Агрегация белков, индуцируемая амфифильными пептидами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Артемова, Наталья Валерьевна

• Артемова, Наталья Валерьевна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Артемова, Наталья Валерьевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1. Агрегация белков.

1.2. Молекулярные шапероны.

1.3. Ускорение агрегации белков.

1.4. Самоассоциация белков и пептидов, фибриллообразование.

1.4.1. Морфологические особенности белковых агрегатов.

1.4.2. Использование агрегатов в нанобиотехнологии.

1.5. Влияние низкомолекулярных соединений на процесс агрегации.

1.6. Токсичность агрегатов.

1.7. Модельные белковые субстраты.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Материалы.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Динамическое лазерное светорассеяние (ДЛС).

2.2.2. Флуоресцентные методы исследования.

2.2.3. Метод светорассеяния.

2.2.4. Спектроскопия кругового дихроизма.

2.2.5. Трансмиссионная и атомно-силовая микроскопия.

2.2.6. Определение концентрации белков.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Агрегация алкогольдегидрогеназы, индуцируемая амфифильными пептидами А^-Р11е и АБр-РЬе.

3.2. Агрегация а-лактальбумина, индуцируемая положительно заряженным амфифильным пептидом А^-РИе.

3.2.1. Исследование действия А^-РИе на кинетику агрегации а-лактальбумина с помощью ДЛС.

3.2.2. Флуоресцентные методы исследования механизма действия дипептида А^-РИе на процесс агрегации а-лактальбумина.

3.2.3. Исследование действия А

§-Р11е на кинетику агрегации а-лактальбумина, индуцированной с помощью глутатиона.

3.2.4. Подавление лиганд-индуцируемой агрегации а-лактальбумина а-кристаллином и аргинином.

3.2.5. Исследование агрегатов с использованием трансмиссионной электронной и атомно-силовой микроскопии.

3.3. Агрегация лизоцима, индуцируемая амфифильным отрицательно заряженным пептидом АБр-РИе.

3.3.1. Исследование действия Аэр-РЬе на кинетику агрегации лизоцима с помощью ДЛС.

3.3.2. Флуоресцентные методы исследования механизма действия Азр-РЬе на процесс агрегации лизоцима.

3.3.3. Исследование агрегатов лизоцима с использованием трансмиссионной электронной микроскопии.

3.4. Предполагаемый механизм лиганд-индуцированной агрегации белков.

3.5. Исследование действия амфифильных пептидов с увеличенной гидрофобной частью на агрегацию белков.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Агрегация белков, индуцируемая амфифильными пептидами»

Актуальность проблемы. Исследование механизмов ассоциации и агрегации белков представляет собой одно из фундаментальных направлений современной биологии.

Известно, что в результате неправильного фолдинга (мисфолдинга) в ответ на мутации, посттрансляционные модификации или изменения локальных условий (тепловой, осмотический и окислительный стрессы, облучение ультрафиолетом, критическое изменение pH) белковые молекулы могут претерпевать трансформацию вторичной и третичной структур. Подобные изменения приводят к образованию, как аморфных агрегатов, так и высокоорганизованных фибриллоподобных структур. Проблемы, связанные с неправильным фолдингом, являются весьма актуальными при решении медицинских и биотехнологических задач при производстве рекомбинантных белков и продуктов питания [Chiti and Dobson, 2006; Chen et al., 2006; Mahmoudi et al., 2007].

В последнее десятилетие накоплены многочисленные данные, открывающие новые аспекты проблемы формирования пространственной структуры белка. Выявлено множество белков и пептидов, которые при определенных условиях, вызывающих конформационные изменения, проявляют способность к образованию надмолекулярных структур, различающихся по форме и размерам. В настоящее время развивается новая концепция о том, что агрегация белков и пептидов и их способность к формированию амилоидоподобных структур является универсальным свойством полипептидных цепей, и является значительно более распространенным явлением в живой системе, чем предполагалось ранее [Stefani and Dobson, 2003; Kelly and Balch, 2003; Dobson, 2004; Stefani, 2004; Gebbink et al., 2005; Gazit, 2005; Ellis-Behnke et al., 2006; Krebs et al., 2007]. Более того, было показано, что даже токсичные эффекты белковых агрегатов, главным образом, их префибриллярных структур, связаны с их общими структурными особенностями и не зависят от боковых групп аминокислотных последовательностей. В этой связи весьма актуальным о представляется поиск агентов, индуцирующих агрегацию белков и участвующих в формировании определенных надмолекулярных структур с заданными свойствами.

Достаточно хорошо изучена защитная роль молекулярных шаперонов по отношению к белкам, утратившим нативную конформацию при стрессорных воздействиях различного характера. Все известные в настоящее время шапероноподобные белки характеризуются общими свойствами: они имеют гидрофобные домены, способные взаимодействовать с определенными интермедиатами фолдинга белковых субстратов, предотвращая их агрегацию. Однако наряду с гидрофобными взаимодействиями в образовании агрегатов участвуют химические связи, аналогичные тем, которые стабилизируют белковую глобулу (вандерваальсовы силы, электростатические взаимодействия, водородные связи и др.), что необходимо учитывать при изучении молекулярных механизмов агрегатообразования. На процессы агрегации могут влиять и низкомолекулярные соединения как биологического, так и небиологического происхождения. В качестве таких соединений могут выступать аминокислоты, пептиды, полиамины, полифенолы, углеводы, ионы металлов [Uversky et al., 2001; Kudou et al., 2003; Antony et al., 2003; Bouma et al., 2003; Shalova et al., 2005; Gibson and Murphy, 2006; Chakraborty and Basak, 2008; Ladiwala et al., 2011; Chen et al., 2011].

Как правило, изучение влияния подобных лигандов на процесс агрегации было связано с поиском шапероноподобных агентов, которые могли бы подавлять процессы агрегации и фибриллообразования. Однако в настоящее время практически отсутствуют данные о функционировании лигандов, которые ускоряют процессы агрегации и образования различных надмолекулярных структур.

Модельные амфифильные пептиды могут служить инструментом для изучения участия низкомолекулярных соединений, обладающих как гидрофобными, так и гидрофильными свойствами, в процессах агрегации и трансформации агрегатов. Исследования молекулярных механизмов взаимодействия пептидов с нативными или развернутыми в денатурирующих условиях белками и образования надмолекулярных структур, обладающих биологической активностью, становятся особенно актуальными.

Цели и задачи работы. Целью настоящей работы является изучение молекулярных механизмов пептид-индуцируемой агрегации нативных и денатурированных модельных белковых субстратов в различных условиях. В соответствии с этой целью были поставлены следующие задачи:

1. С использованием методов динамического лазерного светорассеяния (ДЛС), турбидиметрии и флуориметрии исследовать кинетику агрегации нативной дрожжевой алкогольдегидрогеназы (АДГ) в присутствии амфифильных пептидов Аг§-РЬе, Аэр-РЬе и 01и-Уа1-РЬе в сравнении с ее термоиндуцированной агрегацией. Исследовать кинетику индуцированной дитиотреитолом (ДТТ) агрегации а-лактальбумина коровьего молока и лизоцима куриного яйца в отсутствие или в присутствии пептидов Аг§-Р11е и Аэр-РЬе соответственно.

2. Методами электронной и атомно-силовой микроскопии провести сравнительный анализ структурных особенностей агрегатов а-лактальбумина и лизоцима, образовавшихся в отсутствие или в присутствии пептидов.

3. Исследовать влияние на агрегацию АДГ и а-лактальбумина амфифильных опиоидных пептидов: геморфина-6 (Туг-Рго-Тгр-ТЪг-01п-Аг§) и рубисколина-5 (Туг-Рго-Ьеи-Азр-Ьеи), а также экзорфина С (Туг-Рго-Пе-Бег-Ьеи) и других гидрофобных пептидов, структура которых не содержит заряженных аминокислотных остатков.

Научная новизна. На примере взаимодействия нативного модельного белка, дрожжевой АДГ, с пептидами А^-РЪе и Аэр-РЪе обнаружен феномен агрегации белков, индуцируемой амфифильными лигандами. Показано 7 также, что агрегация частично денатурированных белков может индуцироваться пептидами в условиях, при которых белки в отсутствие лигандов не агрегируют (на примере а-лактальбумина, подвергнутого воздействию ДТТ).

С помощью электронной и атомно-силовой микроскопии показано, что при агрегации а-лактальбумина и лизоцима, индуцированной под действием противоположно заряженных пептидов Arg-Phe и Asp-Phe соответственно, происходит образование надмолекулярных структур, состоящих из глобулярных частиц диаметром 2-5 нм, способных выстраиваться в нитевидные цепочки длиной около 200 нм. В отсутствие пептидов наблюдалось формирование лишь аморфных агрегатов (20 - 50 нм).

Продемонстрировано торможение лиганд-индуцированной агрегации белков в присутствии шапероноподобного белка а-кристаллина, а также аргинина.

Практическая значимость работы. Полученные данные, затрагивающие молекулярные механизмы агрегации белков, индуцируемой амфифильными низкомолекулярными пептидами, могут быть использованы при разработке эффективных добавок с целью оптимизации процесса фолдинга рекомбинантных белков. Возможно применение коротких амфифильных пептидов для формирования белковых наноструктур с заданными свойствами, что актуально при решении биотехнологических и медицинских задач.

Особый интерес вызывает разработка эффективных средств направленной доставки лекарственных средств и продуктов питания с использованием наночастиц, сформированных из белковых или пептидных ассоциатов [Zhang, 2003; Rajagopal and Schneider, 2004; Yan et al., 2006; Cherny and Gazit, 2008; Jahanshahi and Babaei, 2008].

Связь работы с государственными программами. Работа поддержана программой Президиума Российской академии наук

Молекулярная и клеточная биология» и Российским фондом 8 фундаментальных исследований (грант 08-04-00666-а), а также ФЦП "Научные и научно-педагогические кадры инновационной России" на 2009 -2013 годы (государственный контракт № 02.740.11.0765 от 12 апреля 2010 г.).

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены на V съезде общества биотехнологов России им. Ю.А. Овчинникова, Москва, 2008; Международной научной, конференции по биоорганической химии, биотехнологии и бионанотехнологии, посвященной 75-летию со дня рождения академика Ю.А. Овчинникова, Москва-Пущино, 2009; IV Российском симпозиуме «Белки и пептиды», Казань, 2009; The ЕМВО meeting «Advancing the life sciences», Барселона (Испания), 2010; XXII зимней молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии», Москва, 2010 (устный доклад); XXIII Российской конференции по электронной микроскопии, Черноголовка, 2010.

Публикации. По материалам диссертационной работы опубликовано 10 печатных работ, в том числе 3 статьи в рецензируемых международных научных журналах.

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов и их обсуждения и списка литературы (324 наименования). Работа изложена на 145 страницах машинописного текста, содержит 67 рисунков и 1 таблицу.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Артемова, Наталья Валерьевна

выводы

1. На основании изучения кинетики агрегации нативной дрожжевой алкогольдегидрогеназы, а также а-лактальбумина коровьего молока и лизоцима куриного яйца, денатурированных дитиотреитолом, с использованием методов динамического лазерного светорассеяния, турбидиметрии и флуориметрии обнаружен феномен агрегации белков, индуцируемой амфифильными лигандами.

2. С помощью трансмиссионной электронной и атомно-силовой микроскопии показано, что в присутствии амфифильных пептидов, Arg-Phe или Asp-Phe, индуцируется образование надмолекулярных структур а-лактальбумина и лизоцима соответственно, состоящих из глобулярных ассоциатов, способных выстраиваться в нитевидные цепочки крупного размера (100 - 200 нм), в отличие от аморфных частиц (20 - 50 нм), образуемых при агрегации данных белков, индуцированной дитиотреитолом в отсутствие пептидов.

3. Показано торможение лиганд-индуцируемой агрегации белков в присутствии шапероноподобного белка а-кристаллина, а также аргинина.

4. При исследовании кинетики дитиотреитол-индуцированной агрегации модельных белковых субстратов обнаружено, что в присутствии амфифильных лигандов процесс агрегации происходит с большей скоростью. При этом значительно сокращается продолжительность лаг-периода.

5. Продемонстрировано подавление агрегации белков в присутствии амфифильных пептидов, первичная структура которых содержит большее количество гидрофобных аминокислотных остатков, в числе которых биологически активные опиоидные пептиды из пищевого сырья: геморфин-6 (Tyr-Pro-Trp-Thr-Gln-Arg) и рубисколин-5 (Tyr-Pro-Leu-Asp-Leu).

СПИСОК РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ

ДИССЕРТАЦИИ

Статьи в рецензируемых журналах:

1. Artemova N.V., Kasakov A.S., Bumagina Z.M., Lyutova E.M., Gurvits B.Ya. (2008) Protein aggregates as depots for the release of biologically active compounds. Biochemical and Biophysical Research Communications. V. 377. No 2. P. 595-599.

2. Artemova N.V., Bumagina Z.M., Kasakov A.S., Shubin V.V., Gurvits B.Ya. (2010) Opioid peptides derived from food proteins suppress aggregation and promote reactivation of partly unfolded stressed proteins. Peptides. V. 31. P. 332-338.

3. Artemova N.V., Bumagina, Z.M., Stein-Margolina V.A, Gurvits B.Ya. (2011) Acceleration of protein aggregation by amphiphilic peptides: Transformation of supramolecular structure of the aggregates. Biotechnology Progress. V. 27. No 2. P. 359-368.

Материалы конференций:

1. Артемова H.B., Бумагина З.М., Казаков А.С., Гурвиц Б.Я. (2008) Влияние коротких амфифильных пептидов на процессы агрегации и инактивации денатурированных белков. Материалы пятого съезда общества биотехнологов России им. Ю.А. Овчинникова. Москва, 2-4 декабря. С. 1819.

2. Артемова Н.В., Бумагина З.М., Гурвиц Б.Я. (2009). Кинетические характеристики защитного действия амфифильных пептидов при термоагрегации модельных белковых субстратов. IV Российский симпозиум «Белки и пептиды». Казань, 23 — 27 июня. Тезисы докладов, С. 183.

3. Artemova N.V., Kasakov A.S., Bumagina Z.M., Gurvits B.Y. (2009) Opioid peptides suppress aggregation and promote reactivation of denatured proteins. Meeting of the International Society for Neurochemistry. J. Neurochem. 110 (Suppl. 2). Busan, S. Korea, August 23 - 28. P. 242, FR05-01.

4. Артемова Н.В., Бумагина З.М., Гурвиц Б .Я. (2009). Молекулярные механизмы защитных эффектов опиоидных пептидов из пищевого сырья при стресс-индуцированной агрегации и инактивации модельных белковых субстратов. Международная научная конференция по биоорганической химии, биотехнологии и бионанотехнологии, посвященная 75-летию со дня рождения академика Ю.А. Овчинникова. Москва-Пущино, С. 123.

5. Штейн-Марголина В.А., Артемова Н.В., Гурвиц Б.Я. (2010). Молекулярные механизмы трансформации стресс-индуцированных агрегатов модельных белков. XXIII Российская конференция по электронной микроскопии. 31 мая - 4 июня, Черноголовка, С. 440.

6. Артемова Н.В., Штейн-Марголина В.А., Гурвиц Б.Я. (2010). Кинетические характеристики действия амфифильного пептида (Arg-Phe) на агрегацию модельных белковых субстратов; трансформация структуры агрегатов. XXII Зимняя молодежная научная школа «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии». 8 - 11 февраля, Москва, ИБХ РАН, С. 8 (устный доклад).

7. Artemova N., Stein-Margolina V., Bumagina Z., Gurvits В. (2010). Transformation of supramolecular structure of protein aggregates induced by ац amphiphilic peptide. The EMBO meeting "Advancing the life sciences", Barcelona, 4-7 September, P. 57, A 157.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Полученные результаты показывают, что структурные особенности пептидов, главным образом, наличие заряженных и/или гидрофобных участков могут определять характер их влияния на процессы агрегации различных белков. Следовательно, регулируя аминокислотный состав пептидов, можно влиять на процессы самоассоциации и агрегации белковых субстратов, в частности, для направленного структурирования белковых агрегатов с заданными свойствами. Это становится особенно актуальным при конструировании белковых «депо» для хранения и последующего высвобождения лекарственных препаратов или продуктов питания при разработке средств их направленного транспорта. Возможное использование надмолекулярных структур белкового или пептидного происхождения представляет также большой интерес при решении других медицинских и нанотехнологических задач.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Артемова, Наталья Валерьевна, 2011 год

1. Abgar S., Vanhoudt J., Aerts T. and Clauwaert J. (2001) Study of the chaperoning mechanism of bovine lens a-crystallin, a member of the small heat shock superfamily. Biophys. J., 80, 1986-1995.

2. Acharya K.R., Ren J.S., Stuart D.I., Phillips D.C., Fenna R.E. (1991) Crystal structure of human alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. J. Mol. Biol., 221, 571-581.

3. Ahem C.A., Eastwood A.L., Lester H.A., Dougherty D.A., Horn R. (2006) A cation-pi interaction between extracellular TEA and an aromatic residue in potassium channels. J. Gen. Physiol, 128, 649-657.

4. Alderton G., Ward W.H., Fevold H.L. (1945) Isolation of lysozyme from egg white. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, 157, 43— 58.

5. Anderson P.J., Brooks C.L., Berliner L.J. (1997) Functional identification of calcium binding residues in bovine alpha-lactalbumin. Biochemistry, 36, 11648-11654.

6. Anelli T., Sitia R. (2008) Protein quality control in the early secretory pathway. EMBO J., 27, 315-327.

7. Anfmsen C.B. (1973) Principles that govern the folding of protein chains. Science, 181,223-230.

8. Antony T., Hoyer W., Cherny D., Heim G., Jovin T.M., Subramaniam V. (2003) Cellular polyamines promote the aggregation of a-synuclein. J. Biol Chem., 278, 5, 3235-3240.

9. Arakawa T., Dix D.B., Chang B.S. (2003) The effects of protein stabilizers on aggregation induced by multiple stresses. Yakugaku Zasshi, 123, 95-96.

10. Arakawa T., Ejima D., Tsumoto K., Obeyama N., Tanaka Y., Kita Y., Timasheff S.N. (2007) Suppression of protein interactions by arginine: A proposed mechanism of the arginine effects. Biophys. Chem., 127, 1, 1-8.

11. Arakawa T., Uozaki M., Koyama H.A. (2010) Modulation of small molecule solubility and protein binding by arginine. Mol. Med. Report., 3, 5, 833-836.

12. Arnaudov L.N., de Vries R (2005) Thermally induced fibrillar aggregation of hen egg white lysozyme. Biophys. J., 88, 515-526.

13. Arrigo A.P., Müller W.E.G. (Eds.) Small stress proteins (2002) Prog. Mol. Subcell. Biol., Springer-Verlag, Berlin, 28, 270 p.

14. Artemova N.V., Bumagina Z.M., Kasakov A.S., Shubin V.V., Gurvits B.Ya. (2010) Opioid peptides derived from food proteins suppress aggregation and promote reactivation of partly unfolded stressed proteins. Peptides, 31,332338.

15. Artemova N.V., Kasakov A.S., Bumagina Z.M., Lyutova E.M., Gurvits B.Ya. (2008) Protein aggregates as depots for the release of biologically active compounds. Biochem. Biophys. Res. Commun., 377, 595—599.

16. Ashur-Fabian O., Segal-Ruder Y., Skutelsky E., Brenneman D.E., Steingart RA., Giladi E., Gozes I. (2003) The neuroprotective peptide NAP inhibits the aggregation of the beta-amyloid peptide. Peptides, 24, 1413-1423.

17. Barral J.M., Broadley S.A., Schaffar G., Hartl F.U. (2004) Roles of molecular chaperones in protein misfolding diseases. Semin. Cell Dev. Biol., 15, 17-29.

18. Bates G.P., Benn C., (2002) The polyglutamine diseases; Huntington's Disease. Oxford University Press, 429-472.

19. Becker J., Craig E.A. (1994) Heat-shock proteins as molecular chaperones. Eur. J. Biochem., 219, 11-23.

20. Beissinge M., Buchner J. (1998) How chaperones fold proteins. Biol. Chem., 379, 245-259.

21. Bellotti V., Mangione P., Stoppini M. (1999) Biological activity and pathological implications of misfolded proteins. Cell. Mol. Life Sci., 55, 977-991.

22. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. (2002) Actin is a polar, self-assembling, dynamic polymer, Biochemistry, 5th edition, W.H. Freeman (Ed.), New York, 958-960.

23. Bettelheim F.A., Ansari R., Cheng Q.F., Zigler J.S.Jr. (1999) The mode of chaperoning of dithiothreitol-denatured alpha-lactalbumin by alpha-crystallin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 261, 292-297.

24. Bhattacharyya J., Santhoshkumar P. and Sharma K.K. (2003) A peptide sequence YS GVCHTDLHAWHGDWPLPVK 40-60. - in yeast alcohol dehydrogenase prevents the aggregation of denatured substrate proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun., 307, 1—7.

25. Blake C.C., Koenig D.F., Mair G.A., North A.C., Phillips D.C., Sarma V.R. (1965) Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Nature, 206, 986, 757-761.i

26. Blennow K., de Leon MJ., Zetterberg H. (2006) Alzheimer's disease, Lancet, 368, 387-403.

27. Bloemendal H., de Jonga W., Jaenicke R., Lubsena N.H.,> Slingsby C., Tardieu A. (2004) Ageing and vision: structure, stability and function of lens crystallins. Progr. Biophys. Mol. Biol., 86, 407-485.

28. Borges J.C., Ramos C.H. (2005) Protein folding assisted by chaperones. Protein Pept. Lett., 12, 257-261.

29. Bouma B., Kroon-Batenburg L.M.J., Wu Y-P., Brunjes B., Posthuma G., Kranenburg O., Groot P.G., Voest E.E., Gebbink M.F.B.G. (2003) Glycation induces formation of amyloid cross-(3 structure in albumin. J. Biol. Chem.\ 278,41810-41819.

30. Braig K., Otwinowski Z., Hedge R., Boisvert D.C., Joachimiak A., Horwich A.L., Sigler P.B. (1994) The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A. Nature, 371, 578-586.

31. Bromley E.H.C., Krebs M.R.H., Donald A.M. (2005) Aggregation across the length-scales in P-lactoglobulin. Faraday Discuss., 128, 13-27."

32. Bucciantini M., Galloni G., Chiti F., Formigli L., Nosi D., Dobson C.M., Stefani M. (2004) Prefibrillar amyloid protein aggregates share common features of cytotoxicity .J.Biol. Chem., 279, 30, 31374-31382.

33. Bucciantini M., Giannoni E., Chiti F., Baroni F., Formigli L., Zurdo J., Taddei N., Ramponi G., Dobson C.M., Stefani M. (2002) Inherent toxicityof aggregates implies a common mechanism for protein misfolding diseases. Nature, 416, 507—511.

34. Buchner J., Rudolph R. (1991) Renaturation, purification and characterization of recombinant Fab-fragments produced in Escherichia coli. Biotechnology, 9, 157—162.

35. Bukau B., Horwich A.L. (1998) The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines. Cell, 92, 351-366.

36. Bukau B., Weissman J., Horwich A. (2006) Molecular chaperones and protein quality control. Cell, 125, 443-451.

37. Bumagina Z., Gurvits B., Artemova N., Muranov K., Kurganov B. (2010) Paradoxical acceleration of dithiothreitol-induced aggregation of insulin in the presence of a chaperone. Int. J. Mol. Sci., 11, 4556-4579.

38. Bumagina Z.M., Gurvits B.Ya., Artemova N.V., Muranov K.O., Yudin I.K., Kurganov B.I. (2010) Mechanism of suppression of dithiothreitol-induced aggregation of bovine a-lactalbumin by a-crystallin. Biophys. Chem., 146, 108-117.

39. Burley S.K., Petsko G.A. (1986) Amino-aromatic interactions in proteins. FEBSLett., 203, 139-143.

40. Calderone V., Giuffrida M.G., Viterbo D., Napolitano L., Fortunato D., Conti A., Acharya K.R. (1996) Amino acid sequence and crystal structure of buffalo a-lactalbumin. FEBSLett., 394, 91-95.

41. Cao A., Hu D., Lai L., ( 2004) Formation of amyloid fibrils from fully reduced hen egg white lysozyme. Protein Sci., 13, 319-324.

42. Carrell R.W., Lomas D.A. (1997) Conformational disease. Lancet, 350; 134-138.

43. Carver J.A., Aquilina J.A., Cooper P.G., Williams G.A., Truscott R.J.W: (1994) Alpha-crystallin: molecular chaperone and protein surfactant. Biochim. Biophys. Acta., 1204, 195-206.

44. Carver J.A., Aquilina J.A., Truscott R.J. (1994a) On the interaction of a-crystallin with unfolded proteins. Biochim. Biophys. Acta, 1164, 24-28.

45. Carver J.A., Aquilina J.A., Truscott R.J. (1994b) A possible chaperone-like quaternary structure for alpha-crystallin. Exp. Eye Res., 59, 231-234.

46. Carver J.A., Lindner R.A. (1998) NMR spectroscopy of alpha-crystallin. Insights into the structure, interactions and chaperone action of small heat-shock proteins. Int. J. Biol. Macromol., 22, 197-209.

47. Chakraborty A., Basak S. (2008) Interaction with A1 and Zn induces structure formation and aggregation in natively unfolded caseins. J. Photochem. Photobiol93, 36^3.

48. Chakraborty S., Peng Z. (2000) Hierarchical unfolding of the a-lactalbumin molten globule: Presence of a compact intermediate without a unique tertiary fold. J. Mol. Biol., 298, 1-6.

49. Chamberlain A.K., MacPhee C.E., Zurdo J., Morozova-Roche L.A., Hill H.A.O., Dobson C.M., Davis J.J. (2000) Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy. Biophys. J., 79, 3282-3293.

50. Checa S.K., Viale A.M. (1997) The 70-kDa heat-shock protein/DnaK chaperone system is required for the productive folding of ribulose-biphosphate carboxylase subunits in Escherichia coli. Eur. J. Biochem., 248, 3, 848-855.

51. Chen Y., Mak A.F., Wang M., Li J. (2006) Composite coating of bonelike apatite particles and collagen fibers on poly L-lactic acid formed through an accelerated biomimetic coprecipitation process. J. Biomed. Mater. Res., 11, 2,315-322.

52. Chipman D.M., Grisaro V., Sharon N. (1967) The binding of oligosaccharides containing N-acetylglucosamine and N-acetylmuramic acid to lysozyme. J. Biol. Chem., 242, 4388^1394.

53. Chiti F., Bucciantini M., Capanni C., Taddei N., Dobson C.M., Stefani M. (2001) Solution conditions can promote formation of either amyloid protofilaments or mature fibrils from the HypF N-terminal domain. Protein Sci., 10, 2541-2547.

54. Chiti F., Dobson C.M. (2006) Protein misfolding, functional amyloid, and human disease. Annu. Rev. Biochem., 75, 333—366.

55. Christis Ch., Lubsen N.H., Braakman I. (2008) Protein folding includes oligomerization — examples from the endoplasmic reticulum and cytosol. FEBSJ., 275, 4700-4727.

56. Clark J.I., Huang Q.L. (1996) Modulation of the chaperone-like activity of bovine a-crystallin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 15185-15189.

57. Collier J.H., Hy B.H., Ruberti J.W., Zhang J., Shum P., Thompson D.H., Messersmith P.B. (2001) Thermally and photochemically triggers self-assembly of peptide hydrogels. J. Am. Chem. Soc., 123, 9463-9464.

58. Cserhati T., Szogyi M. (1995) Role of hydrophobic and hydrophilic forces in peptide-protein interaction: New advances .Peptides, 16, 1, 165-173.

59. Csermely P., Schnaider T., Soti C., Prohaszka Z., Nardai G. (1998) The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review. Pharmacol. Ther., 79, 129-168.

60. Cummins H.Z., Pike E.R. (Eds.) (1974) Photon correlation and light beating spectroscopy. Plenum, New York.

61. Dauer W., Przedborski S. (2003) Parkinson's disease: mechanisms and models. Neuron, 39, 889-909.

62. Demuro A., Mina E., Kayed R., Milton S.C., Parker I., Glabe C.G. (2005) Calcium dysregulation and membrane disruption as a ubiquitous neurotoxic mechanism of soluble amyloid oligomers. J. Biol. Chem., 280, 17, 1729417300.

63. Derham B.K., Harding J.J. (1999) Alpha-crystallin as a molecular chaperone. Prog. Retin. Eye Res., 18, 463-509.

64. Didelot C., Schmitt E., Brunet M., Maingret L., Parcellier A., Garrido C. (2006) Heat shock proteins: endogenous modulators of apoptotic cell death. Handb. Exp. Pharmacol., 172, 171-198.

65. Dobson C., Karplus M. (1999) The fundamentals of protein folding: bringing together theory and experiment. Curr. Opin. Struct. Biol., 9, 92— 101.

66. Dobson C.M. (1999) Protein misfolding, evolution and disease. Trends Biochem. Sci., 24, 329-332.

67. Dobson C.M. (2003) Protein folding and misfolding. Nature, 426, 884-890.

68. Dobson C.M. (2004) Principles of protein folding, misfolding and aggregation. Semin. Cell Dev. Biol., 15, 3-16.

69. Dolgikh D.A., Gilmanshin R.I., Brazhnikov E.V., Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Venyaminov S.Yu., Ptitsyn O.B. (1981) Alpha-lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? FEBS Lett., 136,311-315.

70. Du H.-N., Li H.-T., Zhang F., Lin X.-J., Shi J.-H., Shi Y.-H., Ji L.-N., Hu J., Lin D.-H., Hu H.-Y. (2006) Acceleration of a-synuclein aggregation by homologous peptides. FEBSLett., 580, 3657-3664.

71. Dusa A., Kaylor J., Edridge S., Bodner N., Hong D.P., Fink A.L. (2006) Characterization of oligomers during alpha-synuclein aggregation using intrinsic tryptophan fluorescence. Biochemistry, 45, 2752—2760.

72. Eitenmiller R.R., Friend B.A., Shahani K.M. (1976) Relationship between composition and stability of bovine milk lysozyme. J. Dairy Sci., 59, 5, 834839.

73. Ellis R.J. (1990) The molecular chaperone concept. Semin. Cell Biol., 1, 1-9.

74. Ellis R.J. (2006) Molecular chaperones: assisting assembly in addition to folding. Trends Biochem. Sci., 31, 395-401.

75. Ewbank J.J., Creighton T.E. (1993a) Structural characterization of the disulfide folding intermediates of bovine alpha-lactalbumin. Biochemistry, 32, 3694-3707.

76. Ewbank J.J., Creighton T.E. (1993b) Pathway of disulfide-coupled unfolding and refolding of bovine alpha-lactalbumin. Biochemistry, 32, 3677-3693.

77. Fernandez-Escamilla A.M., Rousseau F., Schymkowitz J., Serrano L. (2004) Prediction of sequence-dependent and mutational effects on the aggregation of peptides and proteins. Nat. Biotechnol., 22, 1302-1306.

78. Fink A.L. (1999) Chaperone-mediated protein folding. Physiol. Rev., 79, 425^449.

79. Fleming A. (1922) On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions. J. Biol. Chem., 93, 306-317.

80. Follmer C., Pereira F.V., DaSilveria N.P., Carlini C.R. (2004) Jack bean urease (EC 3.5.1.5) aggregation monitored by dynamic and static light scattering. Biophys. Chem., 111,79-87.

81. Fowler D.M., Koulov A.V., Alory-Jost C., Marks M.S., Balch W.E., Kelly J.W. (2006) Functional amyloid formation within mammalian tissue. PLos Biol, 4, 100-107.

82. Fowler D.M., Koulov A.V., Balch W.E., Kelly J.W. (2007) Functional amyloid — from bacteria to humans. Trends Biochem. Sci., 32, 217-224.

83. Frydman J. (2001) Folding of newly translated proteins in vivo: The role of molecular chaperones. Annu. Rev. Biochem., 70, 603-647.

84. Fukuma T., Mostaert, A.S., Jarvis S.P. (2006) Explanation for the mechanical strength of amyloid fibrils. Tribol. Lett., 22, 233-237.

85. Furuya T., Kiyota T., Lee S., Inoue T., Sugihara G., Logvinova A. (2003) Nanotubules formed by highly hydrophobic amphiphilic a-helical peptides and natural phospholipids. Biophys. J., 84, 1950-1959.

86. Gallivan J.P., Dougherty D.A. (1999) Cation-pi interactions in structural biology. Proc. Natl Acad. Sei. USA, 96, 9459-9464.

87. Gazit E. (2005) Mechanisms of amyloid fibril self-assembly and inhibition. Model short peptides as a key research tool. FEBS J., 272, 5971-5978.

88. Gazit E. (2007) Self-assembled peptide nanostructures: the design of molecular binding blocks and their technological utilization. Chem. Soc. Rev., 36, 1263-1269

89. Gebbink M.F., Ciaessen D., Bouma B., Dijkhuizen L., Wösten H.A. (2005) Amyloids a functional coat for microorganisms. Nat. Rev. Microbiol. 333-341.

90. Geddes A.J., Atkins P.K.D., Beighton E.D.T. (1968) "Cross-beta" conformation in proteins. J. Mol Biol., 32, 343-358.

91. Gibson T.J., Murphy R. (2006) Inhibition of insulin fibrillogenesis with targeted peptides. Protein Sei., 15, 1133-1114.

92. Goers J., Permyakov S.E., Permyakov E.A., Uversky V.N., Fink A.L., (2002) Conformational prerequisites for alpha-lactalbumin fibrillation. Biochemistry, 41, 12546-12551.

93. Groenning M., Olsen L., van de Weert M., Flink J.M., Frokjaer S., Jorgensen F.S. (2007) Study on the binding of thioflavin T to ß-sheet-rich and non-ß-sheet cavities. J. Struct. Biol, 58, 358-369.

94. Gujiarro J.I., Sunde M., Jones J.A., Campbell I.D., Dobson C.M. (1998) Amyloid fibril formation by an SH3 domain. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 95, 4224-4228.

95. Haase-Pettingell C.A., King J. (1988) Formation of aggregates from a thermolabile in vivo folding intermediate in P22 tailspike maturation. A model for inclusion body formation. J. Biol. Chem., 263, 4977-4983.

96. Hall D., Hirota N., Dobson C.M. (2005) A toy model for predicting the rate of amyloid formation from unfolded protein. J. Mol. Biol., 195, 195-205.

97. Hamodrakas SJ., Hoenger A., Iconomidou V.A. (2004) Amyloid fibrillogenesis of silkmoth chorion protein peptide-analogues via a liquid-crystalline intermediate phase. J. Struct. Biol., 145, 3, 226-235.

98. Hamodrakas S.J., Paulson J.R., Rodakis G.C., Kafatos F.C. (1983) X-ray diffraction studies of a silkmoth chorion. Int. J. Biol. Macromol., 5, 149153.

99. Hartl F.U. (1996) Molecular chaperones in cellular protein folding. Nature, 381,571-579.

100. Hartl F.U., Hayer-Hartl M. (2002) Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein. Science, 295, 1852-1858.

101. Haslbeck M., Franzmann T., Weinfurtner D., Buchner J. (2005) Some like it hot: the structure and function of small heat-shock proteins. Nature Struct. Mol. Biol, 12, 842-846.

102. Hemmingsen S.M., Woolford C., van der Vies S.M., Tilly K., Dennis D.T., Georgopoulos C.P., Hendrix R.W., Ellis R.J. (1988) Homologous plant and bacterial proteins chaperone oligomeric protein assembly. Nature, 333,330334.

103. Hendrick J.P., Hartl F.U. (1993) Molecular chaperone functions of heatshock proteins. Annu. Rev. Biochem., 62, 349-384.

104. Hesterkamp T., Bukau B. (1996) The Escherichia coli trigger factor. FEBS Lett., 389, 32-34.

105. Hill R.L., Brew K. (1975) Lactose synthetase. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., 43, 411-490.

106. Holm N.K., Jespersen S.K., Thomassen L.V., Wolff T.Y., Sehgal P., Thomsen L.A., Christiansen G., Andersen C.B., Knudsen A.D., Otzen D.E., (2007) Aggregation and fibrillation of bovine serum albumin. Biochim. Biophys. Acta, 1774, 1128-1138

107. Horwich A. (2002) Protein aggregation in disease: a role for folding intermediates forming specific multimeric interactions. J. Clin. Invest., 110, 1221-1232.

108. Horwitz J. (1992) Alpha-crystallin can function as a molecular chaperone. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 89, 10449-10453.

109. Horwitz J. (2000) The function of alpha-crystallin in vision. Semin. Cell Dev. Biol., 11,53-60.

110. Horwitz J. (2003) Alpha-crystallin. Exp. Eye Res., 76, 145-153.

111. Horwitz J. (2005) Alpha-crystallin: Its involvement in suppression of protein aggregation and protein folding. Protein folding handbook. Part II. J. Buchner, T. Kiefhaber (Eds.), Wiley-VCH, Weinheim, 858-875.

112. Huang G.C., Chen J.J., Liu C.P., Zhou J.M. (2002) Chaperone and antichaperone activities of trigger factor. Eur. J. Biochem., 269, 4516-4523.

113. Huang G.C., Li Z.Y., Zhou J.M., Fischer G. (2000) Assisted folding of Dglyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by trigger factor. Protein Sci., 9,1254-1261.

114. Hurtley S.M., Helenius A. (1989) Protein oligomerization in the endoplasmic reticulum. Annu. Rev. Cell. Biol., 5, 277-307.

115. Jaenicke R. (1991) Protein folding: local structures, domains, subunits, and assemblies. Biochemistry, 30, 3147—3161.x

116. Jaenicke R. (1995) Folding and association versus misfolding and aggreation of proteins. Philos. Trans. R. Soc., 348, 97-105.

117. Jaenicke R. (1998) Protein self-organization in vitro and in vivo: partitioning between physical biochemistry and cell biology. Biol. Chem., 379, 237-243.

118. Jahanshahi M., Babaei Z. (2008) Protein nanoparticle: A unique system as drug delivery. Vehicles African J. Biotechnol., 1, 25, 4926-4934.

119. Jimenez J.L., Nettleton E.J., Bouchard M., Robinson C.V., Dobson C.M., Saibil H.R. (2002) The protofilament structure of insulin amyloid fibrils. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 14, 9196-9201.

120. Jolles P., Jolles J. (1984) Lisozyme. Mol. Cell Biochem., 63, 2, 165-189.

121. Jornvall H. (1977) The primary structure of yeast alcohol dehydrogenase. Eur. J. Biochem72, 425-442.

122. Jua'rez J., Taboada P., Mosquera V. (2009) Existence of different structural intermediates on the fibrillation pathway of human serum albumin. Biophys. J., 96, 2353-2370.

123. Kamatari Y., Yamada H., Akasaka K., Jones J., Dobson C., Smith L. (2001) Response of native and denatured hen lysozyme to high pressure studied by ^N/'HNMR spectroscopy. Eur. J. Biochem., 268, 1782-1793.

124. Kandror O., Sherman M., Moerschell R., Goldberg A.L. (1997) Trigger factor associates with GroEL in vivo and promotes its binding to certain polypeptides. J. Biol Chem., 212, 1730-1734.

125. Kandror O., Sherman M., Rhode M., Goldberg A.L. (1995) Trigger factor is involved in GroEL-dependent protein degradation in Escherichia coli and promotes binding of GroEL to unfolded proteins. EMBO J., 14, 6021-6027.

126. Kasotakis E., Mossou E., Adler-Abramovich L., Mitchell E.P., Forsyth V. T., Gazit E., Mitraki A. (2009) Design of metal-binding sites onto self-assembled peptide fibrils. Biopolymers, 92, 164—172.

127. Kataoka M., Kuwajima K., Tokunaga F., Goto Y. (1997) Structural characterization of the molten globule of alpha-lactalbumin by solution X-ray scattering. Protein Sci., 6, 422-430.

128. Kelley W.L., Georgopoulos C. (1992) Chaperones and protein folding. Curr. Opin. Cell Biol., 4, 984-991.

129. Kelly J.W., Balch W.E. (2003) Amyloid as a natural product. J. Cell Biol., 161,461-462.

130. Kharakoz D.P., Bychkova V.E. (1997) Molten globule of human alpha-lactalbumin: hydration, density, and compressibility of the interior. Biochemistry, 36, 1882-1890.

131. Kim J.H., Lim S.Y., Nam D.H., Ryu J., Ku S.H., Park C.B. (2011) Self; assembled, photoluminescent peptide hydrogel as a versatile platform for enzyme-based optical biosensors. Biosens. Bioelectron., 26, 1860-1865.

132. Kim P., Baldwin R.L. (1990) Intermediates in the folding reactions of small proteins. Annu. Rev. Biochem., 59, 631-660.

133. Kohler C., Gogvadze A., Hakansson A., Svanborg C., Orrenius S., Zhivotovsky B. (2001) A folding variant of human a-lactalbumin induces mitochondrial permeability transition in isolated mitochondria. Eur. J. Biochem., 268, 186-191.

134. König H.M., Kilbinger A.F.M. (2007) Learning from nature: ß-sheet-mimicking copolymers get organized. Angew. Chem. Int. Ed., 46, 2-9.

135. Kopecek J. (2007) Hydrogel biomaterials: a smart future? Biomaterials, 28, 5185-5192.

136. Kopecek J., Yang Y. (2007) Hydrogels as smart biomaterials. Polym. Int., 56, 1078-1098.

137. Krebs M.R., Devlin G.L., Donald A.M. (2007) Protein particulates: another generic form of protein aggregation? Biophys. J., 92, 1336-1342.

138. Krebs M.R.H., Bromley E.H.C., Donald A.M. (2005a) The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localization and implications. J. Struct. Biol., 149, 30-37.

139. Krebs M.R.H., Bromley E.H.C., Rogers S.S., Donald A.M. (20056) The mechanism of amyloid speherulite formation by bovine insulin. Biophys. J., 88,2013-2021.

140. Kudou M., Shiraki K., Fujiwara S., Imanaka T., Takagi M: (2003) Prevention of thermal inactivation and aggregation of lysozyme by polyamines. Eur. J. Biochem., 270, 4547-4554.

141. Kumar A., Singh S. (2009) Interaction of chaperone a-crystallin witli unfolded state of a-amylase: Implications for reconstitution of the active enzyme. Int. J. Biol. Macromol., 45, 493-498.

142. Kuznetsova I.M., Biktashev A.G., Khaitlina S.Y., Vassilenko K.S., Turoverov K.K., Uversky V.N. (1999) Effect of self-association, on the structural organization of partially folded proteins: inactivated actin. Biophys. J., 77, 2788-2800.

143. Ladiwala A.R., Dordick J.S., Tessier P.M. (2011) Aromatic small molecules remodel toxic soluble oligomers of amyloid beta through three independent pathways. J. Biol. Chem., 286, 3209-3218.

144. Lakowicz J.R. (1999) Principles of fluorescence spectroscopy. New York: Kluwer Academic.

145. Langkilde A.E., Vestergaard B. (2009) Methods for structural characterization of prefibrillar intermediates and amyloid fibrils. FEBSLett., 583, 2600-2609.

146. Lanneau D., de Thonel A., Maurel S., Didelot C., Garrido C. (2007) Apoptosis versus cell differentiation: role of heat shock proteins HSP90, HSP70 and HSP27. Prion, 1, 53-60.

147. Lansbury P.T. (1999) Evolution of amyloid: What normal protein folding may tell us more about fibrillogenesis and disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 3342-3344.

148. Larsen P., Nielsen J.L., Dueholm M.S., Wetzel R., Otzen D., Nielsen P.H. (2007). Amyloid adhesins are abundant in natural biofilms. Environ. Microbiol., 9, 3077- 3090.

149. Laskey R.A., Honda B.M., Mills A.D., Finch J.T. (1978) Nucleosomes are assembled by an acidic protein which binds histones and transfers them to DNA. Nature, 275, 416-420.

150. Le W.P., Yan S.X., Li S., Zhong H.N., Zhou H.M. (1996) Alkaline unfolding and salt-induced folding of yeast alcohol dehydrogenase under high pH conditions. Int. J. Peptide Protein Res., 47, 484-490.

151. Lee J., Kang S., Lee S., Jin J., Park J.W., Park S.M., Jung S., Seung R., Paik S.R. (2010) Fibrillar superstructure formation of hemoglobin A and its conductive, photodynamic and photovoltaic effects. Acta Biomater., 6, 4689-4697.

152. Lee S., Tsai F.T. (2005) Molecular chaperones in protein quality control. J. Biochem. Mol. Biol., 38, 259-265.

153. Linder M.B., Szilvay G.R., Nakari-Setala T., Penttila M.E. (2005) Hydrophobic: the protein-amphiphiles of filamentous fungi. FEMS Microbiol. Rev., 29, 877-896.

154. Lindquist S., Kim G. (1996) Heat-shock protein 104 expression is sufficient for thermotolerance in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 93, 5301-5306.

155. Litvinovich S.V., Brew S.A., Aota S., Akiyama S.K., Haudenschild C., Ingham K.C. (1998) Formation of amyloid-like fibrils by self-association of a partially unfolded fibronectin type III module. J. Mol. Biol., 280, 245-258.

156. Liu R., He M., Su R., Yu Y., Qi W., He Z. (2009) Insulin amyloid fibrillation studied by terahertz spectroscopy and other biophysical methods. Biochem. Biophys. Res. Commun., 391, 1, 862-867.

157. Lomakin A., Teplow D.B., Kirschner D.A., Benedek G.B. (1997) Kinetictheory of fibrillogenesis of amyloid |3-protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA,94, 7942-7947.

158. Lonnerdal B. (2003) Nutritional and physiologic significance of human milk proteins. Am. J. Clin. Nutr., 77, 6, 1537—1543.

159. Lopez De La Paz M., Goldie K., Zurdo J., Lacroix E., Dobson C.M., Hoenger A., Serrano L. (2002) De novo designed peptidebased amyloid fibrils. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 16052-16057.

160. Luo Z., Wang S., Zhang S. (2011) Fabrication of self-assembling D-form peptide nanofiber scaffold d-EAK16 for rapid hemostasis. Biomaterials, 32, 2013-2020.

161. MacRae T.H. (2000) Structure and function of small heat shock/alpha-crystallin proteins: established concepts and emerging ideas. Cell. Mol. Life Sci., 57, 899-913.

162. Magonet E., Hayen P., Delforge D., Delaive E., Remade J. (1992) Importance of the structural zinc atom for the stability of yeast alcohol dehydrogenase. Biochem. J., 287, 361-365.

163. Mahler H.C., Muller R., Friess W., Delille A., Matheus S. (2005) Induction and analysis of aggregates in a liquid IgGl-antibody formulation. Eur. J. Pharm. Biopharm., 59, 407-417.

164. Maji S.K., Schubert D., Rivier C., Lee S., Rivier J.E., Riek R. (2008) Amyloid as a depot for the formulation of long-acting drugs. PLoS Biol, 6, 2, 240-252.

165. Makabe K., McElheny D., Tereshko V., Hilyard A., Gawlak G., Yan S., Koide A., Koide S. (2006) Atomic structures of peptide self-assembly mimic. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 103, 47, 17753-17758.

166. Makrides S.C. (1996) Strategies for achieving high-level expression of genes in Escherichia coli. Microbiol. Rev., 60, 512-538.

167. Malisauskas M., Darinskas A., Zamotin V.V., Gharibyan A., Kostanyan I.A., Morozova-Roche L.A. (2006) Intermediate amyloid oligomers of lysozyme: is there cytotoxity a particular case or general rule for amyloid. Biochemistry (Moscow), 71, 5, 505-512.

168. Manno M., Craparo E.F., Martorana V., Bulone D., Biagio P.L. (2006) Kinetics of insulin aggregation: Disentanglement of amyloid fibrillation from large-size cluster formation. Biophys. J., 90, 4585-4591.

169. Matveev V.V. (2005) Protoreaction of protoplasm. Cell Mol. Biol (Noisy-le-grand), 51, 8, 715-723.

170. Matveev V.V. (2010) Native aggregation as a cause of origin of temporary cellular structures needed for all forms of cellular activity, signaling and transformations. Theor. Biol Med. Model, 7, 1-22.

171. May B.C., Fafarman A.T., Hong S.B., Rogers M.5 Deady L.W., Prusiner S.B., Cohen F.E. (2003) Potent- inhibition of scrapie prion replication in cultured cells by bis-acridines. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 100, 3416-3421.

172. Mayer M.P., Bukau B. (2005) Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism. Cell Mol. Life Sci., 62, 670-684.

173. McAllister C., Karymov M.A., Kawano Y., Lushnicov A.Y., Mikheikin A., Uversky V.N., Lyubchenko Y.L. (2005) Protein interactions and misfolding analyzed by AFM force spectroscopy. J. Mol Biol., 354, 5, 1028-1042.

174. McKenzie H.A. (1996) alpha-Lactalbumins and lysozymes. EXS., 75, 365409.

175. Merlini G., Belloti V. (2005) Lysozyme: a paradigmatic molecule for the investigation of protein structure, function and misfolding. Clin. Chim. Acta, 357, 2, 168-172.

176. Merlini G., Bellotti V. (2003) Molecular mechanisms of amyloidosis N. Engl J. Med., 349, 583-596.

177. Merlini G., Bellotti V., Andreola A., Palladini G., Obici L., Casarini S., Perfetti V. (2001) Protein aggregation. Clin. Chem. Lab. Med., 39, 10651075.

178. Militello V., Casarino C., Emanuele A., Giostra A., Pullara F., Leone M. (2004) Aggregation kinetics of bovine serum albumin studied by FTIR spectroscopy and light scattering. Biophys. Chem., 107, 175-187.

179. Minami Y., Hohfeld J., Ohtsuka K., Hartl F.U. (1996) Regulation of the heat-shock protein 70 reaction cycle by the mammalian DnaJ homolog, Hsp40. J. Biol Chem., 271, 19617-19624.

180. Morozova-Roche L.A. (2007) Equine lysozyme: The molecular basis of folding, self-assembly and innate amyloid toxicity. FEBS Lett, 581, 2587— 2592.

181. Morris A.M., Watzky M.A., Finke R.G. (2009) Protein aggregation kinetics3 mechanism, and curve-fitting: A review of the literature. Biochim. Biophys. Acta, 1794, 375-397.

182. Mostaert A.S., Giordani C., Crockett R., Karsten U., Schumann R., Jarvis S.P. (2009) Characterisation of amyloid nanostructures in the natural adhesive of unicellular Subaerial algae. J. Adhes., 85, 465-483.

183. Mostaert A.S., Higgins M.J., Fukuma T., Rindi F., Jarvis S.P. (2006) Nanoscale mechanical characterisation of amyloid fibrils discovered in a natural adhesive. J. Biol. Phys., 32, 393-401.

184. Myers J.K., Oas T.G. (2002) Mechanism of fast protein folding. Annu. Rev. Biochem., 71,783-815.

185. Nagarkar R.P., Schneider J.P. (2008) Synthesis and primary characterization of self-assembled peptide-based hydrogels. Methods Mol. Biol., 474, 61-77.

186. Nagradova N. (2007) Enzymes catalyzing protein folding and their cellular functions. Curr. Prot. Pept. Sci., 8, 273-282.

187. Nettleton E.J., Tito P., Sunde M., Bouchard M., Dobson C.M., Robinson C.V. (2000) Characterization of the oligomeric states of insulin in self-assembly and amyloid fibril formation by mass spectrometry. Biophys. J. 79, 1053-1065.

188. Netzer W.J., Hartl F.U. (1998) Protein folding in the cytosol: chaperonin-dependent and -independent mechanisms. Trends Biochem. Sci., 23, 68-73.

189. Nitta K., Sugai S. (1989) The evolution of lysozyme and alpha-lactalbumin. Eur. J. Biochem., 182, 111-118.

190. OMIM LYZ (Online Mendelian Inheritance in Men) http:www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/153450.

191. Otzen D., Nielsen P.H. (2008) We find them here, we find them there: functional bacterial amyloid. Cell Mol. Life Sci., 65, 6, 910-927.

192. Panasenko O.O., Seit-Nebi A., Bukach O.V., Marston S.B., Gusev N.B. (2002) Structure and properties of avian small heat shock protein with molecular weight 25 kDa. Biochim. Biophys. Acta, 1601, 64-74.

193. Parry R.M. Jr., Chandan R.C., Shahani K.M. (1969) Isolation and characterization of human milk lysozyme. Arch. Biochem. Biophys., 130, 1>, 59-65.

194. Parsell D.A., Sanchez Y., Stitzel J.D., Lindquist S. (1991) Hspl04 is a highly conserved protein with two essential nucleotide-binding sites. Nature, 353, 270-273.

195. Pawar A.P., Dubay K.F., Zurdo J., Chiti F.,Vendruscolo M., Dobson C.M. (2005) Prediction of «aggregation-prone» and «aggregation-susceptible» regions in proteins associated with neurodegenerative diseases. J. Mol. Biol., 350, 379-392.

196. Pellequer J.-L., Zhao B., Kao H.I., Bell C.W., Li K., Li Q.L., Kara A.E., Oberts V.A. (2000) Stabilization of bound polycyclic aromatic hydrocarbons by a pi-cation interaction. J. Mol. Biol., 302, 691-699.

197. Percec V., Dulcey A.E., Peterca M., Ilies M., Nummelin S., Sienkowska M.J., Heiney P.A. (2006) Principles of self-assembly of helical pores from dendritic dipeptides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 8, 2518-2523.1. OA

198. Permyakov E.A., Berliner L.J. (1994) Coz binding to alpha-lactalbumin. J. Prot. Chem., 13, 277-281.

199. Permyakov E.A., Berliner L.J. (2000) a-Lactalbumin: structure and function. FEBSLett, 473, 269-274.

200. Permyakov E.A., Morozova L.A., Burstein E.A. (1985) Cation binding effects on the pH, thermal and urea denaturation transitions in alpha-lactalbumin. Biophys. Chem., 21,21-31.

201. Pike A.C.W., Brew K., Acharya K.R. (1996) Crystal structures of guinea-pig, goat and bovine a-lactalbumin highlight the enhanced conformational flexibility of regions that are significant for its action in lactose synthase. Structure, 4, 691-703.

202. Plaxco K.W., Dobson C.M. (1996) Time-resolved biophysical methods in the study of protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol., 6, 630-636.

203. Podrabsky J.E., Carpenter J.F., Hand S.C., (2001) Survival of water stress in annual fish embryos: dehydration avoidance and egg envelope amyloid fibers. Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol., 280, 123-131.

204. Prusiner S.B. (1991) Molecular biology of prion diseases. Science, 252, 1515-1522.

205. Puig A., Gilbert H.F. (1994) Anti-chaperone behavior of BiP during the protein disulfide isomerase-catalyzed refolding of reduced denatured lysozyme. J. Biol. Chem., 269, 25889-25896.

206. Puig A., Lyles M.M., Noiva R., Gilbert H.F. (1994) The role of the thiol/disulfide centers and peptide binding site in the chaperone and anti-chaperone activities of protein disulfide isomerase. J. Biol. Chem., 269, 19128-19135.

207. Quate C.F (1994) The AFM as a tool for surface imaging. Science, 299-300, 980-995.

208. Radford S.E. (2000) Protein folding: progress made and promises ahead. Trends Biochem. Sci., 25, 611—618.

209. Rajagopal K., Schneider J.P. (2004) Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struct. Biol., 14, 4, 480^486.

210. Rajan R.S., Illing M.E., Bence N.F., Kopito R.R. (2001) Specificity in intracellular protein aggregation and inclusion body formation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 13060-13065.

211. Ramachandran A., Tseng Y., Yu B.Y. (2005) Repeated rapid shear responsiveness of peptide hydrogels with tunable shear modulus. Biomacromolecules, 6,1316—1321.

212. Rao G., Santhoshkumar P., Sharma K.K. (2008) Anti-chaperone (3A3/A1 102-117 peptide interacting sites in human aB-crystallin. Mol. Vis., 14, 666-674.

213. Reches M., Gazit E. (2003) Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science, 300, 625-627.

214. Reches M, Gazit E. (2004) Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett., 4, 4, 581—585.

215. Reches M, Gazit E. (2006) Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci., 2, 105-11.

216. Reddy G.B., Das K.P., Petrash J.M., Surewicz W.K. (2000) Temperature-dependent chaperone activity and structural properties of human alphaA-and alphaB-crystallins. J. Biol. Chem., 275, 4565-4570.

217. Redfield C., Schulman B.A., Milhollen M.A., Kim P.S., Dobson C.M. (1999) Alpha-lactalbumin forms a compact molten globule in the absence of disulfide bonds. Nat. Struct. Biol., 6, 948-952.

218. Revenis M.E., Kaliner M. (1992) Lactoferrin and lysozyme deficiency in airway secretions: association with the development of bronchopulmonary dysplasia. J. Pediatr., 121, 2, 262—270.

219. Rieger T.R., Morimoto R. I., Hatzimanikatis V. (2006) Bistability explains threshold phenomena in protein aggregation both in vitro and in vivo. Biophys J., 90, 886-895.

220. Ritossa F.M. (1964) Experimental activation of specific loci in polyten chromosomes of drosophila. Exp. Cell Res., 35, 601-607.

221. Sakurai K., Oobatake M., Goto Y. (2001) Salt-dependent monomer-dimer equilibrium of bovine P-lactoglobulin at pH 3. Protein Sci., 10, 2325-2335.

222. Santhoshkumar' P., Udupa P., Murugesan R., Sharma K.K. (2008) Significance of interactions of low molecular weight crystallin fragments in lens aging and cataract formation. J. Biol. Chem., 283, 13, 8477-8485.

223. Santoro M.G. (2000) Heat shock factors and the control of the stress response. Biochem. Pharmacol, 59, 55-63.

224. Scheibel T., Parthasarathy R., Sawicki G., Lin X.M., Jaeger H., Lindquist S.L. (2003) Conducting nanowires built by controlled self-assembly of amyloid fibers and selective metal deposition. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 100, 4527-4532.

225. Scherrer L.C., Hutchison K.A., Sanchez E.R., Randall S.K., Pratt W.B. (1992) A heat shock protein complex isolated from rabbit reticulocyte lysate can reconstitute a functional glucocorticoid receptor-Hsp90 complex. Biochemistry, 31, 32, 7325-7329.

226. Schiene-Fischer C., Habazettl J., Schmid F.X., Fischer G. (2002) The hsp70 chaperone DnaK is a secondary amide peptide bond cis-trans isomerase. Nat. Struct. Biol, 9, 419-424.

227. Schmitt E., Gehrmann M., Brunet M., Multhoff G., Garrido C. (2007) Intracellular and extracellular functions of heat shock proteins: repercussions in cancer therapy. J. Leukoc. Biol, 81, 15-27.

228. Schuler J., Frank J., Saenger W., Georgalis Y. (1999) Thermally induced aggregation of human transferrin receptor studied by light-scattering techniques. Biophys. J., 77, 1117-1125.

229. Senthilkumar R., Chaerkady R., Sharma K.K. (2002) Identification and properties of anti-chaperone-like peptides derived from oxidized bovine lens pL-crystallins. J. Biol. Chem., 277, 39136-39143.

230. Sharma K.K., Kumar R.S., Kumar G.S., Quinn P.T. (2000) Synthesis and characterization of a peptide identified as a functional element in aA-crystallin. J. Biol. Chem., 275, 3767-3771.

231. Shiraki K., Kudou M., Fujiwara S., Imanaka T., Takagi M. (2002) Biophysical effect of amino acids on the prevention of protein aggregation. J. Biochem., 132, 591-595.

232. Sideraki V., Gilbert H.F. (2000) Mechanism of the antichaperone activity of protein disulfide isomerase: facilitated assembly of large, insoluble aggregates of denatured lysozyme and PDI. Biochemistry, 39, 1180-1188.

233. Silow M., Tan Y.-J., Fersht A.R., Oliveberg M. (1999) Formation of shortlived protein aggregates directly from the coil in two-state folding. Biochemistry, 38, 13006-13012.

234. Sinnott S.B., Andrews R. (2001) Carbon nanotubes: synthesis, properties, and applications. Crit. Rev. Solid State Mater. Sci., 26, 145-249.

235. Slotta U., Hess S., Spiess K., Stromer T., Serpell L., Scheibel T. (2007) Spider silk and amyloid fibrils: a structural comparison. Macromol. Biosci:, 7, 2, 183-188.

236. Smith A.M., Banwell E.F., Edwards W.R., Pandya M.J., Woolson D.N. (2006) Engineering increased stability into self-assembled protein fibers. Adv. Funct. Mater., 16, 1022-1030.

237. Smith D.F., Whitesell L., Katsanis E. (1998) Molecular chaperones: biology and prospects for pharmacological intervention. Pharmacol. Rev., 50, 493— 514.

238. Song J., Bai P., Luo L., Peng Z.Y. (1998) Contribution of individual residues to formation of the native-like tertiary topology in the alpha-lactalbumin molten globule. J. Mol. Biol., 280, 167-174.

239. Song J.L., Quan H., Wang C.C. (1997) Dependence of the anti-chaperone activity of protein disulphide isomerase on its chaperone activity. Biochem. J., 328, 841-846.

240. Soti C., Pal C., Papp B., Csermely P. (2005) Molecular chaperones as regulatory elements of cellular networks. Curr. Opin. Cell Biol, 17, 210215.

241. Sousa M.M., Cardoso I., Fernandes R., Guimaraes A., Saraiva M.J. (2001) Deposition of transthyretin in early stages of familial amyloidoticpolyneuropathy. Evidence for toxicity of nonfibrillar aggregates. Am. J. Pathol., 159, 6, 1993-2000.

242. Sreerama N., Woody R.W. (2000) Estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra: comparison of CONTIN, SELCON, and CDSSTR methods with an expanded reference set. Anal. Biochem., 287, 252-260.

243. Sreerama N., Woody R.W. (2004) Computation and analysis of protein circular dichroism spectra. Methods Enzymol., 383, 318-351.

244. Stefani M. (2004) Protein misfolding and aggregation: new examples in medicine and biology of the dark side of the protein world. Biochim. Biophys. Acta, 1739, 5-25.

245. Stefani M., Dobson C.M. (2003) Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution. J. Mol. Med., 81, 678-699.

246. Stolíer G., Rucknagel K.P., Nierhaus K.H., Schmid F.X., Fischer G., Rahfeld J.U. (1995) A ribosome-associated peptidyl-prolyl cis/trans isomerase identified as the trigger factor. EMBO J., 14, 4939-4948.

247. Struzñka L., Chalimoniuk M., Sulkowski G. (2005) The role of astroglia in Pb-exposed adult rat brain with respect to glutamate toxicity. Toxicology, 212,2-3, 185-194.

248. Sudhakar K., Fay PJ. (1996) Exposed hydrophobic sites in Factor VIII and isolated subunits. J. Biol. Chem., 271, 38, 23015-23021.

249. Sugimoto Y., Pou P., Abe M., Jelinek P., Pérez R., Morita S., Custance Ó. (2007) Chemical identification of individual surface atoms by atomic force microscopy. Nature, 446, 64-67.

250. Sun Y., MacRae T.H. (2005) Small heat shock proteins: molecular structure and chaperone function. Cell Mol. Life Sei., 62, 2460-2476.

251. Sunde M., Kwan A.H.Y., Templeton M.D., Beever R.E., Mackay J.P., (2008) Structural analysis of hydrophobins. Micron, 39, 773-784.

252. Svensson M., Hakansson A., Mossberg A.K., Linse S., Svanborg C. (2000) Conversion of a-lactalbumin to a protein inducting apoptosis. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 97, 8, 4221-4226.

253. Svensson M., Sabharwal H., Hakansson A., Mossberg A.-K., Lipniunas P., Leffler H., Svanborg C., Linse S. (1999) Molecular characterization of a-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. J. Biol. Chem., 21 A, 10, 6388-6396.

254. Terrones, M. (2003). Science and technology of the twenty-first century: synthesis, properties and applications of carbon nanotubes. Annu. Rev. Mater. Res., 33, 419-501.

255. Tissieres A., Mitchell H.K., Tracy U.M. (1974) Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: relation to chromosome puffs. J. Mol. Biol., 84, 389-398.

256. Tjernberg L., Hosia W., Bark N., Thyberg J., Johansson J. (2002) Charge attraction and p propensity are necessary for amyloid fibril formation from tetrapeptides. J. Biol. Chem277, 43243-43246.

257. Tjernberg L.O., Naslund J., Lindqvist F., Johansson J., Karlstromi A.R., Thyberg J., Terenius L., Nordstedt C. (1996) Arrest of p-amyloid fibril formation by a pentapeptide ligand. J. Biol. Chem., 271, 15, 8545-8548.

258. Tongl B.C., Barbul A. (2004) Cellular and physiological effects of arginine. Mini Rev. Med. Chem., 4, 823-832.

259. Treweek T.M., Morris A.M., Carver J.A. (2003) Intracellular protein unfolding and aggregation: the role of small heat-shock chaperone proteins. Aust. J. Chem., 56, 357-367.

260. Tsumoto K., Ejima D., Kumagai I., Arakawa T. (2003) Practical considerations in refolding proteins from inclusion bodies. Prot. Expression Purif., 28, 1-8.

261. Tsumoto K., Umetsu M., Kumagai I., Ejima D., Philo J. S., Arakawa T. (2004) Role of arginine in protein refolding, solubilization, and purification. Biotechnol. Prog., 20, 1301-1308.

262. Tyedmers J., Mogk A., Buka B. (2010) Cellular strategies for controlling protein aggregation. Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 11, 777-788.

263. Uchiyama H., Perez-Prat E.M., Watanabe K., Kumagai I., KuwajimaK. (1995) Effects of amino acid substitutions in the hydrophobic core of alpha-lactalbumin on the stability of the molten globule state. Prot. Eng., 8, 11531161.

264. Ulijin R.V., Smith A.M. (2008) Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev., 37, 664-675.

265. Uversky V.N., Li J., Fink A.L. (2001) Metal-triggered structural transformations, aggregation, and fibrillation of human a-synuclein. J. Biol. Chem., 276,44284-44296.

266. Veillon C., Sitkowsky A.J. (1975) The intrinsic zinc atoms of yeast alcohol dehydrogenase. Biochem. Biophys. Res. Commun. USA, 67, 1494-1500.

267. Vetri V., Carrotta R, Picone P., Carlo M.D., Militello V. (2010) Concanavalin A aggregation and toxicity on cell cultures. Biochim. Biophys. Acta, 1804, 173-183.

268. Wang K., Keasling J.D., Muller S.R. (2005) Effects of the sequence and size of non-polar residues on self-assembly of amphiphilic peptides. Int. J. Biol. Macromol., 36, 232-240.

269. Wegele H., Muller L., Buchner J. (2004) Hsp70 and Hsp90 a relay team for protein folding. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol., 151, 1-44.

270. Wei Y., Chen L., Chen J., Ge L., He R.Q. (2009) Rapid glycation with D-ribose induces globular amyloid-like aggregations of BSA with high cytotoxicity to SH-SY5Y cells. BMC Cell Biology, 10, 1-15.

271. Wetzel R. (1994) Mutations and off-pathway aggregation of proteins. Trends Biotechnol., 12, 193-198.

272. Wichterle O., Lim D. (1960) Hydrophilic gels for biological use. Nature, 185, 117-118.

273. Wood J.D., Beaujeux T.P., Shaw P.J. (2003) Protein aggregation in motor neurone disorders. Neuropathol. Appl. Neurobiol., 29, 529-545.

274. Yaglom J.A., Gabai V.L., Meriin A.B., Mosser D.D., Sherman M.Y. (1999) The function of Hsp72 in suppression of c-Jun N-terminal kinase. Activation can be dissociated from it's role in prevention of protein damage. J. Biol. Chem., 274,29, 20223-20228.

275. Yang F. Jr., Zhang M., Zhou B.-R., Chen J., Liang Y. (2006) Oleic acid inhibits amyloid formation of the intermediate of a-lactalbumin at moderately acidic pH. J. Mol. Biol., 362, 4, 821-834.

276. Yang Y., Chen R, Zhou H.M. (1998) Comparison of inactivation and conformational changes of native and apo yeast alcohol dehydrogenase during thermal denaturation. Biochem. Mol. Biol. Int., 45, 475-487.

277. Yang Y., Khoe U., Wang X., Horii A., Yokoi H., Zhang S. (2009) Designer self-assembling peptide nanomaterials. Nano Today, 4, 193-210.

278. Yokoi H., Kinoshita T., Zhang S. (2005) Dynamic reassembly of peptide RADA16 nanofiber scaffold. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 8414-8419.

279. Yoshida H., Hensgens C.M., van der Laan J.M., Sutherland J.D., Hart D.J.,

280. Dijkstra B.W. (2005) An approach to prevent aggregation during thetpurification and crystallization of wild type acyl coenzyme A: isopenicillin N-acyltransferase from Penicillium chrysogenum. Prot. Expr. Purif., 41, 61— 67.

281. Young J.C., Hartl F.U. (2002) Chaperones and transcriptional regulation by nuclear receptors. Nature Struct. Biol., 9, 640-642.

282. Yudin I.K., Nikolaenko G.L., Kosov V.I., Agayan V.A., Anisimov M.A,, Sengers J.V. (1997) Simple photon-correlation spectrometer for research and education. Int. J. Thermophys. 18, 1237-1248.

283. Zandomeneghi G., Krebs M.R.H., Mccammon M.G., Fandrich M. (2004) FTIR reveals structural differences between native 3-sheet proteins and amyloid fibrils. Protein Sci, 13, 3314—3321.

284. Zhang S. (2002) Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv., 20, 321-339.

285. Zhang S. (2003) Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotecnol., 21, 10, 1171-1178.

286. Zhang S., Holmes T., Lockshin C., Rich A. (1992) Spontaneous assembly of a self-complementary oligopeptide to form a stable macroscopic membrane. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 3334-3338.

287. Zhang S., Marini D.M, Hwang W., Santoso S. (2002) Design of nanostructured biological materials through self-assembly of peptides and proteins. Curr. Opin. Chem. Biol, 6, 865-871.

288. Zhao Y., Tanaka M„ Kinoshita T., Higuchi M., Tan T. (2010) Self-assembling peptide nanofiber scaffolds for controlled release governed by gelator design and guest size. J. Control Release, 147, 392-399.

289. Бухарин О. В., Васильев Н. В. (1974) Лизоцим и его роль в биологии иимедицине, Томск.

290. Клюева A.B., Левчук Ю.Н., Набока Ю.Н. (2002) Фотонкореляционная спектроскопия белков. Укр. биохим. журн., 74, 12—26.

291. Наградова Н.К. (1996) Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков. Соросовский образовательный журнал,!, 10—18.

292. Наградова Н.К. (2004) Сворачивание белков в клетке: о механизмах его ускорения. Биохимия, 69, 1021-1037.

293. Уверский В.Н., Финк Ф.Л. (1998) Самоассоциация может структурировать белковые молекулы, находящися в частично свернутых ненативных состояниях. Биохимия, 63, 541—548.

294. Черепкова O.A., Лютова Е.М., Еронина Т.Б., Гурвиц Б.Я. (2006) Ускорение агрегации белков в условиях теплового стресса под влиянием фактора ингибирования миграции макрофагов. Биохимия, 71, 2, 182-189.

295. Янг И., Жанг К.-Ш., Жоу Х.-М. (1998) Инактивация и конформационные изменения дрожжевой алкогольдегидрогеназы в растворах трифторэтанола. Биохимия, 63, 1307—1311.

296. Янг И., Жоу Х.-М. (2001) Влияние ионов цинка на конформационную стабильность дрожжевой алкогольдегидрогеназы. Биохимия, 66, 61—70.1. БЛАГОДАРНОСТИ