Адаптация Acholeplasma laidlawii PG8 к условиям среды: морфологические, ультраструктурные, патогенные и молекулярно-генетические аспекты тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.03, кандидат биологических наук Медведева, Елена Сергеевна

• Медведева, Елена Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Медведева, Елена Сергеевна

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. История открытия, таксономия и филогения А. Шс11а\\>И.

1.2. Клеточная биология А. 1тс11амт.

1.2.1. Особенности морфологии и ультраструктуры А. 1т<31а\ш.

1.2.2. Геном А. Ш<й<ти Рв8 и молекулярно-генетические основы клеточных процессов микоплазмы.

1.2.3. Взаимодействие А. ШсИсжи с высшими эукариотами: микоплазменные инфекции и контаминации клеточных 37 культур.

1.3. Адаптация А. ШШампг к неблагоприятным условиям среды и контроль микоплазменных инфекций: проблемы и перспективы.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Культивирование А. \aidlawii РОБ на искусственных питательных средах.

2.2. Определение численности колониеобразующих единиц

А. 1тсИам?п¥0%.

2.3. Трансмиссивная электронная микроскопия препаратов.

2.4. Атомно-силовая микроскопия препаратов. >

2.5. Оценка токсичных и генотоксичных эффектов клеток

А. ШсИсти Рв8.

2.6. Выделение и очистка ДНК.

2.7. Амплификация нуклеотидных последовательностей с помощью полимеразной цепной реакцией.

2.8. Электрофоретическое разделение фрагментов ДНК в агарозном геле.

2.9. Инфицирование растений клетками A. laidlawii PG8.

2.10. Выделение, дифференциальное окрашивание и разделение белков с помощью двумерного электрофореза.

2.11. Идентификация белков A. laidlawii PG8 и Or. sativa L. с помощью MALDI TOF/TOF МС.

2.12. Анализ аминокислотных последовательностей т зШсо.

2.13. Статистическая обработка полученных данных.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Сравнительный анализ образования ультрамикроформ

А. Шё1ам'И РС8 при культивировании микоплазмы в различных 69 условиях среды.

3.2. Сравнительный протеомный анализ клеток А. 1а1й1а^п Р08, образующихся в различных условиях среды.

3.3. Сравнительный анализ токсигенности клеток А. laidlawii Р08, образующихся в различных условиях среды.

3.4. Сравнительный анализ морфологии, ультрацитоструктуры и экспрессии белков у растений Or. sativa L., инфицированных клетками A. laidlawii PG8, образующимися в различных условиях среды.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Адаптация Acholeplasma laidlawii PG8 к условиям среды: морфологические, ультраструктурные, патогенные и молекулярно-генетические аспекты»

Acholeplasma laidlawii (класс Mollicutes) — «вездесущая» (ubiquitous) микоплазма. Эта бактерия, обнаруживаемая в почвах, сточных водах, а также тканях высших эукариот, является основным контаминантом клеточных культур и возбудителем фитомикоплазмозов [Билай и др., 1988; Чернов и др., 2007; David et al., 2010]. Контроль микоплазменных инфекций представляет проблему, решение которой связывают с исследованиями молекулярно-генетических основ адаптации микоплазм к условиям среды, определяющей широкую распространенность бактерий в природе и проявление патогенности [Чернов и др., 2007, 2009; Madsen et al., 2006а, 2006Ь]. Однако о результатах соответствующих исследований имеются лишь единичные сообщения [Чернов и др., 2007, 2008, 2009; Weiner et al., 2003; Cecchini et al., 2007].

Сравнительно недавно были представлены данные об особенностях изменений морфофизиологии клеток A. laidlawii PG8, а также фитопатогенности микоплазмы в неблагоприятных хсловиях среды (НУС) [Мухаметшина, 2006; Chernov et al., 2007; Windsor et al., 2009b; Folmsbee et al., 2010]. Было установлено, что при длительном культивировании A. laidlawii PG8 на среде с ограничением субстрата в культуре микоплазмы происходит увеличение количества ультрамикроформ (УМФ), линейный размер которых приближается к таковому минимальной клетки, способной к самостоятельному воспроизведению, и показано, что адаптированные к НУС и неадаптированные клетки A. laidlawii PG8 проявляют различную степень патогенности в отношении специфичного индикатора фитомикоплазмозов -Vinca minor L. [Мухаметшина, 2006; Chernov et al., 2007].

Между тем широкое распространение A. laidlawii предполагает успешное преодоление микоплазмой воздействия разнообразных неблагоприятных факторов среды — резких изменений температуры среды, окислительного стресса, исчерпания питательных веществ, источников энергии и некоторых других. В связи с этим актуальным представляется выяснение влияния различных стрессоров на биологию микоплазмы и проявление ее патогенности.

Протеомный анализ, а также зондовая наноскопия, обеспечивающая визуализацию живых клеток организмов, определяют уникальные возможности исследования молекулярной и клеточной биологии бактерий в различных условиях среды (РУС) [Ushiki et al., 2000; Renzone et al., 2005; Cash, Argo, 2009]. Протеомное профилирование бактериальных клеток, образующихся в стрессовых условиях, позволяет выявлять стресс-реактивные белки, участвующие в механизмах выживания микроорганизмов в НУС [Goulhen et al., 2003b; Renzone et al., 2005; Cash, Argo, 2009; Zhang et al., 2009]. Поиск соответствующих белков бактерий представляет значительный интерес как для выявления молекулярных основ адаптации микроорганизмов к стрессовым условиям, так и определения мишеней для контроля патогенов [Goulhen et al., 2003а, 2003Ь]. Расшифровка генома A. laidlawii [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez] обеспечила возможность проведения соответствующих исследований в отношении «вездесущей» микоплазмы. Однако данные об их реализации пока отсутствуют.

Цель работы — выяснение особенностей адаптации A. laidlawii PG8 к условиям среды, связанных с морфологией, ультраструктурой, экспрессией белков и патогенностью микоплазмы.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Провести сравнительный анализ образования ультрамикроформ у A. laidlawii PG8 при культивировании микоплазмы в различных условиях среды - оптимальных и при воздействии разных стрессоров.

2. Провести сравнительный протеомный анализ клеток A. laidlawii PG8, образующихся в различных условиях среды.

3. Провести сравнительный анализ токсигенности клеток A. laidlawii PG8, образующихся в различных условиях среды.

4. Провести сравнительный анализ морфологии, ультрацитоструктуры и экспрессии белков у растений Or. sativa L., инфицированных клетками A. laidlawii PG8, образующимися в различных условиях среды.

Научная новизна. Впервые показано, что при длительном воздействии различных стрессоров в культуре микоплазмы возрастает количество УМФ — сферических, окруженных мембраной наноструктур (диаметр <0,2 мкм, объем <0,00419 мкм3).

В результате применения протеомного подхода выявлены особенности изменения экспрессии растворимых белков в клетках A. laidlawii PG8 при культивировании микоплазмы в РУС и идентифицирован 121 белок, участвующий в адаптации микоплазмы к стрессовым условиям.

Впервые показано, что адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств бактерии. Установлена фитопатогенность A. laidlawii PG8 в отношении Or. sativa L. и. показано, что адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением вирулентных свойств бактерии. Идентифицированы общие и специфичные стресс-реактивные белки растений, модуляция экспрессии которых индуцируется адаптированными к стрессовым условиям и неадаптированными клетками A. laidlawii PG8.

Научно-практическая значимость. Полученные данные вносят вклад в понимание процессов адаптации A. laidlawii PG8 к условиям среды. Результаты работы могут служить основой для развития новых подходов к определению молекулярных механизмов формирования и эволюции системы «паразит-хозяин», а также способов контроля микоплазменных инфекций.

Выявленные стресс-реактивные белки A. laidlawii PG8 и Or. sativa L. могут быть потенциальными мишенями для определения механизмов формирования системы «паразит-хозяин» и способов её контроля.

Экспериментальные данные и методические приемы, изложенные в работе, могут быть использованы в медицинских, ветеринарных, сельскохозяйственных, биологических и биотехнологических учреждениях, занимающихся разработкой способов диагностики и подавления микоплазменных инфекций, а также в учебном процессе, в том числе курсах лекций по биохимии, молекулярной биологии, микробиологии, стрессологии и физиологии растений в ВУЗах.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследование. Работа в 2006-2010 гг. проводилась в соответствии с планом научных исследований КИББ КазНЦ РАН по теме «Взаимодействие микоплазм и эукариот: молекулярно-генетические основы образования некультивируемых форм бактерий и формирования системы «паразит-хозяин» (№ гос. per. 01200901965).

Исследования автора как исполнителя данной темы поддержаны грантами ГК № 02.512.11.2010 в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России» на 2007-2012 годы по теме «Протеомно-транскриптомный анализ клеток микоплазм и эукариот при их взаимодействии для создания методов контроля системы «паразит-хозяин», ГК № 02.740.11.0391 в рамках ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» по теме «Секретируемые факторы токсигенности бактерий как перспективные средства контроля патологических процессов», РФФИ 05-04-4943 5а «Молекулярные основы адаптации микоплазм {Acholeplasma laidlawii) к биогенным и абиогенным стрессорам» 2006-2008 гг., а также грантом ведущей научной школы (руководитель акад. И.А. Тарчевский) № НШ-5399.2008.4 и Грантом Президента молодым кандидатам № МК-3372.2009.4 (руководитель к.б.н. М.В. Трушин).

Научные положения диссертации и выводы базируются на результатах собственных исследований автора. Синтез праймеров, двумерный электрофорез и идентификацию полипептидов проводили в ФГУ «НИИ физико-химической медицины» ФМБА России; оценку генотоксичности клеток A. laidlawii PG8 и наноскопию клеток A. laidlawii PG8 - в

ФГАОУВПО «Казанский (Приволжский) федеральный университет» (биолого-почвенный факультет, кафедра микробиологии и физический факультет, кафедра оптики и нанофотоники соответственно). Выражаю искреннюю благодарность сотрудникам ФГУ «НИИ физико-химической медицины» ФМБА России - д.б.н., проф. В.М. Говоруну, к.х.н. Т.А. Акопиан, к.х.н. М.В. Серебряковой, М.А. Роговой, В.А. Карпову, а также сотрудникам КФУ - д.б.н., проф. О.Н. Ильинской, к.ф.-м.н. O.A. Коноваловой, к.б.н. А.Б. Маргулис за возможность проведения совместных работ и помощь в экспериментах.

Положения, выносимые на защиту:

1. Условия культивирования A. laidlawii PG8 влияют на образование ультрамикроформ микоплазмы — сферических, окруженных мембраной

-i наноструктур (объем 0,00052358-0,004 мкм ).

2. Различные виды стрессоров индуцируют у А. laidlawii PG8 модуляцию экспрессии как специфичных, так и общих белков.

3. Адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы.

4. А. laidlawii PG8 проявляет фитопатогенность в отношении Ог. sativa L. (рис посевной). Адаптация микоплазмы к НУС сопровождается изменением вирулентных свойств бактерии.

5. Ответные реакции растений Or. sativa L., связанные с модуляцией экспрессии белков, на инфицирование клетками A. laidlawii PG8, образующимися в РУС, различаются.

Апробация работы. Результаты диссертационной работы доложены на IV съезде Российского общества биохимиков и молекулярных биологов (Новосибирск, 2008), II Международной научно-практической конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы в биотехнологии» (Казань, 2008), I городской студенческой конференции «Междисциплинарные исследования в области естественных наук» (Казань, 2008), IV межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 2008), 12-й Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2008), I Всероссийском, с международным участием, биологическом конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2008» и Школе-конференции «Биология: традиции и инновации в 21 веке» (Казань, 2008), Итоговой конференции Учреждения Российской академии наук Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН (Казань,

2008), II Всероссийском, с международным участием, конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия» (Пермь, 2009), XIV Международной конференции «Ферменты микроорганизмов в биотехнологии и медицине» (Казань, 2009), IV Российском симпозиуме «Белки и пептиды» (Казань,

2009), XIII Европейском симпозиуме студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз-2009» (Казань, 2009), 13-й Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2009), Итоговой конференции Учреждения Российской академии наук Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН (Казань, 2010), 18-м Международном конгрессе Международного общества микоплазмологов (Кьянчано Терме, Италия, 2010), Российской конференции «Актуальные проблемы современной биохимии и молекулярной биологии» (Казань, 2010).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 18 научных работ, в том числе 3 статьи в рецензируемых журналах, рекомендуемых ВАК.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 181 странице машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследований, результатов собственных исследований и их обсуждения, заключения, выводов, списка использованной литературы, а также приложения. В работе представлено 9 таблиц и 35 рисунков. Список цитируемой литературы содержит 258 источников, из них 56 - в отечественных изданиях.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Медведева, Елена Сергеевна

выводы

1. Условия культивирования A. laidlawii PG8 влияют на образование УМФ микоплазмы — сферических, окруженных мембраной наноструктур (объем 0,00052358-0,004 мкм ). При длительном пребывании А. laidlawii PG8 в стрессовых условиях (ДНТ, СДС) в культуре микоплазмы достоверно возрастает количество соответствующих УМФ.

2. Адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям (ОС, ХШ, ДНТ, ИС, СДС) связана с изменением уровня экспрессии растворимых белков микоплазмы, участвующих в репликации, репарации, рекомбинации, транскрипции, трансляции, энергообразовании, транспорте и метаболизме углеводов, аминокислот и. нуклеотидов, а также вирулентности. Функции некоторых стресс-реактивных белков А. laidlawii PG8 не известны.

3. Различные виды стрессоров индуцируют у А. laidlawii PG8 модуляцию экспрессии как специфичных, так и общих белков. Модуляция экспрессии 4 из. 121 идентифицированного стресс-реактивного белка микоплазмы (RpsA, Lon, SodA, GAPDH) происходит во всех стрессовых условиях - при ОС, ХШ, ДНТ, ИС и СДС.

4. Адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы. Адаптированные к НУС (СДС) клетки A. laidlawii PG8, в отличие от неадаптированных, не оказывают ДНК-повреждающего действия на клетки тестерного штамма Е. coli PQ37.

5. A. laidlawii PG8 проявляет фитопатогенность в отношении Or. sativa L. (рис посевной). Вирулентные свойства клеток A. laidlawii PG8, образующихся в РУС, различаются. Адаптированные к НУС (СДС) клетки микоплазмы не проникают, в отличие от неадаптированных клеток, в ткани листьев через корневую систему, но индуцируют у растений изменения морфологии и ультраструктурной организации.

6. Инфицирование Or. sativa L. клетками A. laidlawii PG8 индуцирует модуляцию экспрессии белков, участвующих в трансляции, фотосинтезе, энергообразовании, метаболизме, а также защитных реакциях. Функции большинства идентифицированных белков Or. sativa L., изменение уровня экспрессии которых индуцируется A. laidlawii PG8, не известны.

7. Ответные реакции растений Or. sativa L., связанные с модуляцией экспрессии белков, на инфицирование клетками A. laidlawii PG8, образующимися в РУС, различаются. Модуляция экспрессии 13 из 44 идентифицированных стресс-реактивных белков Or. sativa L. индуцируется как адаптированными к НУ С (СДС), так и неадаптированными клетками A. laidlawii PG8, а 12 и 19 — адаптированными и неадаптированными клетками бактерии соответственно.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Успешная реализация геномного проекта в отношении А. laidlawii PG8 определила возможность применения постгеномных технологий, связанных с протеомным профилированием микоплазмы и инвентаризацией белков, экспрессирующихся у бактерии в различных условиях среды, для исследования адаптации микоплазмы к действию биотических и абиотических стрессоров.

В результате использования протеомного подхода нами идентифицированы белки, участвующие в ответных реакциях А. laidlawii PG8 на действие различных стрессоров. Выявленные стресс-реактивные белки могут быть мишенями для определения механизмов формирования системы «паразит - хозяин» и способов её контроля.

Полученные в нашей работе данные свидетельствуют, что г длительное пребывание микоплазмы в стрессовых условиях вызывает повышение уровня экспрессии PNPase — глобального регулятора вирулентности фитопатогенных бактерий и адаптации их к различным условиям среды [Carpousis, 2002; Clements et al., 2002] и снижение экспрессии белков, участвующих в вирулентности микоплазмы. Сравнительный анализ вирулентных свойств А. laidlawii PG8, образующейся в различных условиях среды, представляет особенный интерес с точки зрения фундаментальных исследований и практических разработок, связанных с выяснением патогенного потенциала микоплазмы, определением механизмов формирования системы «паразит-хозяин» и способов ее контроля.

В наших исследованиях впервые установлено, что А. laidlawii PG8 обладает генотоксическими свойствами и показано, что адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы. Полученные данные определяют необходимость разработки принципиально новых подходов для оценки патогенного потенциала «вездесущей» микоплазмы, являющейся основным контаминантом клеточных культур, используемых в том числе для производства вирусных вакцин [Борхсениус и др., 2002; Windsor, 2009а; David et al, 2010].

A. laidlawii PG8 является возбудителем заболеваний у некоторых растений [Власов и др., 1985; Билай и др., 1988; Скрипаль, Егоров, 2006; Чернов и др., 2007; Eden-Green,Tully, 1979]. В результате наших исследований впервые показано, что A laidlawii PG8 может проявлять фитопатогенность в отношении важной сельскохозяйственной культуры — Or. sativa L., и установлено, что вирулентные свойства клеток микоплазмы, образующихся в различных условиях среды, различаются. Адаптированные к НУС (СДС) клетки микоплазмы не проникают, в отличие от неадаптированных, в ткани листьев через корневую систему, но вызывают у растений изменения морфологии, ультраструктурной организации- и экспрессии белков. Фитопатогенность адаптированных к НУС клеток A. laidlawii PG8 может обусловливаться секретирующимися метаболитами бактерии. Однако данные об исследованиях секретома у микоплазм пока отсутствуют.

В' результате комплексного исследования клеток A. laidlawii PG8 с помощью ТЭМ и АСМ нами обнаружено, что при длительном культивировании микоплазмы в стрессовых условиях происходит интенсивное образование в культуре бактерии УМФ — сферических, окруженных мембраной наноструктур, большинство из которых по размерам, морфологии, ультраструктурной организации и особенностям образования соответствуют мембранным везикулам, обеспечивающим у бактерий секрецию белков, межклеточные взаимодействия и патогенез [Lee et al., 2009; Ellis, Kuehn, 2010].

Установленные нами различия экспрессии белков у A. laidlawii PG8 в оптимальных и стрессовых условиях могут быть связаны с особенностями белкового трафика микоплазмы в различных условиях среды, опосредуемого мембранными везикулами. Для анализа этого предположения потребуются субпротеомное профилирование микоплазмы в различных условиях среды, идентификация белков мембранных везикул и особенности их сортинга.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Медведева, Елена Сергеевна, 2010 год

1. Абрамычева, Н.Ю. Изменение свойств плазматической мембраны Achloleplasma laidlawii при действии тетрациклина / Н.Ю. Абрамычева, Т.В. Вахрушева, В.М. Говорун // Антибиотики и химиотер: — 1999. Т. 44. - С. 812.

2. Антонов, A.C. Геномика и геносистематика / A.C. Антонов // Природа. -1999, N6.-С. 19-26.

3. Билай, В. Микроорганизмы — возбудители болезней растений / В. Билай, Р.И. Гвоздяк, И.Г. Скрипаль и др.; Под ред. Билай В.И. // Киев: Наукова думка, 1988.-С. 326-372.

4. Богатыренко, Т.Н. Диагностика микоплазмозов люцерны и клевера: Автореф. Дис. . канд. биол. наук // Т.Н. Богатыренко. Л., 1977. - 24"с.

5. Борхсениус, С.Н. Микоплазмы: молекулярная и клеточная биология, взаимодействие с иммунной1 системой млекопитающих, патогенность, диагностика / С.Н. Борхсениус, O.A. Чернова, В.М. Чернов, М.С. Вонский. -СПб.: Наука, 2002. 319 с.

6. Вайнштейн, М.Б. О наннобактериях / М.Б. Вайнштейн, Е.Б. Кудряшова // Микробиол. 2000. - Т. 69, N 2. - С. 163-174.

7. Вершинин, A.A. Использование иммуноферментного анализа для обнаружения микоплазменных инфекций растений / A.A. Вершинин, Л.Л. Анцыгина, М.А. Хасанова // Прикл. биохимия и микробиология. 1993. - Т. 29, N3.-С. 485-491.

8. Власов, Ю.И. Ахолеплазмы — патогены растений / Ю.И. Власов, Л.П. Гените, Л.Н. Самсонова. Вильнюс: Изд-во Минсельхоза ЛитССР, 1985. - 80 с.

9. Вонский, М.С. Гены dnaK как основа для филогенетического анализа микоплазм / М.С. Вонский, Д.Г. Усоскин, С.Н. Борхсениус // ДАН. — 1998. — Т. 359,N2.-С. 270-273.

10. Воробьева, Л.И. Антимутагенное действие бактерий против мутагенеза, индуцируемого 4-нитро-хинолин-1-оксидом (4-НХО) у Salmonella typhimurium TAI00 / Л.И. Воробьева, Т.А. Чердынцева, С.Л. Абилев // Микробиол. 1993. - Т. 62, N 2. - С. 232-237.

11. Гланц, С. Медико-биологическая статистика. Пер. с англ. / С. Гланц. — М: Практика, 1999. 459 с.

12. Говорун, В.М. Сравнительная характеристика протеомных карт клинических изолятов Helicobacter pylori / В.М. Говорун, С.А. Мошковский, О.В. Тихонова и др. // Биохимия. 2003. - Т. 68, N 1. - С. 52-60.с

13. Головлев, Е.Л. Другое состояние неспорулирующих бактерий / Е.Л. Головлев // Микробиол. 1998. - Т. 67, N 6. - С. 725-735.

14. Демина, И.А. Протеом бактерии Mycoplasma gallisepticum / И.А. Демина, М.В. Серебрякова, В.Г. Ладыгина и др. // Биохимия. 2009. - Т. 74, N 2. - С. 205-215.

15. Ермилова, Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот / Е.В. Ермилова. СПб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 2007. - 297 с.

16. Ершов, Ю.В. Метилэритритол фосфатный (немевалонатный) путь биосинтеза изопреноидов /Ю.В. Ершов // Успехи биологической химии. -2005.-Т. 45.-С. 307-354.

17. Животовский, Л.А. Популяционная биометрия / Л.А. Животовский. — М.: Наука, 1991.-271 с.

18. Жуланова, Е.Ю: Диагностика микоплазменных заражений с помощью направленной амплификации / Е.Ю. Жуланова, М.С. Вонский, В.В. Лисин и др. // Молекуляр. генетика, микробиология и вирусология. — 1993. Т. 2. - С. 9-13.

19. Зигангирова, Н.А. Избирательное ингибирование амплификации ДНК у неадгезивных культур Mycoplasma pneumoniae / Н.А. Зигангирова, С.В. Соловьева, И.В. Раковская и др. // Генет. 1995. - Т. 31, N 8. - С. 1059-1064.

20. Ильинская, О.Н. Влияние аутоиндукторов анабиоза бактерий на геном микробной клетки / О.Н. Ильинская, А.И. Колпаков, П.В. Зеленихин и др. // Микробиол. 2002. - Т. 71, N2.-С. 194-199.

21. Ильинская, О.Н. Краткосрочные тест-системы для определения генотоксичности / О.Н. Ильинская, А.Б. Маргулис // Методическое руководство. Казань: Изд-во КГУ, 2005. 31 с.

22. Кузьмина, С.В. Малигнизация нормальных клеток в условиях длительного культивирования in vitro / С.В. Кузьмина. — М.: Наука, 1983. -228 с.

23. Лущак, В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В.И. Лущак // Биохимия. 2001. - Т. 66, N 5.- С. 592-609.

24. Маниатис, Т. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Дж. Сэмбрук. М.: Мир, 1984. - 480 с.

25. Мельников, В.А. Морфология и ультраструктура клеток Mycoplasma (Acholeplasma) laidlawii / В.А. Мельников, П.В. Клицунова // Микробиол. -1973. Т. XLII, N 4. - С. 677-681.

26. Мухаметшина, Н.Е. Фитопатогенность и адаптация к неблагоприятным условиям роста Acholeplasma laidlawii PG8 // Дис. .канд. биол. наук: 03.00.12; 03.00.07. / Н.Е. Мухаметшина. Казань, 2006. - 152 с.

27. Панасенко, О.О. Структура и свойства малых белков теплового шока / О. О. Панасенко, М. В. Ким, Н. Б. Гусев // Успехи биологической химии. -2003.-Т. 43.-С. 59-98.

28. Перт, С.Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток / С.Дж. Перт-М.: Мир, 1978.-331 с.

29. Пименова М.Н. Руководство к практическим занятиям по микробиологии: Практическое пособие / М.Н. Пименова, Н.Н. Гречушкина,

30. JI.Г. Азова и др. / Под ред. Н.С. Егорова. 2-е изд. - М.: Изд-во Моск. ун-та, 1983.-215 с.

31. Полянская, Г.Г. Влияние микоплазменной контаминации и деконтаминации с помощью ципрофлоксацина на кариотипическую структуру клеточной линии легкого китайского хомячка V-79 / Г.Г. Полянская, Т.Н. Ефремова // Цитология. 1993. - Т. 35, N 8. - С. 71-78.

32. Прозоровский, С.В. Медицинская микоплазмология / С.В. Прозоровский, И.В. Раковская, Ю.В. Вульфович. -М.: Медицина, 1995. -288 с.

33. Рафиков, Р.И. Трегалоза как субстрат роста клеток Acholeplasma laidlawii PG8 / Р.И. Рафиков, М.Н. Давыдова, Е.С. Медведева и др. // Микробиол. — 2008. — Т. 77, N3.-С. 380-381.

34. Салина, Е.Г Биохимические и морфологические изменения в покоящихся («некультивируемых») клетках Mycobacterium smegmatis / Е.Г. Салина, Ю.А. Жогина, М.О. Шлеева и др. // Биохимия. 2010. - Т. 75, N 1. -С. 88-98.

35. Скрипаль, И.Г. Биология микоплазм возбудителей желтух растений II / Дис. . д-ра биол. наук // Скрипаль И.Г. - Киев, 1983. - 256с.

36. Скрипаль, И.Г. Биология микоплазм (молликутов) / И.Г. Скрипаль // Успехи микробиол. 1986. - Т. 19. - С. 74-106.

37. Скрипаль, И.Г. Динамика и культурально-физиологические основы образования фитопатогенными микоплазмами колоний типа «яичница-глазунья» / И.Г. Скрипаль, Л.П. Малиновская, А.Н. Онищенко // Микробиол. журн. 1984. - Т. 46, N 2. - С. 52-57.

38. Скрипаль, И.Г. О природе возбудителя бледно-зеленой карликовости зерновых / И.Г. Скрипаль, О.В. Егоров // Микробиол. журн. 2006. - Т. 68, N 2. - С. 22-29.

39. Смирнова, Г.В. Роль антиоксидантных систем в отклике бактерий Escherichia coli на холодовой стресс / Г.В. Смирнова, О.Н. Закирова, О.Н. Октябрьский // Микробиол. 2001. - Т. 70, N 1. - С. 55-60.

40. Тарчевский, И.А. Биогенный стресс у растений / И.А. Тарчевский // Казан, мед. журн. 1994. - Т. 75. - С. 3-9.

41. Тарчевский, И.А. Микоплазма-индуцированные и жасмонат-индуцированные белки растений гороха / И.А. Тарчевский, H.H. Максютова, В.Г. Яковлева, В.М. Чернов // ДАН. 1996. - Т. 350, N 4. - С. 544-546.

42. Тарчевский, И.А. Молекулярные аспекты фитоиммунитета / И.А. Тарчевский, В.М. Чернов // Микология и фитопатология. 2000. - Т. 34, N 3. -С. 1-10.

43. Хмель, И.А. Регуляция экспрессии бактериальных генов в отсутствие активного роста клеток / И.А. Хмель // Генет. 2005. — Т. 41, N 9. - С. 11831202.

44. Хочачка, П. Биохимическая адаптация: Пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988. - 568 с.

45. Чернов, В.М Ответные реакции клеток Acholeplasma laidlawii PG8 на холодовой шок и окислительный стресс: протеомный анализ и стресс-реактивные белки микоплазмы / В.М. Чернов, O.A. Чернова, Е.С. Медведева и др. // ДАН. 2010. - Т.432, N 5. - С. 708-711.

46. Чернов, В.М. Адаптация микоплазм к биогенным и абиогенным стрессорам: наннотрансформация и мини-тела Acholeplasma laidlawii / В.М. Чернов, Ю.В. Гоголев, Н.Е. Мухаметшина и др. // ДАН. 2004. - Т. 396, N 3. -С. 417-420.

47. Чернов, В.М. Адаптация микоплазм к неблагоприятным условиям роста: нанотрансформация и фитопатогенность Acholeplasma laidlawii PG8 / В.М. Чернов, Н.Е. Мухаметшина, Ю.В. Гоголев и др. // ДАН. 2007. - Т. 413, N 2. -С. 271-275.

48. Чернов, В.М. Адаптация микоплазм к неблагоприятным условиям роста: морфология, ультраструктура и экспрессия генома клеток Mycoplasma gallisepticum S6 / В.М. Чернов, В.М. Говорун, И.А. Демина и др. // ДАН. -2008. Т. 421, N 5. - С. 701-704.

49. Чернов, В.М. Адаптивные реакции микоплазм in vitro: "жизнеспособные, но некультивируемые формы" и наноклетки Acholeplasma laidlawii / В.М. Чернов, Н.Е. Мухаметшина, Ю.В. Гоголев, и др. // Микробиол. 2005. - Т. 75, N 4. - С. 498-504.

50. Чернов, В.М. Микоплазменные инфекции как возможный фактор генетических изменений в клетках высших эукариот / В.М. Чернов, O.A. Чернова // Цитология. 1996. - Т. 38. - №2. - С. 107-114.

51. Чернов, В.М. Морфофизиологические и молекулярные аспекты взаимодействия микоплазм {Acholeplasma laidlawii) и растений // Дисс. . докт. биол. наук: 06.01.11. / В.М. Чернов. Моск. сель-хоз. акад., 1998. - 186 с.

52. Чернов, В.М. Феноменология микоплазменных инфекций растений /

53. B.М. Чернов, O.A. Чернова, И.А. Тарчевский // Физиол. раст. 19966. - Т. 43, N5.-С. 721-728.

54. Чернова, O.A. Хромосомные абберации, индуцированные микоплазменными инфекциями в лимфоцитах периферической крови человека / O.A. Чернова, E.H. Волкова, В.М. Чернов // Генет. 1996. - Т. 6. —1. C. 754-763.

55. Abu-Amero, K.K. Cholesterol protects Acholeplasma laidlawii against oxidative damage caused by hydrogen peroxide / K.K. Abu-Amero, R.J. Miles, M.A. Halablab // Vet. Res. Commun. 2005. - V. 29. - P. 373-380.

56. Adler, H. E. Mycoplasma laidlawii var. inocuum comb. nov. / H. E. Adler, M. Shifrine // J. Bacteriol. 1964. - Vol. 87. - P. 1245.

57. Andersson, A.S. New aspects on membrane lipid regulation in Acholeplasma laidlawii A and phase equilibria of monoacyldiglucosyldiacylglycerol / A.S. Andersson, L. Rilfors, M. Bergqvist et al. // Biochemistry. 1996. - Vol. 35. - P. 11119-11130.

58. Angulo, A.F. Isolation of Acholeplasmatales from rabbit faeces / A.F. Angulo, M. Doeksen, A. Hill, A.A. Polak-Vogelzangj // Lab. Anim. 1987. - Vol. 21.-P. 201-204.

59. Anuchin, A.M. Dormant forms of Mycobacterium smegmatis with distinct morphology / A.M. Anuchin, A.L. Mulyukin, N.E. Suzina et al. // Microbiology. -2009.-Vol. 155.-P. 1071-1079.

60. Atichartpongkul, S. Bacterial Ohr and OsmC paralogues define two protein families with distinct functions and patterns of expression / S. Atichartpongkul, S. Loprasert, P. Vattanaviboon et al. // Microbiology. 2001. - V. 147. - P. 17751782.

61. Awano, N. RNase activity of polynucleotide phosphorylase is critical at low temperature in Escherichia coli and is complemented by RNase II / N. Awano, M. Inouye, S. Phadtare // J. Bacteriol. 2008. - Vol. 190. - P. 5924-5933.

62. Azuaga, A.I. HPr as a model protein in structure, interaction, folding and stability studies / A.I. Azuaga, J.L. Neira, N.A. van Nuland // Protein Pept. Lett. -2005.-Vol. 12.-P. 123-137.

63. Bai, X. AY-WB Phytoplasma secretes a protein that targets plant cell nuclei / X. Bai, V.R. Correa, T.Y. Toruno et al. // MPMI. 2009. - Vol. 22. - P. 18-30.

64. Bai, X. Insect transmitted plant pathogenic mollicutes, Spiroplasma kunkelii and Aster Yellows Witches' Broom Phytoplasma: from structural genomics to functional genomics / X. Bai // Disser. . Degree Doctor of Philosophy. Ohio. -2004.-P. 232.

65. Barile, M.F. Mycoplasmal flora of simians / M.F. Barile // J. Infect. Dis. -1973.-Vol. 127.-P. 17-20.

66. Blum, H. Silver staining of proteins in polyacrylamide gels / H. Blum, H. Beier, H.J. Gross // Electrophoresis. 1987. - Vol. 8. - P. 93-99.

67. Boorstein, W.R. Molecular evolution of the HSP70 multigene family / W.R. Boorstein, T. Ziegelhoffer, E.A. Craig // J. Mol. Evol. 1994. - Vol. 38. - P. 1-17.

68. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford//Anal. Biochem. 1976. -V. 72. - P. 248-254.

69. Braga, P.C. Imaging bacterial shape, surface, and appendages before and after treatments with antibiotics / P.C. Braga, D. Ricci // Methods Mol. Biol. 2004. -V. 242.-P. 179-188.

70. Budde, I. Adaptation of Bacillus subtil is to growth at low temperature: a combined transcriptomic and proteomic appraisal / I. Budde, L. Steil, C. Scharf et al.//Microbiology.-2006.-Vol. 152.-P. 831-853.

71. Carpousis, A.J. The Escherichia coli RNA degradosome: structure, function and relationship in other ribonucleolytic multienzyme complexes / A.J. Carpousis //Biochem. Soc. Trans. 2002. - Vol. 30.-P. 150-155.

72. Cash, P. Analysis of bacterial proteins by 2DE / P. Cash, E. Argo // Methods Mol. Biol.-2009.-Vol. 519.-P. 131-144.

73. Cecchini, K.R. Transcriptional responses of Mycoplasma gallisepticum strain R in association with eukaryotic cells / K.R. Cecchini, T.S. Gorton, S.J. Geary // J. Bacteriol. 2007. - Vol. 189. - P. 5803-5807.

74. Chalker, V.J. Mycoplasmas associated with canine infectious respiratory disease / V.J. Chalker, W.M. A. Owen, C. Paterson et al. // Microbiology. 2004. -Vol. 150.-P. 3491-3497.

75. Charron, A. A third DNA polymerase from Spiroplasma citri and two other spiroplasma / A. Charron, A. Castrovicio, C. Bebear et al. // J. Bacteriol. 1982. -Vol. 149.-P. 1138-1141.

76. Chen, F. Proteomic analysis of rice plasma membrane reveals proteins involved in early defense response to bacterial blight / F. Chen, Y. Yuan, Q. Li, Z. He // Proteomics. 2007. - Vol. 7. - P. 1529-1539.

77. Chernov, V.M. Acholeplasma laidlawii PG8 culture adapted to unfavorable growth conditions shows an expressed phytopathogenicity / V.M. Chernov, N.E. Moukhametshina, Y.V. Gogolev et al. // ScientificWorldJournal. 2007. - Vol. 7. -P. 1-6.

78. Chernov, V.M. Adaptation to unfavorable conditions of growth: pathogenicity of Acholeplasma laidlawii PG8 / V.M. Chernov, N.E. Moukhametshina, Y.V. Gogolev et al. // Electron. J. Biomed. 2006. - Vol. 3. - P. 11-15.

79. Choi, D.S. Proteomic analysis of microvesicles derived from human colorectal cancer cells / D.S. Choi, J.M. Lee, G.W. Park et al. // J. Proteome Res. — 2007. V. 6. - P. 4646-4655.

80. Christensen, N.M. Phytoplasmas and their interactions with hosts / N.M. Christensen, K.B. Axelsen, M. Nicolaisen, A. Schulz // Trends Plant Sei. 2005. -Vol. 10.-P. 526-535.

81. Citti, C. Phase and antigenic variation in mycoplasmas / C. Citti, L.X. Nouvel, E. Baranowski // Future Microbiol. 2010. - Vol. 5. - P. 1073-1085.

82. Clements, M.O. Polynucleotide phosphorylase is a global regulator of virulence and persistency in Salmonella enteric / M.O. Clements, S. Eriksson, A. Thompson et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 2002. - Vol. 99. - P. 8784-8789.

83. Cole, R.M. Transmission electron microscopy. Basic techniques // In: Methods in Mycoplasmology. Vol. 1. / Sh. Razin, J.G. Tully (eds). - NY.: Academic Press, 1983. - P. 43-50.

84. David, A. Evaluation of Mycoplasma inactivation during production of biologies: egg-based viral vaccines as a model / A. David, D.V. Volokhov, Z. Ye, V. Chizhikov // Appl. Environ. Microbiol. 2010. - Vol. 76. - P. 2718-2728.

85. De Leeuw, G.T.N. Serological characterization of plant mycoplasmas with the microplate method of the enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) / G.T.N. De Leeuw, A.A. Polak-Vogenlzang // Abst.3th Int. Cong. Plant Pathol. Munich. 1978.-P.61.

86. Deatherage, B.L. Biogenesis of bacterial membrane vesicles / B.L. Deatherage, J.C. Lara, T. Bergsbaken et al. // Mol. Microbiol. 2009. - V. 72. - P. 1395-1407.

87. Doyle, S.M. Collaboration between the ClpB"AAA+ remodeling protein and the DnaK chaperone system / S.M. Doyle, J.R. Hoskins, S. Wickner // PNAS. -2007.-Vol. 104.-P. 11138-11144.

88. Du, T. Transgenic Paulownia expressing shiva-1 gene has increased resistance to Paulownia Witches' Broom disease / T. Du, Y, Wang, Q,-X, Hu et al. // J. Integr. Plant Biol. 2005. - Vol. 47. - P. 1500-1506.

89. Dvorakova, H. Detection of mycoplasma contamination in cell cultures and bovine sera / H. Dvorakova, L. Valicek, M. Reichelova // Vet. Med. — Czech. -2005. Vol. 6. - P. 262-268.

90. Echave, P. Novel antioxidant role of alcohol dehydrogenase E from Escherichia coli / P. Echave, J. Tamarit, E. Cabiscol, J. Ros // J. Biol. Chem. -2003.-V. 278.-P. 30193-30198.

91. Eden-Green, S.J. Isolation of Acholeplasma spp. from coconut palms affected by lethal yellowing disease in Jamaica / S.J. Eden-Green, J.G. Tully // Curr. Microbiol. 1979. Vol. 2. - P. 311-316.f

92. Eisen, J.A. The RecA protein as a model molecule for molecular systematic studies of bacteria: comparison of trees of RecAs and 16S rRNAs from the same species / J.A. Eisen // J. Mol. Evol. 1995. - Vol. 41. - P. 1105-1123.

93. Elbein, A.D. New insights on trehalose: a multifunctional molecule / A.D. Elbein, Y.T. Pan, I. Pastuszak, D. Carroll // Glycobiology. 2003. - Vol. 13. - P. 17R-27R.

94. Ellen, A.F. Shaping the archaeal cell envelope I A.F. Ellen, B. Zolghadr, A.M.J. Driessen, S.-V. Albers // Archaea. 2010. - Vol. 2010 :60824.

95. Ellis, T.N. Virulence and immunomodulatory roles of bacterial outer membrane vesicles / T.N. Ellis, M.J. Kuehn // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2010. -Vol. 74.-P. 81-94.

96. Emiliani, G. A horizontal gene transfer at the origin of phenylpropanoid metabolism: a key adaptation of plants to land / G. Emiliani, M. Fondi, R. Fani, S. Gribaldo // Biol. Direct. 2009. - Vol. 4:7.

97. Fehri, L.F. Resistance to antimicrobial peptides and stress response in Mycoplasma pulmonis / L.F. Fehri, P. Sirand-Pugnet, G. Gourgues et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2005. - Vol. 49. - P. 4154^4165.

98. Ferrer-Navarro, M. Proteome of the bacterium Mycoplasma penetrans / M. Ferrer-Navarro, A. Gomez, O. Yanes et al. // J. Proteome Res. 2006. — Vol. 5. -P. 688-694.

99. Folk, R.L. In defense of nannobacteria / R.L. Folk // Science. 1996. - Vol. 274.-P. 1285-1289.

100. Folmsbee, M. Nutritional effects of culture media on mycoplasma cell size and removal by filtration / M. Folmsbee, G. Howard, M. McAlister // Biologicals. -2010. — V. 38.-P. 214-217.

101. Fox, G.E. The phylogeny of prokaryotes / G.E. Fox, E. Stackebrandt, R.B. Hespell et al. // Science. 1980. - Vol. 209. - P. 457-463.

102. Frecer, V. De novo design of potent antimicrobial peptides / V. Frecer, B. Ho, J.L. Ding // Antimicrob. Agents Chemother. 2004. - Vol. 48. - P. 3349-3357.

103. Freist, W. Histidyl-tRNA synthetase / W. Freist, J.F. Verhey, A. Riihlmann et al. //Biol. Chem. 1999. - Vol. 380. - P. 623-646.

104. Frias, A. Membrane vesicles: a common feature in the extracellular matter of cold-adapted antarctic bacteria / A. Frias, A. Manresa, E. de Oliveira et al. // Microb. Ecol. 2010. - Vol. 59. - P. 476-486.

105. Fridovich, I. Superoxide dismutases / I. Fridovich // Annu. Rev. Biochem. — 1975.-Vol. 44.-P. 147-159.

106. Gao, H. Global transcriptome analysis of the cold shock response of Shewanella oneidensis MR-1 and mutational analysis of its classical cold shock proteins / H. Gao, Z.K. Yang, L. Wu et al. // J. Bacteriol. 2006. - V. 188. - 45604569.

107. Glass, J.I. The complete sequence of the mucosal pathogen Ureaplasma urealyticum / J.I. Glass, E.J. Lefkowitz, J.S. Glass // Nature. 2000. - Vol. 407. -P. 757-762.

108. Gomaa, O.M. Differential response and signal transduction due to cold shock and oxidative stress in Bacillus simplex TWW-04 / O.M. Gomaa, O.A. Momtaz // Am. Eurasian J. Agric. Environ. Sci. 2007. - Vol. 2. - P. 423-429.

109. Goulhen, F. Oral microbial heat-shock proteins and their potential contributions to infections / F. Goulhen, D. Grenier, D. Mayrand // Crit. Rev. Oral Biol. Med. 2003a. - Vol! 14. - P. 399-412.

110. Goulhen, F. Stress response in Actinobacillus actinomycetemcomitans: induction of general and specific stress proteins / F. Goulhen, D. Grenier, D. Mayrand // Res. Microbiol. 2003b. - Vol. 154. - P. 43-48.

111. Giiell, M. Transcriptome complexity in a genome-reduced bacterium / M. Giiell, V. van Noort, E. Yus et al. // Science. 2009. - Vol. 326. - P. 1268-1271.

112. Halliwell, B. Hydrogen peroxide in human body / B. Halliwell, M.V. Clement, L.H. Long // FEBS Lett. 2000. - Vol. 486. - P. 10-13.

113. Hausmann, C.D. Aminoacyl-tRNA synthetase complexes: molecular multitasking revealed / C.Di Hausmann, M. Ibba, R. Giraldo // FEMS Microbiol. Rev. 2008. - Vol: 32. - P. 705-721.

114. Herrmann,- R. Proteome of Mycoplasma pneumonia / R. Herrmann,- T. Ruppert // Methods Biochem. Anal. 2006. - Vol. 49. - P. 39-56.

115. Himmelreich, R. Comparative analysis of the genomes of the bacteria Mycoplasma pneumoniae and Mycoplasma genitalium / R. Himmelreich, H. Plagens, H. Hilbert et al. //Nucleic Acids Res. 1997. - Vol. 25. - P. 701-712.

116. Himmelreich, R. Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae / R. Himmelreich", H. Hilbert, H. Plagens et al. // Nucleic Acids Res. 1996. - Vol. 24. - P. 4420-4449'.

117. Hren, M. 'Bois noir' phytoplasma induces significant reprogramming of the leaf transcriptome in the field grown grapevine / M. Hren, P. Nikolic, A. Rotter et al. // BMC Genomics. 2009. - Vol. 10:460.

118. Jaffe, J.D. The complete genome and proteome of Mycoplasma mobile / J.D. Jaffe, N. Stange-Thomann, C. Smith et al. // Genome Res. 2004. - Vol. 14. - P. 1447-1461.

119. Jarling, M. Isolation of makl from Actinoplanes missouriensis and evidence that Pep2 from Streptomyces coelicolor is a maltokinase / M. Jarling, T. Cauvet, M. Grundmeier et al. // J. Basic Microbiol. 2004. - Vol. 44. - P. 360-373.

120. Jenkins, C. Structural and functional characterization of an organic hydroperoxide resistance protein from Mycoplasma gallisepticum / C. Jenkins, R. Samudrala, S.J. Geary, S.P. Djordjevic // J. Bacteriol. 2008. - Vol. 190. - P. 2206-2216.

121. Kahane, I. Pathogenic mycoplasmas cause oxidative stress in the host cells / I. Kahane // The VI Intern. Congr. of the IOM. Birmingham. Alabama. 1986. - P. 70.

122. Kahane, I. Synthesis and turnover of membrane protein and lipid in Mycoplasma laidlawii / I. Kahane, Sh. Razin // Biochim. Biophys. Acta. 1969. -Vol. 183.-P. 79-89.

123. Kajander, E.O. Characteristics of nanobacteria and their possible role in stone formation / E.O. Kajander, N. Cift9ioglu, K. Alio, E. Garcia-Cuerpo // Urol. Res. -2003.-Vol. 31.-P. 47-54.

124. Kajander, E.O. Nanobacteria: an alternative mechanism for pathogenic intra-and extracellular calcification and stone formation / E.O. Kajander, N. Ciftcpioglu // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. - Vol. 95. - P. 8274-8279.

125. Kamla, V. Phylogeny based on elongation factor Tu reflects the phenotypic features of mycoplasma better than that based on 16S rRNA / V. Kamla, B. Henrich, U. Hadding // Gene. 1996. - Vol. 171. - P. 83-87.

126. Kapitanov, A.B. Cholesterol accumulation in plasma membrane and changes of membrane enzyme activity of Acholeplasma laidlawii cells during culture ageing / A.B. Kapitanov, V.F. Ivanova, V.G. Ladygina // Mech. Ageing- Dev. -1990.-Vol. 55.-P. 161-169.

127. Kariya, C. Mycoplasma pneumoniae infection and environmental tobacco smoke inhibit lung glutathione adaptive responses and increase oxidative stress / C. Kariya, H.W. Chu, J. Huang et al. // Infect. Immun. 2008. - Vol. 76. - P. 44554462.

128. Kato, T. Sequence analysis and characterization of the Porphyromonas gingivalis prtC gene, which expresses a novel collagenase activity / T. Kato, N. Takahashi, H.K. Kuramitsu // J. Bacreriol. 1992. - Vol. 174. - P. 3889-3895.

129. Kim, K.S. Use of rpoB sequences for phylogenetic study of Mycoplasma species / K.S. Kim, K.S. Ko, M.W. Chang et al. // FEMS Microbiol. Lett. 2003. -Vol. 226.-P. 299-305.

130. Kong, F. Species-specific PCR for identification of common contaminant Mollicutes in cell culture / F. Kong, G. James, S. Gordon et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - Vol. 67. - P. 3195-3200.

131. Kreuzer, J. Adenovirus-assisted lipofection: efficient in vitro gene transfer of luciferase and cytosine deaminase to human smooth muscle cells / J. Kreuzer, S. Denger, F. Reifers et al. // Atherosclerosis. 1996. - Vol. 124. - P. 49-60.

132. Kühner, S. Proteome organization in a genome-reduced bacterium / S. Kühner, V. van Noort, M. J. Betts et al. // Science. 2009. - Vol. 326. - P 12351240.

133. Kukekova, A.V. Characterization of Acholeplasma laidlawii ftsZ gene and its gene product / A.V. Kukekova, A. Yu, M.J.A. Ayala, S.N. Borchsenius // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. - Vol. 262. - P. 44-49.

134. Kulp, A. Biological functions and biogenesis of secreted bacterial outer membrane vesicles / A. Kulp, M.J. Kuehn // Annu. Rev. Microbiol. 2010. - Vol. 64.-P. 163-184.

135. Maaty, W.S. Something old, something new, something borrowed; how the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus solfataricus responds to oxidative stress / W.S. Maaty, B. Wiedenheft, P. Tarlykov et al. // PLoS One. 2009. - Vol. 4:e6964.j 155

136. Machado, C.X. A peroxiredoxin from Mycoplasma hyopneumoniae with a possible role in H2O2 detoxification / C.X. Machado, P.M. Pinto, A. Zaha, H.B. Ferreira // Microbiology. 2009. - V. 155. - P. 3411-3419.

137. Madsen, M.L. Transcriptional profiling of Mycoplasma hyopneumoniae during heat shock using microarrays / M.L. Madsen, D. Nettleton, E.L. Thacker et al. // Infect. Immun. 2006a. - Vol. 74. - P. 160-166.

138. Madsen, M.L. Transcriptional profiling of Mycoplasma hyopneumoniae during iron depletion using microarrays / M.L. Madsen, D. Nettleton, E.L. Thacker, F.C. Minion // Microbiology. 2006b. - Vol. 152. - P. 937-944.

139. Mahmood, T. Proteomic analysis of bacterial-blight defense-responsive proteins in rice leaf blades / T. Mahmood, A. Jan, M. Kakishima, S. Komatsu // Proteomics. 2006. - Vol. 6. - P. 6053-6065.

140. Malfatti, F. High-resolution imaging of pelagic bacteria by atomic force microscopy and implications for carbon cycling / F. Malfatti, T.J. Samo, F. Azam // ISME J. 2010. - V. 4. - P. 427-439.

141. Maniloff J. Phylogeny of Mycoplasmas // In: Mycoplasmas. Molecular biology and pathogenesis / J. Maniloff, R.N. McElhaney, L. Finch, J.B. Baseman (eds). Washington: ASM, 1992. - P. 549-560.

142. Maniloff, J. Phylogeny and Evolution^ // In: Molecular biology and pathogenicity of Mycoplasmas / Sh. Razin, R. Herrman (eds). NY.: Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2002. - 572 p.

143. Maniloff, J. Reconstructing the timing and selective events of mycoplasma evolution / J. Maniloff// Abst. Int. Cong, of IOM. Fukuoka. 2000. - P. 65.

144. Maniloff, J. Sequence analysis of a unique temperature phage: mycoplasma virus L2 / J. Maniloff, G.J. Kampo, C.C. Dascher // Gene. 1994. - Vol. 141. - P. 1-8.

145. Maniloff, J. Ultrastructure of Mycoplasma laidlawii during culture development / J. Maniloff// J. Bacteriol. 1970. - Vol. 102. - P. 561-572.

146. McElhaney, R.N. Membrane structure // In: Mycoplasmas, molecular biology and pathogenesis / J. Maniloff, R.N. McElhaney, L. Finch, J.B. Baseman (eds). — Washington: ASM, 1992.-P. 113-155.

147. Mehta, A. Plant-pathogen interactions: what is proteomics telling us? / A. Mehta, A.C.M. Brasileiro, D.S.L. Souza et al // FEBS J. 2008. - Vol. 275. - P. 3731-3746.

148. Meier, B. Evidence for superoxide dismutase and catalase in mollicutes and release of reactive oxygen species I B. Meier, G.G. Habermehl // Arch. Biochem. Biophys. 1990. - V. 277. - P. 74-79.

149. Meier, B. Evidence for superoxide dismutase and catalase in mollicutes and release of reactive oxygen species / B. Meier, G.G. Habermehl // Free Radic. Res. Commun.- 1991.-V. 12-13.-P. 451-454.

150. Menegatti, A.C. First partial proteome of the poultry pathogen Mycoplasma synoviae / A.C. Menegatti, C.P. Tavares, J. Vernal et al. // Vet. Microbiol. 2010. - Vol". 145.-P. 134-141.

151. Mersch-Sundermann, V. Genotoxicity of nitrated polycyclic aromatic hydrocarbons and related structures on Escherichia coli PQ37 (SOS-chromotest) / V. Mersch-Sundermann, S. Kern, F. Wintermann // Environ. Molec. Mutagen. -1991.-Vol. 18.-P. 41-50.

152. Mihoub, F. Cold adaptation of Escherichia coli: microbiological and proteomic approaches / F. Mihoub, M.Y. Mistou, A. Guillot et al. // Int: J. Food Microbiol.-2003.-Vol. 89.-P. 171-184.

153. Miller, D. L. Factors involved in the transfer of aminoacyl-tRNA to the ribosome // In: Molecular Mechanisms of Protein Biosynthesis / D.L. Miller, H. Weissbach, S. Pestk (eds). New.York: Academic Press, 1977. - P. 323-372.

154. Miller, R.A. Role of oxidants in microbial pathophysiology / R.A. Miller, B.E. Britigan // Clin. Microbiol. Rev. 1997. - Vol. 10. - P. 1-18.

155. Milne, R.G. Electron microscope observations on Acholeplasma laidlawii viruses / R.G. Milne , G.W. Thompson , D. Taylor-Robinson // Arch. Gesamte Virusforsch. 1972. - Vol. 37. - P. 378-385.

156. Minion, F.C. The genome sequence of Mycoplasma hyopneumoniae strain 232, the agent of swine mycoplasmosis / F.C. Minion, F. Chris, E.J. Lefkowitz et al. // J. Bacterid. 2004. - Vol. 186, N 21. - P. 7123-7133.

157. Morozumi, M. Macrolide-resistant Mycoplasma pneumoniae: characteristics of isolates and clinical aspects of community-acquired pneumonia / M. Morozumi, T. Takahashi, K. Ubukata // J. Infect. Chemother. 2010. - Vol. 16. - P. 78-86.

158. Morris, C.E. Expanding the paradigms of plant pathogen life history and evolution of parasitic fitness beyond agricultural boundaries / C.E. Morris, M. Bardin, L.L. Kinkel et al. // PLoS Pathog. 2009. - Vol. 5 :e 1000693.

159. Mostertz, J. Transcriptome and proteome analysis of Bacillus subtilis gene expression in response to superoxide and peroxide stress / J. Mostertz, C. Scharf, M. Hecker, G. Homuth // Microbiology. 2004. - V. 150. - P. 497-512.

160. Narberhaus, F. Alpha-crystallin-type heat shock proteins: socializing minichaperones in the context of a multichaperone network / F. Narberhaus // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. - Vol. 66. - P. 64-93.

161. Nougayrede, J.P. Adhesion of enteropathogenic Escherichia coli to host cells / J.P. Nougayrede, P.J. Fernandes, M.S. Donnenberg IS Cell Microbiol. 2003. -Vol. 5.-P. 359-372.

162. Oliver, J.D. Recent findings on the viable but nonculturable state in pathogenic bacteria / J.D. Oliver // FEMS Microbiol. Rev. 2010. - Vol. 34. - P. 415-425.

163. Oliver, J.D. The viable but nonculturable state in bacteria / J.D. Oliver // J. Microbiol. 2005. - Vol. 43. - P. 93-100.

164. Oshima, K. Phylogenetic relationships among mycoplasmas based on the whole genomic information / K. Oshima, H. Nishida // J. Mol. Evol. — 2007. Vol. 65.-P. 249-258.

165. Phadtare, S. Cold-shock proteins // In: Psychrophiles: from biodiversity to I biotechnology / S. Phadtare, M. Inouye / R. Margesin, F. Schinner, J.-C. Marx, C.

166. Gerday (eds.). Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 2008. - P. 191-209.

167. Phadtare, S. Recent developments in bacterial cold-shock response / S. Phadtare // Curr. Issues Mol. Biol. 2004. - Vol. 6. - P. 125-136.

168. Quillardet, P. SOS-chromotest, a direct assay of a SOS-function in Escherichia coli K12 to measure genotoxity / P. Quillardet, O. Huisman, R.D. Ari, M. Hofnung // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. - Vol. 79. - P. 5971-5975.

169. Rastawicki, W. Evaluation of the usefulness of selected antigens of Mycoplasma pneumoniae for the serodiagnosis of mycoplasmosis / W. Rastawicki, , N. Rokosz , M. Jagielski // Med. Dosw. Mikrobiol. 2009. - Vol. 61. - P. 175182.

170. Rawal, B.D. Nanobacterium sanguineum — is it a new life-form in search of human ailment or commensal: overview of its transmissibility and chemical means of intervention / B.D. Rawal, A.M. Pretorius // Med. Hypotheses. 2005. - V. 65. -P. 1062-1066.

171. Razin, A. Methylated bases in mycoplasmal DNA / A. Razin, Sh. Razin // Nucleic Acids Res: 1980. - Vol. 8. - P. 1383-1390.

172. Razin, Sh. Highlights of mycoplasma research — An historical perspective / Sh. Razin, L. Hay flick // Biologicals. 2010. - Vol. 38. - P. 183-190.

173. Razin, Sh. Isolation and characterization of mycoplasma membranes // In: The mycoplasmas / J.G. Tully, R.F. Whitcomb (eds). NY.: Academic Press, 1979. - Vol. 2. - P. 213-229.

174. Razin, Sh. Molecular biology and pathogenicity of mycoplasmas / Sh. Razin, R. Herrmann. New York: Kluwer, 2002. - 572 p.

175. Razin, Sh. The Genus Mycoplasma and Related Genera (Class Mollicutes) / Sh. Razin // Prokaryotes. 2006. - Vol. 4. - P. 836-904.

176. Read, B.D. Glucose transport in Acholeplasma laidlawni B: dependence on the fluidity and physical state of membrane lipids / B.D. Read, R.N. McElhaney // J. Bacterid. 1975. - Vol. 123. - P. 47-55.

177. Regula, J.T. Towards a two-dimensional proteome map of Mycoplasma pneumoniae / J.T. Regula, B. Ueberle, G. Boguth et al. // Electrophoresis. 2000. -Vol. 21.-P. 3765-3780.

178. Reinards, R. Purification and properties of a manganese-containing superoxide dismutase from Acholeplasma laidlawii / R. Reinards, R. Altdorf, H.D. Ohlenbusch // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1984. - V. 365. - P. 577-585.

179. Renzone, G. Differential proteomic analysis in the study of prokaryotes stress resistance / G. Renzone, C. DAmbrosio, S. Arena et al. // Ann. 1st. Super Sanita. -2005. Vol. 41. - P. 459-468.

180. Rogers, M.J. Construction of the mycoplasma evolutionary tree from 5S rRNA sequence data / M.J. Rogers, J. Simmons, R.T. Walker et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1985.-Vol. 82.-P. 1160-1164.

181. Schafer, E.R. Global transcriptional analysis of Mycoplasma hyopneumoniae following exposure to hydrogen peroxide / E.R. Schafer, M.J. Oneal, M.L. Madsen, F.C. Minion // Microbiology. 2007. - Vol. 153. - P. 3785-3790.i 160

182. Schimmel, D. Acholeplasma laidlawii—a. pathogenic or apathogenic species? /

183. D. Schimmel, T. Hubrig // Arch. Exp. Veterinarmed. 1979. - Vol. 33. - P. 961963.

184. Schmidt, J. Elimination of mycoplasmas from cell cultures and establishment of mycoplasma-free cell lines / J. Schmidt, V. Erfle // Exp. Cell Res. 1984. -Vol. 152.-P. 565-570.

185. Schmitt, M. High-throughput detection and multiplex identification of cell contaminations / M. Schmitt, M. Pawlita // Nucleic Acids Res. 2009. - Vol. 37:el 19.

186. Seiffert, G. Ueber das vorkommen filtrabler mikroorganismen in der natur und ihre zuchtbarkeit / G. Seiffert // Zentr. Bakt. Parasitenk. (I Abt., Orig.). 1937. -Vol. 139.-P. 337-342.

187. Shih, C.-J. Analysis of the AAA+ chaperone clpB gene and stress-response expression in the halophilic methanogenic archaeon Methanohalophilus portucalensis / C.-J. Shih, M.-C. Lai // Microbiology. 2007. - Vol. 153. - P. 2572-2583.

188. Shivaji, S. How do bacteria sense and respond to low temperature? / S. Shivaji, J.S.S. Prakash // Arch. Microbiol. 2010. - Vol. 192. - P. 85-95.

189. Sibila, M. Serological, pathological and polymerase chain reaction studies on Mycoplasma hyopneumoniae infection in the wild boar / M. Sibila, G. Mentaberre, M. Boadeila et al. // Vet Microbiol. 2010. - Vol. 144. - P. 214-218.

190. Sichkar, S.V. Monosaccharide composition of some Mollicutes / S.V. Sichkar // Mikrobiol. Z. 2004. - Vol. 66. - P. 18-23.

191. Sirand-Pugnet, P. Evolution or devolution of Mollicutes? During evolution mollicutes followed different roads with massive gene loss, significant gene exchange and selection of different energy sources / P. Sirand-Pugnet, C. Citti, S.

192. Pereyre et al. // Mycoplasmology — a review of developments over the last decade. Gran Canaria (Canary Islands, Spain). 2009. - P. 15.

193. Skamrov, A. Gene re-arrangement and fusion in Mycoplasma gallisepticum thyA-nrdFEI locus / A. Skamrov, E. Feoktistova, M. Goldman, R. Beabealashvilli // FEMS Microbiol. Lett. 2001. - Vol. 200. - P. 31-35.

194. Skiba, M. Quantitative whole-cell proteome analysis of Pseudorabies virus-infected cells / M. Skiba, T.C. Mettenleiter, A. Karger // J. Virol. 2008. - Vol. 82.-P. 9689-9899.

195. Sladek, T.L. Endonuclease from Acholeplasma laidlawii strain JA1 associated with in vivo restriction of DNA containing 5-methylcytosine / T.L. Sladek, J. Maniloff// Isr. J. Med. Sei. 1987. - Vol. 23. - P. 423-426.

196. Subramaniam, S. Species identification of Mycoplasma bovis and Mycoplasma agalactiae based on the uvrC genes by PCR / S. Subramaniam, D. Bergonier, F. Poumarat et al. // Molec. Cell. Probes. 1998. - Vol. 12. - P. 161169.

197. Sun, G. Mycoplasma pneumoniae infection induces reactive oxygen species and DNA damage in A549 human lung carcinoma cells / G. Sun, X. Xu, Y. Wang et al. // Infect. Immun. 2008. - Vol. 76. -P. 4405-4413.

198. Tarshis, M.A. Symport H+/carbohydrate transport into Acholeplasma • laidlawii cells / M.A. Tarshis, A.B. Kapitanov // FEBS Lett. 1978. - Vol. 89. - P. 73-77.

199. Thurman, K.A. Comparison of laboratory diagnostic procedures for detection of Mycoplasma pneumoniae in community outbreaks / K.A. Thurman, N.D. Walter, S.B. Schwartz et al. // Clin. Infect. Dis. 2009. - Vol. 48. - P. 1244-1249.

200. Timenetsky, J. Detection of multiple mycoplasma infection in cell cultures by PCR / J. Timenetsky, L.M. Santos, M. Buzinhani, E. Mettifogo // Braz. J. Med. Biol. Res. 2006. - Vol. 39. - P. 907-914.

201. Tokovenko, I.P. Amino acid assimilation by representatives of the Acholeplasma genus / I.P. Tokovenko, L.P. Malynovs'ka // Mikrobiol. Z. 2005. — Vol. 67.-P. 9-14.

202. Toledo-Arana, A. Deciphering the physiological blueprint of a bacterial cell: revelations of unanticipated complexity in transcriptome and proteome / A. Toledo-Arana, C. Solano //Bioessays. 2010. - Vol. 32. - P. 461-467.

203. Townsend, R. Morphology and ultrastructure of helical and nonhelical strains of Spiroplasma citri / R. Townsend, J. Burgess, K.A. Plaskitt II J. Bacteriol. — 1980.-Vol. 142.-P. 973-981.

204. Try on, V. V. Pathogenic determinants and mechanisms // In: Mycoplasmas. Molecular biology and pathogenesis / V. V. Try on, J. B. Baseman I J. Maniloff, R. N. McElhaney, L. R. Finch, J. B. Baseman (ed.). Washington: ASM, 1992. - P. 457-472.

205. Tully, J.G. Plant mycoplasmas: serological relation between agents associated with citrus stubborn and corn stunt diseases I J.G. Tully, R.F. Whitcomb, J.M. Bove, P. Saglio // Science. 1973. - Vol. 182. - P. 827-829.

206. Uphoff, C.C. Eradication of mycoplasma contaminations / C.C. Uphoff, H.G. Drexler // Methods Mol. Biol. 2005. - Vol. 290. - P. 25-34.

207. Ushiki, T. Atomic force microscopy of living cells / T. Ushiki, S. Yamamoto, J. Hitomi et al. // Jpn. J. Appl. Phys. 2000. - V. 39. - P. 3761-3764.

208. Viswanathan, S. Two-dimensional difference gel electrophoresis / S. Viswanathan, M. Unlü, J.S. Minden // Nat. Protoc. 2006. - Vol. 1. - P. 13511358.

209. Voelker, L.L. Association of lysogenic bacteriophage MAV1 with virulence of Mycoplasma arthritidis / L.L. Voelker, K.E. Weaver, L J. Ehle, L.R. Washburn // Infect. Immun. 1995. - Vol. 63. - P. 4016-4023.

210. Voigt, B. The glucose and nitrogen starvation response of Bacillus licheniformis / B. Voigt, T. Hoi le, B. Jürgen et al. // Proteomics. 2007. - Vol. 7. -P. 413-423.

211. Völker, U. From genomics via proteomics to cellular physiology of the Grampositive model organism Bacillus subtilis / U. Völker, M. Hecker // Cell. Microbiol. 2005. - Vol. 7. - P. 1077-1085.

212. Wang, W. Leaf proteomic analysis of three rice heritable mutants after seed space flight / W. Wang, D. P. Gu, Q. Zheng, Y.Q. Sun // Adv. Space Res. 2008. -Vol. 42.-P. 1066-1071.

213. Wang, H. Simultaneous detection and identification of common cell culture contaminant and1 pathogenic mollicutes strains by reverse line blot hybridization / H. Wang, F. Kong, P. Jelfs et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2004. - Vol. 70. -P. 1483-1486.

214. Warner, J.M. Randomly amplified polymorphic DNA analysis of clinical and environmental isolates of Vibrio vulnificus and other Vibrio species / J.M. Warner, J.D. Oliver // Appl. Envir. Microbiol. 1999. - Vol. 65. - P. 1141-1144.

215. Wasinger, V.C. The proteome of Mycoplasma genitalium. Chaps-soluble component /V.C. Wasinger, J.D. Pollack, I. Humphery-Smith // Eur. J. Biochem. -2000.-Vol. 267.-P. 1571-1582.

216. Weiner III, J. Transcription profiles of the bacterium Mycoplasma pneumoniae grown at different temperatures / J. Weiner III, C.U. Zimmerman, H.W. Gohlmann, R. Herrmann // Nucleic Acids Res. 2003. - Vol. 31. - P. 63066320.

217. Whitcomb, R.F. Species concept in eukaryotes and prokaryotes: search for a synthesis / R.F. Whitcomb // IOM Lett 3. 1994. - P. 1-7.

218. Wieslander, A. The cell membrane and transport // In: Molecular biology and pathogenicity of Mycoplasmas / A. Wieslander, M. Rosen / Sh. Razin, R. Herrman (eds). NY.: Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2002. - 572 p.

219. Windsor, H.M. Acholeplasma laidlawii / H.M. Windsor // PDA. 2009a.

220. Windsor, H.M. The growth and long term survival of Acholeplasma laidlawii in media products used in biopharmaceutical manufacturing / H.M. Windsor, G.D. Windsor, J.H. Noordergraaf // Biologicals. 2009b. - Vol. 38. - P. 204-210.

221. Woese, C.R. What are mycoplasmas: the relationship of tempo and mode in bacterial evolution / C.R. Woese, E. Stackebrandt, W. Ludwig // J. Mol. Evol. -1985.-Vol. 21.-P. 305-316.

222. Wolf, A. Three pathways for trehalose metabolism in Corynebacterium glutamicum ATCC13032 and their significance in response to osmotic stress / A. Wolf, R. Kramer, S. Morbach // Mol. Microbiol. 2003. - Vol. 49. - P. 11191134.

223. Wolf, C. Proteomic analysis of antioxidant strategies of Staphylococcus aureus: diverse responses to different oxidants / C. Wolf, F. Hochgrafe, H. Kusch et al.//Proteomics. 2008. -Vol. 8.-P. 3139-3153.

224. Xiang, L. Biochemical characterization of a prokaryotic phenylalanine ammonia lyase / L. Xiang, B.S. Moore // J. Bacteriol. 2005. - Vol. 187. - P. 4286-4289.

225. Xin, D. Molecular mechanisms of macrolide resistance in clinical isolates of Mycoplasma pneumoniae from China / D. Xin, Z. Mi, X. Han et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2009. - Vol. 53. - P. 2158-2159.

226. Yamao, F. UGA is read as tryptophan in Mycoplasma capricolum / F. Yamao, A. Muto, Y. Kawauchi et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1985. - Vol. 82. - P. 2306-2309.

227. Yuan, C. Proteomic study of Mycoplasma suis using the gel-based shotgun strategy / C. Yuan, X. Yang, Z. Yang et al. // Vet. Microbiol. 2010. - Vol. 142. -P. 303-308.

228. Zhang, M.J. Comparative proteomic analysis of Campylobacter jejuni cultured at 37C and 42C / M.J. Zhang, D. Xiao, F. Zhao et al. // Jpn. J. Infect. Dis. 2009. - Vol. 62. - P. 356-361.166