Influence of age and short-time starvation on the ATPase activity in the developing rat brain. Develop.Psychobiol.,1978,v.11,p.687-693.

430. Moyle J.»Mitchell P. Active/inactive state transition of mitochondrial ATPase molecules influenced by Mg, anions and aurovertin. FEBS Lett.,1975,v.1,n.1,p.55-61.1 A

431. Mukerji S. Inhibition of ^C02 fixation by SO^ and activation by glucose-6- phosphate. Arch.Biochem.Biophys., 1977,v.182,n.2,p.360365.

432. Mukhtar H. ,Elmamlouk T.,Bend J. Epoxide hydrase and mixed function oxydase activities of rat liver nuclear membranes. Arch.Biochem.Biophys.,1979,v.192,n.1,p.10-21.

433. Murai T.,Akazawa T. Bicarbonate effect on the photo-phosphorylation catalysed by chromatophores isolated from Chromatium strain D. Plant Physiol.,1972,v.50,n.2,p.568-571.

434. Nagai Y.,Hosoya T. Isolation of Na,K-ATPase associated plasma membrane of pig thyroid cells. J.Biochem.,1974, v.75,n.7,p.1091-1101.

435. Nagai Y.,Hosoya T. Properties of the Na,K-ATPase system associated with plasma membrane of pig thyroid glands. -J.Biochem.,1977,v.81,n.4,p.721-727.

436. Naon R.,Bornaancin M.,Renzis G. Cl-HCO^-dependent ATP-ase in gills of freshwater and seawater adapted eels. Bio-chemie,1981,v.63,n.1,p.37-43.

437. Narumi S.,Kanno M. Effect of gastric acid stimulants and inhibitors on the activities of HCO^-ATPase and carbonyc anhydrase in rat gastric mucosa. Biochim.biophys.acta,1973, v.311,n.1,p.80-89.

438. Nelson N.,Racker E Partial resolution of the enzymes catalysing phosphorylation. J.Biol.Chem.,1972,v.247,n.21, p.6506-6510.

439. Nelson P.,Rudnick G. Anion-dependent sodium ion conductance of platelet plasma membranes. Biochemistry,1981,v.20, n15,p.4246-4249.

440. Neville D. The isolation of cell membrane fractionfrom rat liver. J.Biophys.Biochem.Cytol.,1960,v.8,p.413-422.

441. Obaid A. ,Grandall E. HCO^/Cl exchange across the human erythrocyte membrane. J.Ivlembr.Biol., 1979,v.50,n. 1,p.23-41.

442. Okamoto H. ,Sone II. ,Hirata H. ,Yoshida M., Kagawa Y. Purification proton conductor in proton translocating ATPase of a thermophilic bacterium. J.Biol.Ghem.,1977,v.252,n.17,p. 6125-6131.

443. Orringer E.,Roer M. An ascorbate-mediated transmembrane reducing system of the human erythrocyte. J.Clin.Invest., 1979,v.63,p.53-58.

444. Os G.,Hircheff A.,Wright E. Distribution of bicarbonate stimulated ATPase in rat intestinal epithelium. J.Cell Biol.,1977,v.73.,n.2,p.257-260.

445. Owen A.,Sener A.,Malaisse W. Stimulus-secretion coupling of glucose-induced insulin release. Enzyme,1983,v.29, n.1,p.2-14.

446. Paradies H.H.,Kagawa Y. Preferential interaction parameters for -ATPase from a thermophilic bacterium (PS3). -FEBS Lett.,1982,v.137,n.1,p.25-29.

447. Parenti C.,Baracca A.,Fato R.,Rabbi A. A temperature-dependent structural change of mitochondrial ATPase. Biochem. Biophys. Res. Comm. ,1983,v.111,n.2,p.366-372.

448. Pazoles C.,Creutz C.,Ramu A.,Pollard H. Permeant anion activation of Mg-ATPase activity in chromaffin granules. -J.Biol.Chem.,1980,v.255,n.16,p.7863-7869.

449. Pedersen P. ATP-dependent reactions catalyzed by inner membrane vesicles of rat liver mitochondria. J.Biol.Chem., 1976,v.251,n.4,p.934-940.

450. Pedersen P. H-ATPase in biological systems: an overview of their function, structure, mechanism, and regulatory properties. Ann.IT. Y.Acad.Sci.USA,1982,v.402,n. 1 ,p. 1-20.

451. Pedersen P. ,Le Vine H. ,Cintron IT. Activation and inhibition of mitochondrial ATPase of rat liver mitochondria. -Membrane Protein Transport and Phosphorylation,1974,p.43-54.

452. Penefsky H. Reversible binding of P.^ by beef heart mitochondrial adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem.,1965, v.240,n.21,p.4694-4702.

453. Picciano P. Aspects of nuclear isolation from mammalian cells. Tech. Bio chem. Biophys. Morph., 1977, v. 3,21.1, p. 177-197.

454. Pick U.,Racker E. Inhibition of the Ca-ATPase from sarcoplasmic reticulum by DCCD. Biochemistry,1979,v.18,n.1,p.108-113.

455. Piper H.,Sezer 0.,Schwartz P.,Hutter J.,Spieckermann P.G. Patty acid membrane interactions in isolated cardiac mitochondria and erythrocytes. Biochim.biophys.acta,1983, v.732,n.1,p.193-203.

456. Pont J.,Hansen T.,Bonting S. An anion ATPase in lizard gastric mucosa. Biochim.biophys.acta,1972,v.247,n.1, p.189-200.

457. Pohl W. Kinetics of proton-hydroxy1 transport across lecithin vesicle membranes as measured with a lipoid pH-indi-cator. Z.ITaturforsch., 1982,v.C37,n. 1-2,p. 120-128.

458. Pullman M.,Penefsky H.,Datta A.,Racker E. Partial resolution of the enzyme catalyzing oxidative phosphorylation.- J.Biol.Chem.,1960,v.235,n.11,p.3322-3329.

459. Punnet T. Influence of growth conditions on the enhancement of photophosphorylation by carbon dioxide. Plant Physiol.,1964,v.40,p.1283-1284.

460. Punnett T.,Iyer R. The enhancement of photophosphory-lation and the Hill reaction by carbon dioxide. J.Biol.Chem., 1964,v.239,n.10,p.2335-2339.

461. Racker E. Adenosine triphosphatase and oxydative phosphorylation. Fed.Proc.,1962,v.21,p.54A.

462. Racker E.,Wioland B. ,o'lTeal S.,Alfonzo M.,Telford J. Reconstitution, a way of biochemical reseach, some new approaches to membrane-bound enzymes. Arch. Biochem.Biophys., 1979,v.198,n.2,p.470-477.

463. Rahamimoff H.,Abramovitz E. Ca transport and ATPase activity of synaptosomal vesicles from rat brain. FEBS Lett., 1978,v.92,n.i,p.163-167.

464. Ralston G.B. Proteins of the camel erythrocyte membrane. Biochim.biophys.acta,1975,v.401,n. 1,p.83-94.

465. Ramires P. ,Marecelc J. Coordination of magnesium with adenosine triphosphata and diphosphate. Biochim.biophys. acta,1980,v.589,n.1,p.21-29.

466. Rapoport D.,Fritz R. Influence of total-body X-irradi-ation on nucleoside phosphorylase in rat erythrocytes. Radiation Res.,1964,v.21,n.1,p.5-15.

467. Ray T. A modified method for isolation of plasma membrane from rat liver. -Biochim.biophys.acta,197o,v.196,n.1,p.1.

468. Recktenwald D.,Hess B. Aliosteric influence of anions on mitochondrial ATPase of yeast. PEBS Lett.,1977,v.76,n.1, p.25-28.

469. Renaud G.,Marais J.,Infante R. Effect of fasting on the lipid composition and enzyme activity of rat livet plasma membranes. Experientia,1980,v.36,n.3,p.642-643.

470. Renzis G.,Bornaancin M. C1/HC0^-ATPase in the gills of

471. Carassius auratus and its inhibition by thiocyanate. Biochim. biophys.acta,1977,v.467,n.2,p.192-207.

472. Riley M. Anion-sensitive ATPase in rabbit corneal endothelium and its relation to corneal hydration. Exptl.Eye Res.,1977,v.25,n.2,p.433-494.

473. Riley M. ,Winlcler B.S.,Benner J. ,Yates E. ATPase activities in retina pigments epithelium and choroid. Exptl. Eye Res.,1973,v.27,n.2,p.445-455.

474. Roberts P. Enhanced radiation damage to the presence of azide and other anions. Int. J.Rad. , 1979, v. 35,11. 3 ,p. 561-570.

475. Robinson J. Sensitivity of the Na,K-ATPase to state-dependent inhibitors. Biochim.biophys.acta,1930,v. 59S,n. 3, p.543-553.

476. Rodan S.,Golub E.,Egan J. Comparison of lone and osteosarcoma adenylate ceclase. Biochem.J.,1980,v.185,n.3,p. 629-637.

477. Rohani P.,Welty J.,Hastings D. Effect of calcium concentration on isolated hamster brain Ua,K-,Mg-dependent ATPase. Canad.J.Physiol.Pharm.,1982,v.60,n.8,p.1119-1124.

478. Ronner P. Puther characterisation and partial purification of the Ca,Mg-stimulated ATPase of human erythrocyte membranes. Diss.Doct.Natur.Sci.Swiss.,Zurich.1978.

479. Rothlein J.,Parsons D. HCO^-stimulated of Mg,Ca-ATP-ase of Torpedo electric organ synaptic vesicles. Biochem. Biophys.Res.Comm.,1980,v.95,n.4,p.1869^1874.

480. Rothlein J.,Parsons S. Origin of the bicarbonate stimulation of Torpedo electric organ synaptic vesivle ATPase. -J.ITeurochem. , 1982, v. 39 ,n. 6, p. 1660-1668.

481. Rouhton P.,Booth V. The effect of substrate concentration, pH and. other factors upon the activity of carbonic anhy-daase. Biochem.J.,1946,v.40,n.2,p.319-330.

482. Rungie J.,Wiskich J. Salt-stimulated ATPase from smooth microsomes of turnip. Plant Physiol.,1973,v.51,n.6,p. 1064-1068.

483. Ryrie I. Purification and pertial characterisation of the oligomycin-sensitive ATPase from yeast mitochondria. -Arch.Bioche.Biophys.,1975,v.168,n.3,p.712-719.

484. Saccomani G.,Helander H.,Sachs G. Characterisation of gastric mucosal membranes. J.Cell Biol.,1979,v.83,n.1,p.271 -283.

485. Saccomani G.,Shah G.,Sachs G. Characterisation of gastric mucosal membranes. J.Biol.Chem.,1975,v.250,n.21,p.4802-4809.

486. Sachs G. H+ transport by non-electrogenic gasrric ATPase as model for acid secretion. Rev.Physiol.Biochem.and Pharm., 1977,v.79,n.1,p.133-162.

487. Sachs G.,Chang H.,Rabon E.»Saccomani G. A nonelectroge-nic H-pump in plasma membranes of hog stomach. J.Biol.Chem., 1976,v.251,n.24,p.7690-7698.

488. Sachs G.,Collier R.,Pacifico A.,Hirschowitz B. Action of thiocyanate on gastric mucosa in vitro. Biochim.biophys. acta,1969,v.173,n.3,p.509-517.

489. Sachs G.,Collier R. Action of SCN on rat liver mitochondria. Proc.Soc.Biol.Med.,1970,v.133,n.3,p.456-459.

490. Sachs G.,Mitch W.,Hirschowitz B. Prog gastric mucosal ATPase. Proc.Soc.Eptl.Biol.Med.,1965,v.119,n.6,p.1023-1027.

491. Sachs G.,Rabon E.,Saccomani G. Redox and ATP in acid secretion. Ann.N.Y.Acad.Sci.,1975,v.264,n.3,p.456-474.

492. Sachs G.,Shah G.,Strych A.,Cline G. Properties of ATPase of gastric mucosa. Biochim."biophys.acta, 1972,v.266,n.3, p.625-632.

493. Sachs G. ,Spenny J., Lev/in M. H+ transport: regulation and mechanism in gastric mucosa and membrane vesicles. Physiol. Rev. ,1978,v.58,n.1,p.106-173.

494. Sachs G.,Wiebelhaus V.,Blum A.,Hirschowitz B. In book: Gastric Secretion,li.Y., 1972,p.321-343.

495. Sagara Y. ,Harano T.,Oinura T. Characterisation of electron transport enzymes in the envelope of rat liver nuclei. -J.Biol.Chem.,1978,v.83,n.4,p.807-812.

496. Saha N.,Siegel H. Ternary complexes in solution as models for enzyme-metal ion-substrate complexs. Amer.J.Chem. Soc.,1982,v.104,n.14,p.4100-4105.

497. Salhany J.,Rauenbuahler P. Kinetic and mechanism of erythrocyte anion exchange. J.Biol.Chem.,1983,v.258,n.1, p.245-249.

498. Santiago E.,Iritane A.,Popez-Zabelza M.,Lopez-Moratal-la M. Effect of free ATP, citrate, and bicarbonate on rat liver mitochondrial ATPase. Arch.Biochem.Biophys.,1979»v.196, 1,p.1-6.

499. Sanyal G.,Marren T. Thermodynamics of carbon anhydrase catalysis. A comparison between human isoenzymes B and C.

500. J.Biol.Chem.,1981,V.256,n.2,p.608-612.

501. Sanyal G.,Pessah E"., liar en T. Kinetics and inhibition of membrane bound carbonic anhydrase from canine renal cortex. Biochim.biophys.acta,1981,v.657,n.1,p.128-137.

502. Sarcadi B.,Tosteson D. Active cation transport in human red cells. In book: Membrane Transport in Biology,1979,p.117-132.

503. Scarpa A.,Cecchetto A.,Azzone G. The mechanism of anion translocation and pH equilibration in erythrocytes. -Biochim.biophys.acta,1970,v.219,n.1,p.179-188.

504. Schneider W.,Schmidt H.,Hogeboom G. Intracellular distribution of enzymes. J.Biol.Chem.,1950,v.183,n.1,p.123-128.

505. Schrijen J.jLuyben W.,Pont J.,Bonting S. Studies on K,H-ATPase. Biochim.biophys.acta,1980,v.597,n.2,p.331-344.

506. Schwartz I.,Schaltz L.,Kinne S.,Kinne R. Target cell polarity and membrane phosphorylation in relation to the mechanism of action of antidiuretic hormone. Proc.Soc.Acad. Sci.USA,1974,v.71,n.11,p.2595-2599.

507. Schubert D.,Boss K. Band 3 protein-cholesterol interactions in erythrocyte membranes. Possible role in anion transport and dependency on membrane phospholipid. FEBS Lett., 1982,v.150,n.1,p.4-8.

508. Schultz I.,Pedersen R.,Wizemann Y. Stimulatory processes of the exocine pancreas and their inhibition by a nonpenetrating SH-reagent. In book: Secretory Mechcan.Exocr.Glands, 1974,P.88-95.

509. Schuster S. Effect of organic solvents on the beef heart mitochondrial adenosine triphosphatase. Biochemistry,1979,v.18,n.7,p.1162-1167.

510. Schuster S.,Gerrschen R.,Lardy H. Effect of inosite 5-N,N-imido triphosphate and other nucleotides on beef heart mitochondrial ATPase. J.Biol.Chem.,1976,v.251,n.23,p.6705-6710.

511. Selwyn M.,Walker H. Permeability of the mitochondrial membrane to bicarbonate ions. Biochem.J.,1977,v.166,n.1,p. 137-139.

512. Sener A.,Valverde I,,Malaisse W. Presence of a HCO^-ATPase in pancreatic islets. FEBS Lett.,1979,v.105,n.1,p.40-42.

513. Segupta P.,Duttachouahury M.,Baswas S.K.,Chakrabarti P.S. Studies on phase transition of some erythrocyte ghosts. -Indian J.Exptl.Biol.,1982,v.20,n.7,p.513-516.

514. Serrahima-Zieger M.,Montei H. Membrane ATPase of Bacillus subtilis. Biochim.biophys.acta,1978,v.502,n.2,p.445-457.

515. Sheele J.,Uchytil T.,Durbin R. A coupled enzyme assay for CP1 ATPase. Photosynthetica,1978,v.12,n.1,p.68-69.

516. Siegel G.,Tormay A.,Candia 0. Microsomal Na,K-ATPase from frog skin epithelium. Biochim.biophys.acta,1975,v.389, n.3,P. 557-566.,

517. Silverman D. A new approach to measuring the rate of rapid bicarbonate exchange across membranes. Mol.Pharm., 1974»v.10,n.5,p.820-836.

518. Simon B. The HCO^-stimulated ATPase in cat and rabbit pancreatic tissue. In book: Gastric Secretion, I\T.Y. , 1 972,1. P.345-348.

519. Simon B.,Kinne R.,Knauf H. The presence of HCO^-stimu-lated ATPase in glandular submaxillaris of rabbit. Eur.J. Physiol.,1972,v.377,n.1,p.177-184.

520. Simon B.,Kinne R.,Knauf H. The presence of HC03-ATPase in glandula- submandibulars of rabbit. Pflugers Arch. ,1972,v.337,n.1,p.185-191.

521. Simon B.,Kinne R. The presence of HCO^-ATPase in pancreatic tissue. Biochim.biophys.acta,1972,v.282,n.2,p.293-300.

522. Simon B.,Thomas L. HCO^-stimulated ATPase from mammalian pancreas. Biochim.biophys.acta,1972,v.288,n.2,p.434-442.

523. Simpson D.,Hager S. pH and bicarbonate effect on mitochondrial anion accumulation. J.Clin.Invest.,1979,v.63, n.4,p.704-712.

524. Sistrom R.,Lanoix J.,Bergerson J. An enzymic analysis of nuclear envelope. Biochim.biophys.acta,1976,v.448,n.1, p.88-102.

525. Skulachev V.P. The localisation AyWH+ problem. The possible role of local electric field in ATP synthesis. -PEBS Lett.,1982,v.146,n.1,p.1-4.

526. Skulsicii I.A. ,Krestinskaya T.,Pisareva L.,Baklanova S.,Saulus A. Importance, of cell integrity for Li+-Na+ isomorphism in the activation of (Na++K+)-ATPase. Gener.Physiol, and Biophys.,1982,v.1,n.1,p.37-42.

527. Skulskii I.A.,Manninen V.,Jarnefelt J. Thallium inhibition of ouabain-sensitive sodium transpoet and of the Na+K-ATPase in human erythrocytes. Biochim.biophys.acta,1975, v.394,n.4,p.569-576.

528. Soe G.,Nishi N.,Kakuro T.,Yamashita J.,Horio T. Purification and identification of the fector capable of converting Ca-ATPase into Mg-ATPase present in Rhodospirillum rub-rum chromatophores. J.Biochem.,1980,v.87,n.3,p.473-482.

529. Solomon R.,Silva P.,Bend J.,Epstein P. Thiocyanate inhibition of ATPase and its relationship to anion transport. -Amer. J.Physiol., 'I975,v.22y,n.3,p.801-«06.

530. Solomon R. ,Silva P.,Epstein P. Thiocyanate inhibition ATPase in the gill of Anguilla rostrata. Biol.Lab.Bull., 1973,v.26,n.1,p.115-117.

531. Sone N.,Puruya E.,Hagihara B. Purification and properties of mitochondrial adenosine triphosphatase from of yeast. J.Biochem.,1969,v.65,n.4,p.935-943.

532. Sorgato M.,Branca D. The rate of ATP synthesis "by sub-mitochondrial particles can be independent of the magnitude of the protonmotive force. Biochem.J.,1980,v.4,p.945-948.

533. Sorgato M.,Galiazzo F.,Valente M.,Cavallini L.,Fergus-son S. Hydrolysis of ITP generates a membrane potential in submitochondrial particles. Biochim.biophys.acta,v.bö'l, v.böl,n.2,p.319-322.

534. Soumarmön A.,Abastado M.,Bonfils S.,Lewin M. Cl-trans-port in gastric microsomes. An ATP-depenaenr influx sensitive to proton kinase and to inhibitor. J.Biol.Chem.,1980.v.255, n.24,p.11682-11687.

535. Soumarmon A.,Lewin M.,Chearet A.,Bonfils S. Gastric HCO^-ATPase. Biochim.biophys.acta,1974,v.339,n.2,p.403-414.

536. Souza 0.,Meis L. Phosphorylation of Ca-ATPase by inorganic phosphate in water-organic solvent media: dielectric constant and solvent hydrophobicity contribution. Z.ITaturf . , 1982,v.C37,n.5-6,p.527-531.

537. Spenny J.,Strych A.,Price A.»Helander H.,Sachs G. Properties of ATPase of gastric mucosa. Biochim.biophys.acta, 1973,v.311,n.3,p.545-564.

538. Spitsberg V.,Blair J. Evidens supporting the identity of beef heart mitochondrial chloroform-released ATPase with coupling factor. Biochim.biophys.acta,1977,v.460,n. 1,p. 136141.

539. Spitsberg V.»Morris H.,Chan S. Isolation and comparative studies of mitochondrial F^-ATPase from Morris hepatoma and rat liver, Arch.Biochem.Biophys.,1979,v.195,n. 1,p. 136

540. Stania H.,Kobb E. ,ScMneff C. Untersuchungen uber die Enzymausrustung verschiedener Gewebe biem Schwein. Arch. Exptl,Veterinar.,1979,v.33,n.4,p.885-898.

541. Stanley D. ATP causes a large change in the conformation of the isolated subunit of E.coli F-j ATPase.

542. J.Biol.Chem., 1980, v.255,n.24,p. 11857-11860.

543. Stemler A.,Babcock G. The effect of bicarbonate on pho-tosynthetic oxygen evolution in flashing light in chloroplast fragments. Proc.Nat.Acad.Sci.USA,1974,v.71,n.12,p.4679-4683.

544. Stern B.,Vennesland B. The carbon dioxide requement for the photoevolution of oxygen by chloroplast preparation.

545. J.Biol.Chem.,1960,v.235,n.1,p.51-53.

546. Storer A., Comish-Bowden A. Concentration of MgATP . and other ions in solution. Biochem.J.,1976,v.158,n.1,p.1-5.

547. Strange K.»Phillips J.,Quamme G. Active HCO^ secretion in the rectal salt gland of mosquito lavra inhabiting NaHCO^ CO^ lakes. - J.Exptl.Biol.,1982,v.101,n.2,p.171-186.

548. Suketa Y. ,Ujiie M. ,Sato T. »Nomura Y. The Ii- and HCO^-stimulated phosphatase activities in renal microsomes of rats.- Biochim.biophys.acta,1981,v.672,n.1,p.142-150.

549. Sullivan C.,Volcani B. Multiple ion-stimulated ATPase. activities associated with membranes of diatom Uitzschia alba.- Arch.Biochem.Biophys.,1975,v.167,n.2,p.437-443.

550. Suzuki S. The presence and properties of Mg^CO^-ATP-ase in mouse kidney and some relationship between ATPase and carbonic anhydrase. Comp.Biochem.Bhysiol.,1977,v.58,n.1,p.27-36.

551. Suzuki S. Properties of mitochondrial Mg,HCO^-ATPasein rat liver, kidney and small intestinal mucosa and some relationships between ATPase and carbonic anhydrase. Comp. Biochem. and Physiol.,1980,v.67,n.2,p.277-288.

552. Suzuki S. Carbonic anhydrase, Mg,HC0yATPase, and Mg, ITa,K-ATPase in rat intestinal mucosa. J.Steroid.Biochem., 1981,v.14,n.2,p.449-456.

553. Tada M.»Yamamoto T.,Tonomura Y. Molecular mechanism of active calcium transport by sarcoplasmic reticulum. Physiol. Rev.,1978,v.58,n.1,p.1-79.

554. Tague L.,Schanbour L. Effect of ethanole on HCO^-ATPase ATP and cyclic AMP in canine gastric mucosa. Proc.Soc.Exptl. Biol.Med.,1977,v.154,n.1,p.37-40.

555. Takeda K.»Hirano M.,Kanazawa H.,Hukiwa N.»Kagawa Y., Futai M. The properties of TF^ from thermophylic bacterium PS3. J.Biochem.,1982,v.91,n.2,p.695-701.

556. Ting L.,Wang J. Fuctional groups at the catalytic site of F1-ATPase. Biochemistry,1980,v.18,n.23,p. 5665-5670.

557. Tominaga IT. A sulfite-dependent ATPase of Thiobalillus thiooxidans. Plant and Cell Physiol.,1978,v.19,n.2,p.419-429.

558. Tsuboi K. Regulation of erythrocyte glucolysis. Bio-chim.biophys.acta,1974,v.352,n.2,p.307-320.

559. Turbeck B.»Uedergaad S.,Kruse H. An anion-stimulated ATPase from the potassium-transporting midgut of the lavra.of Hyalophora cecropia. Biochim.biophys.acta,1968,v.163,n.2, P.354-361.

560. Tyler D.,Webb P. Purification and properties of the ATPase released from the liver mitochondrial membrane by chloroform. Biochem.J.,1979,v.178,n.2,p.289-297.

561. Vasilyeva E.,Minkov I.»Fitin A.»Vinogradov A. Kineticmechanism of mitochondrial adenosine triphosphatase. Inhibition by azide and activation by sulfite. Biochem.J.,1982, v.202,n.1,p.15-23.

562. Vijaysarathy S.,Shivaji S.,Balaram P. Plasma membrane bound Ca-ATPase activity in bull sperm. FEBS Lett.,1980,v.114,n.1,p.45-49.

563. Vincent S.»Silverman D. Carbonic anhydrase activity in mitochondria from rat liver. J.Biol.Chem.,1982,v.257,n.12, p.6850-6855.

564. Waisman D.,Smallwood J. ,Lafreniere D.,Rasmussen H. The role of band 3 in calcium transport across the human erythrocyte membrane. FEBS Lett.,1982,v.145,n.2,p.337-340.

565. Wais U.,Knauf H. K-transport and membrane-bound ATPase in salivary duct epithelium. Pfluger.Arch.,1975,v.361,n.1, p.61-64.

566. Wakagi T.,0hnta T. Implications of the existence of two states of beef liver mitochondrial ATPase as reveled" by kinetic studies. J.Biochem.,1981,v.89,n.5,p.1205-1213.

567. Waker J. »Runswick M. ,Saraste M. Subunit equivalence in Echerichia coli and bovine heart mitochondrial I^Fq ATPases. -FEBS Lett.,1982,v.146,n.2,p.393-396.

568. Walsch K.,Tedeschi H. Phosphorylation without protonmotive force. FEBS Lett.,1976,v.62,n.1,p.41-46.

569. Walsch K.,Tedeschi H.,Maioff B. Use of days to estimate the electrical potential of the mitochondrial membrane. -Biochemistry,1978,v.17,n.17,p.3419-3428.

570. Webster G.,Edwards P.,Jackson J. Inhibition of the proton-translocating ATPase from chromatophores of photosynthetic bacteria by free bivalent cation and ATP. Biochem.Soc.Trans.,1977,v.5,n.12,p.1527-1529.

571. Webster G.»Edwards P.»Jackson J. Interconvesion of two kinetically distinct states of the membrane bound and solibi-lised H-tran3locating ATPase from Rhodospirillum rubrum. -FEBS Lett.,1977,v.76,n.1,p.29-35.

572. Webster G.»Jackson J. Affinity chromatography of H-translocation ATPase isolated by chloroform extraction of Rhodospirillum rubrum chromâtophores. Biochim.biophys.acta,1978,v.503,n.1,p.135-154.

573. Wedekmann E.»Brdizka D. Extraction and localisation of a Ca,Mg-ATPase in human erythrocyte spectrin. Biochim.bio-phys.acta,1975,v.401,n.1,p.51-58.

574. Wech G.,Somogyi B.»Matko J.»Papp S. Effect of viscosity on enzyme-ligand dissociation. Role of the microenvironment. -J.Theor.Biol.,1983,v.100,n.2,p.211-238.

575. West I.»Mitchell P. The protontranslocating ATPase of Escherichia coli. FEBS Lett.,1974,v.40,n.1,p.1-4.

576. Westcott J.»Weiner H. Effect of ethanol on synaptosomal ITa,K-ATPase in control and ethanol-dependent rats. Arch. Biochem^ Biophys.,1983,v.223,n.1,p.51-57.

577. White M.»Ralston G. A water-soluble Mg-ATPase from erythrocyte membrane. Biochim.biophys.acta,1976,v.436,n.3,p.567 -576.

578. White M.,Ralston G. Purification of water-soluble LTg-ATPase from human erythrocyte membranes. Biochim.biophys. acta,1980,v.599,n.3,P.569-579.

579. Winkler B.,Riley M. Na,K- and HCO^-ATPase activity in retina: dependence on calcium and sodium. Ivest.Ophtal.and Visual Sei.,1977,v.16,n.9,p.1151-1154.

580. Wizeman V.,Chrictian A.,Wiechman J.,Schultz I. The distribution of membrane bound enzymes in the acini and ducts of the cat pancreas. Pfluger.Arch.,1974,v.347,n.1,p.39-47.

581. Wong S.,Galante Y.,Hatefi Y. Equilibrium binding of1251.labeled ATPase inhibitor protein to complex V of the mitochondrial, oxidative phosphorylation system. Biochemistry, 1982,v.21,n.23,p.5781-5787.

582. Yamada E.,Shiffman P.,Huzel N. Ca-regulated release of on ATPase inhibitor protein from submitochondrial particles of the rat. J.Biol.Chem.,1980,v.255,n.1,p.267-273.

583. Yoshida M.,Allison W.,Esch P.,Futai M. The specificityof carboxyl group modification during the inactivation of the1A

584. Escherichia coli P^-ATPase with dicyclohexyl ^C-carbodiimide. J.Biol.Chem.,1982,v.257,n.17,p.10033-10037.

585. Yoshida M.,0kamoto H.,Kagawa Y Reconstitution of thermostabile ATPase capable of energy coupling from its purified subunits. Proc.Nat.Acad.Sei.USA,1977,v.74,n.3,p.936-940.

586. Yoshida M.,Sone N.,Hirata H.,Kagawa Y. Reconstitution of ATPase of thermophilic bacterium.from purified individual subunits. J.Biol.Chem.,1977,v.252,n.14,p.3480-3485.

587. Young J.,Lennep E. Transport in salivary and sail . gland. In book: Membrane transport in Biology.Chapter 12, 1979,p.563-674.

588. Young J.,Korman E. On the mechanism of ATP synthesis in oxidative phosphorylation, Bioorg.Ghem.,1974,v.4,n.1, P-1-15.

589. Zbarsky I. An enzyme profile of the nuclear envelope. Int.Rev.Cytol.,1978,v.54,P.285-360.

590. Zentgraff H. ,Deumling P. ,Ernst-Dieler J., Prank e V/. Nuclear membrane and plasma membranes from hen erythrocytes. -J.Biol.Ghem.,1971,v.246,n.19,p.2986-2995.

591. Ziegler I. Malate dehydrogenase in zes mays: properties and inhibition by sulfite. Biochim.biophys.acta,1974, v.364,n.1,p.28-29.