Анализ распределения и диффузии калия в зиготе мыши тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат физико-математических наук Аксиров, Аслан Мухаметханович

• Аксиров, Аслан Мухаметханович
• кандидат физико-математических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Аксиров, Аслан Мухаметханович

ВВЕДЕНИЕ.

Актуальность темы.

Цель и основные задачи исследований.

Научная новизна.

Практическая значимость.

Апробация работы.

Структура и объем диссертации.

Публикации.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Регуляция калиевого гомеостаза клетки.

Особенности диффузии в цитоплазме.

Содержание актина в клетке.

Полимеризация и диссоциация F-актина.

Актин и АТФ.

Актин и действие физических факторов.

Актин и подвижность.

Вязкость актина.

Кинетика полимеризации актина.

Полимеризация актина, обусловленная ионом К.

Глава 2. МЕТОДЫ И ОБЪЕКТ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Физические принципы электронно-зондового микроанализа.

Основы метода freeze-drying.

Моделирование процесса переноса вещества в условиях влияния продуктов реакции на диффузионные свойства среды.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Изменение концентрации калия в зиготе мыши на фазах первого клеточного цикла (анализ цикличности изменения калия в цитоплазме зиготы).

Расчет коэффициента диффузии калия в зиготе мыши.

Модель калий обусловленной полимеризации актина в цитоплазме зиготы мыши (полимеризация актина - механизм диффузии связанного калия в зиготе).

Модель гетерогенного распределения калия в зиготе мыши формирование в клетке структуры, депонирующей калий).

Модель диффузии ионов К+ в актиновом геле (диффузия свободного иона К+ и его роль в стабилизации ячеек актинового геля).

Динамическая модель актинового геля.

Моделирование диффузии калия в зиготе мыши в условиях калий обусловленной полимеризации актина.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Анализ распределения и диффузии калия в зиготе мыши»

Актуальность темы.

Из феноменологической теории следует, что митотическое деление клетки сопряжено с рядом условий: повышение внутриклеточной концентрации натрия; уменьшение по абсолютной величине мембранного потенциала, приобретение клеткой сферической формы (Cone, 1969; 1971). Одновременно было показано, что подготовка к митозу проходит на фоне трансформации калиевого гомеостаза клетки (Hempling, 1958; Shank et al., 1973). Этот процесс вызывает изменение концентрации калия во всей цитоплазме и поэтому, протекает относительно медленно, растягиваясь во времени на все фазы клеточного деления.

Первый клеточный цикл эмбриональной клетки (зиготы) качественно отличается от митоза специализированной клетки. Зигота - уникальное состояние, когда в пространственных рамках одной клетки осуществляется переход от мейотического к митотическому способу деления. В течение первого клеточного цикла одновременно реализуется две клеточные программы: завершение развития ооцита и начало дифференцировки. За этот период раннего эмбриогенеза полностью преобразуются функциональные свойства одноклеточного эмбриона. Именно на стадии подготовки зиготы к делению формируется тотипотентность бластомера и биологическая полифункциональность, которая, расщепляясь в процессе морфогенеза, трансформируется в множественность типов специализированных клеток.

Уникальность зиготы млекопитающих во многом определяют условия окружающей ее среды. Интригу вносит то, что развитие зародыша млекопитающих протекает при гипоксии (Newsholme, Leech, 1989; Macphee et al., 1994; Donnay, Leese, 1999; Sturmey, Leese, 2003). Однако для зиготы гипоксические условия представляют составляющую нормального развития, в то время как для специализированной клетки - экстремальную ситуацию. Возможно, это является причиной того, что на начальной стадии доимплантационного развития у раннего зародыша редуцировано окислительное фосфорилирование - эффективная система синтеза АТФ (Stern et al., 1971; Biggers, Borland, 1976; Drovak et al., 1985; Houghton et al., 1996). При этом в полном объеме еще не сложился и комплекс ферментов, Ф поддерживающий гликолиз - более древний способ обеспечения клетки энергией (Gilbert, Colton, 1999).

Указанные различия между специализированной и эмбриональной клетками, по-видимому, обусловлены тем, что гены многих белков (ферментов), участвующих в энергетическом метаболизме и регуляции транспорта ионов, экспрессируются только после оплодотворения по мере созревания раннего зародыша (Harvey et al., 1995; Leese, 1995; Semenza, 1999, 2000; Wenger, Gassman, 1999; Wenger, 2000; Hamatani et al., 2004). В последней работе подчеркивается, что первый пик транскрипции ДНК de novo соотносится с активацией генома зиготы. Это может объяснить низкий уровень Na+/K+-ATOa3bi или Na+/ET обмена и, в результате, относительное закисление внутриклеточного рН (6.8) у раннего эмбриона (Baltz et al., 1991).

Трансформация системы транспорта ионов продолжается весь предымлантационный период развития эмбриона. Например, у зиготы не показан механизм NaTBT обмена, который обязательно присутствует на мембране дифференцированной клетки (Baltz et al., 1990; Baltz et al., 1993). Вплоть до стадии ранней бластоцисты прогнозируется наличие внутриклеточного дефицита калия, обусловленного низким уровнем Na/K-АТФазы (Powers, Tupper, 1977; Watson, Kidder, 1988; VanWikle, Campione, 1991; Baltz et al, 1997). Пока не ясно на стадии транскрипции, трансляции или модификации белков, встроенных в мембрану клетки, осуществляется комплектация ионтранспортирующей системы в течение первого клеточного цикла.

Изложенное выше позволяет предположить, что регуляция ионного гомеостаза зиготы осуществляется древними, эволюционно обусловленными системами, которые теряют свою активность после имплантации в процессе кислородной» дифференцировки. Например, в эмбриональной клетке, на фоне дефицита калия, должен накапливаться натрий. В отличие от специализированной клетки этот феномен обусловлен не компенсацией клеточного ацидоза, а транспортом кальция из цитоплазмы эмбриональной клетки через обратный Na /Са обмен (DiPolo 1989; Crespo et al., 1990). Этот механизм использует градиент натрия на цитоплазматической мембране для того, чтобы вывести один катион Са2+ в обмен на вход трех катионов Na+ (Rueter, Seitz, 1968; Baker et al, 1969; Eisner, Lederer, 1985; Crespo et al, 1990). Рассматриваемый антипорт зависит от потенциала на цитоплазматической мембране и может быть обратим (Carroll, 2000). Специфическим для клетки раннего эмбриона является 240 pS К1" канал (Day et al., 1993; 1998; 2001).

Особенность в обеспечении зиготы энергией, отсутствие у нее системы транспорта ионов, характерной для специализированной клетки, наличие специфических ионтранспортирующих систем предполагает формирование особого калиевого гомеостаза. Конкретику в прогноз об изменении содержания калия в одноклеточном эмбрионе вносит 240 pS К+ канал. Эффективность и длительность активной фазы этого канала позволяют предположить колебания концентрации цитоплазматического калия в течение первого клеточного цикла. Учитывая свойства 240 pS К+ канала, колебания должны быть синхронизированы с фазами развития зиготы и иметь амплитуду, достаточную для того, чтобы индуцировать молекулярно-генетические изменения в эмбрионе.

Несмотря на интерес к этой проблеме, исследование внутриклеточного калия в зиготе млекопитающих оставалось невозможным. Основной причиной было отсутствие прямого метода измерения концентрации элемента в отдельной клетке, таких малых размеров (~80 мкм) как эмбрион.

Развитие технология электронно-зондового микроанализа позволило преодолеть это ограничение и обеспечило подходы не только для измерения концентрации калия в цитоплазме зародыша, но и для изучения локального распределения элемента в клетке (Погорелов и др., 2004; 2005). В работе основной акцент сделан на математическом моделировании процессов диффузии и накопления калия в одноклеточном эмбрионе мыши на основе экспериментальных данных электронно-зондового микроанализа (Гольдштейн и др., 2004а; 20046; Погорелов и др., 2005а; 20056). Цель и основные задачи исследований

В связи с изложенным, целью настоящей работы было: используя результаты электронно-зондового микроанализа, оценить параметры диффузии иона К+ в условиях цитоплазмы зиготы мыши. Центральным был вопрос создания математической модели распространения и компартментализации цитоплазматического калия в течение первого клеточного цикла. Для достижения цели необходимо было решить следующие основные задачи:

1. Разработать метод цифровой регистрации кривой распределения характеристического рентгеновского излучения К Ка вдоль линии сканирования по клетке;

2. Разработать метод расчета локальной концентрации калия по кривым распределения интенсивности характеристического рентгеновского излучения К Ка;

3. Получить кривые распределения концентрации калия для цитоплазмы зиготы мыши на разных фазах развития эмбриона;

4. Разработать математический алгоритм анализа диффузии калия в условиях цитоплазмы зиготы.

Научная новизна

1. Получены кривые распределения концентрации калия в цитоплазме зиготы мыши на разных фазах развития эмбриона;

2. Показано, что цитоплазматический калий распределен в зиготе мыши гетерогенно;

3. Впервые выявлено, что пространственное распределение депо калия в одноклеточном эмбрионе мыши имеет радиальную симметрию и меняется со временем;

4. Определен порядок величины коэффициента диффузии калия в цитоплазме зиготы мыши;

Практическая значимость

1. Разработан метод цифровой регистрации кривых распределения интенсивности рентгеновского излучения для кристалл-дифракционных спектрометров сканирующего электронного микроскопа JSM-U3 (JEOL, Япония);

2. Разработан метод перевода в цифровой вид кривых распределения интенсивности рентгеновского излучения, записанных в аналоговой форме на фотоматериале;

3. Предложен алгоритм количественной обработки кривых распределения интенсивности рентгеновского излучения;

4. Предложен алгоритм оценки коэффициента диффузии калия в клетке по данным электронно-зондового микроанализа

Апробация работы

Основные результаты диссертационной работы представлены на совместном заседании секций Ученого совета ИТЭБ РАН «биосинергетика» и «биологическая подвижность», XIV Российском симпозиуме по растровой электронной микроскопии и аналитическим методам исследования твердых тел (Черноголовка, 2005) и V Сибирском физиологическом съезде (Томск, 2005).

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов, главы собственных исследований, заключения, выводов и указателя литературы. Работа изложена на 122 страницах, включает 7 таблиц и 22 рисунка. В списке цитируемой литературы указано 234 источника.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Аксиров, Аслан Мухаметханович

ВЫВОДЫ

Предложена модель калий обусловленной полимеризации актина в зиготе мыши, в основе которой лежит изменение во времени потока калия в клетке, обусловленное цикличной активностью 240 pS К+ канала.

Методом электронно-зондового микроанализа получены кривые распределения концентрации калия в цитоплазме зиготы мыши на разных фазах развития эмбриона. Впервые показано, что цитоплазматический калий распределен в зиготе мыши гетерогенно и его пространственное распределение меняется во времени;

Предложен алгоритм оценки коэффициента диффузии калия в цитоплазме зиготы мыши по данным электронно-зондового микроанализа. Порядок этого параметра на стадии G1/S перехода оказался на 4-5 порядков выше величины характерной для водного раствора;

Разработан и метод цифровой регистрации кривых распределения интенсивности рентгеновского излучения для кристалл-дифракционных спектрометров сканирующего электронного микроскопа JSM-U3 (JEOL, Япония);

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В данном исследовании электронно-зондовый микроанализ применен для изучения распределения калия в зиготе мыши. В результате, было показано наличие гетерогенного распределения калия в кортикальной и центральной цитоплазме эмбриона. Содержание элемента в этих цитоплазматических компартментах меняется на фазах развития зиготы мыши и синхронизировано с цикличностью 240 pS К+ канала. Анализ пространственно-временных особенностей изменения концентрации калия в клетке позволил оценить его коэффициент диффузии в условиях зародыша, который оказался на 4-5 порядков меньше величины данного параметра в водном растворе. Для объяснения этого факта нами предложена I математическая модель калий обусловленной полимеризации актина в зиготе. В основу модели положены физико-химические свойства белка, полученные из анализа большого объема фактического материала, которые характеризуют поведение актина в условиях in vitro. Модель хорошо согласуется с данными биохимических экспериментов по изучению процесса (де)полимеризации актина и F актин(К) комплекса и морфологическими наблюдениями, проведенными методом конфокальной микроскопии. Из рассмотрения модели калий-обусловленной полимеризации актина в зиготе следует механизм, способствующий сближению пронуклеусов с течением первого клеточного цикла мыши.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Аксиров, Аслан Мухаметханович, 2005 год

1. Араманович Н.Г., Левин В.И., 1964. Уравнения математической физики. Наука, Москва.

2. Гольдштейн Д.В., A.M. Аксиров, Г.М. Кантор, Е.И. Смольянинова, А.Г. Погорелов, 2005. «Роль 240 pS К+ канала в регуляции цитоплазматической концентрации калия зиготы мыши». Биологические мембраны. 22(4):321-325.

3. Гольдштейн Д.В., Погорелов А.Г., Чайлахян Т.А., Смирнов А.А., 2004(6). Изменение внутриклеточной концентрации калия в одноклеточном эмбрионе мыши после энуклеации. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 138: 275-276.

4. Гольдштейн Д.В., Смольянинова Е.И., Погорелов А.Г., 2004(a). Анализ калия в бластомере двухклеточного эмбриона мыши после эквилибрации и отмывки криопротектора. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 138: 48-49.

5. Под ред. Кикоина И.К. Таблицы физических величин. Справочник. //1976. М. Атомиздат. с. 293, 301.

6. Клячко Н.Л. Биологическая подвижность и полимеризация актина. //Биология. Соросовский образовательный журнал, т.6, №10, 2000

7. Нестеров В.П. Исследование микролокализации калия в миофибрилле с помощью тетрафенилбората натрия и интерференционного микроскопа // 1964. Цитология. 6, 6, 754-759.

8. Погорелов А.Г., Аксиров A.M., Гольдштейн Д.В., Кантор Г.М., Иваницкий Г.Р., 2005(г). Анализ диффузии и накопления калия в зиготу мыши, обусловленных циклической активностью 240 pS К+ канала. Доклады Академии Наук, 400(5): 74-76.

9. Погорелов А.Г., Г.М. Кантор, Н.Ю. Сахарова, А.А. Смирнов, A.M. Аксиров, Л.М.Чайлахян, 2005. «3-D реконструкция эмбриона мыши на ранних стадиях предымплантационного развития». Цитология. 47 (8):

10. Ю.Погорелов А.Г., Гольдштейн Д.В., Чайлахян Т.А., Смирнов А.А., 2004(г). Анализ влияния энуклеации на концентрацию калия в цитоплазме одноклеточного эмбриона мыши. Цитология, 46(10): 934-935.

11. Погорелов А.Г., Кантор Г.М., Карнаухов А.В.,, Сахарова Н.Ю., Чайлахян Л.М., 2004(6). Использование оптической микроскопии для трехмерной реконструкции ранних эмбрионов млекопитающих. Доклады Академии Наук, 395: 566-568.

12. Погорелов А.Г., Погорелова В.Н., Хренова Е.В., Дубровкин М.И., Демин И.П., 2004(a). Роль "спящих" механизмов в регуляции K/Na баланса мышечной клетки сердца при гипоксии. Ж. Эволюционной биохимии и физиологии, 40; 353-358.

13. Погорелов А.Г., Смольянинова Е.И., Гольдштейн Д.В., Сахарова 2005(b). Анализ концентрации калия в клетках раннего эмбриона мыши в доимплантационный период. Доклады Академии Наук, 400(2): 1 -3.

14. Погорелов А.Г., Смольянинова Е.И., Гольдштейн Д.В., Смирнов А.А., 2004(b). Влияние криопротекторов на концентрацию калия в цитоплазме бластомеров ранних эмбрионов мыши. Цитология, 46(9): 836-837.

15. Погорелов А.Г., Смольянинова Е.И., Погорелова В.Н., Гольдштейн Д.В., 2005(6). Электронно-зондовый микроанализ концентрации калия и фосфора в ооцитах и одноклеточных эмбрионах мыши. Онтогенез, 36: 123127.

16. Тихонов А.Н., Самарский А.А., 1972. Уравнения математической физики. "Наука", Москва.

17. Эрдеи-Груз Т. Явления переноса в водных растворах. "Мир". Москва. 1976.

18. Amigorena S., Choquet D., Teilaud J.L., Korn H., Fridman W.H., 1990. Ion channel blockers inhibit B-cell activation at a precise stage of the Gi phase of the cell cycle-possible involvement of K+ channels. J. Immunol., 144: 20382045.

19. Andersen C.A., 1967. Electron probe microanalysis. In: Methods biochemical analysis (ed. Glick D.), Interscience, New York, 147-270.

20. Avdonin V., Shibata E.F., Hoshi Т., 1997. Dihydropyridine Action on Voltage-dependent Potassium Channels Expressed in Xenopus Oocytes. Gen. Physiol., 109: 169-180.

21. Baker P.F., Blaustein M.P., Hodgkin A.L., Steinhardt R.F., 1969. The influence of calcium on sodium efflux in squid axons. J. of Physiology, 200: 431-458/

22. Baltz J.M., Biggers J.D., Lechene C., 1990. Apparent absence ofNa'VH"'" antiport activity in the two-cell mouse embryo. Dev. Biol., 138: 421-429.

23. Baltz J.M., Biggers J.D., Lechene C., 1991(a). Two-cell stage mouse embryos appear to lack mechanisms for alleviating intracellular acid loads. J. Biol. Chem., 266: 6052-6057.

24. Baltz J.M., Biggers J.D., Lechene C., 1991(b). Relief from alkaline load in two-cell stage mouse embryos by bicarbonate/chloride exchange. J. Biol. Chem., 266: 17212-17217.

25. Baltz J.M., Biggers J.D., Lechene C., 1993. A novel Ft permeability dominating pH in the early mouse embryo. Development, 118: 1353-1361.

26. Baltz J.M., Smith S.S., Biggers J.D., Lechene C., 1997. Intracellular ion concentrations and their maintenance by Na+/K+-ATPase in preimplantation mouse embryos. Zygote, 5: 1-9.

27. Beaman D.R., 1972. Analytical transmission electron microscopy in biology. In: Microbeam Analysis in Biology, (eds. C. Lechene, R.R. Warner), Academic Press, New York, 1-13.

28. Berg, O., Peter П. Diffusion-Controlled Macromolecular Iteractions. // Annu Rev Biophys andBiophys Chem. 1985.14:131-160.

29. Bezanilla F., StefaniE., 1998. Gating currents. Methods Enzymol. 293: 331352.

30. Biggers J.D., Borland R.M., Lechene C.P., 1978. Ouabain-sensitive fluid accumukation and ion transport by rabbit blastocysts. J. Physiol., 280: 319-330.

31. Block M.L., Moody W.J., 1990. A voltage-dependent chloride current linked the cell cycle in ascidian embryos. Science, 247: 1090-1092.

32. Blumenthal E.M., Kaczmarek L.K., 1992. Modulation by cAMP of a slowly activating potassium channel expressed in Xenopus oocytes. J Neuroscience, 12: 290-296.

33. Blumenthal E.M., Kaczmarek L.K., 1994. The minK potassium channel exists in functional and nonfunctional forms when expressed in the plasma membrane of Xenopus oocytes. J Neuroscience, 14, 3097-3105.

34. Bonder EM, Fishkind DJ, Mooseker MS. Direct measurement of critical concentrations and assembly rate constants at the two ends of an actin filament.// Cell. 1983 Sep;342:491-501.

35. Bregestovski P., Medina J., Goyda E., 1992. Regulation of potassium conductance in the cellular membrane at early embryogenesis. J. Physiol. (Paris), 86: 109-115.

36. Brenner SL, Korn ED. On the mechanism of actin monomer-polymer subunit exchange at steady state.// J Biol Chem. 1983 Apr 25;2588:5013-20.

37. Brent L.H., Buttler J.L., Woods W.T., Bubien J.K., 1990. Transmembrane ion conductance in humen lymphocytes-B activation. J. Immunol., 145: 2381-2389.

38. Brugemann A., Stuhmer W., Pardo L.A., 1997. Mitosis-promoting factor-mediated suppression of a cloned delaed rectifier potassium channel expressed in Xenopus oocyte. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 94: 537-542.

39. Brundage, R. A., G.A. Smith, A.Camili, J.A.Theriot, and D.A.Portnoy. Expression and phosphorylation of the Listeria monocytogenes ActA protein in mammalian cells. // Exl993, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:11890-4

40. Burovina I.Y., Pivovarova N.B., Pogorelov A.G., 1985. Ion compartmentalization in frog oocytes as demonstrated by X-ray microanalysis. Gen. Physiol. Biophys., 4: 309-319.

41. Caille JP, Hinke JA. The volume available to diffusion in the muscle fiber.// Can J Physiol Pharmacol. 1974 Aug;524:814-28.

42. Cameron LA, Footer MJ, van Oudenaarden A, Theriot JA. Motility of ActA protein-coated microspheres driven by actin polymerization.// Proc Natl Acad Sci USA. 1999 Apr 27;969:4908-13.

43. Cameron LA, Robbins JR, Footer MJ, Theriot JA. Biophysical parameters influence actin-based movement, trajectory, and initiation in a cell-free system.//Mol Biol Cell. 2004 May; 155:2312-23.

44. Carlier, M.F. Actin:protein structure and filament dynamics. //J. Biol. Chem. 1991.266:1-4.

45. Carlier, M.F., Pantaloni, D, Korn, E.D. Evidence for an ATP cap at the ends of actin filaments and its regulation of the F-actin steady state. J Biol Chem. 1984 Aug 25;25916:9983-6.f* 2*f*

46. Carroll J., 2000. Na -Ca exchange in mouse oocytes: modifications in the regulation of intracellular free Ca2+ during oocyte maturation. J. Reproduction and Fertility, 118:337-342.

47. Castaing R., 1960. Electron probe Microanalysis. Advances in Eelectronics and Electron Probe, 13: 317-386.

48. Cha A., BezanillaF., 1997. Characterizing voltage-dependent conformational changes in the Shaker К channel with fluorescence. Neuron, 19: 1127-1140.

49. Chandler J.A., 1976. A method for preparing absolute standards for quantitative calibration and measurement of section thickness with X-ray microanalysis of biological ultrathin specimens in EPMA. J. Microscopy, 106: 291-302.

50. Chandy K.G., Decoursey Т.Е., CahalanM.D., McLaughlin C., Gupta S., 1984. Voltage-gaited potassium channels are required for humen lymphocytes-T activation. J. Exp. Med., 160: 369-385.

51. Condeelis J. Are all pseudopods created equal? // 1992. CellMotil. Cytoskeleton. 22:1-6.

52. Cone C.D., 1969. Electroosmotic interactions accompanying mitosis initiation in sarcoma cells in vitro. Trans. N.Y. Acad. Sci., 31: 404-427.

53. Cone C.D., 1971a.Unified theory on the basic mechanism of normal mitotic control and oncogenesis. J. theor. Biol., 30: 151-182.

54. Cone C.D., 19716. Maintenance of mitotic homeostasis in somatic cell populations. J. theor. Biol., 30: 183-194.

55. Conforti L, Bodi I, Nisbet JW, Millhorn DE., 2000. 02-sensitive K+ channels: role of the Kvl.2 -subunit in mediating the hypoxic response. J Physiol., 524: 783-793.

56. Cooke R. The role of the bound nucleotide in the polymerization of actin.//Biochemistry. 1975 Jul 15;1414:3250-6.

57. Cosslet V.E., Thomas R.N., 1966. Penetration and energy loss of electrons in solid targets. In: Electron microprobe (eds. Mc.T.D.Kinlet, K.F.I. Heinrich, D.B. Wittry), John Wiley, New York, 248-268.

58. Crespo L.M., Granham С .J., Cannell M.B., 1990. Kinetics, stoichiometry and role of the Na -Ca exchanger mechanism in isolated cardiac myocytes. Nature,345:618-621.

59. Day MX., Johnson M.H., Cook D.I., 1998. A cytoplasmic cell cycle controls the activity of a K+ channel in pre-implantantation mouse embryos. The EMBO Journal, 17: 1952-1960.

60. Day M.L., Pickering S.J., Johnson M.H., Cook D.I., 1993. Cell-cycle control of a large-conductance K+ channel in mouse embryos. Nature, 365: 560-562.

61. Day M.L., Winston N., McConnell J.L., Cook D., Johnson M.H., 2001. tiK+ toK+: an embryonic clock? Reprod. Fertil. Dev., 13:69-79.

62. DiPolo R., 1989. The Na+-Ca2+ exchangein intact cells. In: Sodium-calcium exchange (eds. Allen T.J.A., Noble D., Reuter H.). Oxford University Press, Oxford.

63. Doi Y, Frieden C. Actin polymerization. The effect of brevin on filament size and rate ofpolymerization.//JBiol Chem. 1984 Oct 10;25919:11868-75.

64. Doi, M., and S. Edwards. The Theory of Polymer Dynamics. // 1986. Oxford University Press, New York.

65. Donnay I., Leese H.J., 1999. Embryo metabolism during expansion of the bovine blastocyst Molecular Reproduction and Development, 53: 171-178.

66. Dorge, A., Rick, R., Gehring, K., Thurau, K., 1978. Preparation of freeze-dried cryosections for quantitative X-ray microanalysis of electrolytes in biological soft tissues. Pflugers Arch. 373, 85-94.

67. Dramsi S, Cossart P. Intracellular pathogens and the actin cytoskeleton.//Annu Rev Cell Dev Biol. 1998;14:137-66. Review.

68. Drovak M., Cech S., Stastna J., Tesarik J., Travnik P., 1985. The differentiation of preimplantation mouse embryos. Brno: J.E. Purkyne University, 1985.

69. Dubois J.M., Rouzaire- Dubois В., 1993. Role of potassium channelsin mitogenesis. Prog. Biophys. Biol., 59: 1-21.

70. Ducibella Т., Huneau D., Angelichio E., Xu Z., Schultz R.M., Kopf G.S., Fissore R., Madoux S., Ozil J.P., 2002. Egg-to-embryo transition is driven by1. OAdifferential responses to Ca oscillation number. Dev Biol., 250: 280-291.

71. Dumollard R., Sardet C., 2001. Three different calcium wave pacemakers in ascidian eggs. J Cell Sci., 114: 2471-2481.

72. Edie J.W., Karlsson H.L., 1972. A routine method for object thickness determination in the transmission electron microscope. J. Microscopie, 13: 13-30.

73. Eisner D.A., Lederer W.J., 1985. Na-Ca exchange: stoichiometry and electrogenicity. Am. J. Physiology, 248: C189-C202.

74. Forscher, P., С. H. Lin, and С. Thompson. Indictopodia: a novel form of stimulus-evoked growth cone motility involving site directed actin filament assembly. // 1992. Nature Lond. 357:515-518

75. Frieden C, Patane K. Differences in G-actin containing bound ATP or ADP: the Mg2+-induced conformational change requires ATP.WBiochemistry. 1985 Jul 16;2415:4192-6.

76. Frieden C. Actin and Tubuline Polymerization: The Use of Kinetic Methods to Determine Mechanism.// Annu Rev Biophys Biophys Chem. 1985; 14:189-210. Review

77. Frieden, C., Lieberman, D., Gilbert, H. A fluorescent probe for conformational changes in skeletal muscle G-actin.WJ Biol Chem. 1980 Oct 10;25519:8991-3.

78. Frieden, C. Polymerization of actin: mechanism of the Mg2+-induced process at pH 8 and 20 degrees C. //Proc Natl Acad Sci USA. 1983 Nov; 8021: 6513-7.

79. Fung BM, Eyob E. The effect of ATP concentration on the rate of actin polymerization. Arch Biochem Biophys. 1983 Feb l;2202:370-8.

80. Gerisch G, Bretschneider T, Muller-Taubenberger A, Simmeth E, Ecke M, Diez S, Anderson K. Mobile Actin Clusters and Travelling Waves in Cells Recovering from Actin Depolymerization.// Biophys J. 2004 Sep 3,

81. Gilbert D.L., Colton С. A., 1999. An overview of reactive oxygen species. In: Reactive Oxygen Species in Biological Systems. An Interdisciplinary Approach, (eds. D.L. Gilbert, C.A. Colton). Kluwer Academic-Plenum Publishers, NY, pp. 679-695.

82. Goldmann WH. Examination of actin polymerization and viscosity induced by cations and ionic strength when cross-linked by alpha-actinin.// Cell Biol Int. 2002;266:541-6.

83. Erratum in: Cell Biol Int. 2003 ;274:391.

84. Gotter, R., К. Kroy, E. Frey, M. Bannann. Dynamic light scattering from semidilute actin solutions—a study of hydrodynamic screening, filament bending stiffness, and the effect of tropomyosin/troponin-binding. // 1996. Macromolecules. 29:30-36.

85. Govardovskij V.I., Allakhverdov B.L., Burovina I.V., Natochin Yu.V., 1976. Sodium transport and sodium distribution in the frog skin epithelium. Folia Morphologica, 24: 277-283.

86. Grazi E, Ferri A, Cino S. The polymerization of actin. A study of the nucleation reaction. Biochem J. 1983 Sep l;2133:727-32.

87. Grebecki, A. Membrane and cytoskeleton flow in motile cells with emphasis on the contribution of free-living amoebae.// 1994. Int. Rev. Cytol. 148:37-80.

88. Hall Т.A., Echlin P., Kaufman P. (eds.), 1974. Microprobe analysis as applied to cells and tissues. Academic Press, NY.

89. Hamatani Т., Carter M.G., Sharov A.A., Ко M.S., 2004. Dynamics of global gene expression changes during mouse preimplantation development. Dev. Cell., 6: 117-131.

90. Hempling H.G., 1958. Potassium and sodium movements in the Ehrlich mouse ascites tumor cell. J. Gen. Physiol., 41: 565-583.

91. НШ TL. Bioenergetic aspects and polymer length distribution in steady-state head-to-tail polymerization of actin or microtubules. //Proc Natl Acad Sci USA. 1980 Aug;778:4803-7.

92. Hill TL. Steady-state head-to-tail polymerization of actin or microtubules. II. Two-state and three-state kinetic cycles. // Biophys J. 1981 Mar;333:353-71.

93. Hille В., 1991. In: Ionic channels of excitable membranes, (ed. Hille В.). Sinauer Associates, Sunderland, MA.

94. Hodgkin AL, A.F. Huxley. Currents carried and potassium ions through the membrane of the giant axon of Loligo.JI J.Physiol. (1952) 116, 449-472.

95. Hodgkin AL, Keynes RD. Experiments on the injection of substances into squid giant axons by means of a microsyringe. //J Physiol. 1956 Mar 28;1313:592-616.

96. Horowitz SB. The permeability of the amphibian oocyte nucleus, in situ. J Cell Biol. 1972 Sep;543:609-25.

97. Houghton F.D., Thompson J.G., Kennedy C.J., Leese H.J., 1996. Oxygen consumption and energy metabolism of the early mouse embryo. Mol. Reprod. Dev., 44: 476-485.

98. Hvidt S. and Heller K. in Physical Networks. Polymer and Gels Burchand, W., and Ross-Murphy, S., ed // 1990. pp. 195-208, Elsever, London

99. Ikkai T, Ooi T, Noguchi H. Actin: volume change on transformation of G-form to F-form. //Science. 1966 Jun 24; 152730:1756-7

100. Ingram, F.D., Ingram, M.J., Hogben, C.A.M., 1972. Quantitative electron probe analysis of soft biological tissue for electrolytes. J. Histochem. Cytochem. 120,716-722.

101. Ingram, M.J., Hogben, C.A.M., 1968. Procedure for the study of biological soft tissue with the electron microprobe. Develop. Appl. Spectrosc., 6: 43-54.

102. Janmey P.A. and Matsudaira P.T. Functional comparison of villin and gelsolin. Effects of Ca2+, KC1, and polyphosphoinositides.// J Biol Chem. 1988 Nov 15;26332:16738-43.

103. Janmey PA, Hvidt S, Kas J, Lerche D, Maggs A, Sackmann E, Schliwa M, Stossel TP.The mechanical properties of actin gels. Elastic modulus and filament motions.// J Biol Chem. 1994. Dec 23;26951:32503-13,

104. Janmey PA, Hvidt S, Lamb J, Stossel TP. Resemblance of actin-binding protein/actin gels to covalently crosslinked networks.//Nature. 1990 May 3;3456270:89-92.

105. Janmey PA, Hvidt S, Peetermans J, Lamb J, Ferry ID, Stossel TP. Viscoelasticity of F-actin and F-actin/gelsolin complexes.//Biochemistry. 1988 Oct 18;2721:8218-27.

106. Janmey PA, Peetermans J, Zaner KS, Stossel TP, Tanaka T. Structure and mobility of actin filaments as measured by quasielastic light scattering, viscometry, and electron microscopy. // J Biol Chem. 1986 Jun 25;26118:8357-62.

107. Janmey, P.A. Mechanical properties of cytoskeletal polymers. Curr Opin Cell Biol. 1991 Feb;31:4-11. Review.

108. Jen CJ, Mclntire LV, Bryan J. The viscoelastic properties of actin solutions. //Arch Biochem Biophys. 1982 Jun;2161:126-32.

109. Kameyama M., Kakei M., Sato R., Shibasaki Т., Matsuda H., Irisawa H., 1984. Intracellular Na+ activates a K+ channel in mammalian cardiac cells. Nature, 309: 354-356.

110. Kas, J., H. Strey, M. Barmann, and E. Sackmann. Direct measurement of the wave-vector-dependent bending stiffness of freely flickering actin filaments.//1993. Europhys. Lett. 21:865-870.

111. Kas, J. H. Strey, J. Tang, B. Finger, R. Ezzell, E. Sackmann, and P. Janmey. F-actin: a model polymer for semi-flexible chains in dilute, semi-dilute, and liquid crystalline solution.//1996. Biophys. J. 70: 609-625.

112. Kasai, M., Asakura, S., & Oosawa, F. The cooperative nature of G-F transformation of actin. Biochim Biophys Acta. 1962 Feb 12;57:22-31

113. Kasai, M., Kawashima, H., and Oosawa F. 1960 Polymer Science 44, 51-69.

114. Kawamura M, Maruyama K. Polymorphism of F-actin. I. Three forms of paracrystals.//J Biochem Tokyo. 1970 Dec;686:885-99.

115. Kirschner MW., Implications of treadmilling for the stability and polarity of actin and tubulin polymers in vivo.// J Cell Biol. 1980 Jul;861:330-4.

116. Kleber A.G., 1984. Extracellular potassium accumulation in acute myocardial ischaemia. J. Mol.Cell.Cardiol., 16: 389-394.

117. Kocks, C., Gouin, E., Tabouret, M., Berche, P., Ohayon, H. and Cossart, P. Listeria monocytogenes-induced actin assembly requires the actA gene product, a surface protein.// Cell 68, 1992. 521-531.

118. Korn,E. Actin polymerisation and its regulation by proteins from nonmuscle cells.//Phisiol. Rev. 1982. 62, 672-736.

119. Kreis ТЕ, Geiger B, Schlessinger J. Mobility of microinjected rhodamine actin within living chicken gizzard cells determined by fluorescence photobleaching recovery.// Cell. 1982 Jul;293:835-45.

120. Kurokawa M., Fissore R.A., 2003. ICSI-generated mouse zygotes exhibit altered calcium oscillations, inositol 1,4,5-trisphosphate receptor-1 down-regulation, and embryo development. Mol Hum Reprod., 9: 523-533.

121. Laget, В., 1960. On various phase transitions occurring in aqueous solutions at low temperatures. Annals NY Acad. Sciences, 85: 549-569.

122. Lee S., 1987. Membrane properties in preimplantation mouse embryos. J. in Vitro Fertil. Embryo. Transfer., 4: 331-333.

123. Leese H.J., 1995. Metabolic control during preimplantation mammalian development. Human Reproduction Update, 1: 63-72.

124. Leonard R.J., Garcia M.L., Slaughter R.S., Reuben J.P., 1992. Selective blockers of voltage-gated К channels depolarize human T lymphocytes: mechanism of the antiproliferation effect charybdotoxin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 89: 10094-10098.

125. Lepple-Wienhues A., Berweck S., Bohming M., Leo C.P., Meyling В., Garte C., Wiederholt M., 1996. К channels and the intracellular calcium signal in human melanoma cell proliferation. J. Membr. Biol., 151: 149-157.

126. Lindinger M.I., McKelvie R.S., Heigenhauser G.J.F., 1996. K+ and Lac" distribution in humans during anf after high-intensive exercise: role in muscle fatigue attenuation?

127. Luft, M.D., 1961. Improvements in epoxy resin embedding methods. J. Biophys. Biochem. Cytol. 9, 409-414.

128. Lumry and Gregory 1989 J.Mol. Liq. 42, 113-144

129. MacLean-Fletcher, S & Pollard, T. Identification of a factor in conventional muscle actin preparations which inhibits actin filament self-association. //1980 Biochem. Biophys. Res. Commun. 96, 18-27.

130. Macphee D.J., Barr K.J., De Sousa P.A., Todd S.D, Kidder G.M., 1994. Regulation of Na+/K+-ATPase a-subunit gene expression during mouse preimplantation development. Developmental Biology, 162: 259-266.

131. Mannuzzu L.M., Moronne M.M., Isacoff E.Y., 1996. Direct physical measure of conformational rearrangement underlying potassium channel gating. Science, 271: 213-216.

132. Marangos P., FitzHarris G., Carroll J., 2003. Ca oscillations at fertilization in mammals are regulated by the formation of pronuclei. Development, 130: 1461-1472.

133. Maro В., Johnson M.H., Pickering S.J., Flach G. Changes in actin distribution during fertilization of the mouse egg // 1984, J.Embryol. exp. Morph. 81,211237.

134. Martonosi, A., Molino, C., Gergely, J. The binding of divalent cations to actin.//J. Biol. Chem. 1964. 239:1057-1064

135. Mastro A.M., Babich M.A., Tailor W.D., Kaith A.D. Diffusion of a small molecule in the cytoplasm of mammalian cells.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 81,pp.3414-18,June 1984 Cell Biology,

136. Medina I.R., Bregestovski P., 1988. Strech-activated ion channels modulate the resting membrane potential during early embryogenesis. Proc. R. Soc. Lond. Ser. B: Biol. Sci, 235: 95-102.

137. Medina I.R., Bregestovski P., 1991. Sensitivity of stretch-activated K+ channels changes during cell-cleavage cycle and may be regulated by cAMP-dependent protein kinase. Proc. R. Soc. Lond. Ser. B: Biol. Sci, 235: 95-102.

138. Meryman H.T, 1966. Principles of freeze-drying. Annals NY Acad. Sciences, 85: 630-640.

139. Misell D.L, Burdett I.D.J, 1977. Determination of the mass thickness of biological sections from electron micrographs. J. of Microscopy, 109: 171-182.

140. Miyamoto S, Funatsu T, Ishiwata S, Fujime S. Changes in mobility of chromaffin granules in actin network with its assembly and Ca2+-dependent disassembly by gelsolin.//Biophys J. 1993 Apr;644:1139-49

141. Newsholme E.A, Leech A.R, 1989. The oxidation of acetyl coenzyme A. In: Biochemistry for the Medical Sciences. John Wiley and Sons, Chichester, pp. 93-166.

142. Nichols C.G., Но К., Hebert S., 1994. Mg2-dependent inward rectification of ROMK1 potassium channels expressed in Xenopus oocytes. The Journal of Physiology, 476, 399-409.

143. Niederman, R, Amrein, P.C., and Hartwig, J. Three-dimensional structure of actin filaments and of an actin gel made with actin-binding protein. //J Cell Biol. 1983 May;96:1400-13.

144. Nilius В., Wohlrab W., 1992. Potassium channels and regulation of proliferation of humen melanoma cells. J. Physiol., 445: 537-548.

145. Nishida, E. & Sakai, H. Kinetic analysis of actin polymerization. J Biochem Tokyo. 1983 Apr;934:1011-20.

146. Noma A., 1983. ATP-regulated К channels in cardiac muscle. Nature, 305: 147-148.

147. Ohm T, Wegner A. Mechanism of ATP hydrolysis by polymeric actin. // Biochim Biophys Acta. 1994 Sep 21; 12081:8-14.

148. OOSAWA F, KASAI M. A theory of linear and helical aggregations of macromolecules. //J Mol Biol. 1962 Jan;4:10-21.

149. Oosawa, F., Asakura, S. Thermodynamics of the Polymerization of Protein.// 1975 Academic Press, Inc., New York;

150. Oriol-Audit C. Polyamine-induced actin polymerization.// Eur J Biochem. 1978 Jun 15;872:371-6.

151. Pan X.X., Ware B.R. Actin assembly by lithium ions.// Biophys J. 1988 Jan;531:ll-6.

152. Pardee JD, Spudich JA. Mechanism of K+-induced actin assembly.// J Cell Biol. 1982 Jun;933:648-54.

153. Parkinson G.N., Lee M.P.H., Neidle S., 2002. Crystal structure of parallel quadruplexes from human telomeric DNA. Nature, 417, 876 — 880.

154. Perier F., Coulter K.L., Radeke C.M., Vandenberg C.A., 1992. Expression of an inwardly rectifying potassium channel in Xenopus oocytes. J Neurochemistry, 59, 1971-1974.

155. Plastino J, Lelidis I, Prost J, Sykes C. The effect of diffusion, depolymerization and nucleation promoting factors on actin gel growth.// Eur Biophys J. 2004 Jul;334:310-20,

156. Pogorelov A., 1987. Quantitation procedure for calculating the sensitivity of X-ray microanalysis of biological thin sections. Micron Microsc. Acta, 18: 159163.

157. Pogorelov A., 1993(a). Biological EPMA and Biophysics. The Science of Biological Microanalysis. EMAS News, 12: 6-7.

158. Pogorelov A., Allachverdov В., Burovina I., Mazay G., Pogorelova V., 1991. Study of potassium deficiency in cardiac muscle: quantitative X-ray microanalysis and cryotechniques. J. of Microscopy/Oxford, 12: 24-38.

159. Pogorelov A., Budantsev A., Pogorelova V., 1993(b). Quantitative electron probe microanalysis of AChE activity in rat brain section. J. of Histochem. Cytochem.,41: 1795-1800.

160. Pogorelov A., Pogorelova V., Repin N., Mizin I., 1994(a). Quantitative Electron Probe Microanalysis with a wavelength dispersive spectrometer. Scanning Microscopy, Suppl. 8.: 101-108.

161. Pogorelov A., Pogorelova V., Smirnova S., Spiridonov N., 1994(b). EPMA of dried biological substances. Mikrokimica Acta, 115/116: 405-411.

162. Pogorelov A.G., Allachverdov B.L., 1984. Microprobe quantitation procedure that calculates concentrations of chemical elements in soft biological tissue sections. Micron &Microsc. Acta, 15: 177-180.

163. Pollard, T.D. 1984. Proc. Takeda Sci. Found. Symp. Biosci., 1983.

164. Powers R.D., Tupper J.T., 1977. Developmental changes in membrane transport and permeability in the early mouse embryo. Dev. Biol., 56: 306-315.

165. Quirion F, Gicquaud C. Changes in molar volume and heat capacity of actin upon polymerization. Biochem J. 1993 Nov 1;295 Pt 3:671-2.

166. Rich SA, Estes JE. Detection of conformational changes in actin by proteolytic digestion: evidence for a new monomeric species. //J Mol Biol. 1976 Jul 15; 1044:777-92

167. Roomans G.M., Seveus, L.A., 1977. Preparation of thin cryosectioned standards for quantitative microprobe analysis. J. Submicrosc. Cytol. 9, 31-35.

168. Rouayrenc JF, Travers F. The first step in the polymerisation of actin. //Eur J Biochem. 1981 May;l 161:73-7.

169. Rueter H., Seitz N., 1968. The dependence of calcium efflux from cardiac muscle on temperature and external ion composition. J of Physiology, 195: 451470/

170. Russ J.C., 1978. Electron probe X-ray microanalysis principles. In: Electron probe microanalysis in biology (ed. Erasmus D.A.), Academic Press, New York.

171. Russ J.S., 1974. The direct element ratio model for quantitative analysis of thin sections. In: Microprobe analysis as applied to Cells and Tissues (eds. Hall Т., Echlin P., Kaufman R.), Academic Press, New York, 264-270.

172. Saubermann A.I., Beeuwkes R. Ill, Peters P.D., 1981. Application of scanning electron microscopy to X-ray analysis of frozen-hydrated sections. II. Analysis of standard solutions artificial electrolyte gradients. J. Cell Biol., 88: 268-273.

173. Selve N, Wegner A., Rate of treadmilling of actin filaments in vitro.//J Mol Biol. 1986 Feb 20; 1874:627-31.

174. Semenza G.L., 1999. Regulation of mammalian 02 homeostasis by hypoxiainducible factor 1. Annual Reviews: Cell and Developmental Biology, 15:551-578.

175. Semenza G.L., 2000. HIF-l: mediator of physiological and pathophysiological responses to hypoxia. Journal of Applied Physiology, 88: 1474-1480.

176. Shank B.B., Rosenberg H.M., Horowitz C., 1973. Ionic basis of volume regulation in mammalian cells following osmotic shock. J. Cell. Physiol., 82: 257-266.

177. Shu WP, Wang D, Stracher A. Chemical evidence for the existence of activated G-actin. //Biochem J. 1992 Apr 15;283 Pt 2:567-73.

178. Shuman H., Somlyo A.V., Somlyo A.P., 1976. Quantitative electron probe microanalysis of biological thin section: methods and validity. Ultrmicroscopy, 1:317-339.

179. Skou J.C, 1992. The Na-K pump. News Physiol. Sci, 7: 95-100.

180. Snyders D.J, 1999. Structure and function of cardiac potassium channels. Cfrdiovascular research, 42: 377-390.

181. Sobota A, Burovina I.V, Pogorelov A.G, Solus A.A, 1984. Correlation between potassium and phosphorus content and their nonuniform distribution in Acanthamoeba castellanii. Histochemistry, 81: 201-204.

182. Sobota A, Pogorelov A, Burovina I, 1981. Heterogenous distribution of potassium and phosphorous in acanthameba castellanii. Cell Biology Int. Reports, 5: 221-227.

183. Stampe P, Begenisich T, 1996. Unidirectional K+fluxes through recombinant Shaker potassium channels expressed in single Xenopus oocytes. The J Gen. Physiol, 107: 449-457.

184. Stern S, Biggers J.D, Anderson A, 1971. Mitochondria and early development of mouse. J. Exp. Zool, 176: 179-192.

185. Stossel, T.On the crawling of animal cells.// 1993, Science. 260:1086-1094;

186. Strobl J.S, Wonderlin W.F, Flynn D.C, 1995. Mitogenesis signal transduction in humen breast cancer cells. Gen. Pharmacol, 26: 1643-1649.

187. Sturmey R.G, Leese H.J, 2003 Energy metabolism in pig oocytes and early embryos. Reproducton, 126:197-204.

188. Suzuki N, Tamura Y, Mihashi K. Compressibility and specific volume of actin decrease upon G to F transformation. // Biochim Biophys Acta. 1996 Feb 8; 12922:265-72.

189. Swezey RR, Somero GN. Pressure effects on actin self-assembly: interspecific differences in the equilibrium and kinetics of the G to F transformation. //Biochemistry. 1985 Feb 12;244:852-60.

190. Takahashi A., Yamagushi H., Miyamoto H., 1993. Changes in K+ current of HeLa cells with progression of the cell cycle studied by patch-clamp technoque. Am. J. Physiol., 265: C328-C336.

191. Theriot, J. A., T. J. Mitchison, L. G. Tilney, and D. A. Portnoy. The rate of actin-based motility of intracellular Listeria monocytogenes equals the rate of actin polymerization. //1992. Nature Lond. 357:257-260

192. Theriot, J.A., J. Rosenblatt, D.A. Portnoy, P.J. Goldschmidt-Clermont, and T.J. Mitchison. Invovement of profilin in the actin-based motility of L. monocytogenes in cells and in cell-free extracts.//Cell. 1994.76:505-517.

193. Tilney, L. G., and D. A. Portnoy. Actin filaments and the growth, movement, and spread of the intracellular bacterial parasite, Listeria monocytogenes. // 1989. J. Cell Biol. 109:1597-1608.

194. Tilney, L., De Rosier, D. & Tilney M. How Listeria exploits host cell actin to form its own cytoskeleton. I. Formation of a tail and how that tail might be involved in movement//1992 J. Cell Biol. 118, 71-81.,

195. Upadhyaya A, Chabot JR, Andreeva A, Samadani A, van Oudenaarden A. Probing polymerization forces by using actin-propelled lipid vesicles. Proc Natl Acad Sci USA. 2003 Apr 15;1008:4521-6.

196. VanWikle L.J., Campione A.L., 1991. Ouabain-sensitive Rb+ uptake in mouse eggs and preimplantation conceptuses. Dev. Biol., 146:158-166.

197. Vicker MG. Reaction-diffusion waves of actin filament polymerization/depolymerization in Dictyostelium pseudopodium extension and cell locomotion.//Biophys Chem. 2000 Apr 14;842:87-98,

198. Villaz M., Cinniger J.C., Moody W.J., 1995. A voltage-gaited chloride channel in ascidian embryos modulated by both the cell cede and cell volume. J. Physiol., 488: 689-699.

199. Wakabayashi K, Hotani H, Asakura S. Polymerization of Salmonella flagellin in the presence of high concentrations of salts.//Biochim Biophys Acta. 1969 Feb 4;1751:195-203.

200. Wang F, Sampogna RV, Ware BR. pH dependence of actin self-assembly .WBiophys J. 1989 Feb;552:293-8.

201. Wang W-H, L. R. Abeydeera, R. S. Prather, and B.N. Day. Polymerization of Nonfilamentous Actin into Microfilaments Is an Important Process for Porcine Oocyte Maturation and Early Embryo DevelopmentW 2000, Biology of Reproduction 62,1177-1183

202. Wang W-H, L.R. Abeydeera, Y-M Han, R. S. Prather, and B. N. Day. Morphologic Evaluation and Actin Filament Distribution in Porcine Embryos Produced In Vitro and In VivoW 1999, Biology of Reproduction 60, 1020-1028

203. Wanger M, Keiser T, Neuhaus JM, Wegner A. The actin treadmill.//Can J Biochem Cell Biol. 1985 Jun;636:414-21.

204. Wanger M, Wegner A. Similar affinities of ADP and ATP for G-actin at physiological salt concentrations.// FEBS Lett. 1983 Oct 3; 1621:112-6.

205. Watson A.J., Kidder G.M., 1988. Immunofluorescence assesment of the timing of appearance and cellular distribution of Na+/K+-ATPase during mouse embryogenesis. Devel. Biol., 126: 80-90.

206. Weeds A. Actin-binding proteins—regulators of cell architecture and motility.//Nature. 1982 Apr 29;2965860:811-6.

207. Wegner A, Engel J. Kinetics of the cooperative association of actin to actin filaments.// Biophys Chem. 1975 Jul;33:215-25.

208. Wegner A, Savko P. Fragmentation of actin filaments. Biochemistry. 1982 Apr 13;218:1909-13.

209. Wegner, A. Head to tail polymerization of actin. //J.Mol.Biol. 1976 108:139150.

210. Wegner, A. Spontaneous fragmentation of actin filaments in physiological conditions.//Nature. 1982 Mar 18;2965854:266-7.

211. Wenger R.H., 2000. Mammalian oxygen sensing, signalling and gene regulation. Journal of Experimental Biology, 203: 1253-1263.

212. Wenger R.H., Gassman M., 1999. HIF-l and the molecular response to hypoxia in mammals. In: Environmental Stress and Gene Regulation (ed. K.B. Storey). BIOS Scientific Publishers Ltd, Oxford, pp. 25-45.

213. Wenger, A. and Neuhaus, J.-M. Requirement of divalent cation for fast exchange of actin monomers and actin filament subunits. 1981 J Mol. Biol. 153, 681-693.

214. Wenger, A. Head to tail polymerization of actin.// 1976J Mol. Biol. 108, 139-50.

215. Wildhaber I., Gross H., Moor H., 1982. The control of freeze-drying with deuterium oxide (3D20). J. Ultrastruct. Res., 80: 367-373.

216. Wojcieszyn JW, Schlegel RA, Wu ES, Jacobson KA. Diffusion of injected macromolecules within the cytoplasm of living cells.// Proc Natl Acad Sci USA. 1981 Jul;787:4407-10.

217. Wonderlin W.F., Strobl J.S., 1996. Potassium channels, proliferation and Gi progression. J. Membr. Biol., 154: 91-107.

218. Woodfork K.A., Wonderlin W.F., Peterson V.A., Strobl J.S., 1995. Inhibition of ATP-sensitive potassium channels causes reversible cellcecle arrest of human breast cancer cells in tissue culture. J. Cell. Physiol., 162: 163-171.

219. Yazaki I., Tosti E., Dale В., 1995. Cytoskeletal elements link calcium-channel activity and the cell-cycle in early sea-urchin embryos. Development, 121: 1827-1831.

220. Yin HL, Zaner KS, Stossel TP. Ca2+ control of actin gelation. Interaction of gelsolin with actin filaments and regulation of actin gelation. //J Biol Chem. 1980 Oct 10;25519:9494-500.

221. Zaner KS, Stossel TP. Physical basis of the rheologic properties of F-actin. // J Biol Chem. 1983 Sep 25;25818:11004-9.

222. Zaner KS, Stossel TP. Some perspectives on the viscosity of actin filaments.// J Cell Biol. 1982 Jun;933:987-91.

223. Zeeberg B, Reid R, Caplow M. Incorporation of radioactive tubulin into microtubules at steady state. Experimental and theoretical analyses of diffusional and directional flux.//J Biol Chem. 1980 Oct 25;25520:9891-9.

224. Zhukarev, V, F. Ashton, J. Sanger, J. Sanger, and H. Shuman. Organization and structure of actin filament bundles in Listeria-infected cells.//1995. Cell Motil. Cytoskeleton. 30:229-246.

225. Zierold Т.О., 1967. Precision and sensitivity in electron microprobe analysis. Analyt. Chem, 39: 858-861.